何为蛋白质变性作用?有何生理意义?

这个主要是问您对蛋白结构的理解和蛋白质变性形成的原因.
蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.
这里说的空间构象一般指的是2-4级结构的变化,导致这种结构变化的是形成结构的次级键被破坏,主要是氢键等.

对于蛋白质的变性机制,首先要知道蛋白质的组成是什么,它的组成成分具有哪些性质.
蛋白质由氨基酸组成,就单个氨基酸而言,它具有酸碱性,而缩合成蛋白后,它的侧链在蛋白的活性组织上起重要作用.
通过加热的方式使其变性,会使蛋白中氨基酸的疏水侧链外露,改变蛋白的构型,使水化层破坏,从而失去活性.
有机溶剂,尿素,胍和去污剂,主要是破坏蛋白质内核的疏水相互作用,
极端PH可改变蛋白质上的净电荷,而引起静电排斥和破坏某些氢键,使其构象该变,而变性.

我是学医的,可是你的题有点多了,今天时间紧迫,就先回答一点吧,有机会再说,你是不是要用这个考试阿?
3.答：1.合成核苷酸及核酸的原料
2.提供细胞代谢所需的NADPH
具体：生理意义
1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖,肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成.
2）提供NADPH
a.NADPH是供氢体,参加各种生物合成反应,如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸,谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸.
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶,对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要,并可保持血红蛋白铁于二价.
c.NADPH参与体内羟化反应,有些羟化反应与生物合成有关,如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关.
5.答：底物磷酸化：ADP磷酸化成ATP时,其磷酸根来源于底物.
4.答：脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化分解,由于氧化时在脂酰基的β-碳原子上发生的,故称为β-氧化.β氧化过程包括脱氢,加水,再脱氢,硫解4个连续反应步骤,每进行一次β-氧化,就声称1分子乙酰CoA和1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA.
β-氧化：由四个连续的酶促反应组成：① 脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下,生成FADH2和α,β-烯脂肪酰CoA.② 水化：在水化酶的催化下,生成L-β-羟脂肪酰CoA.③ 再脱氢：在L-β-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下,生成β-酮脂肪酰CoA和NADH+H+.④ 硫在硫解酶的催化下,分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA.后者可继续氧化分解,直至全部分解为乙酰CoA.

一般人体超过42度时 体内的酶就会大量失活 酶{人体内最多的蛋白质}
所以一人小孩发烧都得很重视 烧过度就会出现后遗症就是因为蛋白质变性.
至于临床意义 我不懂··

都是高级结构变化,不涉及一级结构.
变性是高级结构完全破坏,无生物活性.
变构是高级结构改变,导致生物功能变化,并不是失去功能,变化是可逆的.

　　所谓蛋白质变性(denaturation),就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性.
　　变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.
　　引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.
　　变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性.许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性,比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性.
　　我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀,蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系,但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀.具体地说,变性蛋白质一般易于沉淀,但也可不变性而使蛋白质沉淀,在一定条件下,变性的蛋白质也可不发生沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉淀,沉淀的变性蛋白质也不一定凝固.例如,蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中.但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物,若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块.
　　下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件,不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出.如将蛋白质溶液pH调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了.但是还有水化膜起保护作用,一般不致于发生凝聚作用,如果这时再加入某种脱水剂,除去蛋白质分子的水化膜,则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之,若先使蛋白质脱水,然后再调节pH到等电点,也同样可使蛋白质沉淀析出.
　　下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：
　　重金属盐沉淀蛋白质
　　蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质.
　　临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒.
　　有机溶剂沉淀蛋白质
　　可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀.在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此,但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质.
　　加热凝固
　　将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀.加热首先是加热使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块.如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固.
　　注1：蛋白质有四种结构：一级结构,二级结构,三级结构,四级结构.这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构.
　　蛋白质的三级结构
　　蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure).蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等(图1-8).这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合.次级键都是非共价键,易受环境中pH、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性.二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用.
　　现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象.侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain).对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区.亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成.疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位.
　　具备三级结构的蛋白质从其外形上看,有的细长(长轴比短轴大10倍以上),属于纤维状蛋白质(fibrous protein),如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形,属于球状蛋白质(globular protein),如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白,球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部,而亲水基则多分布在分子表面,因而球状蛋白质是亲水的,更重要的是,多肽链经过如此盘曲后,可形成某些发挥生物学功能的特定区域,例如酶的活性中心等.

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.x0d引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.x0d变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性.许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性,比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性.x0d我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀,蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系,但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀.具体地说,变性蛋白质一般易于沉淀,但也可不变性而使蛋白质沉淀,在一定条件下,变性的蛋白质也可不发生沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉淀,沉淀的变性蛋白质也不一定凝固.例如,蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中.但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物,若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块.x0d下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件,不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出.如将蛋白质溶液pH调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了.但是还有水化膜起保护作用,一般不致于发生凝聚作用,如果这时再加入某种脱水剂,除去蛋白质分子的水化膜,则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之,若先使蛋白质脱水,然后再调节pH到等电点,也同样可使蛋白质沉淀析出.x0d下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：x0d重金属盐沉淀蛋白质x0d蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质.x0d临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒.x0d有机溶剂沉淀蛋白质x0d可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀.在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此,但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质.x0d加热凝固将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀.加热首先是加热使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块.如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固.x0d注1：蛋白质有四种结构：一级结构,二级结构,三级结构,四级结构.这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构.x0d蛋白质的三级结构x0d蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure).蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等(图1-8).这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合.次级键都是非共价键,易受环境中pH、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性.二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用.x0d现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象.侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain).对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区.亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成.疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位.