蛋白质变性 二硫键氢键蛋白质变性是空间结构变 那么是氢键断裂还是二硫键断?我看有的书上些氢键断,但是不应该是二硫键使多肽

1 在真核细胞的线粒体或细菌中,物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应.
2 DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂,双链变成单链,从而使核酸的天然构象和性质发生改变.
3 通过疏水物的疏水基与水相互排斥作用而发生的非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向
4 由于蛋白质表面离子化侧链的存在,蛋白质带净电荷.对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点.英文缩写 pI
5 蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.
6 具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂.核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA.
7 在生物体内,从代谢物脱下的氢及电子,通过一系列酶促反应与氧化合成水,并释放能量的过程.也指物质在生物体内的一系列氧化过程.主要为机体提供可利用的能量.
8 在氧气不足条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成.
9 由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程,称为糖原异生作用.在正常情况下,主要在肝脏内进行.
10 焦磷酸硫胺素（thiamine pyrophosphate）简称TPP,酶的辅因子,是维生素B1的辅酶形式,参与转醛基反应.作为丙酮酸脱氢酶和α酮戊二酸脱氢酶的辅因子,在α酮酸脱羧反应中起作用.

能使蛋白质变性的有强酸强碱,重金属盐,高温等,双氧水,高锰酸钾硫酸铜都可以,比如双氧水常用来消毒,可以使细菌蛋白质变性,硫酸铜常作农药和消毒药品.

能
甲醛和乙醇能和蛋白质中的肽键作用使其断开变性,表现为蛋白质变硬.

乙醇可以提供自己的羟基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.

好像都不是.硝酸可能会氧化.但主要是和蛋白质发生硝化反应.
重金属盐离子是和蛋白质形成配位化合物.

会,高温,酸碱等都会使蛋白质变性的.

所谓的有毒就是对多生物体不利的或致死的东西.重金属可以使蛋白质变性.当然对生物体有害.就是有毒.
蛋白质不能检验砒霜（AS2O3）水溶液.因为蛋白质加入其中时无明显现象.

你要知道重金属的定义就明白了.
重金属是指原子量大于55的,Cr是52,所以铬不是重金属.

蛋白质变性失活不破坏肽键.

酒精消毒的原理就是使蛋白质变性.
不过变形能力最浅的并不是纯酒精,而是70％酒精.所以医院里用来消毒的酒精都兑到了70％左右.
正因为这样,过度饮酒会损伤消化道黏膜,甚至造成出血.

能
甲醛和乙醇能和蛋白质中的肽键作用使其断开变性,表现为蛋白质变硬.

邹承鲁先生证明,蛋白质的变性在一定程度上是可逆的.
比如RNA酶的变性就是可以被复性的.
但是并不是所有的蛋白质变性都能被复性,一般认为是复性所需要的条件太为苛刻.
具体参见生物化学 沈同版.

鸡蛋加强酸,强碱

可以是可以,就是有点奢侈了吧

酸,碱,重金属,甲醛,紫外线,高温等

　　所谓蛋白质变性(denaturation),就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性.
　　变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.
　　引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.
　　变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性.许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性,比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性.
　　我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀,蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系,但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀.具体地说,变性蛋白质一般易于沉淀,但也可不变性而使蛋白质沉淀,在一定条件下,变性的蛋白质也可不发生沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉淀,沉淀的变性蛋白质也不一定凝固.例如,蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中.但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物,若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块.
　　下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件,不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出.如将蛋白质溶液pH调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了.但是还有水化膜起保护作用,一般不致于发生凝聚作用,如果这时再加入某种脱水剂,除去蛋白质分子的水化膜,则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之,若先使蛋白质脱水,然后再调节pH到等电点,也同样可使蛋白质沉淀析出.
　　下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：
　　重金属盐沉淀蛋白质
　　蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质.
　　临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒.
　　有机溶剂沉淀蛋白质
　　可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀.在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此,但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质.
　　加热凝固
　　将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀.加热首先是加热使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块.如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固.
　　注1：蛋白质有四种结构：一级结构,二级结构,三级结构,四级结构.这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构.
　　蛋白质的三级结构
　　蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure).蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等(图1-8).这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合.次级键都是非共价键,易受环境中pH、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性.二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用.
　　现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象.侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain).对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区.亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成.疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位.
　　具备三级结构的蛋白质从其外形上看,有的细长(长轴比短轴大10倍以上),属于纤维状蛋白质(fibrous protein),如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形,属于球状蛋白质(globular protein),如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白,球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部,而亲水基则多分布在分子表面,因而球状蛋白质是亲水的,更重要的是,多肽链经过如此盘曲后,可形成某些发挥生物学功能的特定区域,例如酶的活性中心等.

蛋白质的一级结构是序列,
二级结构是一些简单螺旋,是靠分子间作用力等形成的,会破坏
更高级的结构都会被破坏

C:高铁酸盐的杀菌能力是由于它的氧化性强,不是由于水解；
其余都是对的；
有问题请追问!

影响蛋白质等电点最直接的因素就是它的一级结构,因为一级结构决定了有多少R基带电基团和疏水氨基酸的数量.
但是在实验操作中,有很多因素可以影响蛋白质的等电点,并可以根据这个原理对蛋白质进行分离.
（1）PH.在等电点以上或以下PH值时,蛋白质携带同种符号的静电荷相互排斥,组织了单个分子聚集成沉淀.
（2）盐的浓度.
（3）有机溶剂.例如聚乙二醇,改变介电常数.
（4)温度.

因为强酸、强碱、重金属盐都可以使蛋白质变性.浓硝酸是强酸,醋酸铅中的铅是重金属元素.

是化学变化,我昨天还做了实验呢,微热后鸡蛋白完全凝结,很稳定,颜色变黄.但,不是所有蛋白质遇硝酸都变成黄色,只是,某些蛋白质（鸡蛋白）.另外,蛋白质,是生命的基础物质,遇到,恶性环境,肯定会变性的,就像我们人体一样.如：加热,紫外线,X射线,强酸,强碱,重金属盐,及一些有机化合物,如甲醛,酒精,苯甲酸等作用下,都会使它变性.在生活中,我们喝的鲜奶的包装上就有一句话：高温闪蒸,就是怕停留时间过长,使蛋白质变性,失去营养价值.祝你学习进步!

酸碱会使DNA也发生结构改变,对DNA产生破坏

烤糊是因温度过高,适当的高温可以让蛋白质的空间结构发生变化,组成没有发生变化,就是大家说的蛋白质变性.而这里烤肉烤糊了,因温度非常高达到了蛋白质的的燃点,改变的是蛋白质的一级结构也就是肽链中的肽键和二硫键等化学键,当这些键断裂后会产生小分子物质,发黑是因为蛋白质降解过程中产生的碳颗粒.

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.x0d引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.x0d变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性.许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性,比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性.x0d我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀,蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系,但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀.具体地说,变性蛋白质一般易于沉淀,但也可不变性而使蛋白质沉淀,在一定条件下,变性的蛋白质也可不发生沉淀,变性蛋白质只在等电点附近才沉淀,沉淀的变性蛋白质也不一定凝固.例如,蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中.但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物,若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块.x0d下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件,不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出.如将蛋白质溶液pH调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了.但是还有水化膜起保护作用,一般不致于发生凝聚作用,如果这时再加入某种脱水剂,除去蛋白质分子的水化膜,则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之,若先使蛋白质脱水,然后再调节pH到等电点,也同样可使蛋白质沉淀析出.x0d下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：x0d重金属盐沉淀蛋白质x0d蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质.x0d临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒.x0d有机溶剂沉淀蛋白质x0d可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀.在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此,但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质.x0d加热凝固将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀.加热首先是加热使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块.如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固.x0d注1：蛋白质有四种结构：一级结构,二级结构,三级结构,四级结构.这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构.x0d蛋白质的三级结构x0d蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure).蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等(图1-8).这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合.次级键都是非共价键,易受环境中pH、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性.二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用.x0d现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象.侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain).对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区.亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成.疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位.

蛋白质的变性:在某些物理或化学因素作用下,使蛋白质的空间构象破坏（但不包括肽链的断裂等一级结构的变化）
蛋白质的沉淀:由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉,但其结构未变
蛋白质的凝固:已变性的蛋白质分子互相凝聚为固体的现象

硫酸铵是盐析,不是变性

甲醛是最小的含氧有机物,具有较高的反应活性,可以和带有—OH（羟基）、—SH（巯基）、—NH2（氨基）基团的分子发生亲核加成反应,最终甲醛作为亚甲基（—CH2—）的提供者,与上述基团中的两个基团反应,使自由的分子链被甲醛交联起来,失去原有的生理功能.这就好比我们的双手,每只手代表一个上述的基团,如同甲醛的一副手铐铐住了原本自由的双手（哪怕是铐住一只）,就使我们的手失去了原有的自由功能.人体的细胞内、酶系统存在着大量的羟基、巯基、氨基,接触甲醛后会立即发生反应,产生细胞毒性,使蛋白质变性（甲醛超强的杀菌能力正是原自这种反应）.

有影响 考马斯亮蓝测定蛋白质的原理：考马斯亮蓝G-250测定蛋白质含量属于染料结合法的一种.考马斯亮蓝G-250在游离态下呈红色,当它与蛋白质的疏水区结合后变为青色,前者最大光吸收在465nm,后者在595nm.在一定蛋白...

蛋白质变性影响因素：
1,一般温度高于60摄氏度持续一段时间会变性.不同蛋白耐受高温不同,具体问题具体分析.
2,高浓度有机溶剂,如丙酮,乙醚,巯基乙醇等.
3,含有蛋白酶环境会分解蛋白.
4,变性剂,如高浓度盐酸胍和尿素.,
5,盐溶液,在一定浓度盐作用下,会使蛋白中折叠在内部的疏水集团暴露而改变折叠结构.
6,pH值变化,强酸强碱条件下会破坏蛋白质结构.等电点时蛋白质沉淀.
...
因此,克服和避开上述内容可以减少变性.具体措施：
1,控制温度,pH值.避开强酸强碱和等电点.
2,尽量减少和有机溶剂和变性剂的接触.
3,添加蛋白酶抑制剂,可以减少蛋白分解.
4,盐浓度适宜,不能太高.
5,增加NMSF,N-马来酰亚胺,去氧胆酸钠等抗氧化物质,可以防止蛋白被氧化变性.
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这里所说的重金属盐是指那些可溶性的重金属盐,他们溶解后电离出来的离子能使蛋白质分子变质、凝聚；人体内是一个液态环境,只能吸收那些可溶性物质；而钡餐的主要成分是硫酸钡,其既不溶于水,也不溶于酸,所以在体内不会电离出Ba离子,也不会被人体吸收,所以是安全的.

蛋清蛋白浓度太高,如果稀释一些,再加入去污剂,如SDS等,可以提高凝固温度.

面粉中就同时含有淀粉、蔗糖和蛋白

蛋白质的变性分为可逆和不可逆两种.
可逆的变性,指在一定条件下,蛋白质沉淀,但是空间结构不改变,当撤去变性条件后,蛋白恢复活性.例如盐析,在高浓度盐中蛋白质变性沉淀,但加入适量水使盐溶液浓度降低时,蛋白质又溶解,恢复活性.
不可逆的变性,指在一定条件下蛋白质的空间结构改变,即使撤去了变性条件,蛋白活性依然无法恢复.例如高温加热使蛋白失活后,降低温度蛋白仍然无活性.

因为会发生氧化还原反应 出氯气 非常危险
以后 消毒就是氧化 你可以记住 氧化性是比较厉害的 细菌都是被氧化死的 所以有杀菌,破坏性的基本上都是氧化性起作用

卤水点豆腐,自然是为了豆腐成块状,也就是发生胶体凝固.
自制内酯豆腐
葡萄糖酸―6―内酯是一种优良的食品添加剂,具有较好的防腐作用.同时,它还是一种凝固剂,能使豆浆中的蛋白质凝固成豆腐.
工具与材料
天平,汤勺,茶缸,铁架台,酒精灯,水浴锅,竹筷.市售袋装淡豆浆,葡萄糖酸―S―内酯,细盐,味精,麻油,辣油,虾米,砂糖.
1．称取0．2克葡萄糖酸―S―内酯放在茶缸中,加入4～5毫升水,搅拌溶解.
2．在茶缸中再加入一袋市售淡豆浆(约220毫升),搅拌均匀.
3．将茶缸放入水浴锅中加热,溶液沸腾2―3分钟后,改用小火加热15分钟,豆浆即凝固成豆腐.
4．取虾米、麻油、辣油、细盐、味精、砂糖适量,配成调料.
5．在冷却至常温的豆腐中,加入上述调料,用竹筷拌匀即可品尝.
说明与延伸
1．若无葡萄糖酸―6―内酯,可在豆浆中加入适量的氯化镁或硫酸钙,俗称点豆腐.若内酯或氯化镁、硫酸钙加入的量太少,则豆腐成形不结实；加入的量过多,则会使豆腐粗劣、味差.
2．若有磨黄豆的工具,可用黄豆作为原泡发胖的黄豆磨成粗豆浆,再用细纱布过滤,料做豆腐.将黄豆拣去霉粒、杂质并洗净,按滤去豆渣,得到的滤液煮沸后就是可食用的1：8的质量比把黄豆浸泡于水中一夜.将浸淡豆浆.

尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化.

衡量蛋白质的变性程度,包括发生变性的分子比例和变性程度两个方面,比较简单的办法是测定总活力.至于沉淀量,是比较粗略的指标,因为变性和沉淀是不同的,而且沉淀需要较多蛋白,不够灵敏,影响因素也较多,比如共沉淀等.
一般来说,乙醇浓度越高,变性越充分.至于消毒用70-75%乙醇,是为了渗透进细菌体内,不是此时变性作用最强.
如果是用沉淀的方法来体现变性程度,那实验的蛋白质材料应该选纯度较高,浓度也较高的.这样容易产生沉淀,又可减少其他物质干扰.
不过,如果只是验证一下“乙醇可以使蛋白变性”,还是选价格便宜量又足的吧,比如鸡蛋清.

重金属中毒会使体内的蛋白质凝固,这个你可以从高三的化学书看到,如果轻微中毒,就大量喝牛奶,牛奶中的蛋白质会和重金属反应,这样不会损伤到你自身的身体机能,喝了以后马上就医

解题思路：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象称为蛋白质的变性．

在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象称为蛋白质的变性．物理因素有：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等；化学因素有：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等．
甲醛有杀菌、防腐性能，硝酸汞是重金属盐，氢氧化钠是强碱，所以甲醛、硝酸汞、氢氧化钠能使蛋白质变性；
故选A．

点评：
本题考点： 氨基酸、蛋白质的结构和性质特点．

考点点评： 本题考查了蛋白质的变性，难度不大，明确病毒也属于蛋白质．

下面一段是我从我的化学选修书上摘下来的（自己打上来的）：
蛋白质受热到一定温度就会发生不可逆的凝固,凝固后不能在水中溶解,这种变化叫做变性.除了加热以外,在紫外线、X射线、强酸、强碱,铅、铜、汞等重金属的盐类,以及一些有机化合物如甲醛、酒精、苯甲酸等作用下,蛋白质均能发生变性.蛋白质变性后,不仅丧失了原有的可溶性,同时也失去了生理活性.
重金属指比重大于5的金属,（一般指密度大于4.5克每立方厘米的金属）约有45种,如铜、铅、锌、铁、钴、镍、锰、镉、汞、钨、钼、金、银等.尽管锰、铜、锌等重金属是生命活动所需要的微量元素,但是大部分重金属如汞、铅、镉等并非生命活动所必须,而且所有重金属超过一定浓度都对人体有毒.
盐析原理 :蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度,以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.当用中性盐加入蛋白质溶液,中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质,于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失.同时,中性盐加入蛋白质溶液后,由于离子强度发生改变,蛋白质表面电荷大量被中和,更加导致蛋白溶解度降低,使蛋白质分子之间聚集而沉淀.
盐析
1.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使溶解的物质析出的过程.如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程.
2.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析.
3.把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热,反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物.往锅内加入食盐颗粒,搅拌、静置,使高级脂肪酸钠与甘油、水分离,浮在液面.（该反应用以制肥皂）

金属离子（主要是重金属离子）能使蛋白质变性是因为破坏了蛋白质的空间结构.
这种破坏是不可逆的.所以蛋白质的变性也将是不可逆的.
比如高温也可破坏蛋白质结构,所以这也是不可逆的.就好像被煮熟的鸡蛋再也无法变成生鸡蛋一样

蛋白质沉淀并不一定代表蛋白质变性,比如蛋白质的盐析,虽然蛋白质发生了沉淀的现象,但是仍可以通过蒸馏水冲洗等方法,使得蛋白质恢复到原来的状态.
只是一般来说,蛋白质变性都会导致蛋白质的沉淀,蛋白质变性是蛋白质的二级以上结构发生永久不可逆的变化,比如二级结构中的氢键遭到破坏,氢键的强度只有普通共价键的数分之一甚至数十分之一.由于高温和重金属离子的作用极易使稳定性不强的氢键发生断裂,从而导致蛋白质变性,剧烈振荡想必也是同样的道理.
至于为什么蛋白质变性后容易沉淀,
蛋白质变性后,分子结构松散,不能形成结晶,易被蛋白酶水解.蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏.天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的,而变性后次级键被破坏,蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）.所以,原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面,而亲水基团在表面的分布则相对减少,至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜,很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀.

1.有机溶剂助沉法 + 等电点法沉淀蛋白.乙醇有机溶剂变性蛋白 PH4.7的缓冲溶液更加沉淀蛋白.（卵清蛋白的等电点pI是4.6-4.7）当你加入HCL时,pH降低了,远离等电点,因此蛋白溶解了.
2.NaOH 加入后,一定远离pI,无沉淀.乙醇作用同1.此时加碱 一定呈现黄色.醋酸/醋酸盐缓冲溶液的pH=pka =4.757,因此加入醋酸后达到pI,蛋白沉淀.0.1NHCl数滴,体系pH远离等电点,沉淀溶解.甲基红是pH指示剂,变色范围是pH4.2(红)--6.2(黄),可以指示你2头都是溶解的,只有在橙色（pI 4.7左右)时沉淀.
3.（氯化铵）盐析 加 有机溶剂助沉 在一定浓度NH4Cl饱和度下,蛋白沉淀了,NaHCO3缓冲范围 9.1-10,因此,加入盐酸后,pH远离pI,盐析出来的蛋白被破坏了离子结构,溶解了.甲基红指示剂,蛋白溶解时,溶液为黄色,即便加酸HCl 也不能超过橙色.（其实这里 不加最后的盐酸 蛋白也会溶解）

16.C 高温破坏蛋白质中的空间结构 使蛋白质性质发生改变
17.C 大豆的主要成分是蛋白质 水稻籽粒的主要成分是淀粉 蛋白质的亲水性比淀粉强
18.A 凝胶层析又称分子筛层析,主要根据混合物中分子的大小和形状不同,在通过凝胶时,分子的扩散速率各异而达到分离的目的.凝胶颗粒具有多孔性网状结构,小分子易进入凝胶网孔,流程长而移动速度慢,而大分子物质不能进入凝胶网孔,沿凝胶颗粒间隙流动,流程短移动快,从而最先被洗脱下来.
19.C 蛋白质移动方向取决于蛋白质所带电荷. 当pH>等电点,带负电,向正极移动 当pH

破坏二硫键

但是温度要掌握好,不能太低,或太高,我记得是在4~10℃范围内,
太低容易冻死那些营养成分,太高容易变质
一般都是放在冰箱上层保温层就ok

太多了
臭氧,过氧化物,氧化性酸,氧化性盐
这跟电极电势有关

化学变化.蛋白质与重金属离子等反应,破坏了蛋白质空间结构.就像重金属中毒可以喝牛奶解毒

解题思路：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性；
能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、尿素、乙醇、丙酮、甲醛等有机溶剂化学物质、重金属盐等；
能使蛋白质变性的物理方法有加热（高温）、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等．

A．波尔多液含有硫酸铜，硫酸铜是重金属盐，能使蛋白质变性，故A错误；
B．福尔马林的主要成分是甲醛，能使蛋白质变性，故B错误；
C．鸡蛋白溶液中加入食盐变浑浊是盐析，不是变性，故C正确；
D．氯化汞是重金属盐，能使蛋白质变性，故D错误．
故选C．

点评：
本题考点： 氨基酸、蛋白质的结构和性质特点．

考点点评： 本题考查蛋白质的变性，难度不大，了解蛋白质变性的常用方法，注意蛋白质变性是不可逆的．