胶原纤维是如何装配的

胶原是动物体内含量最丰富的蛋白质,约占人体蛋白质总量的30％以上.它遍布于体内各种器官和组织,是细胞外基质中的框架结构,可由成纤维细胞（图10-3）、软骨细胞、成骨细胞及某些上皮细胞合成并分泌到细胞外.
图10-3 成纤维细胞周围的胶原纤维
目前已发现的胶原至少有19种（表10-1）,由不同的结构基因编码,具有不同的化学结构及免疫学特性.Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ及Ⅺ型胶原为有横纹的纤维形胶原.
各型胶原都是由三条相同或不同的肽链形成三股螺旋,含有三种结构：螺旋区,非螺旋区及球形结构域.其中Ⅰ型胶原的结构最为典型.
表10-1 胶原的类型
图10-4 胶原的结构（左模式图,右电镜照片）
Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束,成为光镜下可见的胶原纤维,抗张强度超过钢筋.其三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成.每条α链约含1050个氨基酸残基,由重复的Gly-X-Y序列构成.X常为Pro（脯氨酸）,Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸残基.重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋,每圈含3个氨基酸残基.三股这样的螺旋再相互盘绕成右手超螺旋,即原胶原.
原胶原分子间通过侧向共价交联,相互呈阶梯式有序排列聚合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维,在电镜下可见间隔67nm的横纹.胶原原纤维中的交联键是由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生的两个醛基间进行缩合而形成的.
原胶原共价交联后成为具有抗张强度的不溶性胶原.胚胎及新生儿的胶原因缺乏分子间的交联而易于抽提.随年龄增长,交联日益增多,皮肤、血管及各种组织变得僵硬,成为老化的一个重要特征.
人α1（Ⅰ）链的基因含51个外显子,因而基因转录后的拼接十分复杂.翻译出的肽链称为前α链,其两端各具有一段不含Gly-X-Y序列的前肽.三条前α链的C端前肽借二硫键形成链间交联,使三条前α链“对齐”排列.然后从C端向N端形成三股螺旋结构.前肽部分则呈非螺旋卷曲.带有前肽的三股螺旋胶原分子称为前胶原（procollagen）.胶原变性后不能自然复性重新形成三股螺旋结构,原因是成熟胶原分子的肽链不含前肽,故而不能再进行“对齐”排列.