肌球蛋白的性能介绍

目录 1 拼音 2 英文参考 3 注解 1 拼音 jī qiú dàn bái 2 英文参考 myosin 3 注解 肌球蛋白是一种分子发动机, 以肌动蛋白丝作为运行的轨道。实际上, 肌球蛋白也是ATPase, 通过ATP的水解导致构型的变化从而在肌动蛋白丝上移动。这种ATPase同微管分子发动机一样, 能够将化学能转变成机械能, 所以又被称为机械化学酶(mechanochemival enzyme), 或叫发动机蛋白(motor protein)。至今所研究的肌球蛋白在微丝上的移动方向都是从()端移向( )端, 而ATP是发动机蛋白运动的能源。 所有的肌球蛋白都是由一个重链和几个轻链组成，并组成三个结构和功能不同的结构域∶头部结构域是最保守的结构域，它含有与肌动蛋白、ATP结合的位点，负责产生力。与头部相邻的结构域是α螺旋的颈部(αhelical neck region)，它通过同钙调素或类似钙调素的调节轻链亚基的结合来调节头部的活性。尾部结构域含有决定尾部是同膜结合还是同其它的尾部结合的位点，因此它决定是否产生肌球蛋白二聚体还是产生肌球蛋白纤维。

【答案】：肌球蛋白是一种棒状分子。是由6条肽链组成的，其中有2条重链(H-链)和4条轻链(L-链)。相对分子质量450000。两条重链相互缠绕形成一个α-螺旋肽链的尾巴和一个复杂的斗部，如豆芽状。四条轻链都分布在头部。在肌球蛋白分子的头部具有ATP酶的活性，它可催化ATP水解放出ADP和磷酸，并放出能量，供给肌肉运动。许多肌球蛋白分子共同形成横纹肌的粗丝。

1、结构不同肌球蛋白：由一条或两条重链和几条轻链组成。在一般情况下，肌球蛋白是由三个结构域：马达域，颈部和尾部构成。肌动蛋白：细胞肌动蛋白有两种形式：称为G-肌动蛋白的单体小球和称为F-肌动蛋白的聚合物长丝（即，由许多G-肌动蛋白单体组成的长丝）。2、性质不同肌球蛋白：肌球蛋白属球蛋白类，不溶于水而溶于0.6mol/ml的KCl或NaCl溶液。它具有酶活性，通过与肌动蛋白相互作用，水解ATP的末端磷酸基团，同时也能水解GTP、CTP等，将化学能转化为机械能，从而产生各种形式的运动。肌动蛋白：肌动蛋白是球状的蛋白质，分子量约为42000一48000，分子直径约为5纳米。一个肌动蛋白分子结合一个腺苷三磷酸分子。球状肌动蛋白可以缔合成纤维状肌动蛋白。后者两股绞合在一起，形成骨架，再嵌上原肌球蛋白及肌钙蛋白，即成肌肉中肌原纤维的细丝。3、功能不同肌球蛋白：肌球蛋白作为细胞骨架的分子马达，是一种多功能蛋白质，其主要功能是为肌肉收缩提供力。肌动蛋白：肌动蛋白形成细丝（"F-肌动蛋白"或微丝），其是真核细胞骨架的必需元件，能够经历非常快速的聚合和解聚动力学。参考资料来源：百度百科-肌球蛋白参考资料来源：百度百科-肌动蛋白

肌肉的主要组成蛋白质，占肌原纤维总蛋白质的60%。分子量约48万，是150毫微米长的棒状分子，一端有两个头部。由两条分子量约20万的H链和四条分子量约1万7千到2万5千的L链组成。用蛋白分解酶处理可分割为头部（H-酶解肌球蛋白）和尾部（L-酶解肌球蛋白）。在0.6M KCl溶液中分散成单体，但在0.2M以下的KCl溶液中可形成缔合体，自动聚集成1―2微米长的和A丝相似的结构。在肌原纤维内形成长1.5微米宽10―15毫微米的A丝。头部向外侧突出架成桥。头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展，结果可以在丝的中央部300毫微米处看到没有头部的裸露部分。头部在A丝上每弯14.3毫微米就移出120°和I丝对应，周期为42.9毫微米。肌球蛋白具有ATP酶活性，在低离子强度下，和肌动蛋白反应，而引起超沉淀，且肌动蛋白能促进ATP酶活性。ATP酶活性和肌动蛋白的反应，表现于头部的活性基团，可以认为这一部分一面分解ATP，一面进行振头活动，把I丝拉向A丝的中央部。肌球蛋白的L链对ATP酶活性具有重要的作用（参见肌球蛋白L链）。肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部细胞运动有关，也可从脑、粘菌、海胆卵等分离出来。肌球蛋白是由森特u30fb吉奥尔吉（Au30fbSzent－Gyrgyi，1942）分离出来的，但是相当于现在所说的肌动球蛋白物质是库恩（W．Khne，1859）最初从蛙抽提出来的，并被命名为肌球蛋白。肌球蛋白的ATP酶活性是由苏联的V．A．Engelhardt夫妇（1939）发现的。还有非肌肉型肌球蛋白。

粗肌丝由肌球蛋白分子组成，细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白组成。ca2+与肌钙蛋白结合，使肌动蛋白上的结合位点暴露，并与肌球蛋白头部接触，肌球蛋白水解atp释放能量，同时肌球蛋白头部发生屈曲运动，将肌动蛋白拉向m线，使细肌丝滑入粗肌丝之间。

①微管：电镜下观察到的微管呈中空的管状结构，其外径为24nm，内径为15nm。微管几乎存在于所有真核细胞中，但大部分微管在细胞质内形成暂时性的结构，如间期细胞内的微管、分裂期细胞的纺锤体微管，这些微管对细胞内各种细胞器和生物大分子的分布和功能起重要的组织作用。另外一些微管形成相对稳定的“永久性”结构，如存在于纤毛或鞭毛内的轴丝微管、神经元突起内部的微管束结构等。②微丝：微丝（microfilament，MF）又称肌动蛋白丝（actinfilament），或纤维状肌动蛋白（fibrousactin，F-actin），这种直径为7nm的纤维存在于所有真核细胞在中。③微管蛋白：微管由微管蛋白亚基组装而成。每个微管蛋白都是由2个非常相似的球蛋白亚基（α-微管蛋白和β-微管蛋白）结合而成的异二聚体，这种αβ-微管蛋白二聚体是细胞质内游离态微管蛋白的主要存在形式，也是微管组装的基本结构单位。其中α-微管蛋白含450个氨基酸残基，β-微管蛋白含455个氨基酸残基。④肌动蛋白：微丝的主要结构成分是肌动蛋白（actin）。在大多数真核细胞中，肌动蛋白是含量最丰富的蛋白质之一。在肌细胞中，肌动蛋白占细胞总蛋白质量的10%左右。即使非肌细胞，也占细胞总蛋白质量的1%~5%。肌动蛋白在细胞内有两种存在形式，即肌动蛋白单体（又称球状肌动蛋白，G-actin）和由单体组装而成的纤维状肌动蛋白。⑤肌球蛋白：在细胞内参与物质运输的马达蛋白（motorprotein）可以分为3类：沿微丝运动的肌球蛋白（myosin）、沿微管运动的驱动蛋白（kinesin）和动力蛋白（dynein）。

肌球蛋白是一种在肌肉细胞中起重要作用的蛋白质，其与细菌侵染之间存在着一定的关系。一方面，研究表明肌球蛋白可通过对宿主免疫系统的调节，对抗某些细菌侵染。具体而言，肌球蛋白可促进细胞产生，并协同作用于自然杀伤细胞和巨噬细胞等免疫细胞，发挥抵御感染的作用。另一方面，肌球蛋白也可能对某些细菌侵染产生不良影响。例如，过度释放的肌球蛋白可导致组织细胞的死亡，从而削弱宿主的免疫能力并助长细菌侵染。此外，在细胞内，细菌也可能通过特定机制，利用肌球蛋白来入侵和操纵宿主细胞。总的来说，肌球蛋白在细菌侵染中起到了复杂的作用，具体情况取决于不同的细菌和宿主环境。因此，需要进一步的研究来深入了解肌球蛋白在细菌侵染中的作用机制，并寻找可行的防控策略。

结构：都具有马达结构域和结合结构域，典型的肌球蛋白是两根重链+4轻链（其他的可能不同 我也不大清楚），驱动蛋白是2重链2轻链，胞质动力蛋白是2重链4轻链。肌肉收缩蛋白的肌动蛋白和肌球蛋白的复合体。一般以1∶3的重量比混合被用于玻璃管内的实验。在高的离子强度（0.6MKCl）下，肌球蛋白呈箭尾型结合于F肌动蛋白的细丝。ATP可使肌球蛋白从F肌动蛋白解离下来。肌球蛋白是一种马达蛋白(motor protein)，由Kuehne于1864年在研究骨骼肌收缩时发现并命名。肌球蛋白是一种超家族的蛋白质，共分为11类，其中10类为非传统肌球蛋白(unconventionalmyosin)，另一类肌球蛋白Ⅱ称为传统肌球蛋白(conventional myosin)。

肌联蛋白，现在通常用它的简称“TITIN”基本定义：肌联蛋白是骨骼肌纤维中第三类丰富蛋白质，它的分子量为2700kDa（25,000多个氨基酸），长度为1μm，约占肌节的一半。肌联蛋白源自M线，并沿肌球蛋白纤维伸展，通过肌节的A带，最后到达Z线。肌联蛋白是高度弹性的分子（伸展时比原长度多出3μm），因此在肌收缩和舒张时保持肌球蛋白纤维位于肌节的中心。组织机构：肌联蛋白（TITIN）是一个巨大的肌小节蛋白,具有复杂的、分子折叠的功能.已知它具有如下三种生理功能：①肌联蛋白将粗肌丝与Z-线连接，维持肌原纤维的完整性和稳定性；肌联蛋白是骨骼肌纤维中第三类丰富蛋白质，它的分子量为2700kDa（25000多个氨基端），长度为1μm，约占肌节的一半。肌联蛋白源自M线，并沿肌球蛋白纤维伸展，通过肌节的A带，最后到达Z线。肌联蛋白是高度弹性的分子（伸展时比原长度多出3μm），因此在肌收缩和舒张时保持肌球蛋白纤维位于肌节的中心。主要功能：横纹肌肌小节的组成除了已知的粗、细肌丝系统外，还包括一种由巨大的蛋白质--肌联蛋白（TITIN）构成的纤维系统.肌联蛋白横跨肌小节从Z线到M线的区域.在心肌中，肌联蛋白起着分子弹簧的作用，既可以对粗、细肌丝进行精确的调控，产生心肌的被动张力和回复力，又参与心肌主动张力的调节和维持心肌的紧张度，并在耦联和协调心肌的舒缩运动中发挥着重要作用.该文主要对肌联蛋白在心肌舒缩中的功能、信号传导机制以及肌联蛋白与心肌病的关系。

肌球蛋白是长形不对称分子，形状如“Y”字，长约160nm。电子显微镜下观察到它含有两条完全相同的长肽链和两对短肽链，组成两个球状头部和一个长杆状尾部。肌球蛋白分子量约460kD，长肽链的分子量约240kD，称重链；短链称轻链。将肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫双(α-硝基苯甲酸，DTNB)处理后放出的一对轻链，称为DTNB链，分子量约18kD；另两条轻链只有在碱性(pH 11.4)条件下才能分离出来，称碱性轻链，分子量分别为25kD和16kD。非肌细胞如粘菌的肌球蛋白的形状和结构与肌细胞的肌球蛋白非常相似，但它不存在DTNB链，两对不同的轻链称必需轻链(essential light chain)和调节轻链(regulatory light chain)，分子量分别为16kD和18kD[2]。阎隆飞等于1963年首次从烟草微管束中分离出肌动球蛋白，证明其具有ATP酶活性，这是高等植物中存在肌动蛋白和肌球蛋白的第一个证据[3]。马永泽和阎隆飞(1989)证明，豌豆叶片的卷须中存在肌球蛋白，SDS-PAGE测得两条重链的分子量为165kD，两对轻链的分子量分别为17kD和15kD[4]。

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具有。肌球蛋白其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。ATP酶活性和肌动蛋白的反应，表现于头部的活性基团，可以认为这一部分一面分解ATP，一面进行振头活动，把I丝拉向A丝的中央部。--以上内容来自百度百科

收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白.肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的,半个多世纪之后,对肌球蛋白的生化分析才开始进行.肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分,分子呈杆状,一端具有两个球形区域,似豆芽的头部,由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成,是肌球蛋白重要生物活性所在地,另一端是一个丝状“尾巴”,由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕.肌球蛋白具有二个生物学作用：一是具有ATP酶活性,能裂解ATP,释放化学能；二是具有与肌动蛋白结合的能力.研究表明心脏的MHC是由两种基因编码,即α-MHC和β-MHC基因,这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体,所以相应的有三种分子异构体存在,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体).由于α、β-MHCATP酶活性不同,因此不同的异构体之间所具有的ATP酶活性及收缩活性也不同.肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定,故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高,肌肉收缩速率最快,耗能也最多,而以V3占优势的心肌情况正相反,以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2,3〕.肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变,是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果.V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡,V3通过减少耗能而适应压力超负荷.当能量供不应求时,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶活性下降,心肌收缩功能降低,表现为Vmax下降,最大张力正常,而达到最大张力的时间延长,心肌作功时耗氧量下降,结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力,所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率.正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关.成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%～90%,而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%～90%,人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕.对心肌肥厚等病理状态研究显示,心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性,推测这可能是动物机体的一种适应反应,例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多,结果使心肌耗氧降低,收缩速率下降,被认为是一种经济的适应性反应〔5〕.与肌球蛋白相比,肌动蛋白结构及功能相对简单.分子单体为球形,单体上有与肌球蛋白头相结合的位点,许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体.另有：肌球蛋白（myosin）肌原纤维粗丝的组成单位.存在于平滑肌中.在肌肉运动中起重要作用.其分子形状如豆芽状,由两条重链和多条轻链构成.两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状,构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起,构成豆芽的瓣.被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶.其分子量约为51万.在粗丝中,都是分子的头朝向粗丝的两端,呈纵向线性缔合排列.、肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质,由375个氨基酸残基组成,并且是由一个大的、高度保守的基因编码.单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa,其上有三个结合位点.一个是ATP结合位点,另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点.　　肌动蛋白至少表达成6种异构形式,分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类,α分布于各种肌肉细胞中,β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中.有三种α肌动蛋白（骨骼肌、心肌和平滑肌）、一种β肌动蛋白和两种γ肌动蛋白（γ平滑肌和γ非平滑肌）.

肌球蛋白的相对分子质量是多少高分子又称高分子聚合物,高分子是由分子量很大的长链分子所组成,高分子的分子量从几千到几十万甚至几百万..蛋白质:肌球蛋白[myosin]分子量220,000,属于高分子定义范畴.当然,也都是大分子.

1、血红蛋白，肌红蛋白，球蛋白都是蛋白质。2、血红蛋白是血液的红细胞中的蛋白质，主要功能是运输氧气和输送二氧化碳的。3、肌红蛋白是肌肉组织中的蛋白质，肌球蛋白也是肌肉组织中的蛋白质，参与人体的运动功能。4、免疫球蛋白是浆细胞产生的蛋白质，具有免疫的功能。

　　横纹肌溶解症（Rhabdomyolysis）是因肌细胞产生毒性物质而导致肾损害的一种疾病，俗称肌肉溶解。人体的肌肉分为三种：心肌、平滑肌、及骨骼肌。其中的心肌及骨胳肌是有横纹的。而横纹肌溶解症通常是发生在和我们的肢体运动相关的骨胳肌。横纹肌溶解症较常发生于肌肉受到大力撞击、长时压迫、或是过度使用之后。另有少数情况，像血管阻塞导致肌肉缺氧，以及特殊体质的患者服用某些药物，也可能引发横纹肌溶解症。自2010年7月下旬起，南京等地突然出现大量横纹肌溶解症病例，将矛头都指向了人们爱吃的小龙虾。　　疾病治疗　　在疾病早期用大量的补液治疗能够通过迅速将肌血球素清除出肾脏来预防病情的恶化，骨骼肌坏疽需要的补液量可能与一个大面积烧伤病人需要的补液量相近。在病情稳定之前，可能需要几升的液体来做静脉补充。　　甘露醇和速尿之类的利尿剂可能能够帮助快速清除肾中的肌血球素。如果尿排除量够大，那么可能需要重碳酸盐来维持尿道的碱性，这将有助于阻止肌血球素分裂成有毒化合物。　　如果出现高血钾，应该做相应治疗；出现肾衰也应该做及时的处理。　　我姥姥吃的他汀类药物其实也会引起横纹肌溶解，这个病主要是对可能继发的肾脏损伤比较严重，对于你侄女的情况，更正压迫姿势，并遵医嘱服药，在临床上讲是可以得到良好转归的。　　祝你侄女早日康复~

为什么刺激神经会引起骨骼肌的收缩

收缩蛋白包括肌球蛋白肌蛋白.肌球蛋白由者Kuhne于1859首先报道,半世纪,肌球蛋白化析才始进行.肌球蛋白肌粗肌丝主要,呈杆状,端具两球形区域,似豆芽部,由两条重链(MHC)两轻链(MLC)构,肌球蛋白重要物性所,另端丝状尾巴,由两股α-螺旋肽链绞起形种盘卷螺旋结构〔1〕.肌球蛋白具二物作用：具ATP酶性,能裂解ATP,释放化能；二具与肌蛋白结合能力.研究表明脏MHC由两种基编码,即α-MHCβ-MHC基,些基产物肌球蛋白形二聚体,所相应三种异构体存,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体).由于α、β-MHCATP酶性同,同异构体间所具ATP酶性及收缩性同.肌球蛋白ATP酶性主要由肌所含V1或V3量少决定,故肌球蛋白V1占优势肌ATP酶性高,肌肉收缩速率快,耗能,V3占优势肌情况相反,V2占优势肌表现介于两者间〔2,3〕.肌球蛋白异构体间转换肌适应性改变,脏本身负荷能量供应两面调节适应结.V1通增加肌收缩速度增加供能达能量供求平衡,V3通减少耗能适应压力超负荷.能量供应求,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶性降,肌收缩功能降低,表现Vmax降,张力,达张力间延,肌作功耗氧量降,结使脏节能情况产同张力,所V3增加虽使肌速度变慢却提高机械效率. 哺乳物室肌球蛋白异构体布与种属、龄等素关.左室肌肌球蛋白V3主占60%～90%,哺乳类物左室肌肌球蛋白V1主占60%～90%,类哺乳类物房肌球蛋白V1主〔4〕. 肌肥厚等病理状态研究显示,脏肌球蛋白基表达及蛋白异构存着塑性,推测能物机体种适应反应,例超负荷刺激引起鼠肌肥厚诱导左室β-MHC基表达及V3肌球蛋白增,结使肌耗氧降低,收缩速率降,认种经济适应性反应〔5〕. 与肌球蛋白相比,肌蛋白结构及功能相简单.单体球形,单体与肌球蛋白相结合位点,许单体相互连接形两条极性相互缠绕螺旋体.另：肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝组单位.存于平滑肌.肌肉运起重要作用.其形状豆芽状,由两条重链条轻链构.两条重链部相互螺旋形缠绕杆状,构豆芽状杆；重链剩余部与轻链起,构豆芽瓣.激,具性、能解ATPATP酶.其量约51万.粗丝,都朝向粗丝两端,呈纵向线性缔合排列.、 肌蛋白种等蛋白质, 由375氨基酸残基组, 并且由、高度保守基编码.单体肌蛋白量43kDa, 其三结合位点.ATP结合位点, 另两都与肌蛋白结合结合蛋白结合位点. 　　肌蛋白至少表达6种异构形式,α、β、γ三种类型根据等电点同高等物细胞内肌蛋白 3 类,α 布于各种肌肉细胞,β γ 布于肌细胞非肌细胞.三种 α 肌蛋白（骨骼肌、肌平滑肌）、种 β 肌蛋白两种 γ 肌蛋白（γ 平滑肌 γ 非平滑肌）.收缩蛋白包括肌球蛋白肌蛋白.肌球蛋白由者Kuhne于1859首先报道,半世纪,肌球蛋白化析才始进行.肌球蛋白肌粗肌丝主要,呈杆状,端具两球形区域,似豆芽部,由两条重链(MHC)两轻链(MLC)构,肌球蛋白重要物性所,另端丝状尾巴,由两股α-螺旋肽链绞起形种盘卷螺旋结构〔1〕.肌球蛋白具二物作用：具ATP酶性,能裂解ATP,释放化能；二具与肌蛋白结合能力.研究表明脏MHC由两种基编码,即α-MHCβ-MHC基,些基产物肌球蛋白形二聚体,所相应三种异构体存,即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体).由于α、β-MHCATP酶性同,同异构体间所具ATP酶性及收缩性同.肌球蛋白ATP酶性主要由肌所含V1或V3量少决定,故肌球蛋白V1占优势肌ATP酶性高,肌肉收缩速率快,耗能,V3占优势肌情况相反,V2占优势肌表现介于两者间〔2,3〕.肌球蛋白异构体间转换肌适应性改变,脏本身负荷能量供应两面调节适应结.V1通增加肌收缩速度增加供能达能量供求平衡,V3通减少耗能适应压力超负荷.能量供应求,肌球蛋白异构体向V3转化,使ATP酶性降,肌收缩功能降低,表现Vmax降,张力,达张力间延,肌作功耗氧量降,结使脏节能情况产同张力,所V3增加虽使肌速度变慢却提高机械效率. 哺乳物室肌球蛋白异构体布与种属、龄等素关.左室肌肌球蛋白V3主占60%～90%,哺乳类物左室肌肌球蛋白V1主占60%～90%,类哺乳类物房肌球蛋白V1主〔4〕. 肌肥厚等病理状态研究显示,脏肌球蛋白基表达及蛋白异构存着塑性,推测能物机体种适应反应,例超负荷刺激引起鼠肌肥厚诱导左室β-MHC基表达及V3肌球蛋白增,结使肌耗氧降低,收缩速率降,认种经济适应性反应〔5〕. 与肌球蛋白相比,肌蛋白结构及功能相简单.单体球形,单体与肌球蛋白相结合位点,许单体相互连接形两条极性相互缠绕螺旋体.另：肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝组单位.存于平滑肌.肌肉运起重要作用.其形状豆芽状,由两条重链条轻链构.两条重链部相互螺旋形缠绕杆状,构豆芽状杆；重链剩余部与轻链起,构豆芽瓣.激,具性、能解ATPATP酶.其量约51万.粗丝,都朝向粗丝两端,呈纵向线性缔合排列.、 肌蛋白种等蛋白质, 由375氨基酸残基组, 并且由、高度保守基编码.单体肌蛋白量43kDa, 其三结合位点.ATP结合位点, 另两都与肌蛋白结合结合蛋白结合位点. 　　肌蛋白至少表达6种异构形式,α、β、γ三种类型根据等电点同高等物细胞内肌蛋白 3 类,α 布于各种肌肉细胞,β γ 布于肌细胞非肌细胞.三种 α 肌蛋白（骨骼肌、肌平滑肌）、种 β 肌蛋白两种 γ 肌蛋白（γ 平滑肌 γ 非平滑肌）.

肌球蛋白、肌动蛋白、肌浆球蛋白等等。他们均属于结构蛋白。希望能帮助你。^__^

骨骼肌的基本结构单位是肌原纤维，而肌原纤维的主要结构是由细肌丝与粗肌丝组成，骨骼肌或者肌肉的活动是靠细肌丝与粗肌丝的相对滑动造成的。细肌丝由肌动蛋白，原肌球蛋白与肌钙蛋白（Tn-T，Tn-C，Tn-I肌钙蛋白的三个亚基）构成。在静息时肌钙蛋白-I（Tn-I)能抑制肌球蛋白马达结构域的ATP酶活性。动作电位产生后使得肌细胞质膜去极化，经T小管传至肌质网（肌肉细胞中一种特化的光面内质网，内储存很多钙离子），肌质网去极化后释放Ca2+到肌浆中，达到收缩期Ca2+阈浓度，肌肉收缩。具体原理为：Ca2+能与Tn-C结合，引起肌钙蛋白构象发生变化，Tn-C与Tn-I，Tn-T结合能力增强，导致Tn-I与肌动蛋白结合能力削弱，使肌动蛋白与Tn-I脱离；同时，Tn-T使原肌球蛋白移位到肌动蛋白双螺旋沟槽的身处暴露出细肌丝肌动蛋白与横桥结合的活化位点，解除了肌动蛋白与肌球蛋白结合的障碍。这之后在粗肌丝上的肌球蛋白通过消耗ATP拖拽细肌丝使得肌原纤维收缩。【总结】综上所述，肌肉收缩与舒张靠肌钙蛋白调控，在静息状态【肌钙蛋白】与【原肌球蛋白】抑制【细肌丝】与【粗肌丝上的肌动蛋白】相结合，而当动作电位产生时，内质网释放的【钙离子】能与【肌钙蛋白】结合，使得【肌钙蛋白】结构域改变，除去了【肌钙蛋白】【原肌球蛋白】的抑制作用，让【粗肌丝】上的【肌球蛋白】可以和细肌丝结合，消耗ATP，细肌丝粗肌丝相对滑动，于是肌原纤维也就是肌肉收缩了。因为钠离子无法调控 肌钙蛋白 所以不是钠离子

一类不溶或微溶于水，可溶于稀盐溶液的单纯蛋白质，可以被半饱和中性硫酸铵沉淀，广泛存在于动物和植物中，通过电泳或者超速离心可以区分。如α球蛋白和β球蛋白，7S球蛋白和19S球蛋白。球蛋白是一种存在于人体中的血清蛋白，球蛋白是一种常见的蛋白，基本存在于所有的动植物体中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人称球蛋白为免疫球蛋白。免疫系统遇到外来的入侵物时会根据入侵物的不同产生不同数量的球蛋白，如果入侵物比较难以消灭，免疫系统刺激淋巴以后就会产生更多的球蛋白直到入侵物被球蛋白消灭为止。球蛋白偏低一般不是很常见，球蛋白偏高一般比较常见，球蛋白偏低一般是生理性原因，例如营养不良，蛋白质摄入不足，又或者是人体对外来蛋白的吸收能力不好，贫血也会造成球蛋白偏低。球蛋白偏高则常用于肝病的确诊，例如肝病中的慢性乙肝，酒精肝，肝硬化等都会引起球蛋白高，其他的非肝脏疾病也可以引起球蛋白高，例如各种肿瘤，巨细胞血症等。球蛋白并不单独用来检测肝病，球蛋白通常是以球蛋白白蛋白比值的形式来说明肝脏的问题，球蛋白的正常值是20-35g/l，球蛋白检测结果在正常范围内说明免疫系统和肝脏都很健康，患者也没有什么营养不良的情况，如果球蛋白高于或者是低于正常范围内，说明肝脏或者是免疫系统出现了问题

自问自答肌肉是由圆柱状的肌纤维组成的，而肌纤维中包含有许多纵向排列的肌原纤维，它是肌肉收缩的装置。 肌原纤维由肌小节组成。 在每个肌小节中，由肌球蛋白组成的粗丝和由肌动蛋白组成的细丝—F-肌动蛋白相互穿插排列，并且依靠粗丝头端的横桥使二者紧密接触在一起。 肌肉的收缩是粗丝和细丝发生相对运动的结果，这个过程受Ca的调节，并需要水解ATP来提供能量。 当肌肉处于静止（舒张）状态时，胞液Ca浓度较低（ < 10moL/L），钙离子结合亚单位(TnC)不与Ca结合，则TnC与TnI、TnT的结合较松散。此时，TnT与原肌球蛋白紧密结合，使原肌球蛋白遮盖了肌动蛋白与肌球蛋白结合部位，阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的结合；同时，TnI与肌动蛋白紧密结合，也阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用，并抑制肌球蛋白的ATP酶活性，故肌肉处于舒张状态。 当胞液内Ca浓度增加到10moL/L -10 moL/L时，Ca便与TnC结合，之后，TnC构象变化，从而增强了TnC与TnI、TnT之间的结合力，使三者紧密结合，削弱了TnI与肌动蛋白的结合力，使肌动蛋白与TnI脱离，变成启动状态。 同时，TnT使原肌球蛋白移动到肌动蛋白螺旋沟的深处，而排除了肌动蛋白与肌球蛋白相结合的障碍，于是，肌动蛋白便与肌球蛋白的头部相结合，产生有横桥的肌动球蛋白，在此蛋白中，肌动蛋白使肌球蛋白的ATP酶活性大大提高，故肌球蛋白催化ATP水解反应。产生的能量使横桥改变角度，而水解产物的释放又使横桥的位置恢复，再与另一个ATP结合，如此循环，细丝便沿粗丝滑行，肌肉发生收缩。 当胞液Ca浓度下降（ < 10moL/L）时，Ca与TnC分离，TnI又与肌动蛋白结合，从而使肌动蛋白恢复静状态。同时原肌球蛋白也恢复原位，从而使肌动蛋白与肌球蛋白不能结合，肌肉不能转为舒张状态。 在刺激神经细胞前，由于细胞膜对于钾离子与钠离子通透性不同，细胞内负电离子略多于正电离子，细胞外正电离子略多于负电离子，细胞膜电性外正内负。由于带征服电荷的离子互相吸引，并集中于膜的两侧，，产生了细胞膜极性，膜内外出现70mV电位差，称为静息膜电位。 刺激作用在神经上后，接受刺激的细胞膜附近的极性被破坏，钠通道打开，大量钠离子通过易化扩散由钠通道涌入，膜两侧电性变为内正外负，接受刺激的位点与两侧产生局部电流致使两侧膜极性改变，神经冲动向两侧传导。这一过程使得膜内外的钠离子达到平衡，膜电位由静息时的﹣70mV变为﹢35mV （发生动作电 神经突触位）。此时钠通道逐渐关闭，由于膜极性尚未恢复，钠通道处于失活状态，神经传导处于不应期。 神经冲动传导从轴突传导到末端时，突触前膜透性发生变化，使钙离子从钙通道以易化扩散的方式大大量进入突触前膜，在钙离子作用下突触囊泡与突触前膜融合放出递质。突触后膜表面的受体与递质结合，使得钠通道打开，神经冲动完成传递。神经冲动传导到肌细胞后，肌动蛋白丝向肌球蛋白丝滑行，肌肉收缩。

问题一：肌钙蛋白正常值是多少 病情分析：肌钙蛋白T参考值0.02-0.13微克/L，大于0.2为临界值，大于0.5可以诊断为AMI。肌钙蛋白I参考值小于0.2微克/L，大于1.5为临界值指导意见：一般肌钙蛋白高于1.0以上才有临床意义，稍高不碍事，肌钙蛋白过高提示存在心肌坏死 问题二：肌原蛋白和肌钙蛋白的区别 心肌肌钙蛋白由肌钙蛋白T(TnT)、肌钙蛋白I(TnI)及肌钙蛋白C(TnC)三种亚单位组成。TN－I，不论有钙无钙，它都可以阻止肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用，并抑制ATP酶活力。TN－T与原肌球蛋白结合。这三种成分之间存在着钙依赖性的相互作用，三者结合通过钙控制肌肉的收缩。 免疫散射比浊法：心肌肌钙蛋白T(TnT) 问题三：肌钙蛋白偏高是什么病 肌钙蛋白(Troponin，Tn)是横纹肌收缩的重要调节蛋白，由三个亚基组成：肌钙蛋白C(TnC)，肌钙蛋白T(TnT)和肌钙蛋白I(TnI)。 TnC，分子量为18000，呈晶体结构，是肌钙蛋白的Ca2＋结合亚基。骨骼肌和心肌中的TnC是相同的。 TnI，分子量为21000，是... 2 问题四：肌钙蛋白升高，一定是心梗吗？ 点击看大图　　结合病史解读肌钙蛋白检测结果辨清心肌损伤病因　　《肌钙蛋白升高临床实践意义的专家共识》（简称《共识》）除对肌钙蛋白检查进行简要分析之外，更重要的是，其列举了临床中除心肌缺血外能引起肌钙蛋白升高的各类原因。　　血清肌钙蛋白水平变化对于诊断心肌坏死和鉴别心肌缺血十分重要，其意义越来越受到各国专家的重视。2012年公布的《心肌梗死全球统一定义》最重要的就是强调血清肌钙蛋白水平的作用，将其作为诊断和鉴别诊断心梗的首要标准。　　目前，我国一些基层医院由于条件有限，缺乏有效的检测心肌损伤标志物的方法；同时，由于各临床中心采用的检测技术不同，其检测结果仍可能存在较大差异。肌钙蛋白的敏感性、准确性及参考值都存在较大不同。而指南所推荐的高敏肌钙蛋白检测较传统方法敏感度和特异度更高。因此，我认为如果能在我国各中心普及指南推荐的高敏肌钙蛋白检测方法、统一检测标准，对于快速识别心肌损伤将有重要临床意义，有利于ACS的早期诊断和早期治疗，降低病死率，改善远期预后。　　同时，随着技术发展，肌钙蛋白检测技术将越来越敏感，研究者会发现越来越多导致肌钙蛋白轻度升高的疾病，肌钙蛋白升高提示心肌缺血的观念应被修正。　　对临床上合并心肌缺血临床表现的患者，出现肌钙蛋白升高时应当首先考虑缺血性肌钙蛋白升高；而对无缺血症状但伴肌钙蛋白升高者，应更全面地考虑病因，是否存在非缺血原因的肌钙蛋白升高。对非缺血性肌钙蛋白升高的原因，共识主要提及心力衰竭、肺栓塞、慢性肾功能不全、脓毒症及部分化学毒性相关心脏损伤。在这类疾病中，虽然肌钙蛋白升高并不具有类似其在缺血性疾病中的特异性，但对多数疾病预后都有关键作用，常预示不良转归。　　综上，肌钙蛋白升高虽然对诊断心梗有重要参考意义，但其本质是心肌坏死造成的结果，而临床中导致心肌坏死的病因纷繁复杂。因此，对肌钙蛋白升高的患者，应结合具体临床情况做出正确诊断。 问题五：超敏肌钙蛋白和肌钙蛋白有什么不同 心肌肌钙蛋白由肌钙蛋白T(TnT)、肌钙蛋白I(TnI)及肌钙蛋白C(TnC)三种亚单位组成。TN－I，不论有钙无钙，它都可以阻止肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用，并抑制ATP酶活力。TN－T与原肌球蛋白结合。这三种成分之间存在着钙依赖性的相互作用，三者结合通过钙控制肌肉的收缩。 免疫散射比浊法：心肌肌钙蛋白T(TnT) 问题六：超敏肌钙蛋白t和肌钙蛋白一样吗 心肌肌钙蛋白由肌钙蛋白T(TnT)、肌钙蛋白I(TnI)及肌钙蛋白C(TnC)三种亚单位组成。TN－I，不论有钙无钙，它都可以阻止肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用，并抑制ATP酶活力。TN－T与原肌球蛋白结合。这三种成分之间存在着钙依赖性的相互作用，三者结合通过钙控制肌肉的收缩。 免疫散射比浊法：心肌肌钙蛋白T(TnT)

超敏肌钙蛋白t和肌钙蛋白一样的，心肌肌钙蛋白由肌钙蛋白T(TnT)、肌钙蛋白I(TnI)及肌钙蛋白C(TnC)三种亚单位组成。TN－I，不论有钙无钙，它都可以阻止肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用，并抑制ATP酶活力。TN－T与原肌球蛋白结合。这三种成分之间存在着钙依赖性的相互作用，三者结合通过钙控制肌肉的收缩。 免疫散射比浊法：心肌肌钙蛋白T(TnT)<0.5微克／升，心肌肌钙蛋白I(TnI)<0.03微克／升。

内啡肽和肌球蛋白的合作能让人快乐的原因如下。如图所示一个肌球蛋白，拖着一个内啡肽，走在一个单纤维上，然后走过我们的大脑皮层，这是让我们产生快乐的物质的原因。具体原因如下。内啡肽，亦称安多芬或脑内啡，是一种内成性的类吗啡生物化学合成物激素。它是由脑下垂体和脊椎动物的丘脑下部所分泌的氨基化合物。它能与吗啡受体结合，产生跟吗啡、鸦片剂一样的止痛效果和欣快感。等同天然的镇痛剂。利用药物可增加脑内啡的分泌效果。内啡肽是体内自己产生的一类内源性的具有类似吗啡作用肽类物质。 这些肽类除具有镇痛功能外，尚具有许多其它生理功能，如调节体温、心血管、呼吸功能。内啡肽是具有吗啡样活性的神经肽的总称。肌球蛋白，又称为肌凝蛋白，是真核细胞内的一类ATP依赖型分子马达，对细胞的运动与细胞内物质传输起着重要的作用。例如肌凝蛋白就在肌肉收缩和细胞分裂的过程中扮演了重要的角色。其他种类的肌凝蛋白也有着类似的功能。这个蛋白质一开始被描述成一种同时存在于平滑肌和横纹肌中的ATP酶。后来经过Pollarg和Korn的对于棘变形虫属体内类肌凝蛋白功能的研究才发现，许多真核细胞存在同源蛋白基因。证实此类蛋白质的用途不仅仅存在于肌肉细胞中。

当一次神经冲动传递到运动终板，引起去极化使得钙离子进入终板膜，使突触小泡向前移动并释放出ACH，ACH与后膜上受体结合，引起终板电位并向两侧扩布到两侧的肌细胞膜形成动作电位，并沿细胞膜传递到肌细胞的横管系统使两侧终池释放出钙离子，钙离子与肌钙蛋白结合使原肌球蛋白暴露出肌动蛋白与横桥的结合位点，横桥和肌动蛋白结合后横桥分解ATP获得能量使横桥循环把细肌丝不断地向肌节中心M线拉，最终达到肌肉收缩。

粗肌丝由肌球蛋白分子组成，细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白组成。Ca2+与肌钙蛋白结合，使肌动蛋白上的结合位点暴露，并与肌球蛋白头部接触，肌球蛋白水解ATP释放能量，同时肌球蛋白头部发生屈曲运动，将肌动蛋白拉向M线，使细肌丝滑入粗肌丝之间。

微丝系统的主要组分是肌动蛋白纤维,它的存在形式与微丝结合蛋白的种类有关.1、肌肉收缩系统中的有关蛋白肌肉由肌原纤维组成,肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组成,粗肌丝的主要成分是肌球蛋白,细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白.肌球蛋白（myosin）属于马达蛋白,趋向微丝的（+）极.由2个重链和4个轻链组成,外观具有两个球形的头和一个螺旋化的干,头部有ATP酶活性.已知15类（myosin I-XV）.Myosin I 由一个重链和两个轻链组成.Myosin II型参与形成应力纤维和胞质收缩环,I、V型结合在膜上与膜泡运输有关.原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白,呈长杆状.组成两条平行纤维,位于肌动蛋白双螺旋的沟中,主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝,抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合肌钙蛋白（troponin,Tn）含三个亚基,肌钙蛋白C特异地与钙结合,肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力,肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性,主要作用是调节肌肉.2、非肌肉细胞中的微丝结合蛋白存在肌球蛋白、原肌球蛋白、肌动蛋白等,而肌钙蛋白在非肌肉细胞中尚未发现.

马达蛋白是细胞内物质运输颗粒和囊泡的载体,是一类利用ATP水解所产生的化学能量驱动自身沿微管（Microtubule）或微丝（microfilament）定向运动的蛋白。马达蛋白根据其作用部位分为两类，微管马达蛋白，包括包括驱动蛋白（Kinesin）与动力蛋白（Dynein）两个家族；以及微丝马达蛋白，又称肌球蛋白（myosin）。 微管与微丝在许多细胞过程中扮演非常重要的角色，它们维持细胞的结构，一同形成细胞骨架。它们提供了用于胞内运输平台和参与了多种细胞过程，包括分泌囊泡，细胞器和细胞内的物质的运动。 微管是由α-和β-微管蛋白（Tubulin）二聚体聚合的长的中空圆柱体，其外径约为24纳米，而内直径为约12纳米。微管具有独特的极性，具有生长速度较快解离速度较慢的(+)端和生长速度较慢解离速度较快的(-)端。通过微管运动的马达蛋白分为驱动蛋白（Kinesin）与动力蛋白（Dynein）。驱动蛋白（Kinesin）可以朝着 微管 的+极运动，而动力蛋白（Dynein）则朝着微管的-极运动。马达蛋白既有与微丝或微管结合的马达结构域，又有与膜性细胞器或大分子复合物特异结合的“货物”结构域。驱动蛋白（Kinesin）是一条长80nm的杆状结构，头部一端有两个成球状的马达结构域，另一端是重链(kinesin heavy chain，KHC）和轻链(kinesin light chain，KLC）组成的扇形尾端，中间是重链组成的杆状区。球状的头部具有ATP结合部位和微管结合部位。 动力蛋白（Dynein）有两个球形重链“头部”，这两个重链依靠前部的竿在微管上“行走”。动力蛋白激活蛋白帮助在轻链上加载货物。 微丝是由肌动蛋白（Actin）组成的直径约为7nm的纤维结构。与微管一样，微丝拥有较快组装的一端（+极）以及较慢组装的一端（-极）。依靠微丝运输物质的马达蛋白为肌球蛋白（myosin）。其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其头部用于连接纤维状的肌动蛋白，利用ATP水解产生的作用力沿纤维丝向（+）端“行走”（myosinVI为特例，向尖端（-）“行走”）。 马达蛋白在细胞活动中非常重要，而已有研究发现其余多种疾病相关。如驱动蛋白（kinesin）缺乏是引起腓骨肌萎缩症和某些肾脏疾病的原因。动力蛋白（Dynein ）缺乏会导致慢性呼吸道感染，因为纤毛没有动力蛋白就不能正常工作。肌球蛋白（myosin）的许多缺陷与疾病状态和遗传综合症有关。由于肌球蛋白II对于肌肉收缩必不可少，因此肌肉肌球蛋白的缺陷可预测地引起肌肉病变。肌球蛋白在听力过程中是必需的，因为它在立体睫毛的生长中起着重要作用，因此肌球蛋白的蛋白质结构缺陷会导致遗传性耳聋和非综合征性耳聋。 单纯的文字介绍会缺少真实感，这里附上一个马达蛋白的介绍视频，生动详细的模拟了其参与物质运输的过程，相信看完以后你会对神奇的细胞内分子活动更感兴趣。 https://cellbiology.science.uu.nl/a-day-in-the-life-of-a-motor-protein/ 备用： https://haokan.baidu.com/v?pd=wisenatural&vid=4100649716772030166

二型肌球蛋白是马达蛋白。马达蛋白分为两大类:“微管马达蛋白和肌球蛋白”。肌球蛋白在微丝运输物质，微管马达蛋白则在微管上运输物质，运输激素，甚至是病毒。问主应该是看到一个视频:“一个瘦小的马达蛋白(驱动蛋白)每天拖着一个比它大无数倍的囊泡走在一个微管上，它为了让你开心，每天都要拖着这个比它大无数倍的东西你有什么理由不开心呢？”

分子马达是一类蛋白质，它们的构象会随着与ATP和ADP的交替结合而改变，ATP水解的能量转化为机械能，引起马达形变，或者是它和与其结合的分子产生移动。就是说，分子马达本质上是一类ATP酶。例如肌肉中的肌球蛋白会拉动粗肌丝向中板移动，引起肌肉收缩。而另外两种分子马达：驱动蛋白和动力蛋白，它们能够承载着分子“货物”——如质膜微粒，甚至是线粒体和溶酶体，在由微管构成的轨道上滑行，起到运输的作用。肌球蛋白是微丝结合蛋白，最早发现于肌肉组织，1970年代后逐渐发现许多非肌细胞的肌球蛋白。其家族有13个成员，每个成员在结构上都分为头，颈和尾部三个部分，形似豆芽，而组成上则有轻重两种链。其中的调节轻链是肌球蛋白接受调解的位点，就是说，调节轻链的磷酸化/去磷酸化状态影响着肌球蛋白的活性。其中Ⅰ和Ⅱ型是研究得最彻底的分子马达。一些细胞具有突变的肌球蛋白，它们能正常伸出伪足，但是却不能成功移动。Ⅰ型肌球蛋白是单体，Ⅱ型和V型则是二聚体。趋向微丝的+极运动。蛋白的头部能就尾部作屈伸运动，并在“屈”的时候拉动微丝相对向后运动。肌球蛋白除了参与肌肉收缩外，还被认为是细胞迁移所需的重要分子之一。肌球蛋白非常可能参与了“前进的四个步骤”里面胞体收缩一步。另外，在细胞突出一端也可观察到肌球蛋白，它可能是帮助运输粘着所需要的蛋白质，提高粘着效率。

马达蛋白是分布于细胞内部或细胞表面的一类蛋白质，它负责细胞内的一部分物质或者整个细胞的宏观运动

简单的说就是肌动蛋白与肌球蛋白之间的相对滑动肌动蛋白组成细肌丝，肌球蛋白组成粗肌丝肌肉收缩系统中的蛋白：肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白。由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程：a.动作电位的产生。b.ca2+的释放。c.原肌球蛋白位移。d.肌动蛋白丝与肌球蛋白的相对滑动。e.ca2+的回收。滑行学说：暗带长度不变，明带缩短，相邻2线相互靠近，肌小节缩短，细肌丝向粗肌丝这间滑动，肌丝与其它结构并不卷曲缩短。

肌球蛋白不算微丝成分 微丝的成分是肌动蛋白肌肉收缩的单位由粗肌丝和细肌丝交互盘绕而成粗肌丝为肌球蛋白组成 细肌丝为肌动蛋白组成即微丝希望帮到你

1、血红蛋白，肌红蛋白，球蛋白都是蛋白质。2、血红蛋白是血液的红细胞中的蛋白质，主要功能是运输氧气和输送二氧化碳的。3、肌红蛋白是肌肉组织中的蛋白质，肌球蛋白也是肌肉组织中的蛋白质，参与人体的运动功能。4、免疫球蛋白是浆细胞产生的蛋白质，具有免疫的功能。

粗肌丝由肌球蛋白分子组成，细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白组成。Ca2+与肌钙蛋白结合，使肌动蛋白上的结合位点暴露，并与肌球蛋白头部接触，肌球蛋白水解ATP释放能量，同时肌球蛋白头部发生屈曲运动，将肌动蛋白拉向M线，使细肌丝滑入粗肌丝之间。

阿～！！我设置的关键词居然有人提问了。。一定要留个言～～～看图讲比较清楚 可以去文库里面搜索肌肉组织

肌动蛋白，是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1～5%。肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝的组成单位。存在于平滑肌中。在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。详见http://baike.baidu.com/view/63515.htmhttp://baike.baidu.com/view/688345.htmhttp://zhidao.baidu.com/question/302632081.html （二者区别）

粗肌丝由肌球蛋白分子组成，细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白组成。ca2+与肌钙蛋白结合，使肌动蛋白上的结合位点暴露，并与肌球蛋白头部接触，肌球蛋白水解atp释放能量，同时肌球蛋白头部发生屈曲运动，将肌动蛋白拉向m线，使细肌丝滑入粗肌丝之间。

　　粗肌丝是横纹肌细胞中肌原纤维的组成部分之一，主要由肌球蛋白组成。肌球蛋白呈长杆状，而一端膨大成球状。一条粗肌丝中大约有200-300个肌球蛋白，它们平行交错排列组成粗肌丝的主干。每个分子的球状头部按照特定的排列方式分布在粗肌丝的主干两端。 　　肌球蛋白（myosin），又称为肌凝蛋白，是真核细胞内的一类ATP依赖型分子马达，对细胞的运动与细胞内物质传输起着重要的作用。例如肌凝蛋白II就在肌肉收缩和细胞分裂的过程中扮演了重要的角色。其他种类的肌凝蛋白也有着类似的功能。这个蛋白质一开始被描述成一种同时存在于平滑肌和横纹肌中的ATP酶。后来经过Pollarg和Korn的对于棘变形虫属体内类肌凝蛋白功能的研究才发现，许多真核细胞存在同源蛋白基因。证实此类蛋白质的用途不仅仅存在于肌肉细胞中。

【答案】：B根据肌丝滑行理论，横纹肌的缩短和伸长是粗、细肌丝在肌节内相互滑动发生的。粗肌丝由肌球蛋白组成，包括杆部和头部（横桥）；细肌丝由肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白构成，其中肌动蛋白分子上有能与粗肌丝横桥结合的位点。当肌细胞上的动作电位引起胞质中Ca2＋浓度升高时，Ca2＋与细肌丝上的钙受体（肌钙蛋白）结合而使原肌球蛋白发生位移，暴露出肌动蛋白上的横桥结合位点，横桥立即与肌动蛋白结合，使横桥构象改变，导致肌丝滑动、肌肉收缩。

肌肉细胞中，大量含有一个特殊的功能结构：肌原纤维，而肌原纤维是由蛋白质构成的。

【答案】：错误肌球蛋白头部具ATP酶活力，构成粗丝的横桥，是与肌动蛋白分子结合的位置。

ub在细胞内蛋白质水平的调控中起什么作用调节蛋白（原肌球蛋白和肌钙蛋白）在静息放松的肌肉中，有两个 调节蛋白（原肌球蛋白和肌钙蛋白）能抑制横桥与肌动蛋白的结合。原肌球蛋白 阻抑 肌球蛋白 的横桥与肌动蛋白结合，做到肌肉的放松。进入肌浆的钙离子与肌钙蛋白结合后导致肌钙蛋白变形，牵动 原肌球蛋白，使原肌球蛋白移位并暴露出肌动蛋白上的横桥结合位点，即使肌肉紧张。

蛋白按功能发催化蛋白、调节蛋白、运动蛋白等，其中运动蛋白又分为肌动、肌球蛋白等！你知道哪有了么？？？

微丝主要由肌动蛋白（actin）构成，和肌球蛋白（myosin，一种u200eu200eu200e分子马达蛋白）一起作用，使细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩：植物细胞的细胞质流动： 微丝中的actin(肌动蛋白)与myosin(肌球蛋白)在细胞质形成三维的网络体系。actin位于外质，myosin位于内质。 myosin连结着细胞质颗粒，由ATP供给能量，myosin与细胞质颗粒的结合体沿着actin filament滑动，从而带动整个细胞质的环流。变形虫运动(amoeboid movememt，阿米巴运动)： 肌肉细胞的收缩：如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个超家族，并组成多种极为相似的结构。例如，各种肌肉细胞有不同的肌动蛋白：①骨骼肌的条纹纤维；②心肌的条纹纤维；③血管壁的平滑肌；④胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异），在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白，它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。G-肌动蛋白单体（含ATP）可聚合为呈纤维状的F-肌动蛋白（含ADP），它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合，聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体，组成F-肌动蛋白。在骨骼肌的细肌丝（thin filament，由肌动蛋白构成）与粗肌丝（thick filament，由肌球蛋白构成）相互作用而使肌肉收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATPase的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）。中间纤维细胞骨架的第三种纤维结构称中间纤维（intermediate filament,IF），又称中间丝、中等纤维，直径介于微管和微丝之间（8nm-10nm)，其化学组成比较复杂。构成它的蛋白质多达5种，常见的有波形蛋白(vimentin)、角蛋白(keratin)、结蛋白、神经元纤维、神经胶质纤维。在不同细胞中，成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央α螺旋杆状区，两侧则

微管蛋白（英语：Tubulin）是一类含有多个成员的蛋白质家族.其最常见的成员是α-微管蛋白和β-微管蛋白,它们是组成微管的主要成分.微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白所形成的二聚体为单位聚集而成.细胞内微管蛋白的聚集程度会影响微管的长度,并进一步影响细胞形态.微管蛋白的分子量约为55kDa,为弱酸性蛋白质,等电点在5.2至5.8之间.微管蛋白和同属于运动性蛋白的肌动蛋白和肌球蛋白在一级结构上有许多相似性.很长一段时间,微管蛋白被认为只存在于真核生物中；但近来,一种原核细胞分裂蛋白FtsZ被发现在进化上与微管蛋白有联系.

Titin。肌联蛋白是骨骼肌纤维中第三类丰富蛋白质，它的分子量为2700kDb（25,000多个氨基酸），长度为1μm，约占肌节的一半。主要功能横纹肌肌小节的组成除了已知的粗、细肌丝系统外，还包括一种由巨大的蛋白质--肌联蛋白（TITIN）构成的纤维系统.肌联蛋白横跨肌小节从Z线到M线的区域。在心肌中，肌联蛋白起着分子弹簧的作用，既可以对粗、细肌丝进行精确的调控，产生心肌的被动张力和回复力，又参与心肌主动张力的调节和维持心肌的紧张度，并在耦联和协调心肌的舒缩运动中发挥着重要作用。

肌节名词解释：两条Z线之间的一段肌原纤维称为一个肌节，它包括1/2明带+1个暗带+1/2明带，是肌原纤维的基本单位。肌节由三种不同肌丝系统组成。粗肌丝系统成分是肌球蛋白（肌凝蛋白）和肌球蛋白结合蛋白C（myosin-binding protein C），后者的作用就是链接粗肌丝和肌纤蛋白（肌动蛋白）。肌原纤维（myofibrils）是横纹肌中长的、直径约1微米的圆柱形的结构，是骨骼肌细胞的收缩单位。肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组装而成，粗肌丝的成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。

法国思想家伏尔泰曾说“生命在于运 动”，运动是生命的基础，而肌肉又是运动的基础。肌肉包括心肌，骨骼肌和平滑肌，本文章主要解释骨骼肌是如何收缩的。每一个动作的完成都需要肌肉的收缩，那么肌肉又是如何来收缩的呢？这个过程既复杂，又简单，它的简单在于一气呵成，肌肉瞬间收缩，复杂性又在于其中的具体过程。要想理解骨骼肌收缩的原理，就必须先了解骨骼肌的结构，以下分别从光镜结构和电镜结构来解释。 首先，一块肌外面有一层肌外膜，而一块肌由很多被肌束膜包裹的肌束组成，每一个肌束又由许多肌细胞（也叫肌纤维）组成，这些肌纤维之间有肌内膜相连，肌细胞的细胞膜也叫做肌膜。肌纤维是长条状的细胞，一个肌纤维里有很多个细胞核。在光镜下可以看到肌纤维有明暗相间的条纹，分别称为明带（I带）和暗带（A带），在暗带中又有一个颜色稍浅的H带，在H带中间又有一条M线，在明带中间有一条Z线。而肌肉收缩的最小单位是肌节，一个肌节是由一个暗带和两个1/2明带组成。肌肉的收缩就是靠明带的缩短来完成的，为了进一步了解这些不同的带是如何形成的以及肌肉收缩原理就必须知道骨骼肌的电子镜下结构。在电镜下，肌纤维是由粗肌丝和细肌丝构成。粗肌丝构成了暗带，由M线固定，细肌丝构成了明带，细肌丝中间由Z线固定，因为两种肌丝在暗带不完全重合，所以就形成了H带。粗肌丝是由肌球蛋白组成，肌球蛋白形状就像豆芽菜，分为头部和杆部，头部具有ATP酶活性可以产生动力，有趣的一点是头部是可以向内屈一定角度的。细肌丝是由三种蛋白构成，分别是肌动蛋白，肌钙蛋白和原肌球蛋白。肌动蛋白相应位点可以与肌球蛋白的头部结合，两者结合后就会激活肌球蛋白头部的酶活性提供动力使得肌球蛋白的头部向内摆，从而使得肌丝滑动达到了肌肉收缩的目的。由于肌肉的收缩与舒张处于不断变换更替状态，所以肌钙蛋白（上图中的肌原蛋白）和原肌球蛋白作为开关的作用就显示出来了。当肌肉处于舒张状态时，原肌球蛋白会结合在肌动蛋白上，掩盖住肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点，使得两者无法结合。肌钙蛋白连接在肌动蛋白和原肌球蛋白上，当肌钙蛋白与钙离子结合后会导致原肌球蛋白构象改变，从而肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点暴露。 那么骨骼肌究竟是如何进行收缩的呢？首先大脑传来的电信号到达神经末梢，动作电位传至神经末梢的细胞膜上，膜上的钙离子电压门控通道开放，神经与肌肉之间间隙的钙离子内流，激活突触小泡里神经递质乙酰胆碱的释放，这些乙酰胆碱与骨骼肌细胞膜上N2型受体阳离子通道（化学门控通道）相结合，钠离子经通道内流后骨骼肌细胞膜产生动作电位，随着横小管传至肌细胞内部（横小管是肌膜向细胞内凹陷形成），接着细胞内的钙离子储存库终池上电压门控钙离子通道打开，大量钙离子流入细胞质，然后与肌钙蛋白结合使得原肌球蛋白的构象改变，暴露出肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点，肌球蛋白头部激活，产生动力，头部向内摆动，细肌丝向肌小节内部滑动从而完成了骨骼肌的收缩这一过程。 肌肉的收缩原理解释了很多有趣的现象。南美印第安人从植物中提取出了筒箭毒碱，并用于捕猎中，使得猎物肌肉麻痹无法动弹。后来科学家才发现这种物质阻断了骨骼肌膜上的N2型乙酰胆碱受体阳离子通道，也就是阻断了骨骼肌的兴奋所以肌肉也就麻痹了。 有机磷农药可以使得骨骼肌细胞膜上的胆碱酯酶失活，从而乙酰胆碱无法被代谢掉，这就导致了肌肉的束颤。同时，乙酰胆碱不只是存在于神经肌接头处的N2受体，它也是作用于M受体的递质，所以中毒后也产生促副交感作用，如唾液分泌增加、视野模糊（睫状肌收缩加强，睫状小带松弛，晶状体变凸，屈光度变大产生近视样改变）、汗液分泌增加、瞳孔缩小等症状。 新斯的明作为重症肌无力的首选药是通过抑制胆碱酯酶的活性来增强肌肉收缩的。