蛋白质等电点和氨基酸等电点的关系?

很明显~这个题是一个稀释问题.
那么我们知道这个最终水溶液的PH=6,所以氢离子浓度就是10^(-6)
但是因为它是由Pr稀释得到的~所以原来Pr的PH一定是小于6~也就是说,氢离子浓度就小于10^(-6)~这样稀释以后的氢离子浓度就会变小~也就会等于10^(-6)~那么PH就等于6了

蛋白质分子是两性分子,每种蛋白具有独特的净电荷与pH的相关性.当某种蛋白在某一pH值下表面净电荷为零,则此时的pH值为该蛋白的等电点,记做pI.
也就是说决定蛋白等电点是包含许多弱酸弱碱基团的氨基酸暴露情况,这就取决于蛋白质折叠后的空间结构了.和蛋白质所处的缓冲环境的盐浓度并无关系.

等电聚焦电泳（IFE,isoelectric focusing electrophoresis）
　　利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度,电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷）,形成一个很窄的区带.
还有一种是根据蛋白在等电点时的溶解度来测定,配制一系列不同pH的缓冲液,测定蛋白质的溶解度,溶解度最小的pH就是蛋白的pI.

在等电点时,蛋白质分子以两性离子形式存在,其分子净电荷为零(即正负电荷相等),此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱,其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀,所以蛋白质在等电点时,其溶解度最小,最易形成沉淀物.
等电点时的许多物理性质如黏度、膨胀性、渗透压等都变小,从而有利于悬浮液的过滤.

蛋白质为两性物质,在酸中氨根基团解离成为阳离子,
具体是 氨根基团 变为 -NH4+
具有了解离出H+的能力 (我们称这为酸的定义)
在碱中蛋白质解离成为阴离子
具体是 氨根基团 变为 -NH3不在作为供H体,此时-COOH基团失去H+ 使得蛋白质分子整体现现为阴离子
等电点是指蛋白质溶液对外不呈现正,负电性时的PH.(PH值适当时,蛋白质分子将不发生电泳现象的PH值)

1 在真核细胞的线粒体或细菌中,物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应.
2 DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂,双链变成单链,从而使核酸的天然构象和性质发生改变.
3 通过疏水物的疏水基与水相互排斥作用而发生的非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向
4 由于蛋白质表面离子化侧链的存在,蛋白质带净电荷.对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点.英文缩写 pI
5 蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.
6 具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂.核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA.
7 在生物体内,从代谢物脱下的氢及电子,通过一系列酶促反应与氧化合成水,并释放能量的过程.也指物质在生物体内的一系列氧化过程.主要为机体提供可利用的能量.
8 在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成.
9 由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程,称为糖原异生作用.在正常情况下,主要在肝脏内进行.
10 焦磷酸硫胺素（thiamine pyrophosphate）简称TPP,酶的辅因子,是维生素B1的辅酶形式,参与转醛基反应.作为丙酮酸脱氢酶和α酮戊二酸脱氢酶的辅因子,在α酮酸脱羧反应中起作用.

是乙醇沉淀吧,先调pH到等电点,再加乙醇沉淀.

将蛋白提取物分别称六等份置于50 ml离心管中,加入适量的去离子水；然后,分别将3种蛋白提取物的溶解液pH值调至2、4、6、8、9、10,置于常温摇床中振荡60 min,离心（10 000 rpm,10 min）,利用考马斯亮蓝法测上清液中蛋白浓度,分析所提蛋白在不同pH值条件下的溶解性.
确定蛋白的等电点在pH值=4左右.首先,将蛋白提取液分别取七等份（每份5 ml）置于50 ml离心管中,并各加入5 ml去离子水,摇匀；然后,分别将蛋白提取液的pH值调至4.6、4.4、4.2、4、3.8、3.6、3.4,调pH值后置于4 ℃冰箱,静置18 h,离心（10 000rpm,10 min）,利用考马斯亮蓝法测上清液中蛋白浓度,计算提取方法所提蛋白在不同pH值条件下的沉淀率,根据沉淀率确定蛋白的等电点.蛋白沉淀率的计算公式：沉淀率=（原提取液中蛋白含量-沉淀后上清液中蛋白含量）/原提取液中蛋白含量*100%

酸碱性是说在溶液中H离子的浓度根据公式换算得到的值,不是因为蛋白带正电或者负电而算出来的.蛋白等电点是它的性质在一定条件下不变,所以pI是确定的,pH是由溶液中H离子的浓度决定的,前题是pi＜ph,也就是说溶液的pH值...

以前有,现在没了

影响蛋白质等电点最直接的因素就是它的一级结构,因为一级结构决定了有多少R基带电基团和疏水氨基酸的数量.
但是在实验操作中,有很多因素可以影响蛋白质的等电点,并可以根据这个原理对蛋白质进行分离.
（1）PH.在等电点以上或以下PH值时,蛋白质携带同种符号的静电荷相互排斥,组织了单个分子聚集成沉淀.
（2）盐的浓度.
（3）有机溶剂.例如聚乙二醇,改变介电常数.
（4)温度.

酪蛋白是牛奶中主要的蛋白质成份,是牛奶变酸后形成的凝乳状物质,含有21种氨基酸

在生物学上有显色反应,用双缩脲试剂鉴别蛋白质.
具体方法是：
先将双缩脲试剂A加入组织样液,振荡均匀（必须营造碱性环境）,再加入双缩脲试剂B,摇荡均匀.如果组织里含有蛋白质,那么会看到溶液变成紫色.具有两个或两个以上肽键的化合物皆可与双缩脲试剂产生紫色反应.蛋白质的肽键在碱性溶液中能与Cu2+络合成紫红色的化合物.颜色深浅与蛋白质浓度成正比.