胰蛋白酶的作用
将蛋白质水解成多肽
薏苡作用 抗肿瘤 免疫 抑制胰蛋白酶 美白
五谷杂粮是现在养生者比较喜欢食用的方面，对于杂粮薏苡来说不仅可以作为吃的食材，还可以用的药材，这样对人体起到的作用就比较多了，有美白、祛斑、抑制胰蛋白酶、抗肿瘤等等，接下来，让我们一起来详细的了解下薏苡的作用吧。 抗肿瘤作用：用荷瘤小鼠进行试验，将薏苡的乙醇提取物提取出来注射，能够有效的抑制艾氏腹水癌细胞的增殖，还可以帮助癌细胞的原生质变性。薏苡的提取物丙酮注射以后肿瘤细胞几乎消失。时候薏苡配伍的煎剂可以对晚期癌症者延长生命。 免疫作用：薏苡提取物分中性多糖葡聚糖混合物，还有酸性多糖，这两种物质都有抗补体活性，这样一来就有免疫作用。酸性多糖进一步分离纯化而得抗补体多糖，在低剂量时候显示更强的抗补体活性。 降血糖、血钙、血压作用：注射薏苡的乙醚提取物有效的降低血钙值、血糖值，薏苡的水提取物可以降低血糖浓度。薏苡素静脉注射还可引起兔血压暂时下降。 抑制胰蛋白酶作用：薏苡的胰蛋白酶抑制剂，也就是简单蛋白质含有许多半胱氨酸或胱氨酸残基，这对抑制活性的热稳定性程度主要地依赖于溶剂的种类。 美白祛斑作用：薏苡具有治淡斑美白、疣平痘、润肤除皱等美容养颜功效，其中所含的蛋白质分解酵素能使皮肤角质软化，其中维生素E有抗氧化作用。 薏苡的作用就介绍到这里，薏苡的营养价值很高，可用作粮食吃，味道和大米相似，还可以用于药材，被誉为“世界禾本科植物之王”，想要用薏苡养生的朋友们，可以多多查阅与薏苡有关的养生食谱，想要用薏苡入药的朋友们，要询问医师搭配出合适的药材。
什么是胰蛋白酶抑制剂
胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。
胰蛋白酶抑制剂与糖尿病的关系
胰蛋白酶抑制剂是消化酶抑制剂。 胰蛋白酶抑制剂由生物产生，为与胰蛋白酶结合具有抑制该酶作用的物质。最初在胰脏中发现，但多数发现于血浆、豆科植物的种子、鸟类的卵等。认为动物的胰蛋白酶抑制剂的作用是调节胰蛋白酶的活性，但植物中的这种物质，其存在的意义还不清楚。它和胰蛋白酶形成1∶1复合体，不可逆的覆盖着活性部位起抑制作用。一般其结合力相当强，特异性也高，但有的对胰糜蛋白酶等其它蛋白酶也起抑制作用。
生大豆中含有一种胰蛋白酶抑制剂
黄豆煮前用水泡2-3小时，等到水开了再煮十几分钟即可，没有用水浸泡的黄豆要煮40~50分钟才会熟。黄豆不可生吃，有毒。食用了不完全熟的豆浆可能出现包括涨肚、拉肚子、呕吐、发烧等不同程度的食物中毒中毒症状。生大豆中含有一种胰蛋白酶抑制剂，进入机体后抑制体内胰蛋白酶的正常活性，并对胃肠有刺激作用。现在市场上多个品牌的豆浆机最高熬煮温度都不达100度，事实是不完全熟的，豆浆机磨完豆浆在锅上加热煮过，黄豆要煮开七次(或开后再煮15分钟左右)为安全食用。黄豆功效1、提升免疫大豆含植物性蛋白质，有“植物肉”的美称。人体如果缺少蛋白质，会出现免疫力下降、容易疲劳的症状。吃黄豆补蛋白，可避免吃肉胆固醇升高的问题。2、让头脑聪明黄豆富含大豆卵磷脂，它是大脑的重要组成成分之一。多吃黄豆有助预防老年痴呆症。此外，大豆卵磷脂中的甾醇，可增加神经机能和活力。3、强健器官大豆卵磷脂还能促进脂溶性维生素的吸收，强健人体各组织器官。另外，它可以降低胆固醇，改善脂质代谢，预防和治疗冠状动脉硬化。4、提高精力大豆中的蛋白质，可以增加大脑皮层的兴奋和抑制功能，提高学习和工作效率，还有助于缓解沮丧、抑郁的情绪。以上内容参考 人民网—经常食用黄豆的养生功效：抗疲增免疫力
细胞培养中为什么用胰蛋白酶处理细胞，我能说是细胞间有糖蛋白吗
细胞成团严重，包被在中间的细胞无法获得养料，用胰酶消化分散，获得更好的细胞生长，提高产量。
胰蛋白酶能切割arg,lys和pro之间的肽键吗
能。胰蛋白酶能切割arg，lys和pro之间的肽键。胰蛋白酶选择地水解蛋白质中所有的由赖氨酸Lys或精氨酸Arg的羧基所构成的肽键。如果脯氨酸Pro残基位于切割位点的羧基侧，则不发生切割。
胰岛素和胰蛋白酶不都是蛋白质吗
答案da项胰岛素就是一种蛋白质如果胰岛素和胰蛋白酶同时存在胰蛋白酶（酶的专一性）胰蛋白酶就水解了胰岛素细胞就不能分泌胰岛素了
能使胰蛋白酶原转变为胰蛋白酶的最主要物质是
【答案】：D能使胰蛋白酶原转变为胰蛋白酶的物质很多，如肠激酶、胃酸、胰蛋 白酶本身及组织液等，其中以肠激酶最重要。胰蛋白酶原活化为胰蛋白酶后，后者可激活糜蛋白酶原转 变为糜蛋白酶。胃蛋白酶原在胃酸的作用下，可激活为胃蛋白酶。
胃蛋白酶和胰蛋白酶有什么不同
胰蛋白酶在小肠工作它会将蛋白质水解为肽,进而分解为氨基酸.这是蛋白质能被人体吸收的必要过程.胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主细胞所分泌,功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段（多肽）
胰蛋白酶解离法用于检测？
用3．5％PEG选择性地沉淀血清中CIC，继之用胰蛋白酶消化沉淀物中的抗体蛋白，分离出抗原部分，用反向间接血凝法测定HBsAg滴度。与不加胰蛋白酶的对照管比较，如HBsAg滴度升高，则说明有HBsAg-CIC的存在。1．试剂①pH8．4硼酸盐缓冲液（BBS）：配制法同*节中PEG沉淀试验；②7％PEG及3．5％PEG溶液：用BBS配制；③10mg／mL胰蛋白酶溶液：用pH8．2巴比妥缓冲液配制。2．操作步骤（1）在测定管与对照管内务加待测血清0．2mL。（2）两管各加pH8．4BBSl．8mL，将血清作1：10稀释。（3）各加7％PEG 2mL，充分混匀后，4~C冰箱放置18h。（4）在10％左右条件下2 500r／min离心20min，弃上清（5）将沉淀物悬浮于4mL 3．5％PEG溶液中，2 500r／rain离心20min，弃上清。（6）于测定管中加入0．2mL胰蛋白酶溶液，对照管加0．2mLBBS，混匀后置37％水浴30rain，其间振荡3—4次。取出后，立即置56％水浴5min。（7）将测定管、对照管及未经处理的血清分别作系列倍比稀释，用反向间接血凝试验检测HBsAg滴度。3．结果判断①测定管HBsAg滴度在1／16以上，且滴度高于对照管1个稀释度以上者为HBsAg-CIC阳性；②测定管与对照管HBsAg滴度相同，但其滴度高于血清游离HBsAg1个稀释度以上者也为HBsAg-CIC阳性。4．临床意义 胰蛋白酶解离法检测HBs-Ag-CIC简便而敏感，有助于确定乙肝病程中有无抗原特异性复合物形成，估计是否有可能形成肝外系统病变。
将组织细胞分离时，为什么用胰蛋白酶，不用其他蛋白酶，胰蛋白酶是否可以水解细胞间质中所有的蛋白质
这个问题我来解释一下吧。人体内的蛋白酶确实有很多，但是我们做组织分离需要的是方便快捷，胰蛋白酶容易提取，催化水解效率高，且其最适催化PH值接近中性，而提取其他的蛋白酶如胃蛋白酶则需要在酸性环境中分离对组织也不好。第二个问题其实一般来说基本所有的蛋白质都可以水解，除非有特别修饰的。选我做满意答案吧！
胰蛋白酶和胰岛素有什么区别？
胰蛋白酶是由胰腺分泌的一种消化酶，最初分泌物为胰蛋白酶原，经降解而成为具有活性的酶。主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键。 胰岛素是由胰岛β细胞受内源性或外源性物质如葡萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激而分泌的一种蛋白质激素。胰岛素是机体内唯一降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。
a1抗胰蛋白酶中文怎么读
希腊字母，大写Α，小写α，近似读音为“啊尔法”或“阿尔法"。α1抗胰蛋白酶，读作"阿尔法1抗胰蛋白酶"。
胰酶与胰蛋白酶一样吗?
不一样
胰蛋白酶和胶原蛋白酶的区别
胰蛋白酶：是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。胶原蛋白酶：是在各种动物组织的细胞内（特别是深酶体部分）发现的一类蛋白酶，来源于同一类组织细胞内由组织蛋白酶组成。胶原蛋白酶作用于蛋白质中L-精氨酸、L-赖氨酸、甘氨酸和L-瓜氨酸残基参与形成蛋白酶属内肽酶，能切开蛋白质分子内部肽链CONH生成分子量较小的多肽类。
激活胰液中的胰蛋白酶原的是
【答案】：D当胰液进入十二指肠后，胰蛋白酶原被肠液中的肠致活酶激活成为具有活性的胰蛋白酶。
胰蛋白酶可以直接消化蛋白质吗
可以，前提是在适宜的条件下进行催化，如适宜的温度、PH等。例：胃蛋白酶的最适PH为1.8，胰蛋白酶的最适PH为8.0。胃蛋白酶在胃酸环境下可以发挥催化蛋白质水解的作用。但是随着到了小肠中，小肠液的PH为8.0，胃蛋白酶失去活性，而小肠中的胰蛋白酶处于最适PH，发挥催化作用，催化了食物中蛋白质的水解，并将胃蛋白酶也催化水解了。
胰蛋白酶是促进胰腺分泌胰岛素的吗
由胰腺分泌的一种内肽酶，最初分泌物为胰蛋白酶原，经降解而成为具有活性的酶。主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键。不是促进胰腺分泌胰岛素的。
生物:胃蛋白酶和胰蛋白酶有什么不同？
在人体内，虽然胃蛋白酶和胰蛋白酶都是蛋白酶，但是主要消化蛋白质的是胰蛋白酶，胃蛋白酶在胃液中存在，可以把蛋白质消化分解成多肽，但是胃液的主要作用是软化食物，在胃的作用下把食物磨碎成粥状的食糜，和口腔的作用有些相似，口腔里虽然有唾液淀粉酶，但是口腔的作用是把食物湿润和磨碎作用。而食物的消化和吸收最主要的是在小肠中，蛋白质的消化也是最主要在小肠中进行的，蛋白酶就是胰蛋白酶。还有一点就是：胃蛋白酶在酸性条件下起作用，而胰蛋白酶的适宜条件是弱碱性的。以上意见请你参考，顺祝愉快！
能激活胰蛋白酶原的物质是（）
能激活胰蛋白酶原的物质是（） A.肠激酶B.HClC.内因子D.胆盐E.胰蛋白酶正确答案：E
胰蛋白酶时碱性还是酸性蛋白酶
碱性蛋白酶，胰液是碱性的。胃蛋白酶是酸性的。
求助!关于胰蛋白酶的
恩~~~~PH太低,酶大概死了,没活性了蛋白质不是遗传物质,核酸才识低温不会使酶失去活性的(太低就不知道了)
胰酶、胰蛋白酶怎么区分啊？急急急
不一样。商品上的胰酶一般是自猪胰中提取的多种酶的混合物,主要为胰蛋白酶、胰淀粉酶与胰脂肪酶.胰酶是混合物,包括胰蛋白酶。胰蛋白酶是胰酶的一种成分。胰酶是由多种酶组成的混合物，胰蛋白酶是单一酶。
什么食物含胰蛋白酶成分
酶大多是蛋白质组成的，只有少数是RNA，你说的胰蛋白酶是蛋白质的，至于为什么就是专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽 。希望这个你可以满意，好久没看生物了
胰蛋白酶的最适温度、pH值分别是多少,还有酶活比是什么意思,
最适温度37度,最适pH值7.8～8.5左右.pH值2～3是稳定的.pH值5以上易自溶失活.pH>9.0不可逆失活.不同来源会略有差异. 酶活比没听说过,是比活吧.比活（specific activity）用于表示酶制剂的纯度,指每毫克酶蛋白所具有的酶活力,一般用单位/mg蛋白来表示.当酶被纯化至纯酶时,比活是个恒定值.因此比活也可看作是酶纯化程度的指标.
简述胰蛋白酶原激活过程
胰蛋白酶原分泌到十二指肠中，遇到十二指肠分泌的激肽酶，胰蛋白原被激活。没了
胰蛋白酶能否水解胰蛋白酶?
不会。虽然说他能水解蛋白，但事实上不是所有的蛋白都可以水解。它只会切割Lys、Arg的羧端，把蛋白变成肽段。它自身可以避开这一点。况且它本身量很少，两个碰在一起几率很小。
胰蛋白酶会不会把细胞消化掉？
并不会,胰蛋白酶除了可以消化细胞间的蛋白外,长时间的作用也会消化细胞膜蛋白,对细胞有损伤作用,因此必须控制好胰蛋白酶的消化时间.
多少温度，多少时间可以使大豆胰蛋白酶抑制剂是活
大豆胰蛋白酶抑制剂和胰蛋白酶可不是一类物质，大豆含有胰蛋白酶抑制剂是进化的结果，含有胰蛋白酶抑制剂的大豆的传播种子时有优势，被动物吃了以后，更好的防止消化，能从粪便中排出，从而繁衍后代
胰蛋白酶能喝吗
能喝 没有毒。不过会被蛋白酶和肽酶分解的，会丧失胰蛋白酶本身的功效。
胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，弹性蛋白酶，各自作用于蛋白水解的位点是什么？为什么
胰蛋白酶在精氨酸和脯氨酸之后切割，胰凝乳蛋白酶在芳香族氨基酸位点后切割，弹性蛋白酶还不知道。
注射用胰蛋白酶说明书简介
版本：国家药品监督管理局2002年公布的第五批化学药品说明书 说明：注射用胰蛋白酶说明书由国家药品监督管理局于2002年04月29日药监注函[2002]125号《关于公布第五批化学药品说明书目录的通知》发布。国家药品监督管理局公布的说明书是规范修订后的建议参考样稿，企业如有疑异，可提出修改意见。〔适应症〕应与原批准的内容一致；〔不良反应〕、〔药物相互作用〕等项内容，企业提供的说明书不能比样稿所列的少。对于说明书样稿中的空项或未列全的项目，应要求企业根据实际情况填写，如商品名、规格等。【药品名称】 通用名：注射用胰蛋白酶曾用名： 商品名： 英文名：Trypsin for Injection 汉语拼音：Zhusheyonɡ Yidanbaimei 本品主要成份为：本品为胰蛋白酶的无菌冻干品。 结构式： 分子式： 分子量： 【性状】 本品为白色或类白色冻干块状物或粉末/。 【药理毒理】 本品具肽链内切酶的作用，选择地作用于变性蛋白使之水解成多肽或氨基酸，提高组织通透性、抑制水肿和血栓周围的炎症反应；溶解血凝块、渗出液、坏死组织；分解痰液、脓液等粘性分泌物；促使局部药液迅速扩散吸收。 【药代动力学】 【适应症】 用于清除血凝块、脓液、坏死组织及炎性渗出物，用于坏死性创伤、溃疡、血肿、脓肿及炎症等的辅助治疗。 眼科用本品治疗各种眼部炎症、出血性眼病以及眼外伤、视网膜震荡等。 本品还可应用于毒蛇咬伤，使毒素分解破坏。 【用法用量】 肌内注射，一次1.25万单位～5万单位，一日1次。 结膜下注射，一次1250～5000单位，每日或隔日1次。 滴眼，浓度250单位/ml，每日4～6次。 泪道冲洗，浓度250单位/ml。 毒蛇咬伤，以0.25～0.5%盐酸普鲁卡因注射液溶解成5000单位/ml浓度的溶液以牙痕为中心，在伤口周围作浸润注射或在肿胀部位上方作环状封闭，每次用量5万～10万单位。 【不良反应】 （1）注射局部疼痛、硬结。 （2）本品可引起组胺释放，产生全身反应，有寒战、发热、头痛、头晕、胸痛、腹痛、皮疹、血管神经性水肿、呼吸困难、眼压升高、白细胞减少等。症状轻时不影响继续治疗，给予抗组胺药和对症药物即可控制，严重时应即停药。 （3）本品偶可致过敏性休克。 【禁忌】 不可用于急性炎症部位、出血空腔、肺出血一周以内。 肝、肾功能不全、血凝机制异常和有出血情况的患者禁用。 【注意事项】 用药前先用针头蘸本品溶液作皮肤划痕试验。显示阴性反应，方可注射。 本品在水溶液中不稳定，溶解后效价下降较快，故应在临用前配制溶液。 【孕妇及哺乳期妇女用药】 尚不明确。 【儿童用药】 【老年患者用药】 【药物相互作用】 【药物过量】 【规格】 （1）1.25万单位 （2）2.5万单位 （3）5万单位 （4）10万单位 【贮藏】 密闭，在阴暗处保存。 【包装】 【有效期】 【批准文号】 【生产企业】 企业名称： 地 址： 邮政编码： 电话号码： 传真号码： 网 址：
聚乙二醇和胰蛋白酶各有什么作用（生物）
聚乙二醇（PEG)：细胞工程中聚乙二醇分子能改变各类细胞的生物膜结构，从而使细胞发生融合，形成杂种细胞。简单来说是细胞融合剂,用于生物工程。胰蛋白酶：动物细胞培养中使用。第一次是将动物胚胎或器官剪碎后,用胰蛋白酶分解组织细胞间质中的胶原蛋白,可使组织分散成单个细胞.第二次是细胞在培养瓶中贴壁生长,随着细胞的生长和繁殖,培养瓶中的细胞越来越多,当贴壁生长的细胞分裂生长到表面相互接触时就停止增殖,这种现象叫接触抑制,所以需要定期用胰蛋白酶使细胞从瓶壁上脱离下来,传代培养.（ps：详情参照高中生物选修三）
胰蛋白酶和纤维素酶
这些都是生物选修三的内容，胰蛋白酶是在动物细胞培养时分离动物细胞用的；纤维素酶是在植物体细胞杂交时去除细胞壁时用的。
胰蛋白酶消化细胞的原理是什么?
细胞间的蛋白质被水解，细胞分离。
胰液中的其他酶为什么没被胰蛋白酶水解掉
因为酶具有专一性，胰蛋白酶不会水解相应的酶
什么是胰蛋白酶抑制剂
胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。
胰蛋白酶主要水解：
胰蛋白酶主要水解： A.Lys或Arg的羧基组成的肽键B.氨基末端的肽键C.芳香族氨基酸残基组成的肽键D.中性脂肪族氨基酸组成的肽键E.羧基末端的肽键正确答案：A
胰蛋白酶哪里产生的
胰腺属于消化腺，它是由两部分组成的。即外分泌部和内分泌部。 其中外分泌部由导管和腺泡组成。腺泡由纯浆性腺细胞组成。其功能就是分泌多种消化酶。主要有：胰淀粉酶、胰脂肪酶、胰蛋白酶原和糜蛋白酶原。 内分泌部就是我们所称的胰岛。由A,B,D和PP四种细胞组成。是内分泌细胞。负责分泌激素，起调节作用。 Trypsin (Parenzyme) 胰蛋白酶trypsin 为蛋白酶的一种，EC3.4.21.4。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量为23300，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。 胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算，每1mg 的效价不得少于2500单位。
什么是胰蛋白酶抑制剂
胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。 胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。 在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。
能产生胰蛋白酶的细胞是什么细胞
胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。
胰蛋白酶哪里产生的
内分泌细胞
为什么分散动物组织细胞时,用胰蛋白酶,而不用胃蛋白酶?
1、这个问题就应该从酸碱度的角度来考虑. 2、动物组织细胞适宜生活的内环境的酸碱度为中性略偏碱性,7.35~7.45之间. 3、胰蛋白酶的活性在中性略偏碱性的环境下最佳. 4、胃蛋白酶的活性在强酸性的环境下最佳. 5、故用胰蛋白酶,不用胃蛋白酶.
激活胰液中胰蛋白酶原的是
【答案】：D胰蛋白酶原在肠液中的肠致活酶的作用下转变为有活性的胰蛋白酶。
胰蛋白酶可以分解多种蛋白质吗？
胰蛋白酶能选择地水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链.蛋白中一般都有这两种氨基酸.所以能分解多种蛋白质.
胰蛋白酶水解什么肽键?
胰蛋白酶水解赖氨酸和精氨酸的羧基所形成的肽键。胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme)为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。特性在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时，短时间煮沸几乎不失活；在碱溶液中加热则变性沉淀，Ca2+有保护和激活作用，胰蛋白酶的等电点为pH10.1。以上内容参考：百度百科-胰蛋白酶
胰蛋白酶消化细胞的原理是什么?
细胞外含有多种胞外蛋白，如胶原蛋白；另外细胞与细胞之间也有很多信号通道等等连接的通路，主要成分是糖蛋白，使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来。用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了！ 胰蛋白酶能够催化蛋白质的特定肽键水解，这个催化过程是不需要能量的，不会使酶失去活力，也不会改变形状和使自身水解。 底物与酶的活性中心的结合是可逆的，这种结合使得蛋白质特定肽键因弯曲变形而被活化，更易于受到水分子的攻击，分别形成氨基和羧基而断裂，得到小分子多肽或氨基酸。 不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相连组成的肽键，因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽键。 另外，血清终止的原理其实是竞争抑制。就是用过量的牛血清中含有的蛋白来和胰酶结合。不给胰酶消化细胞蛋白的机会。
胰蛋白酶的作用有哪些？
在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量为23300，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。
描述胰蛋白酶原的激活过程
胰蛋白酶原的激活过程如下：胰蛋白酶原刚合成时,此酶多一个六肽,故其活性中心基团形不成活性中心,酶原无活性。当它进入小肠后,在Ca2+的存在下,受小肠粘膜分泌的肠激酶作用,赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断,失去一个六肽,使构象发生一定的变化,成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组氨酸(40),天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来,形成了催化作用必需的活性中心,酶具有了催化活性。胰蛋白酶激活过程一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来,然后再根据等电点沉淀的原理,调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质。再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原)沉淀析出。胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成，存在于胰液里，分泌到十二指肠中，通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用，在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。从N端到第6位置之间的肽链（H-val-Asp4－Lys-OH）切断时便出现活性（如牛）。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反应进行。牛胰蛋白酶原氨基酸残基为229，分子量约为2万4千。以上内容参考 百度百科——胰蛋白酶原
为什么用胰蛋白酶消化
胰蛋白酶可以分解蛋白质
有谁知道胰蛋白酶的最佳作用条件，拜托啊！
温度即人体温，pH9左右
胰蛋白酶消化蛋白的原理
胰酶是一种蛋白酶，通过在特定位置上降解蛋白，使细胞膜上和培养皿壁(或其他大分子物质)结合处蛋白降解，使两者分离。动物细胞之间的连接是细胞质膜（细胞膜）在相邻细胞之间分化而形成的特定连接。细胞质膜大都由蛋白质—脂质—蛋白质的单位膜构成，而其中参与连接的大多是细胞质膜上的蛋白。所以只要控制好胰蛋白酶消化的时间，就可以只降解细胞之间的蛋白破坏连接，而不伤害细胞本身的结构。
高中生物问题胰蛋白酶的形成过程，给解释一下，谢谢…
胰蛋白酶是蛋白质，核糖体合成蛋白质的主要场所，所以胰蛋白酶由核糖体合成，在以囊泡的形式传递给内质网再传递给高尔基体经过高尔基本加工再传递给细胞膜，用胞吐的形式排出细胞！
胰蛋白酶有什么用？在什么时候要用到它？
动物细胞培养实验中，用到胰蛋白酶，分离细胞，使细胞单个存在
胰蛋白酶来自哪里？有什么作用呢？
来自人的胰腺，胰腺在胃的中后部位，分泌的胰蛋白酶用来消化食物中的蛋白质，分解蛋白质成为肽，氨基酸等，再被人体肠道吸收到人体各组织中去，所以，胰蛋白酶在食物消化中起到至关重要的作用，是不可或缺的； 但如果人患了胰腺炎的话，如果胰腺分泌的胰蛋白酶液在输送过程中泄漏，则胰蛋白强大的分解蛋白的作用，也会对人体造成伤害，如泄漏的胰蛋白酶可以分解人体组织，最直接的是分解胰腺本身，造成胰腺糜烂等。
用胰蛋白酶处理过的细胞传代培养为什么还要再用胰蛋
用胰蛋白酶处理过的细胞传代培养为什么还要再用胰蛋细胞外含有多种胞外蛋白，如胶原蛋白；使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来。用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了！胰蛋白酶有消化作用，胰蛋白酶处理动物组织，可以使动物组织细胞间的胶原纤维和细胞外的其他成分酶解，获得单个细胞。酶催化的是一类反应,而不仅仅是一种反应. 动物细胞间隙间存在蛋白质,对细胞起到固定作用,胞外的环境（特别是PH）比较适合胰蛋白酶. 所以用该蛋白酶处理,可以把细胞分散成单个,以便于细胞培养.
胰蛋白酶多少度灭活?
大哥！这种问题都要问度娘~
生物学问题 胶原蛋白酶在动物细胞培养中有什么作用? 它和胰蛋白酶的作用有什么区别呢？
细胞外含有多种胞外蛋白,如胶原蛋白；使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来.用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了!胰蛋白酶有消化作用,胰蛋白酶处理动物组织,可以使动物组织细胞间的胶原纤维和细胞外的其他成分酶解,获得单个细胞 时间长了的话胰蛋白酶对细胞也是有损害的,胰蛋白酶的处理时间一般控制在一分钟左右,不然所处理的组织细胞就会死亡.
胰蛋白酶与胃蛋白酶有什么区别？
胰蛋白酶在小肠工作它会将蛋白质水解为肽，进而分解为氨基酸。这是蛋白质能被人体吸收的必要过程。胃蛋白酶是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段（多肽）
胃蛋白酶为什么不能代替胰蛋白酶
你好在人体内,虽然胃蛋白酶和胰蛋白酶都是蛋白酶,但是主要消化蛋白质的是胰蛋白酶,胃蛋白酶在胃液中存在,可以把蛋白质消化分解成多肽,但是胃液的主要作用是软化食物,在胃的作用下把食物磨碎成粥状的食糜,和口腔的作用有些相似,口腔里虽然有唾液淀粉酶,但是口腔的作用是把食物湿润和磨碎作用.而食物的消化和吸收最主要的是在小肠中,蛋白质的消化也是最主要在小肠中进行的,蛋白酶就是胰蛋白酶.还有一点就是：胃蛋白酶在酸性条件下起作用,而胰蛋白酶的适宜条件是弱碱性的
什么是胰蛋白酶抑制剂
胰蛋白酶抑制剂(trypsin in-hibitor,TI)或称抗胰蛋白酶因子(antitrypsin),是大豆以及其它一些植物性饲料中存在的重要的抗营养因子。 胰蛋白酶抑制剂广泛存在于豆类、谷类、油料作物等植物中。胰蛋白酶抑制剂在这些作物在各部位均有分布，但主要存在于作物的种子中。在种子内，胰蛋白酶抑制剂主要分布于蛋白质含量丰富的组织或器官，定位于蛋白体、液泡或存在于细胞液中。例如大豆和绿豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。在不同作物种子中，胰蛋白酶抑制剂铁活性各不相同。通常以大豆中胰蛋白酶抑制活性最高。 在禽类的蛋清中存在两种蛋白酶抑制剂――卵类粘蛋白和卵清蛋白酶抑制。卵类粘蛋白可抑制猪、羊和牛的胰蛋白酶的活性，但对人的胰蛋白酶活性无抑制作用。卵清蛋白酶抑制剂可抑制牛和羊的胰蛋白酶及糜蛋折酶的活性。它们的存在可以防止蛋白质的分解，阻止细菌在蛋中繁殖，因而具有保护蛋黄和卵胚的作用。它们也是摄食生禽蛋后不易消化和易引起腹泻的原因。
胰蛋白酶会不会把细胞消化掉？
你好胰蛋白酶，是帮助消化食物的，对细胞没作用。
胰蛋白酶能消化细胞吗
胰蛋白酶不会把细胞消化掉。任何酶都要适应一定的环境，在人体中尤其重要的是ph，胰蛋白酶产生的时候，是没有生物活性的，当它从胰腺细胞中被分泌出来后进入小肠中，遇到合适的ph但有了生物活性，才能消化蛋白质，而小肠黏膜对小肠上皮细胞又有保护作用，所以胰蛋白酶不不会把细胞消化掉的。在细胞工程中人们普遍使用胰蛋白酶来分散细胞，由于此时酶是处在最有利的环境中，所以在分解细胞间质蛋白的同时，也会对细胞产生一定的影响，（当然不会把细胞完全消化掉），所以在细胞培养过程中使用胰蛋白酶要注意使用的量和时间。
胰蛋白酶是什么？有什么用？
简单来说,胰蛋白酶是把蛋白质分解为氨基酸。分解蛋白质成为肽,氨基酸等,再被人体肠道吸收到人体各组织中去,所以,胰蛋白酶在食物消化中起到至关重要的作用,是不可或缺的。它还有能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀，易于引流排除，加速创面净化，促进肉芽组织新生，此外还有抗炎症作用。胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。
胰蛋白酶
利用基因工程
蛋白酶的胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用能力最强。使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白质可降低胰酶的活性，所以配制胰酶溶液时应选用不含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ，如： D-Hanks 液。终止消化时，可用含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰酶对细胞的作用。1. 称取胰蛋白酶：按胰蛋白酶液浓度为 0.25 %，用电子天平准确称取粉剂溶入小烧杯中的双蒸水(若用双蒸水需要调 PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。搅拌混匀，置于 4℃ 内过夜。2. 用注射滤器抽滤消毒：配好的胰酶溶液要在超净台内用注射滤器( 0.22 微米微孔滤膜)抽滤除菌。然后分装成小瓶于 -20℃ 保存以备使用。胰蛋白酶能够催化蛋白质的特定肽键水解，这个催化过程是不需要能量的，不会使酶失去活力，也不会改变形状和使自身水解。底物与酶的活性中心的结合是可逆的，这种结合使得蛋白质特定肽键因弯曲变形而被活化，更易于受到水分子的攻击，分别形成氨基和羧基而断裂，得到小分子多肽或氨基酸。不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相连组成的肽键，因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽键。
为什么胰蛋白酶以酶原的形式形成
1.这是对于机体的一种保护作用。2.胰蛋白酶具有很强的蛋白分解能力，如果不恰当地激活，会对机体产生巨大影响。3.胰蛋白酶以酶原的形式存在就是为了预防其不恰当地激活。
描述胰蛋白酶原的激活过程
胰蛋白酶原trypsinogen 为胰蛋白酶的前体。在胰脏中合成，存在于胰液里，分泌到十二指肠中，通过十二指肠粘膜中的肠激酶的作用，在6位赖氨酸和7位异亮氨酸之间切断。从N端到第6位置之间的肽链（H-val-Asp4－Lys-OH）切断时便出现活性。这种激活作用也可以通过胰蛋白酶的自我催化反应进行。
胰蛋白酶化学本质
（1）大部分酶的本质是蛋白质，少量酶是RNA，酶具有专一性．胰蛋白酶常以酪蛋白为底物来检测蛋白酶的活力，故胰蛋白酶的化学本质是蛋白质；蛋白质水解过程中破坏的化学键是肽键． （2）蛋白酶破坏蛋白质的空间结构和肽键，通常是低温抑制酶的活性，高温破坏酶的活性．①温度降到0℃酶的活性降低，酪蛋白水解速度下降，温度提高到70℃时，酶由于温度过高而失活，不能水解酪蛋白；②双缩脲试剂是用于鉴定蛋白质的分析化学试剂；③酶的作用条件较温和，pH影响酶的活性（或适宜pH条件下，酶的活性较高）． 故答案为： （1）蛋白质 肽键 （2）①温度降低到0℃，酶的活性低，酪蛋白水解速度下降；温度提高到70℃时，酶由于温度过高而失活，不能水解酪蛋白 ②双缩脲试剂 ③pH影响酶的活性（或适宜pH条件下，酶活性较高）
胰蛋白酶培养基保存方法
胰蛋白酶是从动物胰脏分离的一种水解酶，其主要功能为使细胞间的蛋白质水解、细胞分散。胰蛋白酶分离细胞的能力与细胞种类及细胞的特性有关，不同种类的细胞以及不同数量的细胞采用胰蛋白酶消化的时间亦不相同。浓度大、温度高、新配制的胰蛋白酶可使细胞分离速度增快。胰蛋白酶溶液在pH8.0，温度为37℃时，作用能力最强。注意：钙离子、镁离子和血清蛋白的存在会降低胰蛋白酶活力。消化细胞时，加入一些血清或含血清的培养液，或胰蛋白酶抑制剂能终止胰蛋白酶对细胞的消化作用。保存条件：配制好的胰蛋白酶溶液必须保存在-20℃冰箱中，以免分解失效。请在溶解的一周内使用贮存在4℃冰箱中的液体胰蛋白酶溶液EDTA是一种化学螯合剂，主要作用为能螯合Ca2+、Mg2+，使细胞分离，对细胞毒性小。常用的浓度为0.02%。胰蛋白酶和EDTA联合使用可提高消化效率，但需注意EDTA不能被血清中和，使用EDTA处理细胞后，一定要用Hanks液冲洗干净，因为残留的EDTA会影响细胞生长。
胰蛋白酶会不会把细胞消化掉？
胰蛋白酶不会把细胞消化掉。 任何酶都要适应一定的环境，在人体中尤其重要的是pH，胰蛋白酶产生的时候，是没有生物活性的，当它从胰腺细胞中被分泌出来后进入小肠中，遇到合适的pH但有了生物活性，才能消化蛋白质，而小肠黏膜对小肠上皮细胞又有保护作用，所以胰蛋白酶不不会把细胞消化掉的。 在细胞工程中人们普遍使用胰蛋白酶来分散细胞，由于此时酶是处在最有利的环境中，所以在分解细胞间质蛋白的同时，也会对细胞产生一定的影响，（当然不会把细胞完全消化掉），所以在细胞培养过程中使用胰蛋白酶要注意使用的量和时间。
叙述胰蛋白酶的合成,加工,运输和分泌过程
答：胰蛋白酶的合成、加工、运输和分泌过程： 核糖体上合成→内质网加工（较成熟的蛋白质）→高尔基体修饰（成熟的蛋白质）→囊泡→细胞膜 ↘ ↘ ↓ ↙ ↙ ↘ ↘ ↓ ↙ ↙ 线粒体 解析：胰蛋白酶是分泌蛋白,它在细胞内的核糖体上合成,经内质网加工,高尔基修饰分泌到细胞起作用的蛋白质.
胰蛋白酶的活性可用什么表示
可以用BAEE单位数/mg胰蛋白酶表示比活。胰蛋白酶是胰腺分泌的一种水解酶。能水解由肽链相连的氨基酸类化合物，具有酯酶活性。正常血清中含量甚微。测定血清胰蛋白酶对诊断急性胰腺炎有一定意义。胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。
胰蛋白酶的作用是什么？
使组织中的细胞分散开！
为什么用胰蛋白酶消化
使用蛋白酶消化。胰蛋白酶是胰腺分泌的一种水解酶，胰蛋白酶把蛋白质分解为氨基酸，被人体肠道吸收到人体各组织中，所以胰蛋白酶在食物消化中起至关重要的作用。测定血清胰蛋白酶对诊断急性胰腺炎有一定的意义。不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原等，起活化作用，是特异性最强的蛋白酶。扩展资料：胰蛋白酶消化注意事项：1、寒战、发热、头痛、头晕、胸痛及腹痛、腹泻等。2、不可用于急性炎症及出血空腔中。3、肝、肾损伤、血凝异常和有出血倾向者忌用。4、吸取注射液后应另换针头，以免注射时疼痛。5、不可作静注，用前需作划痕试验，应注意可能产生过敏反应。6、外用时可采用注射用制剂以缓冲液溶解，但必须在3小时内用毕。参考资料来源：百度百科-胰蛋白酶
胰蛋白酶的激活过程
胰蛋白酶是一种消化酶，其中包括胰酶原和三种已被激活的胰酶，分别是胰蛋白酶 A、胰蛋白酶 B 和胰蛋白酶 C。但是，为了防止胰蛋白酶在胰腺内和其他消化器官中产生不受控制的酶解，它必须以非活性形式储存在胰腺内，这种非活性形式就是胰酶原。在小肠内，胰酶原被胰蛋白酶酶解，激活成胰蛋白酶，并大量释放到肠道中，发挥消化酶的作用。胰酶原激活的过程涉及多种因素，例如蛋白章和多肽激素。当肠黏膜上皮细胞分泌出蛋白酶的时候，胰酶原的载体分子进入小肠，被胰蛋白酶酶解后，不需要其他蛋白章的作用，就能够转化为胰蛋白酶。在小肠中，食物的pH值下降，刺激肠粘膜上皮细胞释放出胃酸。同时，肠黏膜上皮细胞还会产生内分泌素-促胰酶素。这两者的作用结合起来，能够促进胰酶原向胰蛋白酶的转化。胰蛋白酶的激活过程紧密相关于人体的胃肠道环境和激素的调节，胰酶原的非活性储存也是为了防止非受控的自我消化。此外，胰酶原非活性状态的保护还与其特殊的信号序列、载体分子等因素有关。
胰蛋白酶的作用是什么？
胰蛋白酶为肽链内切酶，专一作用有碱性氨基酸精氨酸及赖氨酸羧基所组成的肽键，对精氨酸和赖氨酸肽链具有选择性水解作用。最适pH值7.8～8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+对酶活性有稳定作用；重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。可使天然蛋白、变性蛋白、纤维蛋白和黏蛋白等水解为多肽或氨基酸。由于血清中含有非特异性抑肽酶，故胰蛋白酶不会消化正常组织，而能分解黏痰、脓性痰等黏性分泌物，能促进抗生素、化疗药物向病灶渗透。扩展资料胰蛋白酶存在的范围：胰蛋白酶除了存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系。可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。参考资料来源：百度百科-胰蛋白酶