酶为什么能显著降低反应的活化能而加速反应的进行?内在机理是什么?并举例说明

酶的作用：它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。原理：酶是一类极为重要的生物催化剂。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。

酶的作用机理如下：1、趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。2、张力作用（distortionorstrain）：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。3、酸碱催化作用（acid-basecatalysis）：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。4、共价催化作用（covalentcatalysis）：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+HX （慢）；有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX （快）；EX+H2O→E桹H+HX （快）。

降低化学反应的活化能

酶的作用和本质分别是：作用：酶使人体所进食的食物得到消化和吸收，并且维持内脏所有功能包括：细胞修复、消炎排毒、新陈代谢、提高免疫力、产生能量、促进血液循环。本质：酶是一类生物催化剂，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。空间结构它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。不过酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。

酶的本质是什么？酶的催化作用原理是什么？酶是一类特殊的蛋白质，它可以加速特定化学反应的进行，但不会参与反应中的物质。酶的催化作用原理是，在酶的活性中心，物质的反应物与酶的活性中心形成结合，使反应物的活性位点改变，从而降低反应的活化能，使反应能够在温和的条件下得到加速。

酶可以调整基础代谢。它是因为植物体是由体细胞组成的，每一个体细胞因为酶的存有才主要表现出诸多生命活动，身体的基础代谢才可以开展。所以说，酶是人体内基础代谢的金属催化剂，人体内酶的总数越多，体细胞作用就越全方位详细，人体也就越身心健康。基础代谢包含物质新陈代谢和氧化磷酸化。酶的特性促使体细胞内盘根错节的物质新陈代谢可以井然有序的开展，使物质新陈代谢与一切正常的生理学功能能相互之间融入。所以说，酶可以调整机体的基础代谢保持生命活动。扩展资料：水解作用体制主要是它可以加快化学变化的开展，而它是因为它能减少反映的活化能。一切一种酶针对它能够催化反应的反映都具备很强的可选择性，这类可选择性决策着每一个体细胞在特殊的情况下可以产生特殊的化学变化。而酶的构造有决策了它的这类可选择性。酶分子结构是蛋白，每个蛋白常有特殊的三维样子，这种样子决策了酶的可选择性。而酶在催化反应速度中的生成物称之为底物，酶只有鉴别一种或一类专一的底物并催化反应专一的化学变化，这类个性特征称之为酶底物的专一性。

"降低反应活化能在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。通过H2O2酶的例子，可以显著地看出，酶能降低反应活化能，使反应速度增高千百万倍以上。作用机理主要是氟与酶中的金属离子形成复合物,使酶的作用受到干扰甚至失去活性"

在一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行反应。因为在反应体系中各个反应物分子所含的能量高低不同。只有那些含能达到或超过某一定限度(称为“能阈”)的活化分子才能在碰撞中发生化学反应。显然，活化分子越多，反应速度越快。活泼态与常态之间的能量差，也就是分子由常态转变为活化状态所需的能量，称为活化能。使反应达到其一定的能阈的途径有二：(1)对反应体系加热或用光照射，从而使反应物分子获得所需的活化能；(2)使用适当的催化剂，降低反应的能阈，使反应沿着一个活化能阈较低的途径进行。酶和一般催化剂的作用一样，就是能降低底物分子所必须具有的活化能。

一、酶的作用机理：催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。二、酶的抑制和诱导作用：酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。该物质即称为酶抑制剂。酶抑制剂对酶有选择性，是研究酶作用机理的重要工具。很多药物，毒物和用于化学战争的毒剂都是酶抑制剂。此外，还有一些具有一定功能的存在于动植物体内的生物大分子也是酶抑制剂。　　酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用，以及除去活化剂（如酶活力所必需的金属离子）而造成酶活力的降低或丧失，不属于酶抑制作用的范畴。　　酶抑制作用可分为可逆和不可逆抑制作用两大类。　　可逆抑制作用　抑制剂与酶以非共价键可逆结合而引起酶活力的降低或丧失，用物理方法除去抑制剂后可使酶活力恢复的作用称为可逆抑制作用，这种抑制剂叫做可逆抑制剂。　　可逆抑制剂与酶结合而抑制酶活力的方式又有两种。　　同位抑制作用　抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。　　别位抑制作用　抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。很多药物和毒物可促进肝细胞微粒体中单加氧酶（或称混合功能氧化酶）或其他一些药物代谢酶的诱导合成，从而促进药物本身或其他药物的氧化失活。有机污染物可通过污水灌溉、城市污泥农用以及污染大气的沉降等途径进入农田土壤，因而，有机污染物已成为影响作物(尤其是水稻)生长发育、产量形成及其品质的重要化学污染物。有机污染物在明显抑制敏感蛋白质表达的同时，也诱导表达新的蛋白质或增加某些蛋白质的表达量。

酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂(biocatalyst)。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学(enzymology)这一学科。酶的化学本质是蛋白质(protein)或RNA(Ribonucleic Acid)，因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶;结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成;黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。催化作用酶是一类生物催化剂，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应。若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十分密切。酶使人体所进食的食物得到消化和吸收，并且维持内脏所有功能包括:细胞修复、消炎排毒、新陈代谢、提高免疫力、产生能量、促进血液循环。如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故。因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化。此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶。人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质。催化机理酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物(酶的底物)结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S(底物)→P(产物)这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化(过渡态)分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量(千卡)。酶(E)的作用是:与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态(过渡态)比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应(2H2O2→2H2O+O2)需要的活化能为每摩尔18千卡(1千卡=4.187焦耳)，用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10倍。

催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。 酶催化原理 在自然界中，大约有三分之一的酶需要金属离子作为辅助因子或活化剂。有些含金属的酶，其所含的金属离子，特别是铁、钼、铜、锌等过渡金属离子与蛋白质部分牢固地结合，形成酶的活性部位。这种酶称为金属酶，例如使大气中游离的氮分子固定为氨的、含钼和铁的固氮酶；使底物氧化同时将氧分子还原为水的铜氧化酶;使H2(或H+)转化为H+(或H2)的含铁、硫的氢酶;一类含钼的氧化还原酶（如硝酸盐还原酶、嘌呤脱氢酶、黄嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亚硫酸氧化酶和甲酸脱氢酶）等。在这些酶的大分子内部含有由若干金属原子组成的原子簇，作为活性中心，以络合活化底物分子。它们使底物络合活化的方式和通过配位体实现电子与能量偶联传递的原理，与相应的均相络合催化和多相络合催化过程有相似的地方。 酶催化概述 酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化反应专一性，催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下，底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。

概念:酶是活细胞产生的具有高效催化效能的蛋白质。功能:实质是催化生物体内化学反应。来源:活细胞本质:蛋白质还有RNA特点:高效性，专一性，多样性，时效性，酶促反应的温和性作用原理:改变蛋白质构象，降低化学反应活化能

新陈代谢是生命的特征之一.人体内的新陈代谢过程是极其复杂的,包含许多的生物化学反应.据统计,人体细胞每分钟大约发生几百万次的化学反应.由活性细胞制造的蛋白质——酶,能催化体内的生物化学反应,是打开生命之锁的特殊钥匙.酶这把钥匙之所以特殊,是因为：（1）催化作用的高度专一性.就像锁与钥匙的关系一样,一种酶只能催化一种（或一类）化学反应.（2）酶催化作用的高效率.酶与一般催化剂不同,催化效率特别高.在常温常压及pH值中性的条件下,酶比一般催化剂的效率高106～1012倍.酶的催化高效率是有条件的,一般在37℃、酸碱度在中性,即相当于人体的正常生理状态下,才能发挥其高效催化作用.人体内已发现的酶近千种.酶的缺乏或不足,就会影响某种生物化学反应,发生代谢紊乱,并可能表现为疾病.例如,一种白化病,即皮肤毛发都是白的.就是由于体内缺乏酪氨酸酶,以致无黑色素形成所致.所以通过测定体内酶的水平可有助于疾病的诊断.一些酶制剂还可以用于治病.

是改变了酶的构象吧。酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

错，是因为酶的活性中心具有催化作用从而降低反应活化能，而不是提供活化能。再者说，提供活化能本身这个说法的严谨性就不够

详细机制仍不太清楚，主要有下列四种因素：酶作用机理1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。2.张力作用（distortionorstrain）底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis）酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。4.共价催化作用（covalentcatalysis）某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快EX+H2O→E桹H+HX快?

　　酶的作用：　　酶是具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。　　酶的本质：绝大多数酶都是蛋白质，少量为RNA。

生物酶是一种无毒、对环境友好的生物催化剂，其化学本质为蛋白质。酶的生产和应用，在国内外已具有80多年历史，进入20世纪80年代，生物工程作为一门新兴高新术在我国得到了迅速发展，酶的制造和应用领域逐渐扩大，酶在纺织工业中的应用也日臻成熟，由过去主要用于棉织物的退浆和蚕丝的脱胶，至现在在纺织染整的各领域的广泛应用，体现了生物酶在染整工业中的优越性。现在酶处理工艺已被公认为是一种符合环保要求的绿色生产工艺，它不仅使纺织品的服用性能得到改善和提高，又因无毒无害，用量少，可生物降解废水，无污染而有利于生态环保的保护。生物酶广泛应用于纺织、石油、造纸、食品加工，污染治理等领域，同时，生物酶也应用于治理室内装修污染领域，通过催化、吞噬、分解等方式，来消除室内装修产生异味、甲醛等污染。

酶，指具有生物催化功能的高分子物质。 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子 和一些DNA分子同样具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。 有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。[1] 酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。人体和哺乳动物体内含有5000种酶。它们或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上(是细胞的一种产物），只有在被需要时才被激活，这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢几乎不能完成，生命活动就根本无法维持。所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。酶是一类生物催化剂，生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。但是酶不一定只在细胞内起催化作用。酶催化作用实质：降低化学反应活化能。酶与无机催化剂比较：1．相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。2．不同点：即酶的特性，包括高效性，专一性，温和性（需要一定的pH和温度）等。来源所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各种各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质 = 制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。但是酶不等于酵母：只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等于酵母。分类：根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：氧化还原酶类（oxidoreductase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。[6] 转移酶类（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。水解酶类（hydrolases ）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。裂合酶类（lyases）催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应，使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。异构酶类（isomerases）催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。合成酶类（ligase）催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。功能：催化酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。催化机理酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。反应特点酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。作用机制酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度1．邻近效应与定向排列2．多元催化（multielement catalysis）3．表面效应(surface effect)应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。酶的应用：催化剂在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．高效性与专一性酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．人体中的作用人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．[7] 酶的生理医学效应酶与某些疾病的关系酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱的水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性。酶在疾病诊断上的应用正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展。酶在临床治疗上的应用酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．一些酶，不仅可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗，在肿瘤方面的使用也取得了显著的成效．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗。如酶补脾补肾在不孕不育等问题上，也有较好的调理。而磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等。酶在生产生活中的应用如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．此时酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．学科意义：生物学在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，酶分子结构及化学反应 (12张)特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经氨酸酶）。复合酶的一个非常重要的功能是参与消化系统的工作。以蛋白酶为代表，可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小于15微米的小分子，以便于肠道毛细血管充分吸收。淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养料。在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。动力学酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。1902年，维克多·亨利提出了酶动力学的定量理论； 随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。 亨利最大贡献在于其首次提出酶催化反应由两步组成：首先，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物。酶初始反应速率（表示为“V”）与底物浓度（表示为“[S]”）的关系曲线。随着底物浓度不断提高，酶的反应速率也趋向于最大反应速率（表示为“Vmax”）。酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例如，乳清酸核苷5"-磷酸脱羧酶所催化的反应在无酶情况下，需要七千八百万年才能将一半的底物转化为产物；而同样的反应过程，如果加入这种脱羧酶，则需要的时间只有25毫秒。 酶催化速率依赖于反应条件和底物浓度。如果反应条件中存在能够将蛋白解链的因素，如高温、极端的pH和高的盐浓度，都会破坏酶的活性；而提高反应体系中的底物浓度则会增加酶的活性。在酶浓度固定的情况下，随着底物浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于最大反应速率（Vmax）。出现这种现象的原因是，当反应体系中底物的浓度升高，越来越多自由状态下的酶分子结合底物形成酶-底物复合物；当所有酶分子的活性位点都被底物饱和结合，即所有酶分子形成酶-底物复合物时，催化的反应速率达到最大。当然，Vmax并不是酶唯一的动力学常数，要达到一定反应速率所需的底物浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米氏常数（Km），指的是达到Vmax值一半的反应速率所需的底物浓度。对于特定的底物，每一种酶都有其特征Km值，表示底物与酶之间的结合强度（Km值越低，结合越牢固，亲和力越高）。另一个重要的动力学指标是kcat（催化常数），定义为一个酶活性位点在一秒钟内催化底物的数量，用于表示酶催化特定底物的能力。酶的催化效率可以用kcat/Km来衡量。这一表示式又被称为特异性常数，其包含了催化反应中所有步骤的反应常数。由于特异性常数同时反映了酶对底物的亲和力和催化能力，因此可以用于比较不同酶对于特定底物的 催化效率或同一种酶对于不同底物的催化效率。特异性常数的理论最大值，又称为扩散极限，约为108至109 Mu22121su22121；此时，酶与底物的每一次碰撞都会导致底物被催化，因此产物的生成速率不再为反应速率所主导，而分子的扩散速率起到了决定性作用。酶的这种特性被称为“催化完美性”或“动力学完美性”。相关的酶的例子有磷酸丙糖异构酶、碳酸酐酶、乙酰胆碱酯酶、过氧化氢酶、延胡索酸酶、β-内酰胺酶和超氧化物歧化酶。米氏方程是基于质量作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/底物/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。 在这些情况下，可以应用分形米氏方程。存在一些酶，它们的催化产物动力学速率甚至高于分子扩散速率，这种现象无法用当今公认的理论来解释。有多种理论模型被提出来解释这类现象。其中，部分情况可以用酶对底物的附加效应来解释，即一些酶被认为可以通过双偶极电场来捕捉底物以及将底物以正确方位摆放到催化活性位点。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿隧效应，即质子或电子可以穿过激活能垒（就如同穿过隧道一般），但关于穿隧效应还有较多争议。 有报道发现色胺中质子存在量子穿隧效应。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在着穿隧效应，可以直接穿过反应能垒，而不是像传统理论模型的方式通过降低能垒达到催化效果。有相关的实验报道提出在一种醇脱氢酶的催化反应中存在穿隧效应，但穿隧效应是否在酶催化反应中普遍存在并未有定论。热力学与其他催化剂一样，酶并不改变反应的平衡常数，而是通过降低反应的活化能来加快反应速率。通常情况下，反应在酶存在或不存在的两种条件下，其反应方向是相同的，只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是，在酶不存在的情况下，底物可以通过其他不受催化的“自由”反应生成不同的产物，原因是这些不同产物的形成速度更快。酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如，细胞常常通过ATP被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上只催化热力学上允许的方向，而不催化其逆反应。以上能满意吗？望采纳哦！

细胞代谢：细胞中每时每刻都进行着的许多化学反应。与代谢最为密切的两种物质是ATP和酶。酶的作用是催化剂,促进或抑制反应的进行.加热主要是通过升高温度加快反应速率,无机催化剂和酶的原理相同,都是通过降低反应的活化能加快反应速率

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新陈代谢是生命的特征之一。人体内的新陈代谢过程是极其复杂的，包含许多的生物化学反应。据统计，人体细胞每分钟大约发生几百万次的化学反应。由活性细胞制造的蛋白质——酶，能催化体内的生物化学反应，是打开生命之锁的特殊钥匙。酶这把钥匙之所以特殊，是因为：（1）催化作用的高度专一性。就像锁与钥匙的关系一样，一种酶只能催化一种（或一类）化学反应。（2）酶催化作用的高效率。酶与一般催化剂不同，催化效率特别高。在常温常压及pH值中性的条件下，酶比一般催化剂的效率高106～1012倍。酶的催化高效率是有条件的，一般在37℃、酸碱度在中性，即相当于人体的正常生理状态下，才能发挥其高效催化作用。人体内已发现的酶近千种。酶的缺乏或不足，就会影响某种生物化学反应，发生代谢紊乱，并可能表现为疾病。例如，一种白化病，即皮肤毛发都是白的。就是由于体内缺乏酪氨酸酶，以致无黑色素形成所致。所以通过测定体内酶的水平可有助于疾病的诊断。一些酶制剂还可以用于治病。

酶有很高的催化效率其工作原理是酶与反应物结合后会发生空间结构的改变，从而降低了化学反应的活化能。加快了化学反应的进行。其本质绝大多数是蛋白质，少数是RNA，所以应从这两类物质来说明其结构特点。归纳起来就是具有多样性。

酶的分类 机体细胞中的酶，按其所参加酶促反应的性质，分为六大类。 （1）氧化还原酶类 氧化还原酶类催化氧化还原反应。常见的氧化还原酶有酚酶、脂肪氧合酶和过氧化物酶等。其中，酚酶可以氧化酚类和醇类化合物，生成醌或酮，脂肪氧合酶可以使不饱和脂肪产生过敏化物的臭味；过氧化物酶则可以催化分解过氧化氢和其他有机过氧化物。 （2）转换酶类 转换酶类主要催化功能基团的转移反应。例如在蛋白质代谢过程中，具有重要作用的转氨酶，就是一种氨基转换酶类。 （3）水解酶类 水解酶类主要催化水解反应。重要的水解酶有淀粉酶、脂酶、蛋白酶和核酸酶等。其中，淀粉酶可以使淀粉水解，变成糊精、麦芽糖和葡萄糖；脂酶可以使脂肪水解，产生甘油二酯、甘油一酯、甘油以及脂肪酸；蛋白酶可以使蛋白质发生水解，主要生成肽类以及氨基酸；核酸酶则可以使核苷酸消化水解为核苷酸、核苷和碱基。 （4）裂合酶类 裂合酶类又称为脱加酶类，它主要催化从底物上移去一个基团而留下双键的反应或其逆反应。重要的裂合酶有醛缩酶、水化酶及脱羧酶等。其中，醛缩酶可以使二磷酸酮糖转变为磷酸酮糖和磷酸醛糖；水化酶可以使延胡素酸加合水，转变成苹果酸；脱羧酶可以使丙酮酸脱羧，形成乙醛。 （5）异构酶类 异构酶类主要催化各种同分异构体的相互转变。例如6-磷酸葡萄糖异构酶，可以使葡萄糖-6-磷酸与果糖-6-磷酸发生互变。 （6）合成酶类 合成酶类又称为连接酶类，它主要催化一切必须与三磷酸腺苷分解相偶联，并且由两种物质合成—种物质的反应。例如谷氨酰胺合成酶，在三磷酸腺苷的参与下，可以将游离氨和谷氨酸转变为谷氨酰胺。酶的合成与分解 酶的化学本质是蛋白质，所以其合成的过程与蛋白质的合成类似。在细胞内，酶的合成还与营养素和代谢产物的关系密切。一定的营养素的摄入，可以促进相应酶的合成，而其代谢之后的生成产物则抑制酶的合成。另外，激素通过对代谢过程的效应也对酶的合成具有很大的影响。只能这样大概地按照分类学上讲一下，真正要具体有多少中酶，那就不是数量上能衡量的了

酶的催化机制包括酶如何同底物结合及酶如何加速化学反应两方面内容。（一）酶如何同底物结合？解释酶催化作用的中间产物学说已有相当实验证据并得到公认。而且研究证明了酶与底物的结合，一般都在酶蛋白分子的活性部位发生，且底物靠许多弱的键力与酶结合。解释酶同底物结合方式（机制）的学说，首先是Fischer提出的锁钥学说，继而发展为Koshland提出的诱导契合学说。前者认为酶与底物结合的方式可用锁钥结合假设来作解释，但此学说认为酶活性部位的活性是刚性不变的。诱导契合学说则认为酶活性部位的构象是柔性可变的，因此酶与底物结合时，底物可以诱导酶的构象发生改变，变得与底物契合，进行反应。（二）酶如何加速化学反应？酶能加速化学反应的原因在于极大地降低了反应的活化能。酶如何降低反应的活化能而实现高效率与五个方面的重要因素有关，即（1）邻近效应与定向效应；(2)底物分子的敏感键发生形变；(3)共价催化；（4）酸碱催化；（5）酶分子活性中心内部相对非极性的微环境的影响。

酶催化作用的本质：降低反应所需的活化能。关于酶的介绍如下：酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（RibonucleicAcid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。酶具有可调节性及不稳定性。

限制性核酸内切酶（以下简称限制酶）：限制酶主要存在于微生物（细菌、霉菌等）中。一种限制酶只能识别一种特定的核苷酸序列，并且能在特定的切点上切割DNA分子。是特异性地切断DNA链中磷酸二酯键的核酸酶（“分子手术刀”）。发现于原核生物体内，现已分离出100多种，几乎所有的原核生物都含有这种酶。是重组DNA技术和基因诊断中重要的一类工具酶。例如，从大肠杆菌中发现的一种限制酶只能识别GAATTC序列，并在G和A之间将这段序列切开。目前已经发现了200多种限制酶，它们的切点各不相同。苏云金芽孢杆菌中的抗虫基因，就能被某种限制酶切割下来。在基因工程中起作用。DNA连接酶：主要是连接DNA片段之间的磷酸二酯键，起连接作用，在基因工程中起作用。DNA聚合酶：主要是连接DNA片段与单个脱氧核苷酸之间的磷酸二酯键，在DNA复制中起做用。DNA聚合酶只能将单个核苷酸加到已有的核酸片段的3′末端的羟基上，形成磷酸二酯键；而DNA连接酶是在两个DNA片段之间形成磷酸二酯键，不是在单个核苷酸与DNA片段之间形成磷酸二酯键。DNA聚合酶是以一条DNA链为模板，将单个核苷酸通过磷酸二酯键形成一条与模板链互补的DNA链；而DNA连接酶是将DNA双链上的两个缺口同时连接起来。因此DNA连接酶不需要模板。RNA聚合酶（又称RNA复制酶、RNA合成酶）的催化活性：RNA聚合酶以完整的双链DNA为模板，转录时DNA的双链结构部分解开，转录后DNA仍然保持双链的结构。真核生物RNA聚合酶：真核生物的转录机制要复杂得多，有三种细胞核内的RNA聚合酶：RNA聚合酶I转录rRNA，RNA聚合酶II转录mRNA，RNA聚合酶III转录tRNA和其它小分子RNA。在RNA复制和转录中起作用。反转录酶：RNA指导的DNA聚合酶，具有三种酶活性，即RNA指导的DNA聚合酶，RNA酶，DNA指导的DNA聚合酶。在分子生物学技术中，作为重要的工具酶被广泛用于建立基因文库、获得目的基因等工作。在基因工程中起作用。解旋酶：是一类解开氢键的酶，由水解ATP来供给能量它们常常依赖于单链的存在，并能识别复制叉的单链结构。在细菌中类似的解旋酶很多，都具有ATP酶的活性。大部分的移动方向是5"→3"，但也有3"→5"移到的情况，如n"蛋白在φχ174以正链为模板合成复制形的过程中，就是按3"→5"移动。在DNA复制中起做用。DNA限制酶作用于磷酸二酯键DNA连接酶作用于磷酸二酯键DNA聚合酶作用于磷酸二酯键DNA解旋酶作用于氢键酶有的是蛋白质，有的是RNA大部分是蛋白质高中涉及到的……DNA连接酶：基因工程中用到RNA聚合酶：遗传信息转录中，DNA-->mRNA的过程中DNA解旋酶：DNA复制时，解开双链用到限制性内切酶：基因工程剪切粘性末端。一种对应一种碱基序列胰蛋白酶：胰腺分泌的消化蛋白质的酶

酶制剂是一类比较特殊的食品添加剂，主要成分是具有各种催化活性的酶蛋白。酶制剂是食品添加剂中发展迅速的行业，作为一种食品添加剂，与传统的化学法，如酸法、碱法加工食品相比，酶技术具有显著的优越性，一是酶本身无毒、无味、无嗅，不会影响食品的安全性和食用价值；二是酶具有高度催化性，低浓度的酶也能使反应快速进行；三是酶作用时所要求的温度、pH值等条件温和，不会影响食品质量；四是酶有严格的专一性，在成分复杂的原料中可避免引起不必要的化学变化；五是酶反应终点易控制必要时通过简单的加热方法就能使酶制剂失活，终止其反应。因此，酶工程技术在食品的各个领域得到了广泛应用，如在食品制造、品质改良、提高产品附加值等方面。1．酶制剂在食品加工上的应用利用凝乳酶生产奶酪，淀粉酶可液化、糖化淀粉，促进酵母菌的生长，进而生产啤酒、酒精，如果利用棕榈油与硬脂酸进行酶交酯化，就可制得类似可可脂的产品—类可可脂或代可可脂。通过不同的淀粉酶分解淀粉，可以生产出麦芽糊精、麦芽糖浆、麦芽糖和果糖等甜味剂，分别用于糖果、冰淇淋、饮料等各类食品的加工。用橙皮苷酶和橙皮苷反应可以生产橙皮素—F—葡萄糖苷二氢查耳酮，其是对人体安全的甜味剂，甜度为蔗糖的70～100倍[1]。酶制剂还可以用于异麦芽低聚糖、海藻糖、帕拉金糖、低聚果糖、低聚木糖、大豆低聚糖等功能性低聚糖的制造。酶制剂在起酥油和人造奶油的生产方面也有很好的应用。以大豆油为原料氢化生产出来的人造奶油会产生反式酸，已证明其对人体有害。利用酶制剂进行酯交换生产则可以避免产生反式脂肪酸，目前已有企业开始利用此技术进行不含反式脂肪酸的人造奶油的生产[2，3]。2．酶制剂在食品保鲜中的应用酶制剂保鲜的原理是利用酶的催化作用，防止或消除外界因素对食品的不良影响，从而保持食品原有的品质。酶制剂本身的一系列特性使其在食品保鲜中的应用较其他方法有优势。目前应用较多的是葡萄糖氧化酶和溶菌酶的保鲜技术。葡萄糖氧化酶对食品有多种作用，作为在食品保鲜及包装中最大的作用是除氧，延长食品的保鲜保质期。很多食品，尤其是生食品，其保藏过程中或加工过程中，氧的存在使其保鲜受到很大影响，除氧是食品保藏中的必要手段。很多除氧方法效果都不佳，从选择抗氧剂的特性来说，利用葡萄糖氧化酶除氧是一种理想的方法。如在啤酒加工过程中加入适量的葡萄糖氧化酶可以除去啤酒中的溶解氧和瓶颈氧，阻止啤酒的氧化变质，而且不会对啤酒中的其他物质产生作用。因此葡萄糖氧化酶在防止啤酒老化、保持啤酒风味、延长保质期有显著的效果

酶为什么要低温保存：特征物理常数　　温度对酶反应速率有很大的影响，有一个最适温度，在最适温度两侧，反应速率都比较低。　　温度对酶促反应速率的影响有两方面：一方面是当温度升高时，反应速度也加快，这与一般化学反应一样。另一方面，随温度升高而使酶逐步变性，即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度。酶的最适温度就是这两种过程平衡的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速率很快下降。　　最适温度不是酶的特征物理常数，而是上述影响的综合结果，它不是一个固定值，而与酶作用时间的长短有关，酶可以短时间耐受较高的温度，然后当酶反应时间延长时，最适温度向温度降低的方向移动。因此，严格地说，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。　　解释：最适温度不是酶的特征物理常数，而是上述影响的综合结果，它不是一个固定值，而与酶作用时间的长短也有关，也就是说，对酶的活性来说保存时间长，最适温度会变低，所以可以解释低温更有利于保存。　　另外，酶在干燥的情况下，比潮湿情况下，对温度的耐受力要高，所以制成干粉的酶制剂更易于保存。　酶的不同保存方法：　　⑴低温下保存：由于多数蛋白质和酶对热敏感，通常35℃～40℃以上就会失活，冷藏于冰箱一般只能保存一周左右，而且蛋白质和酶越纯越不稳定，溶液状态比固态更不稳定。因此通常要保存于-5℃～-20℃，如能在-70℃下保存则最为理想。极少数酶可以耐热：如核糖核酸酶可以短时煮沸;胰蛋白酶在稀HCl中可以耐受90℃;蔗糖酶在50℃～60℃可以保持15 min～30 min不失活。还有少数酶对低温敏感，如鸟肝丙酮酸羧化酶25℃稳定，低温下失活，过氧化氢酶要在0℃～4℃保存，冰冻则失活，羧肽酶反复冻融会失活等　　⑵制成干粉或结晶保存：蛋白质和酶固态比在溶液中要稳定的多。固态干粉制剂放在干燥剂中可长期保存，例如葡萄糖氧化酶干粉0℃下可保存2年，-15℃下可保存8年。通常，酶与蛋白质含水量大于10%，室温低温下均易失活，含水量小于5%时，37℃活性会下降，如要抑制微生物活性，含水量要小于10%，抑制化学活性，含水量要小于3%。此外要特别注意酶在冻干时往往会部分失活。　　⑶在保护剂下保存：很早就有人观察到，在无菌条件下，室温保存了45年的血液，血红蛋白仅有少量改变，许多酶仍保留部分活性，这是因为血液中有蛋白质稳定的因素，为了长期保存蛋白质和酶，常常要加入某些稳定剂：例如：　　①惰性的生化或有机物质：如糖类、脂肪酸、牛血清白蛋白、氨基酸、多元醇等，以保持稳定的疏水环境。　　②中性盐：有一些蛋白质要求在高离子强度(1 mol/L～4mol/L或饱和的盐溶液)的极性环境中才能保持活性。最常用的是：MgSO4、NaCl、(NH4)SO4等。使用时要脱盐。　　③巯基试剂：一些蛋白质和酶的表面或内部含有半胱氨酸巯基，易被空气中的氧缓馒氧化为磺酸或二硫化物而变性，保存时可加入半胱氨酸或巯基乙醇。

在任何化学反应中,反应物分子必须超过一定的能阈,成为活化的状态,才能发生变化,形成产物.这种提高低能分子达到活化状态的能量,称为活化能.催化剂的作用,主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应的进行. 　　酶能显著地降低活化能,故能表现为高度的催化效率.例如前述的H2O2酶的例子,可以显著地看出,酶能降低反应活化能,使反应速度增高千百万倍以上. 酶作用机理 　　1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比,若在反应系统的某一局部区域,底物浓度增高,则反应速度也随之提高,此外,酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用,大大增加了ES复合物进入活化状态的机率. 　　2.张力作用（distortionorstrain） 　　底物的结合可诱导酶分子构象发生变化,比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化,也可对底物产生张力作用,使底物扭曲,促进ES进入活性状态. 　　3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 　　酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团,这些基团往往是良好的质子供体或受体,在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂. 　　4.共价催化作用（covalentcatalysis） 　　某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物,这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应. 　　例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢 　　有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快 　　EX+H2O→E桹H+HX快?

（1）酶促反应的原理是降低化学反应的活化能，甲图中可以用ab段来表示，酶的催化效率比无机催化剂高，将酶换成无机催化剂以后，曲线应该向上移动． （2）酶的催化具有专一性，蛋白酶催化分解的底物应该是蛋白质，胃蛋白酶浓度和其他条件不变，反应液pH值由10逐渐降低到2，则酶催化反应的速度将不变，原因是胃蛋白酶的最适PH是2左右，PH为10时已经失活，再改变PH，反应速率不变． （3）①A、X轴表示pH，Y轴可以表示酶的催化效率，表示的是酶促反应与pH之间的关系；B、若X轴表示的是饭后的时间，则Y轴表示的可以是饭后血糖的浓度变化． ②A、若X轴表示反应物浓度，则Y轴可表示酶促反应的速率；B、若X轴表示光照强度，则Y轴可表示光合作用的速率． 故答案为：（1）ab　上移 （2）蛋白质 不变 胃蛋白酶的最适PH是2左右，PH为10时已经失活，再改变PH酶的活性不变 （3）①A．酶催化速率（或酶活性） B．血糖浓度　 ②A．酶促反应速率 B．光合作用速率

　　溶菌酶杀灭细菌的作用机理是：竞争肽聚糖合成中所需的转肽酶。溶菌酶能有效地水解细菌细胞壁的肽聚糖，其水解位点是N-乙酰胞壁酸（NAM）的1位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺（NAG）的4位碳原子间的β-1.4糖苷键。肽聚糖是细菌细胞壁的主要成分，它是由NAM、NAG和肽“尾”（由4个氨基酸残基）组成，NAM与NAG通过β-1.4糖苷键相连，肽“尾”则是通过D-乳酰羧基连在NAM的第3位碳原子上。 　　资料扩展： 　　根据酶的功能，通常将酶分为以下几类 　　（1）氧化还原酶类分氧化酶和脱氢酶两种。在体内参与产能、解毒和某些生理活性物质的合成。 　　（2）转移酶类。参与核酸、蛋白质、糖及脂肪的代谢与合成。 　　（3）水解酶类。这类酶催化水解反应，使有机大分子水解成简单的小分子化合物。例如，脂肪酶催化脂肪水解成甘油和脂肪酸，是人类应用最广的酶类。 　　（4）裂合酶类。这类酶能使复杂的化合物分解成好几种化合物。 　　（5）异构酶类。它专门催化同分异构化合物之间的转化，使分子内部的基因重新排列。例如，葡萄糖和果糖就是同分异构体，在葡萄糖异构酶的催化下，葡萄糖和果糖之间就能互相转化。 　　（6）合成酶类。这类酶使两种或两种以上的生命物质化合而成新的物质。

酶的竞争性抑制剂作用原理：与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。例如磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似的结构，而对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸是某些细菌合成二氢叶酸的原料，后者能转变为四氢叶酸，它是细菌合成核酸不可缺少的辅酶。由于磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，进而减少菌体内四氢叶酸的合成，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。

酶的作用机理是降低反应活化能在任何化学反应中。酶的作用机理是降低反应活化能在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。通过将肝脏研磨液加入到过氧化氢溶液中的例子，可以显著地看出，酶能降低反应活化能，使反应速度增高千百万倍以上。同无机催化剂相比，酶降低活化能的效果更显著，因而催化效率更高。ES的形成，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。酶的简介：酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA，是一类极为重要的生物催化剂。酶能够促使生物体内的化学反应在极为温和的条件下高效和特异地进行。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。1982年，美国科学家T.Cech和他的同事在对“四膜虫编码rRNA前体的DNA序列含有间隔内含子序列”的研究中发现，自身剪接内含子的RNA具有催化功能。为了与酶(enzyme)区分，Cech将它命名为ribozyme，其中文译名“核酶”已得到大多数人的认可，在非编码RNA的分类中它也被称为“催化性小RNA”。核酶与酶都是极其重要的生物催化剂。核酶是具有催化功能的小分子RNA，酶是具有催化功能的蛋白质。

酶的作用机理是降低反应的活化酶的作用机理是降低反应活化能在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。通过将肝脏研磨液加入到过氧化氢溶液中的例子，可以显著地看出，酶能降低反应活化能，使反应速度增高千百万倍以上。同无机催化剂相比，酶降低活化能的效果更显著，因而催化效率更高。ES的形成，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。

酶的作用机理高中生物，主要有下列四种因素︰1.趋近效应( approximation )和定向效应( oientation )；酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向,这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。2.张力作用( distortion or strain )；底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。3.酸碱催化作用( acid-base catalysis )；酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。4.共价催化作用( covalent catalysis )；某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。例如︰无酶催化的反应RX+H2OROH+Hx慢；有酶存在时RX+E粮HROH+EX快；EX+H2OE粮H+HX快

酶作用原理1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。2.张力作用（distortionorstrain）底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis）酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。4.共价催化作用（covalentcatalysis）某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快EX+H2O→E桹H+HX快

酶的作用机理和机制是一样的都是降低反应活化能，酶的作用机理是降低反应活化能在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。通过将肝脏研磨液加入到过氧化氢溶液中的例子，可以显著地看出，酶能降低反应活化能，使反应速度增高千百万倍以上。同无机催化剂相比，酶降低活化能的效果更显著，因而催化效率更高。ES的形成，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。酶的作用机制是通过降低生化反应的活化能来提高反应速率。目前该机制一般用中间产物学说来解释，其核心是酶在催化过程中首先与底物结合形成酶-底物中间复合物，发生化学反应后再分解成酶和产物，酶在反应前后数量和性质均不变。

酶的作用机制是降低活化能.加热促使物质分解是因为加热使物质分子得到能量,从常态转变为容易分解的活跃状态.将转变过程所需的能量称为活化能.如果把化学反应比作汽车翻越一座高山,加热加压则相当于给车加大油门,而酶则相当于帮司机找到一条穿山隧道.新陈代谢是生命的特征之一.人体内的新陈代谢过程是极其复杂的,包含许多的生物化学反应.据统计,人体细胞每分钟大约发生几百万次的化学反应.由活性细胞制造的蛋白质——酶,能催化体内的生物化学反应,是打开生命之锁的特殊钥匙.酶这把钥匙之所以特殊,是因为：（1）催化作用的高度专一性.就像锁与钥匙的关系一样,一种酶只能催化一种（或一类）化学反应.（2）酶催化作用的高效率.酶与一般催化剂不同,催化效率特别高.在常温常压及pH值中性的条件下,酶比一般催化剂的效率高106～1012倍.酶的催化高效率是有条件的,一般在37℃、酸碱度在中性,即相当于人体的正常生理状态下,才能发挥其高效催化作用.人体内已发现的酶近千种.酶的缺乏或不足,就会影响某种生物化学反应,发生代谢紊乱,并可能表现为疾病.例如,一种白化病,即皮肤毛发都是白的.就是由于体内缺乏酪氨酸酶,以致无黑色素形成所致.所以通过测定体内酶的水平可有助于疾病的诊断.一些酶制剂还可以用于治病.

酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类!补充：酶作用机理1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。2.张力作用（distortionorstrain）底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis）酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。4.共价催化作用（covalentcatalysis）某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快EX+H2O→E桹H+HX快?

新陈代谢是生命的特征之一.人体内的新陈代谢过程是极其复杂的,包含许多的生物化学反应.据统计,人体细胞每分钟大约发生几百万次的化学反应.由活性细胞制造的蛋白质——酶,能催化体内的生物化学反应,是打开生命之锁的特殊钥匙.酶这把钥匙之所以特殊,是因为：（1）催化作用的高度专一性.就像锁与钥匙的关系一样,一种酶只能催化一种（或一类）化学反应.（2）酶催化作用的高效率.酶与一般催化剂不同,催化效率特别高.在常温常压及pH值中性的条件下,酶比一般催化剂的效率高106～1012倍.酶的催化高效率是有条件的,一般在37℃、酸碱度在中性,即相当于人体的正常生理状态下,才能发挥其高效催化作用.人体内已发现的酶近千种.酶的缺乏或不足,就会影响某种生物化学反应,发生代谢紊乱,并可能表现为疾病.例如,一种白化病,即皮肤毛发都是白的.就是由于体内缺乏酪氨酸酶,以致无黑色素形成所致.所以通过测定体内酶的水平可有助于疾病的诊断.一些酶制剂还可以用于治病.

巯基酶是一种酶类物质，其作用原理是将含有巯基（-SH）的化合物氧化成二硫键（-S-S-）的形式，释放出水分子。这个过程称为巯基氧化反应。此过程可改变蛋白质或酶分子结构，从而引起蛋白质的功能性变化。巯基酶的作用原理在生物体内具有重要的生物学意义。例如，在人体中，巯基酶参与细胞氧化还原反应，这些反应有助于维持细胞代谢水平的平衡。此外，巯基酶也可以帮助细胞清除有毒化合物，从而保持细胞的稳定和健康。

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。产生过程由活细胞产生，或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上，只有在被需要时才被激活，这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。扩展资料：1、酶使人体所进食的食物得到消化和吸收，并且维持内脏所有功能包括：细胞修复、消炎排毒、新陈代谢、提高免疫力、产生能量、促进血液循环。2、米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故。3、此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶。人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质。参考资料来源：百度百科-酶

是生物催化剂酶是活细胞所产生的具有催化能力的一类特殊的蛋白质。提示:取甲、乙两支洁净的试管，分别注入3ml浆糊。然后，在甲试管中注入1ml～2ml新鲜的小麦淀粉酶滤液，在乙试管中注入1ml～2ml清水作为对照。振荡两支试管，将甲、乙两支试管的下半部浸在35℃左右的温水里，保温约5分钟。然后同时取出这两支试管，分别滴入一滴碘液。结果，乙试管内浆糊变成蓝色，而甲试管内的浆糊则不变蓝色。遇着碘液变成蓝色，这是淀粉的特性。甲试管内的浆糊遇碘液不变蓝色，这说明甲试管内的淀粉已经转变成其他物质了。原来，在适宜的温度条件下，小麦淀粉酶能够促使淀粉迅速地水解为麦芽糖。因此，甲试管内的浆糊遇到碘液不变蓝色。以上实验证明酶在适宜的温度和其他条件下，能够使生物体内的许多复杂的化学反应顺利而迅速地进行，而酶本身却不发生变化。因此，酶是生物催化剂

在一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行反应。因为在反应体系中各个反应物分子所含的能量高低不同。只有那些含能达到或超过某一定限度(称为“能阈”)的活化分子才能在碰撞中发生化学反应。显然，活化分子越多，反应速度越快。活泼态与常态之间的能量差，也就是分子由常态转变为活化状态所需的能量，称为活化能。使反应达到其一定的能阈的途径有二：(1)对反应体系加热或用光照射，从而使反应物分子获得所需的活化能；(2)使用适当的催化剂，降低反应的能阈，使反应沿着一个活化能阈较低的途径进行。酶和一般催化剂的作用一样，就是能降低底物分子所必须具有的活化能。

在任何化学反应中，反应物分子必须超过一定的能阈，成为活化的状态，才能发生变化，形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量，称为活化能。催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。　　酶能显著地降低活化能，故能表现为高度的催化效率。例如前述的H2O2酶的例子，可以显著地看出，酶能降低反应活化能，使反应速度增高千百万倍以上。酶作用机理　　1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。　　2.张力作用（distortionorstrain）　　底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。　　3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis）　　酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。　　4.共价催化作用（covalentcatalysis）　　某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。　　例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢　　有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快　　EX+H2O→E桹H+HX快?

酶是动植物和微生物产生的具有催化能力的一类特殊的蛋白质，酶有如此高的活性是因为酶具有特殊的络合物结构排列，即有特定反应的适宜部位。也就是酶在反应中先与反应物结合生成一个中间络合物，然后把应生成产物，而酶又复原，总之还是通过中间络合物降低了反应的活化能。

酶的特性主要四点：1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂～～10的13次幂。2、酶具有专一性；（每一种酶只能催化一种或一类化学反应。）3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变（与催化剂相似）；4、酶的作用条件较温和。5、活性可调节性。6、有些酶的催化性与辅因子有关。7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。扩展资料分类——氧化还原酶类（oxidoreductase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。转移酶类（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。水解酶类（hydrolases）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。

人体的消化功能依靠胃肠运动的机械性消化和消化酶作用的化学性消化来完成。消化液中含有大量消化酶，可促进食物中糖、脂肪、蛋白质的水解。由大分子物质变为小分子物质，以便被人体吸收利用。葡萄糖、甘油、甘油-酯、氨基酸等都是可溶解的小分子物质，可被小肠吸收。临床中，消化酶不足引起广泛的消化不良症候群，如胃肠胀气、胃饱胀、恶心、腹痛 、腹泻、厌食等症状，影响营养物质的消化和吸收，造成低蛋白血症、脂肪性腹泻、脂溶性维生素缺乏、内分泌紊乱等。致消化酶缺乏的主要病因常见于：慢性胰腺炎，胆石症，肝硬化，肝功能减退，胰腺癌，慢性胃肠疾病，胰腺切除术后，胃、胆切除术后，放疗或化疗副反应，老年性消化机能减退，长期饮酒。消化不良的症状形成的机制非常复杂，而消化酶分泌不足或功能下降是消化不良症状产生的重要原因。

酶的特点如下：1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂～10的13次幂。2、酶具有专一性，每一种酶只能催化一种或一类化学反应。3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变（与催化剂相似）。4、酶的作用条件较温和。酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。酶对化学反应的催化效率称为酶活性。5、活性可调节性。6、有些酶的催化性与辅因子有关。7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。酶作用机理：1、趋近效应和定向效应酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。2、张力作用底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。3、酸碱催化作用酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。4、共价催化作用某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。