米氏方程发现者的中文译名是什么?

v=Vm[S]/(Km+[S])
[S]减少10%,则设为0.9[S]
v'=0.9Vm[S]/(Km+0.9[S])
(v-v')/v

非竞争性抑制剂是与非催化部位结合的,结合就让酶失效,相当于减少酶量,最大速度减小.米氏常数是酶的特征性常数,与酶量多少无关,故不变.

加入竞争性抑制剂,Vmax不变,Km增大.
加入非竞争性抑制剂,Vmax降低,Km不变.
加入反竞争性抑制剂,Vmax降低,Km降低.

E.

米氏方程表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程,v=VmaxS/（Km+S）.Km为米氏常数

其单位为摩尔浓度,一般是mol/l

研究酶的动力学曲线时发现存在2种线型,一是双曲线形,符合米氏方程,叫米氏酶.另一类不是双曲线形而是S形的,不符合米氏方程,这就是别构酶,
别构酶有如下特点：
1是寡聚酶
2既有活性中心又有别构中心,通常分别位于不同的亚基上,出现了催化亚基和调节亚基
3具有别构效应：别构中心结合了效应物（效应物）后,导致酶的构象发生改变,影响了活性中心对底物的催化作用,
核酸组成各种病毒的核心.一种病毒只含有一种类型的核酸,DNA 或 RNA .核酸可以是单股的,也可能是双股的；可以是线状的,也可以是环状的.大多数病毒粒子中只含有一个核酸分子.少数 RNA 病毒含 2 个或 2 个以上的核酸分子,而且各个分子担负着不同的遗传功能,它们一起构成病毒的基因组.

Km：米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然.

米氏方程
　　v=Vmax×[S]/（Km+[S]),这个方程称为Michaelis-Menten方程,是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的,其中 Km 值称为米氏常数,Vmax是酶被底物饱和时的反应速度,[S]为底物浓度.由此可见Km值的物理意义为反应速度（v）达到1/2Vmax时的底物浓度（即Km=[S]）,单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关.可用Km的值鉴别不同的酶.当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值.在曲线的这个区域,酶几乎被底物饱和,反应相对于底物S是个零级反应.就是说再增加底物对反应速度没有什么影响.反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax.对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n.对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：
　　n（饱和时）=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=k cat[ES]
　　速度常数k等于催化常数k cat,k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数.饱和时,所有的E都是以ES存在.方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax=k cat [E]total.从中得出：k cat=Vmax / [E]total.k cat的单位是s－1.催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢.
　　米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度.这可通过用[S]取代米氏方程中的Km证明,通过计算可得n=Vmax /2.
Km和Vmax的意义
　　①当ν=Vmax/2时,Km=[S].因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度.
　　②当k-1>>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks.因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大；反之,则越小.
　　③Km可用于判断反应级数：当[S]100Km时,ν=Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km

海涅斯-沃尔弗作图法

反竞争性抑制剂是跟结合了底物的酶结合,让底物无法变产物,这个酶就无法起作用了,最大反应速度减小.同时跟失效的酶结合的底物等于浪费了,所以达到最大反应速度一半时底物需要就多了,米氏常数减小.

米氏常数（Michaelis constant,）（Km）
Km：米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,图示以及公式推导.它可以表示酶和底物之间的亲和能力,Km值越大,亲和能力越弱,反之亦然.它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程,前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物,例如,EMP途径.限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步,Km值最大的那一步反应就是,该酶也叫这条途径的关键酶.它可以用来判断酶的最适底物,某些酶可以催化几种不同的生化反应,叫多功能酶,其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物.Km是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度无关,与底物的浓度也无关,这一点与Vm是不同的,因此,我们可以通过Km值来鉴别酶的种类.但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变.竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小.

关键是在底物浓度和初速度v的测定时,加入保温过的酶液和NaOH时要按同样的时间间隔依次加入,而且要注意摇匀.

好象夫妻

Until the railing people scattered,to go to bed room,the moonlight still into window to come and help me desolate.The rained,"elegant abandon" also after interesting.Push window looking,peremptory mie kept in random order,if cloud if the mist,a diffuse.But if the rain fell in torrents,I and HuangSong upset,roof wet printing are all over the place,and at first as large bowl,EEr expand as basin,the water is the going is suddenly open end roof plaster,such as the crowd bursts first,Hua ran a sound and the bet,and now,a room full of mud,can rescue.This kind of experience,has set up a file ShuJianBuXian.
你在修改修改吧.

竞争性抑制剂与底物竞争催化位点（可逆结合）,底物多了底物结合酶的机会就大,这个反应速度趋近于没有抑制剂时.
由于抑制剂的存在,达到最大反应速度一半时的底物浓度必须大一些,所以米氏常数增大