泛素化降解泛素化途径降解蛋白质过程中,涉及哪几种酶

泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下,对靶蛋白进行特异性修饰的过程.一些特殊的酶将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子.这些酶包括泛素激活酶,结合酶、连结酶和降解酶等系列的修饰过程.它在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用.

主要有两步：第一步,泛肽激活酶、泛肽载体蛋白、泛肽-蛋白连接酶共同作用下,将泛肽C端的羧基与底物蛋白的赖氨酸残基的ε氨基形成异肽键,后续泛肽以类似的方式连接成串,完成对底物蛋白的多泛肽化标记.
第二步,多泛肽化标记的底物蛋白被26S蛋白酶体迅速降解称成为小肽片段,再由其它肽酶水解为游离的氨基酸.
主要功能：由于基因突变、自由基破坏、环境胁迫、疾病等导致反常蛋白的产生,需要被及时降解清除,以免干扰正常的生命活动；维持体内的氨基酸代谢库；防御机制的组成部分；蛋白质前体的裂解加工等.

泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程.一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子.泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白质编号1fxt),随后,E2酶和一些种类不同的E3酶共同识别靶蛋白,对其进行泛素化修饰.根据E3与靶蛋白的相对比例可以将靶蛋白单泛素化修饰和多聚泛素化修饰.E3酶(蛋白质编号1ldk和1fqv)的外形就像一个夹子,靶蛋白连接在中间的空隙内.酶的左侧结构域决定靶蛋白的特异性识别,右侧结构域定位E2酶以转移泛素分子.