等电点时氨基酸溶解度最小是因为静电作用?

找出等电点时状态,知道lys-lys为+1价时,一个赖氨酸的a位羧基和另一个的a位氨基电离,且氨基次于羧基电离,所以此时的解离常数就是PK2,而后全部电离时,即价位为—1时e位氨基电离,此时PK=PKR,所以PI=（PK2+PKR）/2=10.53+8.95=9.74

需要用弱酸弱碱调节

通常是pI=(pK1+pK2)/2

等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上）,计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也

蛋白质在pH=6时向阳极移动,说明此蛋白质带负电荷.根据PHPI时,蛋白质在此PH溶液带负电荷,说明此蛋白质等电点小于6（溶液中PH=6）.

等电点：两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变,当两性离子正负电荷数值相等时,溶液的pH值即其等电点.
导航：氨基酸 蛋白质 核酸氨基酸的性质两性与等电点
18.2.2 两性与等电点
氨基酸具有氨基和羧基的典型反应,例如氨基可以羟基化、酰基化,可与亚硝酸作用；羧基以成酯或酰氯或酰胺等.此外,由于分子中同时具有氨基与羧基,还有氨基酸所特有的性质.
氨基酸分子中既含有氨基,又含有羧基,所以氨基酸与强酸强碱都能成盐,氨基酸是两性物质,本身能形成内盐.
氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的.
在水溶液中,氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子,又可以失去一个成为负离子.这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在,在PH值达到等电点时溶液处于平衡.
等电点不是中性点,不同氨基酸由于结构不同,等电点也不同.酸性氨基酸水溶液的PH值必然小于7,所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等.反之,碱性氨基酸水溶液中正离子较多,则必须加入碱,才能使负离子量增加.所以碱性氨基酸的等电点必然大于7.
各种氨基酸在其等电点时,溶解度最小,因而用调节等电点的方法,可以分离氨基酸的混合物.
氨基酸形成内盐
氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在.
这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果,故又叫内盐.
等 电 点
在氨基酸溶液中存在如下平衡,在一定的PH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低,而偶极浓度最高,此时电解以偶极离子形式存在,氨基酸不移动.这时溶液的PH值便是该氨基酸的等电点.

蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0

当外界溶液的pH大于两性离子的pl值,两性离子释放质子带负电.
当外界溶液的pH小于两性离子的pl值,两性离子质子化带正电.
因为溶液ph

是指它所处的溶液的酸碱度

Use the following pK values :
alpha-amino group 9.0
alpha-carboxyl 2.0
side chain groups:
lysine 10.0
arginine 13.0
histidine 6.0
aspartate 3.8
glutamate 4.0
normally in calculating the pI or isoelectric point (the pH at which the total average charge of the amino acid is 0),only alpha-amino and alpha-carboxyl groups are ionizable,so the two pK's 9.0 and 2.0 would be averaged and the answer would be 5.5.
In glutamic acid's case,though,the side chain,a C-C-COOH group,is also ionizable so mush also be considered.So,you have:1.an alpha-amino group that can gain a positive charge,2.an alpha-carboxyl group that can gain a negative charge,and 3.a carboxyl group that can also gain a negative charge as a side chain.
The information given tells you that the pK value of glutamate (the negatively charged form of glutamic acid) is 4.0.
With three pK values given to you:9.0,2.0,and 4.0 ,it is safe to assume that at low pHs like 2.0 or 4.0,the alpha-amino group will be 100% protinated and hold a charge of +1 (it is at least 5 pH points away).To balance this +1 charge,ONE -1 charge between the TWO groups with lower pK's must be obtained.
Thus,to find where the two carboxyl groups will have one negative charge,the average must be taken.So:
(2+4)/2= 3.The pI is 3.0 with these values given.
Generally,when an amino acid has three given pK values (the side chain is ionizable),and there are two close numbers with one a considerable difference away,the average of the closer ones can be taken.

静电荷为0

精氨酸 10.76
蛋氨酸 5.74
缬氨酸 5.97
亮氨酸 5.98

氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关,改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷,也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态,此时的ph值为氨基酸的等电点.明白了吗?够专业把!

等电聚焦电泳是根据被分离的蛋白质组分间的等电点的差异被分离,具有不同等电点的蛋
白质会停留在相应的pH 区带,SDS-PAGE 凝胶电泳是根据蛋白质组分间的分子量大小差异进行分
离的,分子量不同的蛋白质会停留在相应孔径的凝胶层.
电泳中,随着溶液中离子的减少,电阻增大,电压不变时,电流减小
【答案】选B

选B
等电点10.0的蛋白质在pH=10的缓冲液中不带电
pH=8.3的缓冲液相当于在pH=10的缓冲液中加入H+
所以蛋白质带正电,将向阴极移动

氨基酸是两性分子,能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子,也带有能够电离出H(+)的-COOH,形成负离子.
因此,氨基酸分子的整体与溶液的pH有关,改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷,负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态,这个pH就是该氨基酸的等电点.
解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数.离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度,pKa减小,对于质子给予体来说,其酸性增加；对于质子接受体来说,其碱性增加.
pK=PH+log电子受体/电子供体
氨基酸中,-COOH的电离常数为Ka1 ,-NH(3+)的电离常数为Ka2,该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2

-球蛋白 6.85~7.3
b-球蛋白 5.12
a-球蛋白 5.06
白蛋白 4.64
电泳是采用的缓冲液PH为8.6,这时蛋白质都带有负电荷,均向正极移动,移动蛋白速度是白蛋白>a-球蛋白 >b-球蛋白 > r-球蛋白

等电点小于六的酶蛋白可以考虑用阴离子交换层析 缓冲液pH应该在8.5以上 具体条件还要自己摸索
热不稳定的酶主要就是注意各步骤在冰浴或者4度条件下进行

负极带正电?高中生或者初中生这样理解还可以,想几个问题比如1,正极不存在的话,负极存不存在?
2,负极等于多少伏?-1v,还是-2V ?
实际是在电场中只存在高电势,低电势,所以正电荷只会从高电势点向低电势移动,否则能量不守恒（你认为这种现象会存在吗?）..

蛋白质在溶液中有两性电离现象.假设某一溶液中含有一种蛋白质.当PI=PH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0,此时的该溶液的是PH值是该蛋白质的PI值.某一蛋白质的PI大小是特定的,与该蛋白质结构有关,而与环境PH无关.
在某一PH溶液中当PH＞PI时该蛋白质带负电荷.反之PH＜PI时该蛋白质带正电荷.PH=PI时该蛋白质不带电荷
人体内PH=7.4；而体内大部分蛋白质的 PI＜6； 所以人体内大部分蛋白质带负电荷文字

你这个多肽有10个氨基酸残基,属于比较简单的多肽,因此可以采用各个氨基酸等电点的均值来作为多肽近似等电点处理.
更精确的算法可以参考文献：
净电荷就是用肽段等电点和环境PH比较就行.pI小于pH,肽链是负电的,pI大于pH,肽链是正电的.

在等电点时,蛋白质的净电荷为零,分子间斥力最小,此时蛋白质容易聚集,故溶解度最低

没有,只是蛋白质不带电了
蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零.

交错分配法.
对一种特定的蛋白质,在不同盐系统中,pH和其分配系数之间的关系应不同,而在等电点时,得到的均为不带电时分子的分配系数.对不同的盐系统,其等电点时的分配系数应相等,两条pH和分配系数关系的曲线必交于一点,该点所对应的pH值即为该特定蛋白质的等电点.根据这一原则测定蛋白质等电点的方法,称为交错分配法

对的.
常见氨基酸中天（门）冬氨酸的等电点最小,酸性最强；精氨酸的等电点最大,碱性最强.

在等电点时,蛋白质分子以两性离子形式存在,其分子净电荷为零(即正负电荷相等),此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱,其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀,所以蛋白质在等电点时,其溶解度最小,最易形成沉淀物.等电点时的许多物理性质如黏度、膨胀性、渗透压等都变小,从而有利于悬浮液的过滤.

在等电点时,各种蛋白质仍有一定的溶解度而使沉淀不完全.
所有的蛋白质都具有等电点,在等电点时它们的电荷为零,溶解度最小,但是不一定所有的蛋白质在等电点都会沉淀.等电点沉淀在应用于酸性或碱性目的蛋白时也许效果很好,但是对于具有中性等电点的蛋白,尽管pH在它的等电点处,但是它有可能含有净电荷很不相同的区域,这时很难或不可能用中性等电点来沉淀这些蛋白质.

由于蛋白质在等电点时净电荷为零,减少了分子间的静电斥力,因而容易聚集而沉淀,此时溶解度最小.

蛋白质带有电荷,当pH值变化时,电荷多少和正负也会有变化.
等电点是当但蛋白质正负电荷相等,即蛋白质不带电荷时溶液的pH值.
不在等电点情况下,由于蛋白质带有正电荷或者负电荷,因此由于相同电荷相互排斥,蛋白质在溶液中能维持稳定溶解环境.等电点时,蛋白质不含有电荷,会由于没有互相排斥作用而沉淀下来.

等电聚焦电泳是根据被分离的蛋白质组分间的等电点的差异被分离,具有不同等电点的蛋
白质会停留在相应的pH 区带,SDS-PAGE 凝胶电泳是根据蛋白质组分间的分子量大小差异进行分
离的,分子量不同的蛋白质会停留在相应孔径的凝胶层.
电泳中,随着溶液中离子的减少,电阻增大,电压不变时,电流减小
【答案】选B

等电点 就是正负电荷净电为0.
不同 的氨基酸看他的等电点.所有氨基酸只要PH 只要大于氨基酸的等电点PI会带负电,只要PH值小于PI,就会带正电.

此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱

热心问友 2011-12-28不一定中性氨基酸：氨基数目与羧基数目相等.但由于羧基的电离要大于氨基,因此在水溶液中,羧基电离产生的负离子数目要大于氨基结合H离子后形成的正离子数目.因此中性氨基酸水溶液显酸性,PH

影响蛋白质等电点最直接的因素就是它的一级结构,因为一级结构决定了有多少R基带电基团和疏水氨基酸的数量.
但是在实验操作中,有很多因素可以影响蛋白质的等电点,并可以根据这个原理对蛋白质进行分离.
（1）PH.在等电点以上或以下PH值时,蛋白质携带同种符号的静电荷相互排斥,组织了单个分子聚集成沉淀.
（2）盐的浓度.
（3）有机溶剂.例如聚乙二醇,改变介电常数.
（4)温度.

蛋白质溶液在等电点的时候,由于蛋白质分子不带电荷,因此蛋白质分子间相互聚集成为分子群,因此通透性降低.又因为溶液中溶质量（就是颗粒数）下降,因此渗透压和粘度下降.又因为分子不带电,所以导电性下降.
溶解度下降是因为蛋白质分子聚集的结果.

由于蛋白质在等电点时净电荷为零,减少了分子间的静电斥力,因而容易聚集而沉淀,此时溶解度最小.

对于酸性氨基酸,首先分析氨基酸分子中所有可以发生质子化或去质子化的基团,并查出这些基团的pKa值(通常题目中都会有),取最小的两个基团的pKa值求算术平均数,即pI=0.5*(pKa1+pKa2).
对于碱性氨基酸,首先分析氨基酸分子中所有可以发生质子化或去质子化的基团,并查出这些基团的pKa值(通常题目中都会有),取最大的两个基团的pKa值求算术平均数.

酸性蛋白的等电点是酸性的

磷酸 嘌呤和嘧啶 （A+T）/(G+C)比值

氨基酸是一种两性溶液,它的水溶液总是处于电离和水解这两个方向之中,而电离和水解是互逆的反应,在氨基酸的水溶液中氨基显碱性,羧基显酸性.当氨基酸溶液达到等电点时,氨基很难显碱性,羧基也很难显酸性,大家都知道电离和水解都有助于溶解,此时这两种作用都发挥不出来,从而使得氨基酸溶液在等电点时在水中的溶解度最小.

在等电点时,氨基酸的酸性和碱性基团对外的电荷的作用相互抵消,使氨基酸对外在溶液的作用最小,使其稳定性（在溶液中稳定存在的稳定性）下降,导致溶解度最小.

等电点不是中性点,不同氨基酸由于结构不同,等电点也不同.酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7,所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等.反之,碱性氨基酸水溶液中正离子较多,则必须加入碱,才能使负离子量增加.所以碱性氨基酸的等电点必然大于7.

在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,所带净电荷为零,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点.

我做的话选C离子交换色谱
两种蛋白质的分子量在同一个数量级上,10的6次方,所以分级沉淀的效果应该不是很好.而等电点显然不在同一个级别上,所以选C,通过离子交换进行分离.

对三个可解离基团的氨基酸来说,只要取等电兼性离子两边的pK值的平均值,即可得pI值.
比如半胱氨酸,你看一下就知道等电点在pH小于7的某点,那么两边解离的基团应该为羧基和巯基,那么：
pI=（2.0+8.4）/2=5.2

拐点是氨基酸滴定的时候,滴定图上出现陡峰转折的位置,不用太在意.

等电点PI是指的在pH=PI时,蛋白呈电中性.A的等电点高,就是pH要高时呈电中性,pH是质子的负对数,就是A不需要太多质子化就呈电中性了,而B需要更低pH更多质子化,所以A肯定有更多正点的残基,这里只有B赖氨酸是

等电点时,溶液成中性,如是HCL的H+的浓度就是0.3 你就按PH的定义去算就好了,NAOH 也一样

1.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点.在等电点时蛋白质的溶解度最小,在电场中不移动.
在pI时,蛋白质失去了胶体的稳定条件,即没有相同电荷相互排斥的作用.所以不稳定,溶解度最小,易沉淀.
其他的不清楚