酶活性中心的必须氨基酸有什么

活性中心是其中一个结构域?
有时可以这么说.
不过,大部分时间,活性中心小很多,而且包含了其他基团,比如糖基.
这些并没有严格意义的,都是习惯称呼.

脂肪酸尾部是疏水的,最可能与之结合的当然是疏水的侧链,尤以烃基最易.
如果是选择题,可帮你选个答案,既然你这里没有选项,就捡着侧链是大的烃基的氨基酸说吧,缬,亮,异亮残基.

酶的内部活性中心内一般只能接合一个底物,但是一个酶可以有多个活性中心.
再举个例子,胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代,使该处负电荷增强,故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利.这是特异性
酶的作用机理是降低了反应的活化能,同时还具有很高的特异性,可以与底物快速结合加快反应速率,这和一般催化剂的机理基本上一样,所以说提高活性中心附近的底物有效浓度（活度）.

酶活性中心：指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接相关的部位.
就高等动物来说,外界事物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白经分解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.
生物氧化：有机物质在生物体细胞内的氧化.
基因表达：基因表达(gene expression)是指细胞在生命过程中,把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译,转变成具有生物活性的蛋白质分子.生物体内的各种功能蛋白质和酶都是同相应的结构基因编码的.

]下列有关酶活性中心的叙述中,不正确的是 下列有关酶活性中心的叙述中,不正确的是
A.酶活性中心中包括结合基团
B.酶活性中心包括催化基团
C.结合基团和催化基团间无明显界限
D.酶活性中心的必需基团具有结合基团和催化基团的作用
E.酶活性中心的功能与酶蛋白构象无关
答案：
E

一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：第一个是结合部位,酶的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位,底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化.组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同肽链上,而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分.
竞争性抑制（competitive inhibition）：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用.这种抑制使得Km增大,而Vmax不变.
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制.
非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数

主要有组氨酸（His）,天冬氨酸（Asp）,精氨酸（Arg）,谷氨酸（Glu）,赖氨酸（Lys）,这四种aa残基约占催化中心残基的三分之二.

D,赖氨酸属于碱性氨基酸,可以和磷酸结合…AB均为中性C为酸性

1错 只要空间结构相邻
2错 同一种酶,每种底物都有不同的KM值,KM最小的是最适底物
3错 必须是2个以上的肽
4对
5错 氢键不是由氢原子形成的
6对 脂肪酸→甘油→葡萄糖
生糖氨基酸→丙酮酸/草酰乙酸/琥珀酸/延胡索酸→葡萄糖

一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：第一个是结合部位,酶的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位,底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化.组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同肽链上,而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分.
竞争性抑制（competitive inhibition）：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用.这种抑制使得Km增大,而Vmax不变.
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制.
非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数

不知同学看的那年的书,第二页表中,His是很好的质子供体和受体就说的这,我在其他地方再没找到与这相关的,祝考研顺利,加油努力

首先要明确活性中心要有怎样的氨基酸.活性中心的氨基酸一般都是极性氨基酸,这样才能通过R集团和底物来相互作用,达到催化的目的.并且,在最适pH下,活性中心氨基酸需要是带电荷状态,来和底物相互作用.
因此这道题只能选C,因为在此状态下,Asp的羧基和His的氨基均带电.
D中,Ala是非极性氨基酸,一般不存在于活性中心中.

对于邻近效应,由于底物和酶的相互邻近,从而产生酶的构象变化,例如底物和酶的活性中心邻近时产生的疏水效应使酶的活性中心构象改变,产生更强烈的疏水效应以吸引更多底物.而有效浓度可以说是酶附近的底物分子浓度,或者说是活性中心附近的底物浓度.还有要说的是第一,一般的酶要比底物体积大得多,第二,酶的内部活性中心结合底物有下面几种情况,1.酶促反应只有一种底物的,每次只能结合一个,2.酶促反应有两个底物的,一种是同时各结合一分子底物反应,另一种是先结合一分子底物A,反应后再结合一分子底物B,就是说,每个酶每次在一个活性中心内只能催化一分子酶促反应,释放底物后才能与下一分子结合.
建议你去看王镜岩的《生物化学》上册酶促反应机制那几章.