米式方程的生物学意义是什么?（非米式常数）

　非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变.
　　Km：米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.
　　米氏常数-定义k1 k3
　　E+S〈——〉ES〈——〉E+P
　　k2 k4
　　其中,E为酶,S为底物,P为产物,k1,k2,k3,k4为反应速率
　　Km=（k2+k3）/k1
　　米氏常数-意义
　　它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,
米氏常数
图示以及公式推导. 它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然. 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程,前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物,例如,EMP途径.限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步,Km值最大的那一步反应就是,该酶也叫这条途径的关键酶. 它可以用来判断酶的最适底物,某些酶可以催化几种不同的生化反应,叫多功能酶,其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物. Km是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度无关,与底物的浓度也无关,这一点与Vm是不同的,因此,我们可以通过Km值来鉴别酶的种类.但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变.非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小
　　Km的意义及应用
　　（1）、活性中心被底物占据一半时的底物浓度.当V=1/2Vmax时,Km=[S].
　　（2）、Km是特征常数,一般只与酶的性质、底物种类及反应条件有关,与酶的浓度无关.
　　（3）、Km可近似表示表示酶与底物的亲和力
　　Km=(K2+K3)/K1=Ks+K3/K1
　　当K1、K2>>K3时,Km近似等于Ks,因此,1/Km可近似表示酶与底物的亲和力大小
　　（4）、Km与天然底物
　　Km最小或最高Vm/Km比值的底物称之为该酶的最适底物或天然底物.
　　（5）、已知Km,可根据[S]推算V,或由V推算[S]
　　（6）、了解酶的Km及[S]推知是否受[S]调节
　　（7）、用于鉴别原级同工酶、次级同工酶.
　　（8）、测定不同抑制剂对某个酶的Km值的影响判断抑制类型
　　（9）、催化可逆反应的酶：测定Km和[S]推测催化反应的方向及程度.