蛋白质翻译后加工的生物学意义

1.核糖体大、小亚基的分离起始因子3（initiation factors,IF-3）3和IF-1和核糖体结合,使核糖体大、小亚基分开,以利于mRNA和fMet-tRNA结合到核糖体小亚基上.
2.mRNA与小亚基结合 原核生物中每一个mRNA的5＇-端都具有核糖体结合位点,它是位于AUG上游8~13个核苷酸处由4~6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列,又称为SD序列.这段序列正好与30S小亚基中的16s rRNA3’端一部分序列互补,因此SD序列又称为核糖体结合位点（ribosomal binding site,RBS）.紧接SD序列的小段核苷酸又可以被核糖体小亚基蛋白辨认.原核生物就是靠这种核酸-核酸、核酸-蛋白质之间的辨认结合把mRNA结合到核糖体的小亚基上.该结合反应需IF-3、 IF-1的参与.
3.甲酰甲硫氨酰-tRNA的结合 在IF-2作用下,fMet-tRNA与mRNA分子中的AUG相结合,即密码子与反密码子配对,此步需要GTP和Mg2+参与.
4.核糖体大小亚基结合 fMet -tRNA结合后,IF-3脱离小亚基,随着IF-3的脱落,核糖体50S大亚基与30S小亚基结合形成70S的起始复合物.与此同时GTP水解,IF-1和IF-2脱离起始复合物,甲酰甲硫氨酰-tRNA占据P位,A位是空的,因此与mRNA上第二个密码子对应的氨基酰-tRNA即可进入A位.

对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能.
1.氨基端和羧基端的修饰：在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始,真核生物从蛋氨酸开始.甲酰基经酶水介而除去,蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去.包括除去信号肽序列.因此,成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基,或没有蛋氨酸.同时,某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰.
2.共价修饰：许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰,修饰后可以表现为激活状态,也可以表现为失活状态.主要有磷酸化,糖基化,羟基化,二硫键的形成和亚基的聚合等等

mRNA是经与DNA某链进行碱基互补配对形成的一条信息链,合成后从细胞核进入核糖体上进行在tRNA的帮助下讲氨基酸按mRNA所携带的遗传信息排列成为蛋白质.其中某些蛋白质因其结构域而具有一些生物活性,可以催化某些化学反应,就是酶.

简述这三个过程是有难度的.网上应该有相关的演示视频,看懂了就容易写,这不是死记硬背,

原核生物无内质网等细胞器,蛋白质不能在这些复杂细胞器上加工 一般在细胞膜上加工 真核生物则在内质网高尔基体上进一步加工