注射用胰蛋白酶说明书简介

胰蛋白酶英文：Trypsin胰蛋白酶为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。胰蛋白酶为肽链内切酶，对精氨酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用，可使天然蛋白、变性蛋白、纤维蛋白和黏蛋白等水解为多肽或氨基酸。由于血清中含有非特异性抑肽酶，故胰蛋白酶不会消化正常组织，而能分解黏痰、脓性痰等黏性分泌物，能促进抗生素、化疗药物向病灶渗透。

中文名称: 胰蛋白酶 中文同义词: 胰蛋白酶;胰蛋白酶1：250（猪胰脏）;胰蛋白酶1：300（猪胰脏）;胰淀粉酶;胰液酵素;胰酶-EDTA溶液;胰蛋白酶1:250;蛋白酶类 英文名称: Trypsin 英文同义词: TRYPSIN;TRYPSIN, 1-250;TRYPSIN, 1-300;TRYPSIN-EDTA;TRYPSIN, HUMAN PANCREAS;TRYPSIN PORCINE;TRYPSIN, PORCINE PANCREAS;ec3.4.4.4 CAS号: 9002-07-7 分子式: C6H15O12P3 分子量: ≈24000 EINECS号: 232-650-8 胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时，短时间煮沸几乎不失活；在碱溶液中加热则变性沉淀，Ca2+有保护和激活作用，胰蛋白酶的等电点为pH10.1。牛胰蛋白酶原有229个氨基酸组成，含6对二硫键，其氨基酸排列顺序和晶体结构已被阐明。在肠激酶活自身催化下，酶原的N末端赖氨酸与异亮氨酸残基之间的肽键被水解，释放出来缬-天-天-天-天-赖6肽，生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量23800 ，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。猪胰蛋白酶的化学结构与牛胰蛋白酶十分相似，在氨基酸残基排列顺序中，只有41个氨基酸残基不同，但分子构型有很大区别。沉降系数S20W为2.77S，pI=10.8，热稳定性较牛胰蛋白酶稳定，Ca2+对酶的保护作用不及牛羊的明显，无螯合Ca2+的中心部位。有6对二硫键，断裂1~2个键，均不至于破坏酶分子的完整结构而保护了酶的活性。酶的活力分别相当于牛的72%及羊的61%。羊胰蛋白酶与牛、猪的相似，但其活力略高于牛和猪的。胰蛋白酶专一作用有碱性氨基酸精氨酸及赖氨酸羧基所组成的肽键。酶本身很容易自溶，由原先的β-胰蛋白酶酶转化为α-胰蛋白酶，再进一步降解为拟胰蛋白酶，乃至碎片，活力也逐步下降而丧失。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算，每1mg 的效价不得少于2500单位。 由牛、羊、猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶，只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。白色或米黄色结晶性粉末。溶于水，不溶于乙醇、甘油、氯仿和乙醚。分子量24 000，pI 10.5，最适pH值7.8～8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+对酶活性有稳定作用；重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。临床用于抗炎消肿，工业上用于皮革制造、生丝处理、食品加工等。

胰蛋白酶为肽链内切酶，专一作用有碱性氨基酸精氨酸及赖氨酸羧基所组成的肽键，对精氨酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用。最适pH值7.8～8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+对酶活性有稳定作用；重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。可使天然蛋白、变性蛋白、纤维蛋白和黏蛋白等水解为多肽或氨基酸。由于血清中含有非特异性抑肽酶，故胰蛋白酶不会消化正常组织，而能分解黏痰、脓性痰等黏性分泌物，能促进抗生素、化疗药物向病灶渗透。扩展资料胰蛋白酶存在的范围：胰蛋白酶除了存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系。可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。参考资料来源：百度百科-胰蛋白酶

胰蛋白酶是一种消化酶，其中包括胰酶原和三种已被激活的胰酶，分别是胰蛋白酶 A、胰蛋白酶 B 和胰蛋白酶 C。但是，为了防止胰蛋白酶在胰腺内和其他消化器官中产生不受控制的酶解，它必须以非活性形式储存在胰腺内，这种非活性形式就是胰酶原。在小肠内，胰酶原被胰蛋白酶酶解，激活成胰蛋白酶，并大量释放到肠道中，发挥消化酶的作用。胰酶原激活的过程涉及多种因素，例如蛋白章和多肽激素。当肠黏膜上皮细胞分泌出蛋白酶的时候，胰酶原的载体分子进入小肠，被胰蛋白酶酶解后，不需要其他蛋白章的作用，就能够转化为胰蛋白酶。在小肠中，食物的pH值下降，刺激肠粘膜上皮细胞释放出胃酸。同时，肠黏膜上皮细胞还会产生内分泌素-促胰酶素。这两者的作用结合起来，能够促进胰酶原向胰蛋白酶的转化。胰蛋白酶的激活过程紧密相关于人体的胃肠道环境和激素的调节，胰酶原的非活性储存也是为了防止非受控的自我消化。此外，胰酶原非活性状态的保护还与其特殊的信号序列、载体分子等因素有关。

使用蛋白酶消化。胰蛋白酶是胰腺分泌的一种水解酶，胰蛋白酶把蛋白质分解为氨基酸，被人体肠道吸收到人体各组织中，所以胰蛋白酶在食物消化中起至关重要的作用。测定血清胰蛋白酶对诊断急性胰腺炎有一定的意义。不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原等，起活化作用，是特异性最强的蛋白酶。扩展资料：胰蛋白酶消化注意事项：1、寒战、发热、头痛、头晕、胸痛及腹痛、腹泻等。2、不可用于急性炎症及出血空腔中。3、肝、肾损伤、血凝异常和有出血倾向者忌用。4、吸取注射液后应另换针头，以免注射时疼痛。5、不可作静注，用前需作划痕试验，应注意可能产生过敏反应。6、外用时可采用注射用制剂以缓冲液溶解，但必须在3小时内用毕。参考资料来源：百度百科-胰蛋白酶

使组织中的细胞分散开！

可以用BAEE单位数/mg胰蛋白酶表示比活。胰蛋白酶是胰腺分泌的一种水解酶。能水解由肽链相连的氨基酸类化合物，具有酯酶活性。正常血清中含量甚微。测定血清胰蛋白酶对诊断急性胰腺炎有一定意义。胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。

答：胰蛋白酶的合成、加工、运输和分泌过程： 核糖体上合成→内质网加工（较成熟的蛋白质）→高尔基体修饰（成熟的蛋白质）→囊泡→细胞膜 　　　　　↘　　　　↘　　　　　　　　　　　　↓　　　　　　　　　　　　↙　　　　↙ 　　　　　　　　↘　　　　　↘　　　　　　　　↓　　　　　　　　　↙　　　　↙　　 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　线粒体 解析：胰蛋白酶是分泌蛋白,它在细胞内的核糖体上合成,经内质网加工,高尔基修饰分泌到细胞起作用的蛋白质.

　　胰蛋白酶不会把细胞消化掉。　　任何酶都要适应一定的环境，在人体中尤其重要的是pH，胰蛋白酶产生的时候，是没有生物活性的，当它从胰腺细胞中被分泌出来后进入小肠中，遇到合适的pH但有了生物活性，才能消化蛋白质，而小肠黏膜对小肠上皮细胞又有保护作用，所以胰蛋白酶不不会把细胞消化掉的。　　在细胞工程中人们普遍使用胰蛋白酶来分散细胞，由于此时酶是处在最有利的环境中，所以在分解细胞间质蛋白的同时，也会对细胞产生一定的影响，（当然不会把细胞完全消化掉），所以在细胞培养过程中使用胰蛋白酶要注意使用的量和时间。

胰蛋白酶是从动物胰脏分离的一种水解酶，其主要功能为使细胞间的蛋白质水解、细胞分散。胰蛋白酶分离细胞的能力与细胞种类及细胞的特性有关，不同种类的细胞以及不同数量的细胞采用胰蛋白酶消化的时间亦不相同。浓度大、温度高、新配制的胰蛋白酶可使细胞分离速度增快。胰蛋白酶溶液在pH8.0，温度为37℃时，作用能力最强。注意：钙离子、镁离子和血清蛋白的存在会降低胰蛋白酶活力。消化细胞时，加入一些血清或含血清的培养液，或胰蛋白酶抑制剂能终止胰蛋白酶对细胞的消化作用。保存条件：配制好的胰蛋白酶溶液必须保存在-20℃冰箱中，以免分解失效。请在溶解的一周内使用贮存在4℃冰箱中的液体胰蛋白酶溶液EDTA是一种化学螯合剂，主要作用为能螯合Ca2+、Mg2+，使细胞分离，对细胞毒性小。常用的浓度为0.02%。胰蛋白酶和EDTA联合使用可提高消化效率，但需注意EDTA不能被血清中和，使用EDTA处理细胞后，一定要用Hanks液冲洗干净，因为残留的EDTA会影响细胞生长。

（1）大部分酶的本质是蛋白质，少量酶是RNA，酶具有专一性．胰蛋白酶常以酪蛋白为底物来检测蛋白酶的活力，故胰蛋白酶的化学本质是蛋白质；蛋白质水解过程中破坏的化学键是肽键． （2）蛋白酶破坏蛋白质的空间结构和肽键，通常是低温抑制酶的活性，高温破坏酶的活性．①温度降到0℃酶的活性降低，酪蛋白水解速度下降，温度提高到70℃时，酶由于温度过高而失活，不能水解酪蛋白；②双缩脲试剂是用于鉴定蛋白质的分析化学试剂；③酶的作用条件较温和，pH影响酶的活性（或适宜pH条件下，酶的活性较高）． 故答案为： （1）蛋白质 肽键 （2）①温度降低到0℃，酶的活性低，酪蛋白水解速度下降；温度提高到70℃时，酶由于温度过高而失活，不能水解酪蛋白 ②双缩脲试剂 ③pH影响酶的活性（或适宜pH条件下，酶活性较高）

胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成，存在于胰液里，分泌到十二指肠中，通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用，在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。从N端到第6位置之间的肽链（H-val-Asp4－Lys-OH）切断时便出现活性。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反应进行。

1.这是对于机体的一种保护作用。2.胰蛋白酶具有很强的蛋白分解能力，如果不恰当地激活，会对机体产生巨大影响。3.胰蛋白酶以酶原的形式存在就是为了预防其不恰当地激活。

胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用能力最强。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白质可降低胰酶的活性，所以配制胰酶溶液时应选用不含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ，如： D-Hanks 液。终止消化时，可用含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰酶对细胞的作用。1. 称取胰蛋白酶：按胰蛋白酶液浓度为 0.25 %，用电子天平准确称取粉剂溶入小烧杯中的双蒸水(若用双蒸水需要调 PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。搅拌混匀，置于 4℃ 内过夜。2. 用注射滤器抽滤消毒：配好的胰酶溶液要在超净台内用注射滤器( 0.22 微米微孔滤膜)抽滤除菌。然后分装成小瓶于 -20℃ 保存以备使用。胰蛋白酶能够催化蛋白质的特定肽键水解，这个催化过程是不需要能量的，不会使酶失去活力，也不会改变形状和使自身水解。底物与酶的活性中心的结合是可逆的，这种结合使得蛋白质特定肽键因弯曲变形而被活化，更易于受到水分子的攻击，分别形成氨基和羧基而断裂，得到小分子多肽或氨基酸。不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相连组成的肽键，因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽键。

利用基因工程

简单来说,胰蛋白酶是把蛋白质分解为氨基酸。分解蛋白质成为肽,氨基酸等,再被人体肠道吸收到人体各组织中去,所以,胰蛋白酶在食物消化中起到至关重要的作用,是不可或缺的。它还有能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀，易于引流排除，加速创面净化，促进肉芽组织新生，此外还有抗炎症作用。胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。

胰蛋白酶不会把细胞消化掉。任何酶都要适应一定的环境，在人体中尤其重要的是ph，胰蛋白酶产生的时候，是没有生物活性的，当它从胰腺细胞中被分泌出来后进入小肠中，遇到合适的ph但有了生物活性，才能消化蛋白质，而小肠黏膜对小肠上皮细胞又有保护作用，所以胰蛋白酶不不会把细胞消化掉的。在细胞工程中人们普遍使用胰蛋白酶来分散细胞，由于此时酶是处在最有利的环境中，所以在分解细胞间质蛋白的同时，也会对细胞产生一定的影响，（当然不会把细胞完全消化掉），所以在细胞培养过程中使用胰蛋白酶要注意使用的量和时间。

你好胰蛋白酶，是帮助消化食物的，对细胞没作用。

胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。 胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。 在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。

你好在人体内,虽然胃蛋白酶和胰蛋白酶都是蛋白酶,但是主要消化蛋白质的是胰蛋白酶,胃蛋白酶在胃液中存在,可以把蛋白质消化分解成多肽,但是胃液的主要作用是软化食物,在胃的作用下把食物磨碎成粥状的食糜,和口腔的作用有些相似,口腔里虽然有唾液淀粉酶,但是口腔的作用是把食物湿润和磨碎作用.而食物的消化和吸收最主要的是在小肠中,蛋白质的消化也是最主要在小肠中进行的,蛋白酶就是胰蛋白酶.还有一点就是：胃蛋白酶在酸性条件下起作用,而胰蛋白酶的适宜条件是弱碱性的

胰蛋白酶在小肠工作它会将蛋白质水解为肽，进而分解为氨基酸。这是蛋白质能被人体吸收的必要过程。胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段（多肽）

细胞外含有多种胞外蛋白,如胶原蛋白；使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来.用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了!胰蛋白酶有消化作用,胰蛋白酶处理动物组织,可以使动物组织细胞间的胶原纤维和细胞外的其他成分酶解,获得单个细胞 时间长了的话胰蛋白酶对细胞也是有损害的,胰蛋白酶的处理时间一般控制在一分钟左右,不然所处理的组织细胞就会死亡.

可以用PBS配，也可用无血清培养及配置。称取0.25g胰酶，加入到100mlPBS或无血清培养集中，搅拌混匀，避免出现泡沫（损坏蛋白)，过滤除菌，即可用，注意不要反复冻融，也不要放4度或常温一周，否则胰酶会失活。我用PBS配的，挺好用。

大哥！这种问题都要问度娘~

胰液：是由胰腺分泌的消化夜，它是小肠内具有很强消化能力的消化液。胰液无色，显碱性，pH为7.8～8.4。正常人分泌量为1～2Ld－1。胰液主要成分及功能见表7-1。在非消化期，胰液几乎不分泌或很少分泌。进食后胰液分泌即开始。所以食物是兴奋胰腺的自然因素。进食时胰液分泌受神经和体液因素（促胰液素）的双重控制，但以体液调节为主。 表7-1 胰液主要成分的消化作用 胰液主要成分 消化作用 重碳酸盐 胰淀粉酶 胰脂肪酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶 核苷酸酶 脱氧核糖核苷酸酶 中和盐酸，利于胰酶活动 淀粉→麦芽糖 脂肪→脂肪酸＋甘油→甘油一酯 蛋白质→多肽、氨基酸 蛋白质→多肽、氨基酸 RNA降解 DNA降解

因为胰液中含有多种消化酶：（1）糖类消化酶①胰淀粉酶：是一种a一淀粉酶，它不需要激活就具有活性，对生的或熟的淀粉的水解效率都很高，可分解淀粉为a-糊精、麦芽寡糖和麦芽糖，其作用的最适宜pH值为6.7～7.0。②胰麦芽糖酶：分解麦芽糖为葡萄糖。③胰蔗糖酶：分解蔗糖为葡萄糖和果糖。④胰乳糖酶：分解乳糖为葡萄糖和半乳糖。 （2）蛋白消化酶类①胰蛋白酶原：胰腺分泌的为无活性的胰蛋白酶原，在胃酸及肠激酶的作用下，迅速转化为具有活性的胰蛋白酶，同时胰蛋白酶以及组织液也能使胰蛋白酶原活化。胰蛋白酶可分解蛋白质为腙和胨，另外，还能激活或转化为其它的蛋白质激化酶类。②糜蛋白酶原：胰腺分泌的无活性的糜蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，转化为有活性的糜蛋白酶，可分解蛋白质为腙和胨。若与胰蛋白酶同时作用于蛋白质时，则可水解蛋白质为小分子的多肽和氨基酸。糜蛋白酶还有较强的凝乳作用。③氨基肽酶原和羧基肽酶原：两者均被胰蛋白酶激活，氨基肽酶在肽链的N端将多肽水解为氨基酸。而羧基肽酶在肽链的C端将多肽水解为氨基酸。④弹性蛋白酶原和胶原酶：在胰蛋白酶的作用下，弹性蛋白酶原被激活，弹性蛋白酶和胶原酶分别水解结缔组织中相应的蛋白纤维。⑤胰舒血管素原：在胰蛋白酶的作用下转变为胰舒血管素，此酶可将血中激肽原分解为具有活性的激肽。胰蛋白酶还能将激肽原分解为缓激肽。这些激肽能扩张血管，增加血管通透性，致使血压下降。 （3）脂肪类消化酶①脂肪酶：是一种甘油酸酯水解酶，它可分解甘油三酯为脂肪酸、甘油一酯和甘油。最适宜的pH值为7．O～9.0。在胆盐的协同下可增强其活性。②磷脂酶A：胰组织内的磷脂酶A被胰蛋白酶和胆酸所激活，将胆汁内的卵磷脂和脑磷脂转变为溶血卵磷脂和溶血脑磷脂，溶血脑磷脂具有高度细胞毒性，可引起溶血和胰腺细胞膜的离解和破坏；磷脂酶B能水解卵磷脂为甘油磷酰胆碱。③胆固醇酯酶：可水解胆固醇酯为胆固醇和脂肪酸。

用胰蛋白酶处理过的细胞传代培养为什么还要再用胰蛋细胞外含有多种胞外蛋白，如胶原蛋白；使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来。用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了！胰蛋白酶有消化作用，胰蛋白酶处理动物组织，可以使动物组织细胞间的胶原纤维和细胞外的其他成分酶解，获得单个细胞。酶催化的是一类反应,而不仅仅是一种反应. 动物细胞间隙间存在蛋白质,对细胞起到固定作用,胞外的环境（特别是PH）比较适合胰蛋白酶. 所以用该蛋白酶处理,可以把细胞分散成单个,以便于细胞培养.

来自人的胰腺，胰腺在胃的中后部位，分泌的胰蛋白酶用来消化食物中的蛋白质，分解蛋白质成为肽，氨基酸等，再被人体肠道吸收到人体各组织中去，所以，胰蛋白酶在食物消化中起到至关重要的作用，是不可或缺的； 但如果人患了胰腺炎的话，如果胰腺分泌的胰蛋白酶液在输送过程中泄漏，则胰蛋白强大的分解蛋白的作用，也会对人体造成伤害，如泄漏的胰蛋白酶可以分解人体组织，最直接的是分解胰腺本身，造成胰腺糜烂等。

动物细胞培养实验中，用到胰蛋白酶，分离细胞，使细胞单个存在

胰蛋白酶是蛋白质，核糖体合成蛋白质的主要场所，所以胰蛋白酶由核糖体合成，在以囊泡的形式传递给内质网再传递给高尔基体经过高尔基本加工再传递给细胞膜，用胞吐的形式排出细胞！

胰酶是一种蛋白酶，通过在特定位置上降解蛋白，使细胞膜上和培养皿壁(或其他大分子物质)结合处蛋白降解，使两者分离。动物细胞之间的连接是细胞质膜（细胞膜）在相邻细胞之间分化而形成的特定连接。细胞质膜大都由蛋白质—脂质—蛋白质的单位膜构成，而其中参与连接的大多是细胞质膜上的蛋白。所以只要控制好胰蛋白酶消化的时间，就可以只降解细胞之间的蛋白破坏连接，而不伤害细胞本身的结构。

温度即人体温，pH9左右

胰蛋白酶可以分解蛋白质

胰蛋白酶原的激活过程如下：胰蛋白酶原刚合成时,此酶多一个六肽,故其活性中心基团形不成活性中心,酶原无活性。当它进入小肠后,在Ca2+的存在下,受小肠粘膜分泌的肠激酶作用,赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断,失去一个六肽,使构象发生一定的变化,成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组氨酸(40),天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来,形成了催化作用必需的活性中心,酶具有了催化活性。胰蛋白酶激活过程一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来,然后再根据等电点沉淀的原理,调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质。再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原)沉淀析出。胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成，存在于胰液里，分泌到十二指肠中，通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用，在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。从N端到第6位置之间的肽链（H-val-Asp4－Lys-OH）切断时便出现活性（如牛）。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反应进行。牛胰蛋白酶原氨基酸残基为229，分子量约为2万4千。以上内容参考 百度百科——胰蛋白酶原

在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量为23300，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。

细胞外含有多种胞外蛋白，如胶原蛋白；另外细胞与细胞之间也有很多信号通道等等连接的通路，主要成分是糖蛋白，使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来。用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了！ 胰蛋白酶能够催化蛋白质的特定肽键水解，这个催化过程是不需要能量的，不会使酶失去活力，也不会改变形状和使自身水解。 底物与酶的活性中心的结合是可逆的，这种结合使得蛋白质特定肽键因弯曲变形而被活化，更易于受到水分子的攻击，分别形成氨基和羧基而断裂，得到小分子多肽或氨基酸。 不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相连组成的肽键，因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽键。 另外，血清终止的原理其实是竞争抑制。就是用过量的牛血清中含有的蛋白来和胰酶结合。不给胰酶消化细胞蛋白的机会。

胰蛋白酶水解赖氨酸和精氨酸的羧基所形成的肽键。胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme)为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。特性在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时，短时间煮沸几乎不失活；在碱溶液中加热则变性沉淀，Ca2+有保护和激活作用，胰蛋白酶的等电点为pH10.1。以上内容参考：百度百科-胰蛋白酶

胰蛋白酶能选择地水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链.蛋白中一般都有这两种氨基酸.所以能分解多种蛋白质.

【答案】：D胰蛋白酶原在肠液中的肠致活酶的作用下转变为有活性的胰蛋白酶。

1、这个问题就应该从酸碱度的角度来考虑. 2、动物组织细胞适宜生活的内环境的酸碱度为中性略偏碱性,7.35~7.45之间. 3、胰蛋白酶的活性在中性略偏碱性的环境下最佳. 4、胃蛋白酶的活性在强酸性的环境下最佳. 5、故用胰蛋白酶,不用胃蛋白酶.

内分泌细胞

胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。

胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。 胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。 在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。

胰腺属于消化腺，它是由两部分组成的。即外分泌部和内分泌部。 其中外分泌部由导管和腺泡组成。腺泡由纯浆性腺细胞组成。其功能就是分泌多种消化酶。主要有：胰淀粉酶、胰脂肪酶、胰蛋白酶原和糜蛋白酶原。 内分泌部就是我们所称的胰岛。由A,B,D和PP四种细胞组成。是内分泌细胞。负责分泌激素，起调节作用。 Trypsin (Parenzyme) 胰蛋白酶trypsin 为蛋白酶的一种，EC3.4.21.4。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量为23300，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。 胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算，每1mg 的效价不得少于2500单位。

胰蛋白酶主要水解： A.Lys或Arg的羧基组成的肽键B.氨基末端的肽键C.芳香族氨基酸残基组成的肽键D.中性脂肪族氨基酸组成的肽键E.羧基末端的肽键正确答案：A

胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。

简述胰液中各种消化酶的作用。不知如何解决，为此小编给大家收集整理简述胰液中各种消化酶的作用。解决办法，感兴趣的快来看看吧。简述胰液中各种消化酶的作用。正确答案：(1)胰淀粉酶胰淀粉酶对生的或熟的淀粉的水解效率都很高,消化产物为糊精、麦芽糖。(2)胰脂肪酶胰脂肪酶可将甘油三酯分解为脂肪酸、甘油一酯和甘油。(3)胰蛋白酶和糜蛋白酶胰蛋白酶和糜蛋白酶是以不具有活性的酶原形式存在于胰液中的。肠液中的肠致活酶可以激活蛋白酶原,使之变为具有活性的胰蛋白酶。糜蛋白酶原是在胰蛋白酶作用下转化为有活性的糜蛋白酶的。

因为酶具有专一性，胰蛋白酶不会水解相应的酶

细胞间的蛋白质被水解，细胞分离。

这些都是生物选修三的内容，胰蛋白酶是在动物细胞培养时分离动物细胞用的；纤维素酶是在植物体细胞杂交时去除细胞壁时用的。