可乐-
盐析法可以使蛋白质沉淀。
盐析法的原理
蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。简单的说就是将硫酸铵、硫化钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
---摘自百度百科
LuckySXyd-
盐析法可以使蛋白质沉淀。（可逆的沉淀反应）
盐析法的原理
蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。简单的说就是将硫酸铵、硫化钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
不可逆沉淀反应 此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀与凝固，蛋白质与重金属盐或某些有机酸的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
小菜G-
主要是两种方法
一种是盐析 令一种是变性
前者是可逆过程 利用的是蛋白质是胶体的性质
具体做法可以加饱和盐溶液（非重金属盐） 从而降低蛋白质胶体在水中溶解度 在加水后可以复原
第二个呢 是加入重金属盐离子 强酸 强碱 甲醛等物质
这种过程是不可逆的 原理是破坏蛋白质的空间结构 使其聚沉 加什么都不复原
应用 ：前者可以用来提纯蛋白质
后者：当误食重金属离子时 可以喝豆浆 牛奶等富含蛋白质的物质
不知楼主还有什么疑问？
我不懂运营-
最简单的。加热使其变性，如煮鸡蛋，促进消化吸收。
其它的方法还有很多，可以找个《生物化学》课件看看，里面有很多，如 等电点沉淀法，盐析法，有机溶剂沉淀法等。
陶小凡-
加点盐就可以了啊，原理是胶体的聚凝现象，实用意义，现在应用最广泛的就是点卤吧，做豆腐的时候，在豆浆中加入一些卤（带电粒子），就可以使蛋白质聚凝变成豆腐。卤水点豆腐就是这么来的。
nicehost-
答：三氯醋酸浓缩试剂盒TCAProteinPrecipitationKit产品说明：三氯醋酸蛋白浓缩沉淀试剂盒是利用三氯醋酸（TrichloroaceticAcid，TCA）沉淀蛋白质，从而达到浓缩蛋白质浓度的目的，即从低浓度蛋白质溶液进行预处理达到蛋白变性、浓缩、去盐效果。可以用于SDS-PAGE蛋白分离实验前的蛋白预处理。
瑞瑞爱吃桃-
你可以是蛋白质变性后沉淀，也可以盐析来沉淀。方法多的很，加热，紫外线，强酸，强碱，酒精等等
盐析法沉淀蛋白质的原理
盐析法沉淀蛋白质的原理是：降低蛋白质的电常数，调节蛋白质溶液的等电点，与蛋白结合形成不溶性盐，使蛋白质溶液呈电中性，破坏了水化膜，从而会使得蛋白质凝聚，最终从溶液中析出。蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。蛋白沉淀法其实就是实验室进行一种毒物分析的过程中而对生物的样品进行预前处理的一种比较常见而且常用的方式。一般来说都是对于富含得有蛋白质的物质进行检材。在实验进行的过程中需要进行分离、以及提取步骤的时候，就需要将大量的一些干扰测定的蛋白质沉淀有效的除去，这样才能使得待测的毒物完好的留存于溶液当中，所以才需要进行盐析沉淀蛋白质。蛋白质：蛋白质（外文名：protein）是大型生物分子或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。2023-08-12 20:55:101
盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的
选A盐析作用的原理：蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。简单的说就是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。2023-08-12 20:55:411
盐析法沉淀蛋白质的原理是
盐析是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜;另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出，具体如下：1、破坏了水化层在高浓度的中性盐溶液中，由于盐离子亲水性比蛋白质强，与蛋白质胶粒争夺与水结合，破坏了蛋白质的水化层。在高浓度的中性盐溶液中，由于蛋白质和盐离子对溶液中水分子都有吸引力，产生与水化合现象，但它们之间有竞争作用，当大量中性盐加入时，使得盐解离产生的离子争夺了溶液中大部分自由水，从而破坏蛋白质的水化作用，引起蛋白质溶解度降低，故从溶液中沉淀出来。2、破坏了电荷由于盐是强电解质，解离作用强，盐的解离可抑制蛋白质弱电解质的解离，使蛋白质带电荷减少，更容易聚集析出。2023-08-12 20:55:491
盐析沉淀蛋白质的原理是
盐析沉淀蛋白质的原理是如下：盐析是一种常用的蛋白质分离和富集方法。在该方法中，通过加入足量的盐使得蛋白质失去溶解性而析出。其原理基于蛋白质的溶解度与环境离子浓度的关系。在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。蛋白质分子是由不同极性、电荷等特征的氨基酸构成，具有复杂多样的结构和性质。在水中，它们处于其中极化的分子会相互作用，并呈现出一定的溶解度和稳定性。而外部添加电解质（如盐）时，会使水中的离子浓度升高，从而影响到蛋白质的溶解度。具体来说，当盐的浓度升高到一定程度时，盐中阴阳离子会与蛋白质分子中固有离子（如羧基、氨基）进行竞争键合，从而引起蛋白质分子的溶剂化层的变化。随着盐浓度的持续增加，蛋白质分子的溶解性逐渐下降，蛋白质分子形成微小颗粒并沉淀下来。这种颗粒化现象通常发生在离子强度在0.2M及以上时。盐析沉淀法可以用于分离和富集蛋白质。首先将待分离的混合物加入到高浓度的盐溶液中，并将其缓慢地搅拌或振荡，以确保样品充分混合。接下来，用离心机将沉淀离心，使其沉淀在离心管的底部。最后，将上清液取出作为去除重复的步骤。盐析沉淀法具有简单、便捷、快速等优点，能够在短时间内分离目标蛋白质，不需要复杂的设备和操作。但是，它仅适用于那些蛋白质稳定、PH值在中性范围内、无明显电荷表面、溶解度对离子强度较敏感等特性的蛋白质分子，同时还需要注意监测盐量，防止过高的盐浓度破坏样品。2023-08-12 20:55:571
盐析的原理是什么？
盐析法的原理是将硫酸铵、硫化钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。盐析法的应用胶体的盐析是加盐而使胶粒的溶解度降低，形成沉淀析出的过程，是胶体的聚沉现象的一种如向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐[如(NH4)2SO4或Na2SO4]溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用就叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质。因此，盐析是一个可逆的过程。利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质。蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目。亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。以上内容参考：百度百科——盐析法2023-08-12 20:56:281
盐析的原理
盐析的原理是破坏了蛋白质在水中稳定存在的二个因素，从而使蛋白质发生沉淀。盐析法是指在药物溶液中加入大量的无机盐，使某些高分子物质的溶解度降低沉淀析出，而与其他成分分离的方法。盐析法主要用于蛋白质的分离纯化。常作盐析的无机盐有硫酸钠、硫酸镁、硫酸铵等。胶体盐析如向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐[如(NH4)2SO4或Na2SO4]溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用就叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质。因此，盐析是一个可逆的过程。利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质。定义向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析，是物理变化，可复原。向某些蛋白质溶液中加入某些重金属盐，可以使蛋白质性质发生改变而凝聚，进而从溶液中析出，这种作用叫作变性，性质改变，是化学反应，无法复原。盐析剂在中性配合萃取和离子缔合萃取体系中，使用盐析剂可提高被萃取组分的分配系数。盐析剂是一种不被萃取、不与被萃物结合，但与被萃物有相同的阴离子从而使分配系数显著提高的无机化合物。注意事项盐析的成败决定于溶液的pH值与离子强度，PH愈接近蛋白质的等电点，蛋白质就愈易沉淀。不同的蛋白质的溶解度与等电点不同，沉淀时所需的pH值与离子强度也不相同，故改变盐的浓度与溶液的pH值，这种分离蛋白质的方法称为分段盐析法（fractional salting out）。2023-08-12 20:56:451
蛋白质沉淀法原理
原理：蛋白质通过盐析的办法沉淀的原理是降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出。蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。蛋白沉淀法是毒物分析过程中对生物样品进行前处理的一种常用方式。对于富 含蛋白质的检材，在进行分离、提取时要将 大量干扰测定的蛋白质沉淀除去，使待测毒 物仍留存于溶液中。操作时一般要先将检材组织磨碎，然后再加入蛋白沉淀剂进行蛋白质沉淀，组织中的蛋白质与沉淀剂形成疏松的絮状沉淀物，而毒物则留在溶液中。扩展资料：有机溶剂易使蛋白质或酶变性，常采用降低温度的方法进行有效控制， 而且有机溶剂使用量大，溶剂的使用及回收；储存都比较困难或 麻烦。 盐析法：盐析法简单方便，可用于蛋白质抗原的粗提、丙种 球蛋白的提取、蛋白质的浓缩等。盐析法提纯的抗原浓度不高，只用于抗原的初步纯化。 金属离子沉淀法纯度高,太耗电，沉淀效果很好，容易使生物分 子变性，复合物难分解。选泽性变性沉淀法：溶解度下降、粘度 增加、紫外线吸收增加、侧链反应增强、对酶的作用敏感，易被 水解 （这就是为何蛋白类食品在被加热至变性后人体对其中氨基 酸的吸收。能力增强） 等电点沉淀法无机酸会引起较大的蛋白质不可逆变性的危险等电点装置复杂,也比较纯。蛋白质变性指在某些物理和化学因素如热、有机溶剂、重金属离子、生物碱试剂等作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。参考资料：百度百科——蛋白沉淀法2023-08-12 20:57:181
蛋白质的沉淀的原理是
蛋白质通过盐析的办法沉淀的原理是降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出。 蛋白质的沉淀（proteinprecipitation），沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。2023-08-12 20:57:331
蛋白质盐析原理
您好！因为蛋白质是亲水性大分子，所以在水溶液中有双电层结构，来保证分子的溶解度平衡并稳定存在。当加入盐时，盐会电离成离子态，离子的电性破坏了蛋白质的双电层结构，从而使其沉降，析出。找找就有别太懒http://zhidao.baidu.com/question/24714882.html2023-08-12 20:57:412
盐析的原理
中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。扩展资料：盐析作用的实质是高浓度的强电解质破坏蛋白质分子表面的水化膜，同时电解质离子中和了蛋白质所带的电荷，蛋白质的稳定因素被消除，使蛋白质分子相互碰撞而凝聚沉淀。蛋白质的溶解性受所带电荷和溶液离子强度的影响，而蛋白质所带电荷与溶液的pH有关，溶液离子强度与强电解质的无机盐自身性质有关。盐析可用于挥发油的提取与分离，可在浸泡药材的水中或蒸馏液中加入一定量的盐（常用氯化钠），然后蒸馏，可加速挥发油的馏出。在重蒸馏液中加入一定量的氯化钠，可促使油水分层。参考资料来源：搜狗百科-盐析2023-08-12 20:57:511
盐析法沉淀蛋白质的原理
蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。2023-08-12 20:58:123
蛋白质的盐析原理是什么
沉淀和变性（1）沉淀：沉淀是指蛋白质从溶液中析出的现象蛋白质在溶液中存在的稳定因素：表面电荷、水合膜蛋白质沉淀法：盐析法、有机化合物法、金属离子蛋白质分离法：分子量不同：分子筛表面电荷不同：层析法（2）变性：指在外界理化因素的影响下，蛋白质的次级键被打断，而肽键未断，蛋白质的空间结构遭到破坏，而一级结构未改变导致蛋白质的理化性质和生物学功能改变理化性质改变1不对称性增加，粘稠度增加2易同化学试剂起反应3易被蛋白酶水解4功能减弱或丧失5往往会沉淀：蛋白质变性后往往会沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。沉淀但不变性的方法：盐析2023-08-12 20:58:233
盐析的原理
中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。扩展资料：盐析作用的实质是高浓度的强电解质破坏蛋白质分子表面的水化膜，同时电解质离子中和了蛋白质所带的电荷，蛋白质的稳定因素被消除，使蛋白质分子相互碰撞而凝聚沉淀。蛋白质的溶解性受所带电荷和溶液离子强度的影响，而蛋白质所带电荷与溶液的pH有关，溶液离子强度与强电解质的无机盐自身性质有关。盐析可用于挥发油的提取与分离，可在浸泡药材的水中或蒸馏液中加入一定量的盐（常用氯化钠），然后蒸馏，可加速挥发油的馏出。在重蒸馏液中加入一定量的氯化钠，可促使油水分层。参考资料来源：百度百科-盐析2023-08-12 20:58:321
什么是盐析，盐析的原理是什么？
盐析(salting out)是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、‘氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。扩展资料。盐析剂与水结合愈强烈，盐析效应愈强。由于水合数与离子的大小有关，即离子愈小，水合数就愈大，盐析效应也愈强。盐析剂所含阳离子半径愈小，电荷愈多，则对被盐析离子的水化层影响愈大，使被盐析离子脱水愈易，其盐析效应愈强。所以化工生产中常用的盐析剂多是离子势较大的阳离子Li+、Al3+、Fe3+、Mg2+、Sn2+等形成的盐。我们选择了这些阳离子所形成的氯化物和硝酸盐, 并通过探索性实验， 确定选用一种较合适的盐析剂。2023-08-12 20:58:451
盐析现象的原理
1.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程.如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程；在乙酸的酯化反应中加入饱和碳酸钠溶液,降低乙酸乙酯溶解度,使其分层现象更明显的过程. 2.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以降低蛋白质的溶解度,使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析,是物理变化,可复原.向某些蛋白质溶液中加入某些重金属盐,可以使蛋白质性质发生改变而凝聚,进而从溶液中析出,这种作用叫作变性,性质改变,是化学反应,无法复原. 3.把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热,反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物.往锅内加入食盐颗粒,搅拌、静置,使高级脂肪酸钠与甘油、水分离,浮在液面.（该反应用以制肥皂） 简单的说就是利用高浓度中性盐使蛋白质发生沉淀；蛋白质的溶解度（S）不同,用于沉淀的盐浓度不同. 盐析结晶原理 盐析结晶是指在盐溶液体系中,加入某种电解质盐析剂,这种加入的盐析剂,其离子的水合作用比原溶液中其它盐较强,它使溶液中自由水分子数减小,从而提高溶液中欲结晶物质在溶液中的有效浓度,使欲结晶物质在溶液中结晶析出,这就是盐析结晶. 研究表明,水对阴、阳离子都有较强溶剂化作用,但对阳离子比阴离子有更大的溶剂化作用.因此盐析剂作用主要表现在盐析剂阳离子溶剂化作用上.盐析剂与水结合愈强烈,盐析效应愈强.由于水合数与离子的大小有关,即离子愈小,水合数就愈大,盐析效应也愈强.盐析剂所含阳离子半径愈小,电荷愈多,则对被盐析离子的水化层影响愈大,使被盐析离子脱水愈易,其盐析效应愈强.所以化工生产中常用的盐析剂多是离子势较大的阳离子Li+、Al3+、Fe3+、Mg2+、Sn2+等形成的盐.我们选择了这些阳离子所形成的氯化物和硝酸盐,并通过探索性实验,确定选用一种较合适的盐析剂.2023-08-12 20:59:011
蛋白质的分级沉淀的原理
蛋白质作为溶液稳定存在的两大因素：一是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出；二是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀，也可以起稳定颗粒的作用。若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀。盐析是一种与蛋白质的沉淀的性质相关的分离方法：它用硫酸铵、硫酸钠等中性盐来破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀。不同蛋白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，故盐析所需要的盐浓度不同，从而将蛋白质分离，如用硫酸铵分离清蛋白和球蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从混合溶液中沉淀析出除掉，而清蛋白在饱和硫酸铵中才会沉淀。盐析的优点是不会使蛋白质发生变性。2023-08-12 20:59:112
蛋白质的溶解特性与沉淀原理
根据分子大小不同进行分离纯化 蛋白质是一种大分子物质,并且不同蛋白质的分子大小不同,因此可以利用一些较简单的方法使蛋白 质和小分子物质分开,并使蛋白质混合物也得到分离.根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等.透析和超滤是分离蛋白质时常用的方法.透析是将待分离的混合物放入半透膜制成的透析袋中,再浸入透析液进行分离.超滤是利用离心力或压力强行使水和其它小分子通过半透膜,而蛋白质被截留在半透膜上的过程.这两种方法都可以将蛋白质大分子与以无机盐为主的小分子分开.它们经常和盐析、盐溶方法联合使用,在进行盐析或盐溶后可以利用这两种方法除去引入的无机盐.由于超滤过程中,滤膜表面容易被吸附的蛋白质堵塞,以致超滤速度减慢,截流物质的分子量也越来越小.所以在使用超滤方法时要选择合适的滤膜,也可以选择切向流过滤得到更理想的效果另外离心也是经常和其它方法联合使用的一种分离蛋白质的方法.2023-08-12 20:59:212
蛋白质沉淀作用、类别、特点及原理都是什么？
具体如下:1、盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐破坏胶体的稳定性，中和蛋白质所带的电荷，又可以破坏水化膜。此法沉淀蛋白质一般不变性，可通过透析出去中性盐，仍保持生物学活性。2、有机溶剂：利用它们的强亲水性破坏水化膜，由于它们不能中和蛋白质所带电荷，需要在pI附近沉淀蛋白质。低温条件下，变性发生缓慢，可用来制备血浆蛋白质。常温下会变性。3、重金属盐：带负电荷的蛋白质与带正电荷的重金属离子结合形成不溶性盐而沉淀。用时，需调节pH，使其大于pI，一般会发生变性。4、生物碱试剂与某些酸类：带正电荷的蛋白质可与生物碱试剂（如苦味酸、鞣酸、钨酸）或某些酸（如三氯醋酸、硝酸、过氯酸）的酸根隔阂形成盐而沉淀。一般发生变性。临床用于血液化学分析，常用此法除去血液中的蛋白质。2023-08-12 20:59:301
盐析法的原理和优点是什么?
盐析法是指在药物溶液中加入大量的无机盐,使某些高分子物质的溶解度降低沉淀析出,而与其他成分分离的方法.盐析法主要用于蛋白质的分离纯化.常作盐析的无机盐有氯化钠、硫酸钠、硫酸镁、硫酸铵等. 盐析法简单方便,可用于蛋白质抗原的粗提、丙种球蛋白的提取、蛋白质的浓缩等2023-08-12 20:59:381
盐析法的原理和优点是什么 盐析法的原理和优点有哪些
1、盐析法是指在药物溶液中加入大量的无机盐，使某些高分子物质的溶解度降低沉淀析出，而与其他成分分离的方法。盐析法主要用于蛋白质的分离纯化。常作盐析的无机盐有氯化钠、硫酸钠、硫酸镁、硫酸铵等。 2、盐析法简单方便，可用于蛋白质抗原的粗提、丙种球蛋白的提取、蛋白质的浓缩等。2023-08-12 20:59:561
蛋清水溶液中加入氯化钠盐析是什么原理
盐析作用,其原理是：蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度,以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的.当用中性盐加入蛋白质溶液,中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质,于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失.同时,中性盐加入蛋白质溶液后,由于离子强度发生改变,蛋白质表面电荷大量被中和,更加导致蛋白溶解度降低,使蛋白质分子之间聚集而沉淀. 蛋白质的盐析是可逆的，可以将沉淀出来的蛋白质加水溶解，提纯蛋白质。2023-08-12 21:00:031
盐析法沉淀蛋白质的原理是化学变化么
蛋白质表面有一层水膜将蛋白质分子彼此隔开，从而避免分子间发生凝聚沉淀，盐析的原理就是盐离子破坏了水膜，是蛋白质分子发生凝聚沉淀。2023-08-12 21:00:131
为什么蛋白质会盐析？
科学实验室表明：盐析是向蛋白质溶液中假如高浓度的中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象。蛋白质是分子胶体,会发生凝聚,加入电解质或加热都会使蛋白质沉淀。盐析就是加入电解质盐使蛋白质凝聚的过程。加水稀释后蛋白质又可以溶解。拓展资料原理:破坏了蛋白质在水中存在的两个因素(水化层和电荷),从而使蛋白质沉淀。将大量盐加到蛋白质溶液中,高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力,可夺取蛋白质分子的水化层,使之“失水”,于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出.盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同,故盐析所需的盐浓度也不一样,因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。2023-08-12 21:00:201
蛋白质的盐析反应现象及原理
加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟析出球蛋白沉淀。倒出少量浑浊沉淀，加少量水，沉淀是否溶解，为什么?溶解，蛋白溶液加入浓无机盐溶液，导致蛋白质溶解度降低而析出，这是盐析过程，蛋白质只是沉淀，并未变性，加水后即恢复溶解。将管内容物过滤，向滤液中添加硫酸铵粉末到不再溶解为止析出清蛋白。取出部分清蛋白，加少量水，沉淀是否再溶解？为什么？不溶解，因为加入硫酸铵粉末是强电解质，引起蛋白质胶体的凝聚沉淀，是变性过程，不可逆，加水也不会溶解2023-08-12 21:00:371
沉淀蛋白质的方法有哪些，各有和特点？
盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐破坏胶体的稳定性，中和蛋白质所带的电荷，又可以破坏水化膜。此法沉淀蛋白质一般不变性，可通过透析出去中性盐，仍保持生物学活性。有机溶剂：利用它们的强亲水性破坏水化膜，由于它们不能中和蛋白质所带电荷，需要在pI附近沉淀蛋白质。低温条件下，变性发生缓慢，可用来制备血浆蛋白质。常温下会变性。重金属盐：带负电荷的蛋白质与带正电荷的重金属离子结合形成不溶性盐而沉淀。用时，需调节pH，使其大于pI，一般会发生变性。生物碱试剂与某些酸类：带正电荷的蛋白质可与生物碱试剂（如苦味酸、鞣酸、钨酸）或某些酸（如三氯醋酸、硝酸、过氯酸）的酸根隔阂形成盐而沉淀。一般发生变性。临床用于血液化学分析，常用此法除去血液中的蛋白质。——我就知道这几个了。。。。作为小参考2023-08-12 21:00:483
沉淀蛋白质的几种方法及应用实例
盐析，适当降温，还有就记不得了2023-08-12 21:01:124
蛋白质的盐析
盐析是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。蛋白质盐析的原理 破坏了蛋白质在水中稳定存在的二个因素，从而使蛋白质发生沉淀。 1、破坏了水化层 在高浓度的中性盐溶液中，由于盐离子亲水性比蛋白质强，与蛋白质胶粒争夺与水结合，破坏了蛋白质的水化层。在高浓度的中性盐溶液中，由于蛋白质和盐离子对溶液中水分子都有吸引力，产生与水化合现象，但它们之间有竞争作用，当大量中性盐加入时，使得盐解离产生的离子争夺了溶液中大部分自由水，从而破坏蛋白质的水化作用，引起蛋白质溶解度降低，故从溶液中沉淀出来。 2、破坏了电荷 由于盐是强电解质，解离作用强，盐的解离可抑制蛋白质弱电解质的解离，使蛋白质带电荷减少，更容易聚集析出。2023-08-12 21:01:201
蛋白质的盐析名词解释
您好！肯定会，但极其微量，而且不光是金属离子会被沉淀下来，阴离子也会吸附在蛋白质表表面跟着蛋白质沉淀。盐析的原理是：在中性溶液中蛋白质依靠分子表面的静电相互排斥，在一定浓度范围内能稳定分散于水中，当溶液中加入电解质之后，电解质电离出的阴、阳离子会与蛋白质表面电荷抵消，蛋白质分子间的静电斥力就会减弱，蛋白质分子间距减小，相互结合，造成蛋白质的溶解度下降，溶液中多余的蛋白质就会沉降下来。另外蛋白质盐析通常指用饱和硫酸铵溶液做盐析液，很少用氯化钠之类的。希望可以帮到您！2023-08-12 21:01:282
蛋白质加什么沉淀？
1.蛋白质的盐析反应，加饱和硫酸铵，生成沉淀，静置，然后倒出少量混浊沉淀，加水，沉淀溶解。原因:硫酸铵使蛋白质发生盐析，是可逆沉淀，加水后可以溶解。2.重金属沉淀，加硝酸银，生成沉淀，静置，去上清液，向沉淀加水，沉淀不溶解。原因:重金属离子使蛋白质变性，是不可逆沉淀，所以加水后无法溶解。3.加有机酸，加三氯乙酸，生成沉淀，倾去上清液，向沉淀加水，沉淀不溶解。原因:三氯乙酸可提供羟基或者羰基的氢或氧，酸根与带正电荷的蛋白质结合成不溶性物质，是不可逆沉淀。加水后沉淀不溶解。4.向蛋白加百分之九十五的乙醇，乙醇使蛋白质变性，产生沉淀。(1)可逆沉淀:在温和条件下,通过改变溶液的pH或盐浓度等，使蛋白质从胶体溶液中沉淀出来。在沉淀过程中，蛋白质的结构和性质都没有发生显著变化，在适当的条件下，蛋白质可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。可逆沉淀是分离纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法(saltingout)等,在低温下使用有机溶剂(如乙醇或丙酮)短时间作用于蛋白质也可以使蛋白质发生可逆沉淀。中性盐(硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)的浓溶液使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析，其原理是高浓度的盐能破坏水化层并中和电荷,从而使蛋白质聚集。使不同蛋白质析出的盐浓度不同,如球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。由盐析获得的蛋白质沉淀能够再溶解于低盐溶液,称为盐溶故蛋白质的盐析作用是可逆过程。(2)不可逆沉淀:在强烈沉淀条件下,蛋白质胶体溶液的稳定性被破坏，使蛋白质沉淀出来。由于这种强烈的沉淀条件同时破坏了蛋白质的结构，产生的蛋白质沉淀不能再重新溶解于水，所以又称为变性沉淀。如加热沉淀、重金属盐沉淀、有机酸沉淀和生物碱沉定等都属于不可:沉淀。蛋白质的变性指蛋白质在理(高温、高压)、化化学(酸碱、变性剂)作用下，高级结构遭破坏，其心理化性质和生物功能同时发生改变的过程与现象。变性的蛋白质容易相互聚集形成沉流保是有些情况下，当维持溶液稳定的条件仍然存在时(如电荷)，蛋白质并不沉淀。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。2023-08-12 21:01:591
蛋白质的沉淀的原理是
蛋白质通过盐析的办法沉淀的原理是降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出。 蛋白质的沉淀（protein precipitation），沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。2023-08-12 21:02:092
硫酸铵分级沉淀蛋白质的原理和方法是什么啊？
原理就是溶液中的离子强度不同时，不同蛋白质的溶解度不同，步骤就是不断加硫酸铵以血浆为例：加到盐浓度20~30%时纤维蛋白原沉淀，再加到浓度50%时球蛋白沉淀，饱和时清蛋白沉淀基本原理硫酸铵沉淀法可用于从大量粗制剂中浓缩和部分纯化蛋白质。用此方法可以将主要的免疫球从样品中分离，是免疫球蛋白分离的常用方法。高浓度的盐离子在蛋白质溶液中可与蛋白质竞争水分子，从而破坏蛋白质表面的水化膜，降低其溶解度，使之从溶液中沉淀出来。各种蛋白质的溶解度不同，因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称之为盐析。盐浓度通常用饱和度来表示。硫酸铵因其溶解度大，温度系数小和不易使蛋白质变性而应用最广。试剂及仪器1.组织培养上清液、血清样品或腹水等2.硫酸铵（NH4）SO43.饱和硫酸铵溶液（SAS）4.蒸馏水5.PBS（含0.2g/L叠氮钠）6.透析袋7.超速离心机8.pH计9.磁力搅拌器操作步骤以腹水或组织培养上清液为例来介绍抗体的硫酸铵沉淀。各种不同的免疫球蛋白盐析所需硫酸铵的饱和度也不完全相同。通常用来分离抗体的硫酸铵饱和度为33%50%。（一）配制饱和硫酸铵溶液（SAS）1.将767g（NH4）2SO4边搅拌边慢慢加到1升蒸馏水中。用氨水或硫酸调到硫酸pH7.0。此即饱和度为100%的硫酸铵溶液（4.1mol/L,25°C）。2.其它不同饱和度铵溶液的配制（二）沉淀1.样品（如腹水）20000′g离心30min，除去细胞碎片；2.保留上清液并测量体积；3.边搅拌边慢慢加入等体积的SAS到上清液中，终浓度为1：1（4.将溶液放在磁力搅拌器上搅拌6小时或搅拌过夜（4°C），使蛋白质充分沉淀。（三）透析1.蛋白质溶液10000′g离心30min（4°C）。弃上清保留沉淀；2.将沉淀溶于少量（10-20ml）PBS-0.2g/L叠氮钠中。沉淀溶解后放入透析袋对PBS-0.2g/L叠氮钠透析24-48小时（4°C），每隔3-6小时换透析缓冲液一次，以彻底除去硫酸氨；3.透析液离心，测定上清液中蛋白质含量。应用提示（一）先用较低浓度的硫酸氨预沉淀，除去样品中的杂蛋白。1.边搅拌边慢慢加SAS到样品溶液中，使浓度为0.5:1（v/v）；2.将溶液放在磁力搅拌器上搅拌6小时或过夜（4°C）；3.3000′g离心30min（4°C），保留上清液；上清液再加SAS到0.5:1（v/v），再次离心得到沉淀。将沉淀溶于PBS，同前透析，除去硫酸氨；4.上清液再加SAS到0.5:1（v/v），再次离心得到沉淀。将沉淀溶于PBS，同前透析，除去硫酸氨；5.杂蛋白与欲纯化蛋白在硫酸氨溶液中溶解度差别很大时，用预沉淀除杂蛋白是非常有效（二）为避免体积过大，可用固体硫酸氨进行盐析；硫酸氨沉淀法与层析技术结合使用，可得到更进一步纯化的抗体。2023-08-12 21:02:191
硫酸铵梯度沉淀蛋白质的方法和原理
基本原理：硫酸铵沉淀法可用于从大量粗制剂中浓缩和部分纯化蛋白质。用此方法可以将主要的免疫球从样品中分离，是免疫球蛋白分离的常用方法。高浓度的盐离子在蛋白质溶液中可与蛋白质竞争水分子，从而破坏蛋白质表面的水化膜，降低其溶解度，使之从溶液中沉淀出来。各种蛋白质的溶解度不同，因而可利用不同浓度的盐溶液来沉淀不同的蛋白质。这种方法称之为盐析。盐浓度通常用饱和度来表示。硫酸铵因其溶解度大，温度系数小和不易使蛋白质变性而应用最广。方法：以腹水或组织培养上清液为例来介绍抗体的硫酸铵沉淀。各种不同的免疫球蛋白盐析所需硫酸 铵的饱和度也不完全相同。通常用来分离抗体的硫酸铵饱和度为 33% — 50% 。（一）配制饱和硫酸铵溶液（ SAS ）。1.将 767g （ NH 4 ） 2 SO 4 边搅拌边慢慢加到 1 升 蒸馏水中。用氨水或硫酸调到硫酸pH7.0 。此即饱和度为 100% 的硫酸铵溶液（ 4.1 mol/L, 25 ° C ）。2.其它不同饱和度铵溶液的配制。（二）沉淀。1.样品（如腹水） 20 000 ′ g 离心 30 min ，除去细胞碎片。2.保留上清液并测量体积。3.边搅拌边慢慢加入等体积的 SAS 到上清液中，终浓度为 1 ： 1 。4.将溶液放在磁力搅拌器上搅拌 6 小时或搅拌过夜（ 4 ° C ），使蛋白质充分沉淀。以上内容参考：百度百科-硫酸铵2023-08-12 21:02:261
中性盐盐析分离纯化蛋白质的原理是什么
原理：低浓度时，中性盐可以增加蛋白质溶解度这种现象称为盐溶。 盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质与水分子之间的相互作用却加强，因而溶解度增高。 球蛋白溶液在透析过程中往往沉淀析出，这就是因为透析除去了盐类离子，使蛋白质分子之间的相互吸引增加，引起蛋白质分子的凝集并沉淀。 当溶液的离子强度增加到一定程度时，蛋白质溶解程度开始下降。当离子强度增加到足够高时，例如饱和或半饱和程度，很多蛋白质可以从水中沉淀出来，这种现象称为盐析。 盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的水化水。此时那些被迫与蛋白质表面的疏水集团接触并掩盖他们的水分子成为下一步最自由的可利用的水分子，因此被移去以溶剂化盐离子，留下暴露出来的疏水基团。蛋白质疏水表面进一步暴露，由于疏水作用蛋白质聚集而沉淀。 盐析沉淀的蛋白质保持着他的天然构象，能再溶解。盐析的中性盐以硫酸铵为最佳，在水中的溶解度很高，而溶解度的温度系数较低2023-08-12 21:02:421
盐析法沉淀蛋白质的机制是：
盐析法沉淀蛋白质的机制是： A.改变蛋白质的等电点B.改变蛋白质的一级结构C.使蛋白质变性，空间结构破坏D.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐E.中和蛋白质表面电荷并破坏其水化膜正确答案：中和蛋白质表面电荷并破坏其水化膜2023-08-12 21:02:491
为什么加入盐能使蛋白质、胶体析出，出现盐析现象？
因为蛋白质在盐溶液中溶解度小胶体不同，加入盐后，中和了胶粒的电荷，而析出2023-08-12 21:02:583
蛋白质分离方法有哪些？它们的特点各是什么？
据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等。透析和超滤是分离蛋白质时常用的方法。透析是将待分离的混合物放入半透膜制成的透析袋中,再浸入透析液进行分离。超滤是利用离心力或压力强行使水和其它小分子通过半透膜,而蛋白质被截留在半透膜上的过程。这两种方法都可以将蛋白质大分子与以无机盐为主的小分子分开。它们经常和盐析、盐溶方法联合使用,在进行盐析或盐溶后可以利用这两种方法除去引入的无机盐。由于超滤过程中,滤膜表面容易被吸附的蛋白质堵塞,以致超滤速度减慢,截流物质的分子量也越来越小。所以在使用超滤方法时要选择合适的滤膜,也可以选择切向流过滤得到更理想的效果。2023-08-12 21:03:092
蛋白质盐析的原理
蛋白质盐析是一种分离蛋白质的方法，适用于纯化、分离和富集蛋白质。其原理是利用离子对蛋白质分子的溶解能力和电荷之间的相互作用，通过添加适量盐类，使蛋白质分子从水相中沉淀出来。该方法的基本原理是控制蛋白质饱和度，从而将蛋白质溶解并沉淀出来。实验过程中，首先要确定盐的类型和浓度，以及蛋白质的饱和度。盐类中的离子会与蛋白质中的离子相互作用，从而降低蛋白质的溶解度。一般情况下，选择离子强度适中的盐类较为合适，如氯化铵、硫酸铵等。其次，需要选择合适的缓冲液进行调节。缓冲液可以起到调节pH值的作用，使得蛋白质分子能够与盐类中的离子发生相互作用。同时，缓冲液中的离子也会对蛋白质的酸碱性质和稳定性产生影响，因此选择合适的缓冲液也是十分重要的。最后是调整溶液的温度，通常情况下需要进行低温处理。这是因为温度对蛋白质的稳定性和酶解等具有重要影响。在调整盐浓度和缓冲液后，需要进行冷却处理，这样可以促进蛋白质分子之间的相互作用，从而使蛋白质分子沉淀出来。蛋白质盐析的优点在于方法简便、成本低廉，且适用于大多数蛋白质。另外，盐析过程中不需要高压离心，可以保持蛋白质的活性和生物活性，因此适用于分离纯化活性蛋白质。总之，蛋白质盐析是一种简便、有效的分离蛋白质的方法，其原理是通过调节盐浓度和缓冲液pH值，控制蛋白质的溶解度，实现蛋白质的分离和纯化。2023-08-12 21:03:161
食盐能使蛋白质析出的原理是
蛋白质是高分子溶液，维持它稳定性的因素有直径、水化膜和同种电荷。大量盐加入溶液以后，会夺走蛋白质表面的水，破坏水化膜，所以蛋白质颗粒之间碰撞后就粘一起，粒径变大就沉淀了。这现象称为盐析，如果去掉盐，蛋白质还会溶解（复溶），这是大分子溶液与溶胶的区别。2023-08-12 21:03:393
盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的
C2023-08-12 21:04:002
蛋白质盐析的原理是什么
蛋白质盐析的原理：在高浓度的中性盐溶液中，由于盐离子亲水性比蛋白质强，与蛋白质胶粒争夺与水结合，破坏了蛋白质的水化层。在高浓度的中性盐溶液中，由于蛋白质和盐离子对溶液中水分子都有吸引力，产生与水化合现象。但它们之间有竞争作用，当大量中性盐加入时，使得盐解离产生的离子争夺了溶液中大部分自由水，从而破坏蛋白质的水化作用，引起蛋白质溶解度降低，故从溶液中沉淀出来。蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必需氨基酸。盐析是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜。常用的中性盐有硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩、贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。2023-08-12 21:04:071
盐析法的原理是什么？
同离子效应，2023-08-12 21:04:185
蛋白质沉淀的原理
蛋白质作为溶液稳定存在的两大因素：一是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出；二是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀，也可以起稳定颗粒的作用。若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀。盐析是一种与蛋白质的沉淀的性质相关的分离方法：它用硫酸铵、硫酸钠等中性盐来破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀。不同蛋白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，故盐析所需要的盐浓度不同，从而将蛋白质分离，如用硫酸铵分离清蛋白和球蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从混合溶液中沉淀析出除掉，而清蛋白在饱和硫酸铵中才会沉淀。盐析的优点是不会使蛋白质发生变性。2023-08-12 21:04:542
蛋白沉淀的方法和原理
蛋白质通过盐析的办法沉淀的原理是降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出。 蛋白质的沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。2023-08-12 21:05:031
蛋白质沉淀法原理
蛋白质的沉淀（protein precipitation），沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。1、盐析：向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析，是物理变化，可复原。对于特定的蛋白质，影响蛋白质盐析的主要因素：无机盐的种类、浓度、温度和PH值。2、等电点沉淀：等电点沉淀法是利用蛋白质在PH值等于其等电点的溶液中溶解度下降的原理进行沉淀分级的方法。3、有机溶剂沉淀：利用与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇、丙酮等)能使蛋白质在水中的溶解度显著降低而沉淀的方法，称为有机溶剂沉淀。有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是加入有机溶剂使水溶液的介电常数降低，因而增加了两个相反电荷基团之间的吸引力，促进了蛋白质分子的聚集和沉淀。有机溶剂引起蛋白质沉淀的另一种解释认为与盐析相似，有机溶剂与蛋白质争夺水化水，致使蛋白质脱除水化膜，而易于聚集形成沉淀。4、热沉淀：在较高温度下，热稳定性差的蛋白质发生变性沉淀。利用这一现象，可根据蛋白质稳定性的差别进行蛋白质的热沉淀，分离纯化热稳定性高的目标产物。5、其他沉淀法非离子型聚合物、聚电解质和某些多价金属离子可用作蛋白质的沉淀剂。例如，非离子型聚合物聚乙二醇（PEG）是蛋白质稳定剂，可促进蛋白质的沉淀。2023-08-12 21:05:132
盐析沉淀蛋白质的原理是
蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀2023-08-12 21:05:261
有哪些方法可使蛋白质沉淀，沉淀的原理是什么，有何实用意义?
盐析法可以使蛋白质沉淀。x0dx0a盐析法的原理x0dx0a 蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。简单的说就是将硫酸铵、硫化钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。x0dx0a---摘自百度百科2023-08-12 21:05:361
蛋白质的盐析反应现象及原理
不溶解，因为加入硫酸铵粉末是强电解质，引起蛋白质胶体的凝聚沉淀，是变性过程，不可逆，加水也不会溶解上述说法有误，蛋白质发生盐析后，加水还可以再溶2023-08-12 21:05:534
盐析法沉淀蛋白质的原理
看下面的图。2023-08-12 21:06:263
盐析的原理是什么？
1、破坏了水化层在高浓度的中性盐溶液中，由于盐离子亲水性比蛋白质强，与蛋白质胶粒争夺与水结合，破坏了蛋白质的水化层。在高浓度的中性盐溶液中，由于蛋白质和盐离子对溶液中水分子都有吸引力，产生与水化合现象，但它们之间有竞争作用，当大量中性盐加入时，使得盐解离产生的离子争夺了溶液中大部分自由水，从而破坏蛋白质的水化作用，引起蛋白质溶解度降低，故从溶液中沉淀出来。2、破坏了电荷由于盐是强电解质，解离作用强，盐的解离可抑制蛋白质弱电解质的解离，使蛋白质带电荷减少，更容易聚集析出。扩展资料：盐析是一个可逆的过程。利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质盐析法的原理蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。2023-08-12 21:06:442
盐析引起的蛋白质变性的原理是什么？
沉淀和变性（1）沉淀：沉淀是指蛋白质从溶液中析出的现象蛋白质在溶液中存在的稳定因素：表面电荷、水合膜蛋白质沉淀法：盐析法、有机化合物法、金属离子蛋白质分离法：分子量不同：分子筛表面电荷不同：层析法（2）变性：指在外界理化因素的影响下，蛋白质的次级键被打断，而肽键未断，蛋白质的空间结构遭到破坏，而一级结构未改变导致蛋白质的理化性质和生物学功能改变理化性质改变1不对称性增加，粘稠度增加2易同化学试剂起反应3易被蛋白酶水解4功能减弱或丧失5往往会沉淀：蛋白质变性后往往会沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。沉淀但不变性的方法：盐析2023-08-12 21:07:121