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《病理生理学》
第一章 绪论
第一节 病理生理学的内容
第二节 病理生理学的学科性质及其在医学中的地位
第三节 学习和研究病理生理学的指导思想
第四节 病理生理学的发展简史
第二章 疾病概论
一、完全恢复健康
二、不完全恢复健康
三、死亡
（一）死亡的定义
（二）死亡的标志
（三）判断死亡的根据
一、疾病时自稳调节的紊乱
二、疾病过程中的因果转化
三、疾病时的损害和抗损害反应
第一节 疾病的概念
第二节 病因学概论
第三节 发病学概论
第四节 疾病时的症状、体征和社会行为异常
第五节 疾病的转归
第三章 缺氧
一、氧疗
二、氧中毒
三、急性高原适应不全症
四、慢性高原适应不全症
（一）高原反应
（二）高原昏迷
（三）高原肺水肿
（一）高原心脏病
（二）高原高血压和高原低血压
（三）高原红细胞增多症
一、代偿性反应
二、缺氧时机体的机能代谢障碍
（一）呼吸系统
（二）循环系统
（三）血液系统
（四）组织细胞的适应
（一）缺氧性细胞损伤
（二）中枢神经系统的机能障碍
（三）外呼吸功能障碍
（四）循环功能障碍
一、乏氧性缺氧（Hypoxic Anoxia）
二、血液性缺氧（Hemic Anoxia）
三、循环性缺氧（Circulatory Anoxia）
四、组织性缺氧（Histogenous Anoxia）
第一节 缺氧的概念
第二节 缺氧的原因和类型
第三节 缺氧时机体的机能代谢变化
第四节 影响机体缺氧耐受性的因素
第五节 缺疗与氧中毒
第四章 发热
一、代谢改变
二、生理机能改变
（一）蛋白质代谢
（二）糖和脂肪代谢
（三）水盐代谢
（一）心血管机能改变
（二）呼吸机能改变
（三）消化机能改变
（四）中枢神经系统机能改变
一、体温上升期
二、高峰期
三、退热期
一、致热原和激活物的概念
二、发热激活物的主要种类和性质
三、内生致热原
四、致热原的作用部位
五、内生致热原的作用方式
（一）微生物
（二）致炎物和炎症灶激活物
（三）抗原-抗体复合物。
（四）淋巴因子
（五）类固醇
（一）白细胞致热原
（二）新发现的内生致热原
（一）前列腺素
（二）cAMP
（三）Na+/Ca2+比值
第一节 发热的概念
第二节 发热的原因和机制
第三节 发热的时相及其热代谢特点
第四节 发热机体的主要机能和代谢改变
第五节 发热的生物学意义
第六节 发热的处理原则
第五章 水和电解质代谢紊乱
一、低镁血症
二、高镁血症
一、低钾血症
二、高钾血症
一、脱水
二、水中毒
（一）高渗性脱水
（二）低渗性脱水
（三）等渗性脱水
第一节 水、电解质平衡的调节
第二节 水、钠代谢紊乱
第三节 钾代谢紊乱
第四节 镁代谢紊乱
第六章 酸碱平衡紊乱
一、什么是酸？什么是碱？
二、什么是固定酸（Fixed Acid）？什么是固定碱（Fixed Base）?
三、酸碱平衡障碍类型命名上的混乱
四、K[SB]+[/SB]代谢与酸碱平衡障碍之间的关系
五、酸碱平衡障碍的代偿限度
六、混合型酸碱平衡障碍分析概要
一、常见种类
二、常用判断方法
一、代谢性碱中毒
二、呼吸性碱中毒
一、代谢性酸中毒
二、呼吸性酸中毒
一、化学缓冲物质的作用（化学反应可以瞬间完成）
二、离子转移（一般在2～4小时完成）
三、呼吸调节
四、肾脏调节
第一节 正常平衡的调节
第二节 平衡失调的检测指标
第三节 酸中毒
第四节 碱中毒
第五节 混合型酸碱平衡障碍
第六节 需要明确的几个基本概念
第七章 水肿
一、心性水肿
二、肾性水肿
三、肝性水肿
四、肺水肿
五、脑水肿
六、营养性水肿
七、特发性水肿
八、局部水肿
一、水肿的概念
二、水肿发病的基本因素
三、水肿的表现特征
四、水肿对机体的影响
（一）全身水分进出平衡失调―钠水潴留
（二）血管内外液体交换失衡导致组织间液增多
第一节 概述
第二节 常见水肿类型的特点和发病机制
第八章 应激
一、心血管系统的变化
二、消化道的变化
三、凝血和纤溶的变化
四、泌尿机能的变化
五、免疫功能的变化
一、交感神经-肾上腺髓质反应
二、肾上腺糖皮质激素反应
三、其他激素反应
第一节 应激的概念
第二节 应激时的神经内分泌反应
第三节 应激时的物质代谢变化
第四节 应激时机体的机能变化
第五节 急性期反应蛋白
第六节 热休克蛋白
第七节 应激的生物学意义与防治原则
第九章 弥散性血管内凝血
一、出血
二、微血管栓塞引起脏器功能障碍
三、循环功能——休克
四、红细胞机械性损伤引起的微血管病性溶血性贫血
一、分期
二、分型
一、血管内皮细胞损伤、激活凝血因子Ⅻ，启动内源性凝血系统
二、组织严重破坏使大量组织因子进入血液，启动外源性凝血系统
三、血细胞大量破坏
四、其它促凝物质进入血液
第一节 弥散性血管内凝血的原因和发病机制
第二节 影响弥散性血管内凝血
第三节 弥散性血管内凝血的发展
第四节 弥散性血管内凝血时的机能代谢变化与临床表现
第五节 弥散性血管内凝血的防治原则
第十章 休克
一、及早预防
二、积极治疗
一、感染性休克
二、心源性休克
三、过敏性休克
四、神经源性休克
一、微循环变化
二、血液流变学的变化
三、细胞代谢的变化以及功能、结构的损害
四、器官功能的改变
（一）微循环缺血期（缺血性缺氧期）
（二）微循环淤血期（淤血性缺氧期）
（三）微循环凝血期（播散性血管内凝血）
（一）白细胞粘着和嵌塞
（二）血小板粘附和聚集
（三）血浆粘度增大
（一）中枢神经系统功能的改变
（二）心脏功能的改变
（三）肾功能的改变
（四）肺功能的改变
（五）肝和胃肠功能的改变
（六）多器官功能衰竭
第一节 休克的概念
第二节 休克的原因和分类
第三节 休克的病理生理变化
第四节 各型休克的特点
第五节 休克的防治原则
第十一章 缺血与再灌注损伤
一、无复流现象
二、钙超载
三、白细胞的作用
四、高能磷酸化合物的缺乏
五、自由基的作用
（一）细胞内氧自由基的生成
（二）自由基反应与再灌注损伤
（三）细胞对自由基损伤的防护
（四）自由基在缺血再灌注损伤机制中的地位
一、心肌的缺血/再灌注损伤
二、脑的缺血/再灌注损伤
三、肠缺血/再灌注损伤
第一节 概 念
第二节 心、脑、肠的缺血/再灌注损伤
第三节 缺血/再灌注损伤的机制
第四节 防治缺血／再灌注损伤的展望
第十二章 心力衰竭及高血压
一、高血压的分类
二、高血压的原因和机制
三、高血压时血液动力学的改变及其对机体的影响
四、高血压的防治原则
（一）原发性高血压
（二）继发性高血压
（一）高血压时血液动力学改变
（二）高血压对机体的影响
一、防治原发病（缺）
三、改善心功能
一、心血管系统的变化
二、肺呼吸功能变化
三、肝脏和消化系统功能的改变
四、肾脏功能的改变
五、水、电解质和酸碱平衡紊乱
一、心肌能量代谢障碍
二、兴奋-收缩偶联障碍-Ca[SB]2+[/SB]的运转失常
三、心肌的结构破坏
一、机能和代谢的代偿
二、形态结构的代偿－心肌肥大
第一节 心力衰竭的原因和诱因
第二节 心力衰竭的分类
第三节 心功能不全发病过程中机体的代偿活动
第四节 心力衰竭的发病机制
第五节 心力衰竭时机体的机能和代谢变化
第六节 心力衰竭的防治原则
[附]：高血压
第十三章 呼吸衰竭与成人呼吸窘迫综合征
一、其临床主要表现及诊断依据为：
二、成人呼吸窘迫综合征的原因
三、成人呼吸窘迫综合征的发病机制
四、成人呼吸窘迫综合征时肺呼吸功能变化
五、成人呼吸窘迫综合征的防治原则
（一）中性粒细胞在ARDS发病中的作用
（二）凝血系统在ARDS发病中的作用
一、防治原发病
二、防止与去除诱因的作用
三、畅通气道和改善通气
四、改善缺氧
五、密切观察监护，综合治疗
一、气体代谢变化
二、酸碱平衡及电解质紊乱
三、呼吸系统变化
四、中枢神经系统变化
五、循环系统变化
六、肾功能变化
七、胃肠道变化
（一）PaO[XB]2[/XB]下降PaCO[XB]2[/XB]上升，二者成一定比例关系
（二）PaO[XB]2[/XB]下降而Paco[XB]2[/XB]变动不大
（三）PaO[XB]2[/XB]下降，Paco[XB]2[/XB]升高，二者变化不成一定比例关系
（四）Pao[XB]2[/XB]下降，Paco[XB]2[/XB]也明显下降
一、肺泡通气不足
二、弥散障碍
三、肺泡通气与血流比例失调
四、肺循环短路增加
（一）限制性通气不足
（二）阻塞性通气不足
一、神经系统疾病
二、骨骼、肌肉和胸膜疾病
三、肺和气道的疾病
第一节 呼吸衰竭的病因
第二节 呼吸衰竭的发病机制
第三节 呼吸衰竭时机体的主要机能代谢变化
第四节 呼吸衰竭的防治原则
[附]：成人呼吸窘迫综合征
第十四章 肾功能不全
一、尿毒症的主要临床表现及其发病机制
二、尿毒症毒性物质的作用
一、慢性肾功能衰竭的病因和发病机制
二、慢性肾功能衰竭时机体的机能及代谢变化
（一）氮质血症
（二）电解质及酸碱平衡紊乱
（三）肾性高血压
（四）贫血
（五）出血倾向
（六）免疫功能障碍
一、急性肾功能衰竭的原因与分类
二、急性肾功能衰竭的发病机制
三、急性肾功能衰竭发病过程中各期的机能代谢变化
四、急性肾功能衰竭的防治原则
一、肾小球滤过功能障碍
二、肾小管功能障碍
三、肾脏内分泌功能障碍
第一节 肾功能不全的基本发病环节
第二节 急性肾功能衰竭
第三节 慢性肾功能衰竭
第四节 尿毒症
第十五章 肝脏病理生理学
一、黄疸的概念
二、胆色素的正常代谢
三、胆色素代谢障碍的基本环节及各型黄疸胆色素代谢的特点
（一）未结合胆红素生成过多
（二）肝细胞对胆红素摄取障碍，
（三）肝细胞内胆红素结合障碍
（四）肝细胞对胆红素分泌障碍
(五)胆汁的分泌和排泄障碍
(六)肝细胞对胆红素的摄取、结合和胆汁分泌综合性障碍
一、物质代谢的改变
二、血清酶的改变
三、生物转化和排泄功能的变化
四、肝性脑病（肝性昏迷）
（一）蛋白质代谢变化
（二）血浆胆固醇含量变化
（三）血糖的变化
（一）有些血清酶升高
（二）有些血清酶降低
（一）解毒功能降低
（二）对激素的灭能作用低
（三）排泄功能降低
（一）肝性脑病的发生机理
（二）血氨增多的原因
（三）肝性脑病发生的诱因
第一节 肝功能不全
第二节 黄 疸
第三节 肝性肾功能不全（肝肾综合征）
第十六章 死亡与复苏
一、复苏的条件
二、复苏的原则及方法
（一）心跳骤停：
（二）呼吸停止：
（一）保护脑功能
（二）恢复自主的心跳呼吸
（三）防治并发症
第一节 死亡（缺）
第二节 复苏
hsp是什么意思？
hsp指热休克蛋白，全称为Heat Shock Proteins。热休克蛋白 Heat Shock Proteins (HSPs)是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应激蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类。分布：小分子热休克蛋白分子量为12-34KD，它的分布极为广泛，从细菌到人的基因组里都有小分子热休克蛋白的基因。与其他大分子的热休克蛋白不同的是，小分子热休克蛋白似乎对于细胞的功能并不是必不可少的。但是，小分子热休克蛋白具有多种功能，包括赋予细胞以耐热性以抵抗高温。作为分子伴侣以防止蛋白聚集，对抗正常的细胞死亡，从而调节细胞的生存和死亡的平衡。能避免底物变性的小分子热休克蛋白最少量与底物和热休克蛋白都有关(Rosalind et al., 1998)。以上内容参考：百度百科-热休克蛋白2023-09-11 06:18:071
何谓热休克蛋白？简述其生物学功能。
【答案】：热休克蛋白是指细胞在高温或其他应激原作用下所诱导生成或合成增加的一组蛋白质。热休克蛋白的主要功能与蛋白质代谢有关，其功能涉及细胞结构维持、更新、修复、免疫等，但其基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、复性及降解。由于其伴随着蛋白质代谢的许多重要步骤，因此被形象地称为"分子伴娘"。在应激时，各种应激原导致蛋白质变性，使之成为伸展的或错误折叠多肽链，其疏水区域可重新暴露在外，易形成蛋白质聚集物，对细胞造成严重损伤。热休克蛋白充分发挥“分子伴娘”功能，防止蛋白质变性、聚集并促进聚集蛋白质的解聚及复性，因而在各种应激反应中对细胞具有保护作用，是体内重要的内源性保护机制。2023-09-11 06:18:291
hsp是什么缩写
hsp是热休克蛋白的缩写。1、热休克蛋白是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应激蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。2、许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类，分别为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60以及小分子热休克蛋白small Heat Shock Proteins。3、小分子热休克蛋白分子量为12—34KD，它的分布极为广泛，从细菌到人的基因组里都有小分子热休克蛋白的基因。4、HSP在生物界中的一个重要特点是它们在进化过程中的高度保守性。例如。从大肠杆菌、酵母、果蝇和人体分离的分子量为70kD的HSP，如果对它们进行全氨基酸序列分析，就可发现它们具有80%以上的相似性。热休克蛋白的表现：1、许多小分子热休克蛋白基因一般并不表达，显著表达小分子热休克蛋白一般是细胞受到外部刺激的时候，比如高温刺激。2、现已发现，除了热刺激之外还有许多物理、化学刺激可以激活小分子热休克蛋白的表达，例如紫外线、射线、机械损伤、酸、氧化剂等等。3、小分子热休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物质。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。4、将果蝇的幼虫或培养细胞从28℃移至35℃时，则几乎大部分的蛋白质合成停止；与此相反，而休克蛋白的合成却反而被促进。2023-09-11 06:18:381
HSP是什么意思
HSP：英文全称为：heat shock protein，中文名为：热休克蛋白，属于应急反应性蛋白，高温应激可诱导该蛋白质形成。HSP是分子伴侣的一种，在蛋白质翻译后修饰过程中，起到促进需要折叠的多肽链折叠为天然空间构象的蛋白质。 具体请看http://baike.baidu.com/view/146020.htm求采纳！！！2023-09-11 06:19:182
动物病理中HSP是什么意思？
肝肺综合征（hepatopulmonary syndrome，HPS）是在慢性肝病和/或门脉高压的基础上出现肺内血管异常扩张，气体交换障碍，动脉血氧合作用异常导致的低氧血症及一系列病理生理变化和临床表现，临床特征在排除原发心肺疾患后的三联征—基础肝脏病、肺内血管扩张和动脉血氧合功能障碍。肺气体交换障碍导致的动脉血液氧合作用异常—肺泡气-动脉血氧分压差上升，低氧血症，是HPS的重要生理基础。HPS是终末期肝脏病的严重肺部并发症，临床上主要表现为呼吸困难和发绀。2023-09-11 06:19:502
热休克蛋白的功能
HSP可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热刺激，可以加强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率，这种现象称为热耐受。对此现象的分子机制仍不太清楚，但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈正相关。HSP还可调节Na+-K+-ATP酶的活性。某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。有人通过四膜虫属细胞热休克的研究，发现有些HSP具有促进细胞内糖原异生和糖原生成的作用，使细胞内糖原贮量增多，从而提高应激能力。此外，有人还报道，热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅能使某些细胞产生热耐受，还能使细胞对阿霉素（adriamycin）的耐受性增强，提示HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。至于在人类的应激中，HSP究竟起什么作用，还知之甚少。热休克蛋白是生物体内最古老的分子之一，是一种保护性蛋白，受到高温等恶劣环境袭击时，就会被大量合成（正常情 况下也有少许存在），从而帮助每个细胞维持正常的生理活动，阻止影响细胞健康的蛋白质相互作用，促进有利于健康的相互作用。如此，不同蛋白质间就形成了稳 定而有效的联系机制，极端条件对人体损害就大为减轻。热休克蛋白能与很多蛋白质分子结合，发挥多种生理功能：帮助氨基酸链折叠成正确的三维结构，清除受损而无法正确折叠的氨基酸链，护送蛋白分子寻找目标分子以免受到其它分子的干扰等。热休克蛋白不仅会保护对于基本生理过程中不可或缺的蛋白，还会分解受损蛋白，回收合成蛋白的原材料，让细胞内的生理化过程得以平稳运行。因此，当细胞受到很大环境压力时，它的第一反应就是合成更多的热休克蛋白。2023-09-11 06:20:021
植物遭遇热休克时如何？
热休克蛋白（heat shock proteins，HSPs）又称作热激蛋白，广泛存在于各种生物体内，从低等的原核生物到高等植物均有发现。对植物而言，热休克蛋白一般指高于植物正常生长温度（10-15℃）时，植物体内合成的一些新蛋白，是植物在逆境环境下或发育特殊时期产生的应激蛋白，并通过分子伴侣机制保护逆境中的细胞，从而提高植物对逆境的忍耐力。植物热休克蛋白可在种子、幼苗、根、茎、叶等不同器官产生，也可存在于组织培养条件下的愈伤组织或单个细胞中。在高温下植物产生的热休克蛋白可保护机体蛋白质免遭损伤或修复已损伤的蛋白质，从而对植物起到保护作用，这说明热休克蛋白的诱导形成能使植物获得耐热性等抗性。艾美捷蛋白脱落酸不敏感2 (ABI2)是ABA信号通路的阻化剂，调节各种ABA反应，如气孔关闭、质膜渗透水渗透性、高光胁迫、对葡萄糖的反应、种子萌发和营养生长的抑制。与获得性耐热性有关。2023-09-11 06:20:332
为什么容易中暑？原来是缺乏「热休克蛋白」
6月天，台北市高温飙破38.7度，创下6月历史新纪录，导致中暑案例频传，专家指出，容易中暑是因为缺乏「热休克蛋白」所以，必需借由规律运动，才能启动热休克蛋白，以便对抗下次更剧烈高温的环境。 规律的运动，是制造热休克蛋白的好方法 根据北医大细胞治疗与再生医学研究中心主任黄彦华教授表示，当天气过热时，热休克蛋白的本来蛋白质结构，会因为这些作用力然后被分解，此时，人体必需做修复的动作，热休克蛋白必需被启动来转译此蛋白，对抗下一次更热的环境。而借由规律的运动，即是制造热休克蛋白的好方法。 但是，对于喜欢在夏天进行路跑运动的人、长时间曝晒在烈日下工作的人，以及经常在大太阳底下操练的军人来说，要避免容易中暑，建议先进行「热适应的训练」。 专家指出，容易中暑是因为缺乏「热休克蛋白」所以，必需借由规律运动，才能启动热休克蛋白。 中暑的危险因子多 需提高警觉 三军总医院中暑防治中心主任朱柏龄在其新书《32℃警戒：小心热伤害、中暑》中表示，中暑初期表征，可能仅呈现体温过热及神智不清，若未获得及时诊断与适当处置，病况将逐渐恶化而出现凝血功能异常，以及肝、肾、心、肺等重要器官衰竭的严重并发症状。 中暑的危险因子包括：热指数过高、剧烈运动超过体能负荷、水分缺乏没及时补充、BMI>28、体重超过85 公斤；倘若又有睡眠不足、体质耗弱，或感冒、发烧、腹泻、肺炎、其他感染；加上本身有甲状腺亢进、慢性疾病导致心肺功能不良、服用药物导致排汗不良等情形的人，都要提高警觉防范中暑。2023-09-11 06:20:451
70k蛋白是
70k蛋白是分子量约70kD的热休克蛋白。根据查询相关资料公开显示，HSP70是分子量约70kD的热休克蛋白，是热休克蛋白家族中组重要的一员，被称为主要热休克蛋白，包括分子量为68、72、73、75、78kDa等的20多种蛋白。2023-09-11 06:20:581
热休克蛋白的表现
许多小分子热休克蛋白基因一般并不表达，显著表达小分子热休克蛋白一般是细胞受到外部刺激的时候，比如高温刺激。现已发现，除了热刺激之外还有许多物理、化学刺激可以激活小分子热休克蛋白的表达，例如紫外线、射线、机械损伤、酸、氧化剂等等。可见，小分子热休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物质。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。例如将果蝇的幼虫或培养细胞从28℃移至35℃时，则几乎大部分的蛋白质合成停止；与此相反，而休克蛋白的合成却反而被促进。这种促进作用主要是在信使RNA的合成（转录）阶段产生的。同样的现象也见于哺乳类动物、培养细胞、原生动物、植物组织和细菌等。另外观察到，由休克以外的其他处理也会发生类似的现象。这种现象的生理意义尚不清楚，但推测是与生物的温度适应现象有关系。2023-09-11 06:21:501
热休克蛋白90α（Hsp90α）定量检测试剂盒准确性高不高？
这个准确性是没有问题的。第一，热休克蛋白90α（Hsp90α）定量检测试剂盒仅仅通过人体的一滴血就可以检测出有没有得癌症；第二，这个研发成果已经获得了国内外的专利，一系列的证书和国际的认可；第三，通过权威机构反复进行临床试验才得到这个研究成果。所以大家可以放心，用慈铭体检是最正确的选择2023-09-11 06:22:121
热休克蛋白gp96是不是生物冶疗?
gp96是存在于真核生物细胞内质网中的分子量约为96KD的热休克蛋白(又称GRP94)。它属于HSP90家族，是胞质HSP90的旁系同源蛋白。研究证实从小鼠肿瘤组织中分离的gp96注射小鼠后，可使小鼠获得针对这肿瘤细胞的特异的细胞免疫力。随后发现这种特异性...11552023-09-11 06:22:261
如何看待孟颂东教授的gp96疫苗?
如下：孟老师二十多年来一直专注于从事热休克蛋白GP96免疫学功能和调节性T细胞活化、免疫重建研究，建立了研究转化平台，拥有核心技术，并在国际上形成了自己的特色。热休克蛋白是指人体细胞在一些应激条件，如运动、葡萄糖饥饿或热休克时产生一系列特殊基因编码合成的蛋白质，是内质网中最丰富的蛋白质之一。孟老师的多抗原热休克蛋白gp96，是指热休克蛋白结合胎盘提取的HER2、uPAR、GPC3、PEG10、ApoB、ApoE、TRIM28等50多种肿瘤特异性抗原的抗原肽复合物。通过大量的药效学、毒理学研究试验，揭示胎盘来源的热休克蛋白gp96，能提高人体免疫机能和防癌抗癌机制，经胎盘gp96蛋白致敏DC细胞活化的T细胞，对肺癌、肝癌等多种癌细胞具有明显的杀伤功能。热休克蛋白GP96初步临床结果表明：1、接受胎盘gp96癌胚抗原制剂的免疫，95%的人群皮下注射免疫后杀伤肿瘤特异性T细胞数量增加2-8倍，抗癌的免疫能力明显提高。2、胎盘gp96制剂对于肿瘤发病高危人群，有增强免疫、防癌抗癌的功效。3、对于肿瘤术后未转移的患者，可有效降低肿瘤复发的风险；对于已经远端转移的晚期肿瘤患者，可有效延长肿瘤患者无进展生存期和总生存期，改善患者生活质量。孟颂东教授将胎盘GP96喻为自然的馈赠，他表示：他的终极目标是：人类可以通过打一针预防癌症。多年来，在与病毒和肿瘤免疫打交道的过程中，他一直在为这个科研目标而忙碌着，一旦实现了自己的梦想，乙肝病毒的魔爪不再伸向人类，著名演员朱莉切掉双乳的悲剧将不再上演。以上内容参考：中国科学院-【中国科学报】预防性肿瘤疫苗研究现曙光2023-09-11 06:22:591
分子伴侣是什么？
分子伴侣（Chaperone），又称为侣伴蛋白（molecular chaperone）。是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。包括热休克蛋白Hsp60和Hsp10两个家族。另外，使用ATP协助蛋白质折叠只是一部分分子伴侣的功能，分子伴侣如Asf1者，能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。分子伴侣是细胞中一大类蛋白质，是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。扩展资料：分子伴侣新生肽链的折、加工租穿膜进大细胞器的转位过程中起关键作用。它们有些结合在多肽链上防止肽链降解或其侧链非特异聚集；有些则可引导某些肽链正确折叠并集合多条肽链成为较大的结构。分子伴侣结合并稳定其靶蛋白质的能力具有特异性，并依赖于ATP水解。例如热激蛋白（heat shock protein)就是分子伴侣的一个家族。因加热时可在许多细胞中被诱导出来而得名。目前为止，热激蛋白源于细胞内源性保护蛋白质。另外，分子伴侣还可以是核酸、磷脂、核糖体及一些小分子物质。参考资料来源：百度百科-分子伴侣参考资料来源：百度百科-蛋白质分子伴侣2023-09-11 06:23:181
热休克蛋白70(HSP70)家族的分子伴侣在细胞健康和适应中担负各种任务，试列出四种。
【答案】：热休克蛋白70家族的分子伴侣在细胞健康和细胞感应中执行以下任务：A．稳定新合成的蛋白。B．维持多肽的折叠能力。C．维持新生。D．协助蛋白降解多肽的转运能力。E．有助于寡聚蛋白组装/去组装。F．热力学上重激活无活性蛋白。2023-09-11 06:23:351
真核生物和原核生物的热休克蛋白是如何受温度调控的
热休克蛋白（HSP）的诱导和调节的机制迄今还不清楚，只有一些推测。 应激原诱导HSP生成的速度很快。将果蝇从25℃移至37℃环境，只要20分钟，就可以检出HSP，因而有人推想高温是通过某种已经存在的调节因子作用于基因并从而使转录加强的。实验证明，用热休克细胞的胞浆提取物可以诱导果蝇幼虫唾液腺细胞核内染色体的蓬松现象，而未经热休克的对照细胞胞浆无此种诱导作用。提示胞浆内存在的某种物质，在应激时可被活化而转位到核内，进而启动基因对HSp mRNA的转录。 上述的染色体蓬松现象，即使是在应激原的持续作用下，一般也都在60分钟以内消失，而HSP则由于降解较慢，故可持续存在6小时，提示HSp mRNA的转录受HSP的负反馈调节。2023-09-11 06:23:441
受体有哪些种类？
据受体蛋白结构、信息转导过程、效应性质、受体位置等特点，对目前已确定的受体可分为四类：x0dx0ax0dx0a1．离子通道受体x0dx0ax0dx0a（配体门控通道受体）初级药师药理学辅导精华这一家族是直接连接有离子通道的膜受体，存在快反应细胞膜上，均由数个亚基组成，每个亚基的一部分共同组成离子通道，起着快速的神经传导作用。当受体激活后，离子通道开放，促进细胞内、外离子跨膜流动，引起细胞膜去极化或超极化，产生兴奋或抑制效应。N胆碱受体、兴奋性氨基酸受体、γ-氨基丁酸受体等属于这类受体。x0dx0ax0dx0a2．G蛋白偶联受体x0dx0ax0dx0a这一家族的受体是通过G蛋白连接细胞内效应系统的膜受体。肾上腺素、多巴胺、5-羟色胺、M胆碱、前列腺素及一些多肽类等的受体都属于这类受体。它们通过与不同膜上G蛋白偶联，使配体的信号通过第二信使cAMP、磷酸肌醇、二酰基甘油及Ca2+传至效应器，从而产生效应。这类G蛋白偶联受体的结构具有共同的跨膜结构，在受体与激动剂结合后，只有经过G蛋白的转导，才能将信号传递至效应器。x0dx0ax0dx0aG蛋白是一类与跨膜传递有关的膜蛋白，已经发现存在许多种，无论结构还是功能都有许多共性，组成一个大家族。根据G蛋白的功能，大致分为Gs（兴奋性G蛋白）、Gi（抑制性G蛋白）、Gt（在视杆及视锥细胞上激活cGMP依赖的磷酸二酯酶）、Gp（激活磷脂酶C）、Gk（刺x0dx0ax0dx0a激K+通道开放）、GCa（介导内质网Ca2+释放）蛋白等。G蛋白是细胞外受体与细胞内效应分x0dx0ax0dx0a子的偶联体，其功能有：①调节腺苷酸环化酶（AC）活性，通过cAMP实现信号转导；②介导x0dx0ax0dx0a肌醇磷脂的降解，生成1，4，5-三磷酸肌醇（IP3）和二酰基甘油（DG），IP3和DG是重要的x0dx0ax0dx0a第二信使，介导多种受体的信号转导；中华医学学习网|收集整理③调节离子通道，影响ca2+和K+等离子的跨膜流动。x0dx0ax0dx0a3．具有酪氨酸激酶活性的受体x0dx0ax0dx0a这一家族是结合细胞内蛋白激酶，一般为酪氨酸激酶的膜受体。当激动剂与细胞膜外的识别部位结合后；细胞内的激酶被激活，在特定部位发生自身磷酸化，再将磷酸根转移到其效应器上，使效应器蛋白的酪氨酸残基磷酸化，激活胞内蛋白激酶，引起胞内信息传递。属于具有酪氨酸激酶活性的受体有胰岛素、胰岛素样生长因子、表皮生长因子、成纤维生长因子、血小板源性生长因子及某些淋巴因子的受体。x0dx0ax0dx0a4．调节基因表达的受体x0dx0ax0dx0a肾上腺皮质激素、雌激素、孕激素、甲状腺素都是非极性分子，可以自由透过细胞膜的脂质双分子层，与胞内的受体发生结合，传递信息。所有甾体激素受体都属于一个有共同结构和功能特点的大家族。它们都有一个约70个氨基酸残基组成的DNA结合部位。热休克蛋白（Hsp90）一方面有助于受体与激素结合，另一方面遮蔽受体的DNA结合部位，使受体与DNA只能疏松结合。因此，当不存在激素时，受体易从核上解离；受体与激素结合后，即释放出Hsp90，显露出DNA结合部位，与DNA紧密结合并调节其表达。甾体激素受体触发的细胞效应很慢，需若干小时。x0dx0ax0dx0a各种受体都有特定的分布部位和特殊功能，有些受体具有亚型。有些细胞具有多种受体，如心肌细胞上有M胆碱受体、β1和β2肾上腺素受体、H2受体等。有时一个拮抗剂可阻断多种受体，如氯丙嗪除可阻断多巴胺受体、α肾上腺素受体外，对胆碱受体、组胺受体和5-羟色胺受体也有弱的阻断作用。受体除分布于突触后膜外，有些也分布于突触前膜。2023-09-11 06:24:081
应及时急性期反应蛋白的功能是。
应激是指机体在受到各种因素刺激时所出现的非特异性反应。能引起应激反应的刺激因素称为应激原。( 一 ) 急性期反应感染、烧伤、大手术，炎症或组织损伤等应激原可诱发机体出现快速启动的防御性非持异反应，如体温升高，血糖升高，外周血白细胞数增高、核左移，血浆中某些蛋白质浓度升高，这种反应称为急性期反应，这些蛋白质被称为急性期反应蛋白，属分泌型蛋白质。急性期反应蛋白的主要生物学功能：1 ．抑制蛋白酶，避免蛋白酶对组织的过度损伤；2 ．清除异物或坏死组织，以 C 反应蛋白的作用最明显，临床上常用 C 反应蛋白作为炎症类疾病活动性指标；3 ．抗感染、抗损伤，如 C 反应蛋白、补体成分的增多可加强机体的抗感染能力；铜蓝精自具有抗氧化损伤的能力；4 ．结合、运输功能，如结合珠蛋白、铜蓝蛋白、血红素结合蛋白等可与相应物质结合，避免过多的游离 Ca、血红素等对机体的危害。( 二 ) 热休克蛋白热休克蛋白是指细胞在高温或其它应激原作用下所诱导生成或合成增加的一组蛋白质。热休克蛋白的主要功能与蛋白质代谢有关，其功能涉及细胞结构维持、更新、修复、免疫等，但其基本能力帮助蛋白质的正常折叠、移位、复性及降解。由于其伴随着蛋白质代谢的许多重要步骤，因此被形象地称为 " 分子伴娘 " 。在应激时，各种应激原导致蛋白质变性，使之成为伸展的或错误折叠多肽链，其疏水区域可重新暴露在外，易形成蛋白质聚集物，对细胞造成严重损伤。热休克蛋白充分发挥分子伴娘功能，防止蛋白质变性、聚集并促进聚集蛋白质的解聚及复性，因而在各种应激反应中对细胞具有保护作用，是体内重要的内源性保护机制。( 三 ) 应激性溃疡应激性溃疡是指病人在遭受各类重伤 ( 包括大手术 ) 、重病和其他应激情况下，出现胃、十二指肠粘膜的急性病变，主要表现为胃、十二指肠粘膜的糜烂、浅溃疡、渗血等。少数溃疡可较深或穿孔，当溃疡发展侵蚀大血管时，可引起大出血。应激性溃疡的产生机制：1 ．由于应激时儿茶酚胺增多，内脏血流量减少、胃、十二指肠粘膜缺血，是应激性溃疡形成的最基本条件；2 ．在创伤、休克等应激状态下，胃腔内 H 向粘膜的反向弥散，这是形成应激性溃疡的必要条件；3 ．其他因素，糖皮质激素分泌增多，使蛋白质分解大于合成，胃上皮细胞更新减慢，再生能力降低；胃粘膜合成前列腺素减少，使其对胃粘膜的保护作用减弱；酸中毒时血流对粘膜内 H缓冲能力降低，可促进应缴性溃疡的发生。2023-09-11 06:24:171
下列关于热休克蛋白的描述哪一项不正确？
下列关于热休克蛋白的描述哪一项不正确？ A.属非分泌型蛋白质B.最初从经受热应激的果蝇唾液腺中发现C.大多数是结构蛋白D.广泛存在从原核到真核细胞的多种生物体E.基本结构为C端的一个ATP酶结构域和N端的一个基质识别结构域正确答案：E2023-09-11 06:24:481
温度对热休克蛋白调控有时间性吗
温度对热休克蛋白调控有没有时间性很难说热休克蛋白是一类热应急蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。与此相反，而休克蛋白的合成却反而被促进。但是其的诱导和调节的机制迄今还不清楚。只能知道温度对热休克蛋白有调控作用，至于其时间性仍在研究中2023-09-11 06:24:561
热休克蛋白90a的体验
那天前辈突然电话说有个什么活动，送了一个什么患癌检测服务，因为无事，我就去了。 去了才知道是一场直销行业的产品发布会。会场人很少，很多人都带着孩子来的，所以，很闹的一个发布会。 终于是熬完整场会议，轮到患癌检则这个环节。 因为前辈也没解释清楚，发布方也没介绍清楚，只是说抽血，然后等结果通知。 来了就抽吧，本来身体就有异样感，也许查出点什么来，也安了要做某些决定的心。 按发布方的说法是半个月后才有结果推送，结果没一个星期，就收到了短信通知，这个时候，才有知道自己做了热休克蛋白90A的检测。 用了半小时在度娘上学习什么是热休克蛋白。然后发现，有个新概念，“滴血验癌”，似乎所有排癌的检查里，都有这个项目，即使没有，那些体验机构都会推荐这项服务，价格高低不同，效果也是光有媒体说了算，这不是我想表述的东西。 网上都是滴血，甚至滴血都不用，但是现场却被抽了一管血。对于贫血来说，一管血也是血啊。 我的90A值是73ng/ml，前辈的是33.0ng/ml，数据超过110ng/ml，就是危险。 但是对于数据的分析，估计没有一个官方公布，都是80以下就安全，安全就是好。但是安全数据的高低，估计就是这个90A值高低区别。 热休克蛋白90A只是一个检测排癌的方式，不是一个正常的查癌项目。做个B超和CT，似乎更是正常的程序。 什么时候能放下心来查查那个肿瘤，也许还要走很多的程序。2023-09-11 06:25:111
发现热休克蛋白跟肿瘤的关系有什么意义
国际上现有的肿瘤标志物大多都是国外科学家发现和定义的，而我国科学家罗永章的这项发现让热休克蛋白（Hsp90α）成为国际上最好的肿瘤标志物之一，提升了我国医疗科学地位，并对我国和世界的肿瘤临床治疗产生很大的积极影响。用慈铭体检进行癌症检查十分的方便，只要一滴血就可以检测2023-09-11 06:25:232
70kda蛋白分子量是多少
HSP70是分子量约70kD的热休克蛋白，是热休克蛋白家族中组重要的一员，被称为主要热休克蛋白，包括分子量为68、72、73、75、78kDa等的20多种蛋白。2023-09-11 06:25:341
蛋白酶体的相关反应
当细胞应激（如感染、热休克以及氧化损伤）反应发生时，热休克蛋白被大量表达，其作用是识别错误折叠或去折叠的蛋白质，并标记它们以供蛋白酶体降解。作为分子伴侣，热休克蛋白Hsp27和Hsp90已经被发现可以提高泛素-蛋白酶体系统的活性，虽然它们并不直接参与这一系统的运行。 另一个热休克蛋白Hsp70，可以结合到错误折叠蛋白质表面的疏水区，并引导E3泛素连接酶（如CHIP）将错误折叠的蛋白质标记上泛素，使得蛋白酶体可以降解它们。 CHIP蛋白，全称为HSP70的C末端相互作用蛋白（carboxyl terminus of Hsp70-interacting protein），其自身可以通过抑制与其对应的E2之间的相互作用而被调控。对于氧化损伤的蛋白质，也有相似的机制可以促使它们被蛋白酶体系统降解。例如，定位于细胞核中的蛋白酶体是由PARP蛋白所调控，可以降解被不正确氧化的组蛋白。 被氧化的蛋白质往往会在细胞中形成巨大的两性聚合物，而这种聚合物可以被20S核心颗粒直接降解，而不需要19S调节颗粒的参与，也不需要ATP水解和泛素标签。 但高水平的氧化损伤增加了蛋白片断之间互相连接的程度，所形成的聚集物就能够抵抗蛋白酶体的降解。这种高氧化度的聚集物的数量和大小与衰老程度相关。一些晚发型神经退行性疾病（如帕金森氏症和老年痴呆症）中都以含有错误折叠的蛋白质所形成的聚合物为共同特点，而蛋白酶体活力受损被认为是导致这类病症的重要因素。在这些疾病中，错误折叠蛋白质可以形成的巨大的不可溶聚合物并导致神经中毒，但具体的致病机制还不清楚。在帕金森氏症中，蛋白酶体活性的降低被认为是导致蛋白聚集和路易体（Lewy body）形成的原因之一。 这一推测得到了一些实验结果的支持；在对帕金森氏症的酵母模型进行研究后发现，当蛋白酶体的活性降低后，这种酵母对于来自α－突触核蛋白(α-synuclein，路易体的主要成分）的毒性变得更加敏感。2023-09-11 06:25:461
请问早找癌项目的结果，在正常范围内：热休克蛋白90a:.
根据你的情况和说明，这个检查结果是比较正常的，可能说明你身体没有癌症的，不必担心，这个检测如果正常是否可以说明两年内不会得宣传的那十五种癌这个还不敢明确保证的，可以说风险很小很小的。建议你保持乐观积极的心态的，注意好好休息的，注意饮食规律的，注意生活规律的，平时注意坚持锻炼的。2023-09-11 06:26:041
热休克转录因子(heat shock transcription factor，HSF)
【答案】：在非应激细胞内存在一种蛋白质，平时以单体形式存在，并与少量热休克蛋白结合，在应激原作用下，与热休克蛋白解离，由单体聚合成三聚体，向细胞核内移位，并与热休克基因上游的启动序列结合而启动该基因的转录活性，使热休克蛋白增多，此种蛋白质称为热休克转录因子。2023-09-11 06:26:371
有人说癌细胞怕热，是真的吗？
达到42℃癌细胞会死亡70%，达到45℃癌细胞全军覆没但会留下种子不过人体要到那个温度的，世界上只有不过百人能扛住，他们即使得了癌到了晚期只需要赛太阳让体温达到42℃以上持续半个小时或者每天进行5分钟来一周总共7次就可以将晚期癌再次变成早期癌2023-09-11 06:26:479
“低体温”带来慢性病 3大暖身方+防癌操远离疾病
【导读】：你是否也一到冬天就手脚冰冷，甚至在夏天的冷气房里也感到冷吱吱呢？小心“低体温”会带来更多慢性病！想要避免慢性病的侵扰，第一步就是要先提升你的体温！ 日本医学博士曾指出：日本人的平均体温在过去的五十年间下降了约1℃。人体体温每下降1℃，人体的代谢率就会降低12%，免疫力也会减少30%，许多慢性病如糖尿病、肺炎、心肌梗塞与脑梗塞等，都是低体温所导致的结果。 生病产生的热休克蛋白让人更健康 科学家研究发现，身体在遇到发烧、疲劳、外伤、饥饿、感染、出血、压力等状况，造成身心负荷时，细胞中的蛋白质会因受伤而产生结构异常，引发细胞的功能障碍，甚至死亡。身体为了避免继续受损，就会产生「热休克蛋白」，阻碍更多异常蛋白质生成，同时修复已生成的异常蛋白质。结果，细胞比以前更加强壮，身体也更健康了。因此石原结实认为，疾病就是「身体想要变健康」的反应。 提高体温就能远离疾病 三大提升体温的方法 1、一星期泡两次热水澡 热休克蛋白会在身体升温的一天后开始增多，两天后会达到高峯，四天后则会开始减少。因此，一周泡两次热水澡，可以帮助维持体内的热休克蛋白数量。 2、姜黄素、辣椒素 生姜、枸杞中的姜黄素和辣椒的辣椒素，都能 *** 热休克蛋白生成，能够促进健康。 3、运动习惯 运动可以 *** 热休克蛋白产生，帮助提高体温和免疫力。人体40%的重量是肌肉组成，而40%的体温是由肌肉产热而来，因此若肌肉活动量不足，就会导致体温降低。石原结实指出，从事肌肉运动而唤醒的肌肉细胞代谢活性，可以持续12~72小时。 万岁运动 伸展胸廓，拉开上半身被挤压的肌肉 1 双脚打开与肩同宽，慢慢高举双手、伸展手肘和腹脇，再慢慢放下。10次为一组，重复5组。 屈膝腹肌运动 锻链腹肌可以提升基础代谢，促进肝肾等内脏血流量增多，预防、改善代谢症候羣。 1 面部朝上仰躺，双腿伸直。 2 双腿屈膝，慢慢贴近胸口后，重新伸直双腿回到原本姿势。5~10回为一组，重复5组。 深蹲运动 人体70%肌肉都在下半身，透过深蹲可以给予下半身肌肉大量 *** 。 1 双手食指交叉在后脑勺，双脚张开比肩膀稍宽 2 挺直背脊，一面吸气扩胸、一面缓缓屈膝 3 一面吐气，一面缓缓打直膝盖、站立起身 五至十回为一组，休息10秒后进行第二组，共做五组。2023-09-11 06:28:471
哪些受体位于细胞内还是膜上还是在细胞核上 怎么区别 不要单纯举例 要为什么
受体（receptor)是指存在于靶细胞膜上或细胞内的一类特殊蛋白质分子，它们能识别特异性的配体并与之结合，产生各种生理效应。 1．根据受体的亚细胞定位分类： ⑴细胞膜受体：这类受体是细胞膜上的结构成分，一般是糖蛋白、脂蛋白或糖脂蛋白。多肽及蛋白质类激素、儿茶酚胺类激素、前列腺素以及细胞因子通过这类受体进行跨膜信号传递。 ⑵细胞内受体：这类受体位于细胞液或细胞核内，通常为单纯蛋白质。此型受体主要包括类固醇激素受体，维生素D3受体（VDR）以及甲状腺激素受体（TR）。 2．根据受体的分子结构分类： ⑴配体门控离子通道型受体：此型受体本身就是位于细胞膜上的离子通道。其共同结构特点是由均一性的或非均一性的亚基构成一寡聚体，而每个亚基则含有4~6个跨膜区。此型受体包括烟碱样乙酰胆碱受体（N-AchR）、A型γ-氨基丁酸受体（GABAAR）、谷氨酸受体等。 ⑵G蛋白偶联型受体：此型受体通常由单一的多肽链或均一的亚基组成，其肽链可分为细胞外区、跨膜区、细胞内区三个区。在第五及第六跨膜α螺旋结构之间的细胞内环部分（第三内环区），是与G蛋白偶联的区域。大多数常见的神经递质受体和激素受体是属于G蛋白偶联型受体。 G蛋白是由α、β、γ亚基组成的三聚体，存在于细胞膜上，其α亚基具有GTPase活性。当配体与受体结合后，受体的构象发生变化，与α亚基的C-端相互作用， G蛋白被激活，此时，α亚基与β、γ亚基分离，可分别与效应蛋白（酶）发生作用。此后，α亚基的GTPase将GTP水解为GDP，α亚基重新与β、γ亚基结合而失活。 ⑶单跨膜α螺旋型受体：此型受体只有一段α螺旋跨膜，受体本身具有酪氨酸蛋白激酶活性；或当受体与配体结合后，再与具有酪氨酸蛋白激酶活性的酶分子相结合，进一步催化效应酶或蛋白质的酪氨酸残基磷酸化，也可以发生自身蛋白酪氨酸残基的磷酸化，由此产生生理效应。 此型受体主要有表皮生长因子受体（EGFR），胰岛素受体（IR），血小板衍生生长因子受体（PDGFR）等。此型受体的主要功能与细胞生长及有丝分裂的调控有关。 ⑷转录调控型受体：此型受体分布于细胞浆或细胞核内，其配体通常具有亲脂性。结合配体的受体被活化后，进入细胞核作用于染色体，调控基因的开放或关闭。受体的分子结构有共同特征性结构域，即分为高度可变区-DNA结合区及绞链区-激素结合区。①高度可变区：不同激素的受体此区的一级结构变化较大，其功能主要是与调节基因转录表达有关。②DNA结合区及绞链区：此区的功能是与受体被活化后向细胞核内转移（核转位）并与特异的DNA顺序结合有关。③激素结合区：一般情况下，此区与一种称为热休克蛋白90（hsp90）的蛋白质结合在一起而使受体处于失活状态。2023-09-11 06:29:051
hipec是什么意思
hipec的意思是指腹腔热灌注化疗。腹腔热灌注化疗(HIPEC)是一种腹腔恶性肿瘤辅助治疗手段，是指将含化疗药物的灌注液精准恒温、循环灌注、充盈腹腔并维持一定时间，预防和治疗腹膜的种植转移。腹腔热灌注化疗(HIPEC)的七大优势1、增强化疗敏感性：高温可破坏细胞膜的稳定状态，使细胞膜的通透性增加，从而增加细胞对药物的吸收和渗透，使化疗药物更容易进入癌细胞内杀灭癌细胞；2、降低化疗药物用量：腹腔内灌注化疗使腹腔内脏器直接浸泡于高浓度的化疗药液中，提高了化疗药物对游离癌细胞和微小转移灶的杀伤能力，使达到同样治疗效果所需的药物量大大降低；3、减轻机体损害：抗癌药物经毛细血管和淋巴管吸收入门静脉流入肝脏，肝脏的解毒作用减少了静脉给药的毒副作用， 降低化疗药物对机体正常组织的损害；4、提高机体免疫力：热疗后肿瘤细胞变性、坏死的分解产物及肿瘤细胞产生的大量热休克蛋白(HSP)，能刺激机体免疫系统产生免疫反应及诱发T细胞强大的免疫效应，增强抗肿瘤免疫功能；5、预防和控制癌症肝转移：抗癌药物经门静脉流入肝脏，使药物在肝脏的分布较体静脉流入更为均匀，对肝转移有积极的预防和治疗作用；6、消除和缓解癌症引起的疼痛：该技术杀灭肿瘤细胞的效果显著，能明显减轻患者腹水症状，改善生活质量，据国外统计，疼痛缓解率可高达90％；7、节省手术治疗费用：术中行腹腔热灌注化疗，降低复发率，节省复发后行二次手术等继续治疗费用。2023-09-11 06:29:121
热激蛋白缩写和热激蛋白基因缩写有什么区别
中文名称：热激蛋白 英文名称：heat shock protein;Hsp 其他名称：热休克蛋白 定义1：热刺激诱导细胞合成的一组进化上高度保守的蛋白质. 所属学科：免疫学（一级学科）；免疫系统（二级学科）；免疫分子（三级学科） 定义2：一个原核或真核细胞高度保守的蛋白质家族,在高温、自由基损伤等异常情况下产生,但许多成员在正常条件下也存在.根据大小主要分为3类：Hsp60,Hsp70,Hsp90.具有分子伴侣功能,参与蛋白质新生肽链的折叠和组装. 所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 定义3：广泛存在于原核细胞和真核细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族.在肽链折叠或解折叠变化中发挥作用.目前已知有Hsp100、Hsp90、Hsp70、Hsp60、Hsp40和小Hsp等亚类.2023-09-11 06:29:391
热休克蛋白的功能
热休克蛋白可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热刺激，可以加强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率。热休克蛋白(HSPs)是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应激蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类，分别为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60 以及小分子热休克蛋白。与其他大分子的热休克蛋白不同的是，小分子热休克蛋白似乎对于细胞的功能并不是必不可少的。但是，小分子热休克蛋白具有多种功能，包括赋予细胞以耐热性以抵抗高温，作为分子伴侣以防止蛋白聚集，对抗正常的细胞死亡，从而调节细胞的生存和死亡的平衡。扩展资料许多小分子热休克蛋白基因一般并不表达，显著表达小分子热休克蛋白一般是细胞受到外部刺激的时候，比如高温刺激。现已发现，除了热刺激之外还有许多物理、化学刺激可以激活小分子热休克蛋白的表达，例如紫外线、射线、机械损伤、酸、氧化剂等等。小分子热休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物质。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。例如将果蝇的幼虫或培养细胞从28℃移至35℃时，则几乎大部分的蛋白质合成停止。参考资料来源：百度百科-热休克蛋白2023-09-11 06:30:391
热休克蛋白的介绍
热休克蛋白 Heat Shock Proteins (HSPs),是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类，分别为HSP110，HSP90，HSP70，HSP60 以及小分子热休克蛋白 small Heat Shock Proteins (sHSPs)( Kyeong et al., 1998)。2023-09-11 06:30:591
热休克蛋白的功能
信号肽 signal peptide 某种分泌蛋白质及细胞膜蛋白质等，以前体物质多肽的形式合成，其N末端含有作为通过膜时之信号的氨基酸序列，这种氨基酸序列称信号肽或信号序列（signal sequence）。由约15—25个氨基酸所组成，在N末端附近除有碱性氨基酸外，还主要含疏水性氨基酸，特别是在其中部没有带电荷的氨基酸。在合成过程中前体物质多肽靠此序列与膜结合，接着形成膜结合型多核糖体，多肽链与其合成相平行地通过膜，并在通过膜时，由在存在膜上的肽酶将信号肽切断而除掉。为了解释动物细胞的分泌蛋白质通过细胞膜的机理而提出的信号学说（signal hypothesis），很受人们的重视。后果也发现了膜蛋白质的前体物质，而且已经知道在真核细胞和原核细胞中都存在，认为与蛋白质的局部分布有关。信号肽的结构和功能 各种结合在膜上或越膜的蛋白其特点是利用导肽上的各种信息来到达目的地。然而在一个细胞器外被翻译后再转运的导肽与协同翻译进入分泌途径的导肽的作用是不同的，后者常称为信号肽。留在ER中，高尔基体中，质膜中或分泌到细胞外的蛋白它们与膜结合有一个明显的共同特点。核糖体合成这些蛋白与ER结合，这样新生蛋白能以共翻译的形式转运到ER中。ER可以分成两种类型：(1)膜结合多体的称为粗面内质网(rough ER,RER）为扁囊网；(2)未结合多体的称为滑面内质网（smooth ER），为小管网。ER在细胞中特别突出，分泌蛋白的大分子都在ER上合成。在RER上合成的蛋白质是从核糖体直接越过膜进入ER，然后，蛋白质从ER膜再转运到高尔基体。导向它们的最终目的地。如溶酶体，或分泌胞，或质膜，如免疫球蛋白和多肽激素都是通过此途经分泌到细胞外。导肽又称转运肽(transit peptide)或导向序列(targeting sequence)，它是游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号。导肽是新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链, 通常带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富, 如果它们被不带电荷的氨基酸取代就不起引导作用，说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。这些氨基酸分散于不带电荷的氨基酸序列之间。转运肽序列中不含有或基本不含有带负电荷的酸性氨基酸，并且有形成两性α螺旋的倾向。转运肽的这种特征性的结构有利于穿过线粒体的双层膜。不同的转运肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。导肽运送蛋白质时具有以下特点:①需要受体; ②消耗ATP; ③需要分子伴侣; ④要电化学梯度驱动; ⑤要信号肽酶切除信号肽; ⑥通过接触点进入;⑦非折叠形式运输。导肽结构和功能翻译后膜的插入依赖于前导顺序。线粒体和叶绿体都能合成其本身的核酸和某些蛋白。线粒体只合成约10种细胞器蛋白，叶绿体合成20%的细胞器蛋白，细胞器蛋白是在细胞液中合成的，和通过游离的核糖合成胞液的蛋白方式相同，合成后再转运到细胞器中。进入线粒体或叶绿体的蛋白是要通过翻译后加工，初始合成的前体要比成熟的蛋白长12-20aa，前导肽负责细胞器外膜的初始识别，导肽起始了前体蛋白和细胞器膜的相互作用。导肽穿越过膜后被细胞器的蛋白酶切下转运继续进行整个的蛋白都穿越过膜，或直到中部的顺序导致转运的停止。输入到线粒体或叶绿体的蛋白的导肽有很少的同源性。导肽通常是疏水的。由非电负性氨基酸构成，中间夹有碱性氨基酸，而没有酸性氨基酸，羟基氨基酸含量高（特别是Ser），易形成双亲a螺旋轮。不同的前导顺序缺乏同源性，这意味着和识别有关的信号不是一极结构，而是二极三极结构，或这一区域产生的特点。有一种可能是此前导肽形成一种双亲螺旋（amphiphilic helix），即带电荷的基团在螺旋的一侧，不带电荷的在另一侧。 前导肽含有作为细胞器蛋白定位所需的所有信息。导肽的这种能力可以通过构建入工蛋白来检验。将来自细胞器的导肽和位于胞液中的蛋白连接起来。具体方法是构建融合基因（fusion gere）然后翻译成融合蛋白。各种导肽通过这种实验表现出具有独立引导附着顺序进入线粒体或叶绿体靶位点的功能。导肽加到小鼠胞液蛋白二氢叶酸还原酶（DHFR，dihydrofllate reductase)上，此DHFR就可变成定位于线粒体的蛋白。导肽和转运蛋白存在着独立折叠的结构域。如不改变附加上的顺序，导肽必须能折叠成一个适当的结构供细胞器表面受体识别。附加顺序对识别不起作用。越膜运输需要ATP的水解，蛋白磷酸化和转运直接相关，它需要ATP为转运装置的成份提供能量，或者为转运时多肽的去折叠所需。看来越膜转运，导肽与膜的结合早期阶段并不需要ATP水解，而是进入膜以后或转运的本身需要ATP。是什么为越膜提供了力量呢？进入线粒体（及细菌的输出）需要一种电化学的电势（electrochemical potential）使导肽的N-端穿过内膜（inner membrane）进行转运。蛋白质其余部分的转运并不需膜电位，这就意味着导肽结构就足以越过脂双层所构成的障碍。是什么限制了转运的亲水蛋白通过疏水性的膜呢？氨甲喋呤（Methotrexate）的发现解决了这一问题。它可作DHFR的标识，并阻碍线粒体导肽融合的DHFR转运到线粒体中与靶结合，氨甲喋呤在DHFR越膜时阻碍了此酶形成非折叠。因此虽转运蛋白的顺序不适合于靶目标，但为了使它的导肽穿过膜就需要随之而形成非折叠的构象。穿越线粒体膜需要一系列的折叠和非折叠。当完成合成后，新合成的蛋白被释放到胞液中后就形成了折叠。而穿越线粒体膜时又需要非折叠的构象。蛋白越膜以后以非折叠的状态存在，但需进一步折叠成成熟的构象。最后的折叠需要一种附属蛋白-分子伴侣（chaperonin）的存在。线粒体输入装置的很多成分已被鉴别出来，在输入的第一阶段是与外膜（outer membrane）上的受体结合，蛋白再进入输入孔道。各种受体对于输入蛋白存着特异性。有的蛋白只有一种受体，有的有多种受体。当已输入的蛋白锚定在基质上时，它和基质蛋白hsp（heat shock）70结合，这是一种和其它应激（stress）蛋白hsp70有关的分子伴侣（应激蛋白或热休克）蛋白都因应激而产生的分子伴侣，其作用是和不适当折叠的蛋白相结合）。很可能当hsp70从内膜露出时对于蛋白的非折叠构象的形成是高效的，它可帮着把蛋白拉过孔道。在线粒体基质中应激蛋白hsp60可激活分子伴侣。Hsp60是以一种大的寡聚体式存在（14个亚基，60KDa）。它和细菌的分子伴侣GroEL同源。当hsp60和输入蛋白结合时，它维持这些蛋白的松散折叠的形式。通过ATP的裂解它可被释放出来。此hsp60寡聚体可以提供一个基质蛋白上的支架（将输入蛋白装配成成熟型。对于输入蛋白亚基连接形成寡聚复合体是需要与hsp60结合，一种输入蛋白在形成适当构象的过程中可以由hsp70传递给hsp60。线粒体蛋白在两种不同的条件下年折叠：存在离子和分子伴侣的条件在胞液中和在线粒体基质中是不同的，在线粒体中的折叠是特异地靠hsp60的帮助。由此可能形成不同的构象。线粒体蛋白只有在线粒中才能获得成熟的构象。导肽、转运肽为一个东西的2个名称2023-09-11 06:31:303
应激时热休克蛋白合成增加有何意义
人类的应激中，热休克蛋白究竟起什么作用，目前还不明确。 热休克蛋白是生物体内最古老的分子之一，是一种保护性蛋白，受到高温等恶劣环境袭击时，就会被大量合成（正常情况下也有少许存在），从而帮助每个细胞维持正常的生理活动，阻止影响细胞健康的蛋白质相互作用，促进有利于健康的相互作用。如此，不同蛋白质间就形成了稳定而有效的联系机制，极端条件对人体损害就大为减轻。 热休克蛋白能与很多蛋白质分子结合，发挥多种生理功能：帮助氨基酸链折叠成正确的三维结构，清除受损而无法正确折叠的氨基酸链，护送蛋白分子寻找目标分子以免受到其它分子的干扰等。 热休克蛋白不仅会保护对于基本生理过程中不可或缺的蛋白，还会分解受损蛋白，回收合成蛋白的原材料，让细胞内的生理化过程得以平稳运行。因此，当细胞受到很大环境压力时，它的第一反应就是合成更多的热休克蛋白。2023-09-11 06:31:511
为什么洗热水澡不会引起热休克反应？
热休克蛋白（ HSPs）是广泛存在于生物界从原核到真核细胞中的一类具有高度保守性的蛋白质，当细胞在受到某些不利因素（如高热、感染、缺血、缺氧及化学物质等）刺激时，会迅速短暂地大量合成，并通过与细胞内部分变性的蛋白质结合，协助其复性或将其运送至溶酶体降解而发挥细胞保护功能，因而可以认为应激时HSPs在细胞内的出现标志着细胞自身保护机制的启动。热休克蛋白依据其分子质量而命名。例如，Hsp60、Hsp70与Hsp90（被研究最多的热休克蛋白）指的是热休克蛋白家族的质量分别大约为60、70与90千道尔顿。另有一种8千道尔顿的蛋白泛素，这种蛋白用于标记即将分解的蛋白质，也表现出热休克蛋白的性质。2023-09-11 06:32:143
Hsp70和Hsp60分别存在于细胞的哪个位置
（1）根据题意分析可知：高温刺激细胞时，细胞能迅速合成热休克蛋白（HSP），说明生物的性状是基因和环境共同作用的结果．（2）根据题意和甲图分析可知：在HSP60作用下，一条多肽链变成了具有一定空间结构的蛋白质．（3）癌细胞代谢旺盛，能无限增殖，说明体内蛋白质含量丰富，因此其HSP90比正常细胞的含量多，所以在开发增强化疗和放疗效果的物时应考虑抑制HSP90的活性．（4）①根据题意和乙图分析可知：热休克蛋白-抗原复合体首先会被吞噬细胞处理，然后呈递给T细胞，使T细胞增殖，形成效应T细胞和记忆细胞，效应T细胞与靶细胞结合，最终清除癌细胞，该免疫方式为细胞免疫．②研制疫苗时最好提取纯化图中的热休克蛋白一抗原复合体，这样才能有效防预癌细胞的无限增殖．答案：（1）基因和环境（2）促使多肽链形成（具有一定空间结构的）蛋白质（3）多 抑制HSP90的活性（抑制HSP90基因的表达、降低HSP90的含量）（4）①吞噬细胞 增殖分化 细胞免疫 ②热休克蛋白一抗原复合体2023-09-11 06:32:511
分子伴侣是哪个蛋白的辅助因子？
分子伴侣（Chaperone），又称为侣伴蛋白（molecular chaperone）。是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。包括热休克蛋白Hsp60和Hsp10两个家族。另外，使用ATP协助蛋白质折叠只是一部分分子伴侣的功能，分子伴侣如Asf1者，能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。分子伴侣是细胞中一大类蛋白质，是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。扩展资料：分子伴侣新生肽链的折、加工租穿膜进大细胞器的转位过程中起关键作用。它们有些结合在多肽链上防止肽链降解或其侧链非特异聚集；有些则可引导某些肽链正确折叠并集合多条肽链成为较大的结构。分子伴侣结合并稳定其靶蛋白质的能力具有特异性，并依赖于ATP水解。例如热激蛋白（heat shock protein)就是分子伴侣的一个家族。因加热时可在许多细胞中被诱导出来而得名。目前为止，热激蛋白源于细胞内源性保护蛋白质。另外，分子伴侣还可以是核酸、磷脂、核糖体及一些小分子物质。参考资料来源：百度百科-分子伴侣参考资料来源：百度百科-蛋白质分子伴侣2023-09-11 06:33:001
如何看待孟颂东教授的gp96疫苗?
如下：孟老师二十多年来一直专注于从事热休克蛋白GP96免疫学功能和调节性T细胞活化、免疫重建研究，建立了研究转化平台，拥有核心技术，并在国际上形成了自己的特色。热休克蛋白是指人体细胞在一些应激条件，如运动、葡萄糖饥饿或热休克时产生一系列特殊基因编码合成的蛋白质，是内质网中最丰富的蛋白质之一。孟老师的多抗原热休克蛋白gp96，是指热休克蛋白结合胎盘提取的HER2、uPAR、GPC3、PEG10、ApoB、ApoE、TRIM28等50多种肿瘤特异性抗原的抗原肽复合物。通过大量的药效学、毒理学研究试验，揭示胎盘来源的热休克蛋白gp96，能提高人体免疫机能和防癌抗癌机制，经胎盘gp96蛋白致敏DC细胞活化的T细胞，对肺癌、肝癌等多种癌细胞具有明显的杀伤功能。热休克蛋白GP96初步临床结果表明：1、接受胎盘gp96癌胚抗原制剂的免疫，95%的人群皮下注射免疫后杀伤肿瘤特异性T细胞数量增加2-8倍，抗癌的免疫能力明显提高。2、胎盘gp96制剂对于肿瘤发病高危人群，有增强免疫、防癌抗癌的功效。3、对于肿瘤术后未转移的患者，可有效降低肿瘤复发的风险；对于已经远端转移的晚期肿瘤患者，可有效延长肿瘤患者无进展生存期和总生存期，改善患者生活质量。孟颂东教授将胎盘GP96喻为自然的馈赠，他表示：他的终极目标是：人类可以通过打一针预防癌症。多年来，在与病毒和肿瘤免疫打交道的过程中，他一直在为这个科研目标而忙碌着，一旦实现了自己的梦想，乙肝病毒的魔爪不再伸向人类，著名演员朱莉切掉双乳的悲剧将不再上演。以上内容参考 百度百科——人肾癌组织中与HSPgp96结合多肽的筛选及其活性分析2023-09-11 06:33:161
热休克蛋白（HSP）最初是在哪种生物体中发现的（
（1）根据题意分析可知：高温刺激细胞时，细胞能迅速合成热休克蛋白（HSP），说明生物的性状是基因和环境共同作用的结果．（2）根据题意和甲图分析可知：在HSP60作用下，一条多肽链变成了具有一定空间结构的蛋白质．（3）癌细胞代谢旺盛，能无限增殖，说明体内蛋白质含量丰富，因此其HSP90比正常细胞的含量多，所以在开发增强化疗和放疗效果的药物时应考虑抑制HSP90的活性．（4）①根据题意和乙图分析可知：热休克蛋白-抗原复合体首先会被吞噬细胞处理，然后呈递给T细胞，使T细胞增殖，形成效应T细胞和记忆细胞，效应T细胞与靶细胞结合，最终清除癌细胞，该免疫方式为细胞免疫． ②研制抗癌疫苗时最好提取纯化图中的热休克蛋白一抗原复合体，这样才能有效防预癌细胞的无限增殖．答案：（1）基因和环境（2）促使多肽链形成（具有一定空间结构的）蛋白质（3）多 抑制HSP90的活性（抑制HSP90基因的表达、降低HSP90的含量）（4）①吞噬细胞 增殖分化 细胞免疫 ②热休克蛋白一抗原复合体2023-09-11 06:33:371
分子伴侣是什么蛋白质？
分子伴侣（Chaperone），又称为侣伴蛋白（molecular chaperone）。是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。包括热休克蛋白Hsp60和Hsp10两个家族。另外，使用ATP协助蛋白质折叠只是一部分分子伴侣的功能，分子伴侣如Asf1者，能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。分子伴侣是细胞中一大类蛋白质，是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。扩展资料：分子伴侣新生肽链的折、加工租穿膜进大细胞器的转位过程中起关键作用。它们有些结合在多肽链上防止肽链降解或其侧链非特异聚集；有些则可引导某些肽链正确折叠并集合多条肽链成为较大的结构。分子伴侣结合并稳定其靶蛋白质的能力具有特异性，并依赖于ATP水解。例如热激蛋白（heat shock protein)就是分子伴侣的一个家族。因加热时可在许多细胞中被诱导出来而得名。目前为止，热激蛋白源于细胞内源性保护蛋白质。另外，分子伴侣还可以是核酸、磷脂、核糖体及一些小分子物质。参考资料来源：百度百科-分子伴侣参考资料来源：百度百科-蛋白质分子伴侣2023-09-11 06:33:451
人的igg2能够与小鼠的fc受体结合吗
人的igg2能够与小鼠的fc受体结合受体（receptor)是指存在于靶细胞膜上或细胞内的一类特殊蛋白质分子,它们能识别特异性的配体并与之结合,产生各种生理效应. 1．根据受体的亚细胞定位分类： ⑴细胞膜受体：这类受体是细胞膜上的结构成分,一般是糖蛋白、脂蛋白或糖脂蛋白.多肽及蛋白质类激素、儿茶酚胺类激素、前列腺素以及细胞因子通过这类受体进行跨膜信号传递. ⑵细胞内受体：这类受体位于细胞液或细胞核内,通常为单纯蛋白质.此型受体主要包括类固醇激素受体,维生素D3受体（VDR）以及甲状腺激素受体（TR）. 2．根据受体的分子结构分类： ⑴配体门控离子通道型受体：此型受体本身就是位于细胞膜上的离子通道.其共同结构特点是由均一性的或非均一性的亚基构成一寡聚体,而每个亚基则含有4~6个跨膜区.此型受体包括烟碱样乙酰胆碱受体（N-AchR）、A型γ-氨基丁酸受体（GABAAR）、谷氨酸受体等. ⑵G蛋白偶联型受体：此型受体通常由单一的多肽链或均一的亚基组成,其肽链可分为细胞外区、跨膜区、细胞内区三个区.在第五及第六跨膜α螺旋结构之间的细胞内环部分（第三内环区）,是与G蛋白偶联的区域.大多数常见的神经递质受体和激素受体是属于G蛋白偶联型受体. G蛋白是由α、β、γ亚基组成的三聚体,存在于细胞膜上,其α亚基具有GTPase活性.当配体与受体结合后,受体的构象发生变化,与α亚基的C-端相互作用, G蛋白被激活,此时,α亚基与β、γ亚基分离,可分别与效应蛋白（酶）发生作用.此后,α亚基的GTPase将GTP水解为GDP,α亚基重新与β、γ亚基结合而失活. ⑶单跨膜α螺旋型受体：此型受体只有一段α螺旋跨膜,受体本身具有酪氨酸蛋白激酶活性；或当受体与配体结合后,再与具有酪氨酸蛋白激酶活性的酶分子相结合,进一步催化效应酶或蛋白质的酪氨酸残基磷酸化,也可以发生自身蛋白酪氨酸残基的磷酸化,由此产生生理效应. 此型受体主要有表皮生长因子受体（EGFR）,胰岛素受体（IR）,血小板衍生生长因子受体（PDGFR）等.此型受体的主要功能与细胞生长及有丝分裂的调控有关. ⑷转录调控型受体：此型受体分布于细胞浆或细胞核内,其配体通常具有亲脂性.结合配体的受体被活化后,进入细胞核作用于染色体,调控基因的开放或关闭.受体的分子结构有共同特征性结构域,即分为高度可变区-DNA结合区及绞链区-激素结合区.①高度可变区：不同激素的受体此区的一级结构变化较大,其功能主要是与调节基因转录表达有关.②DNA结合区及绞链区：此区的功能是与受体被活化后向细胞核内转移（核转位）并与特异的DNA顺序结合有关.③激素结合区：一般情况下,此区与一种称为热休克蛋白90（hsp90）的蛋白质结合在一起而使受体处于失活状态.2023-09-11 06:34:321
化学物质致突变的机理
不同的化学物质致突变、致癌和抑制酶活性的生物化学作用机理是不同的。以二恶英为例：二恶英类化学物质的毒性机理二恶英类化学物质毒性的分子机制还没完全研究清楚，但经过二十多年的研究人们对其机理也有了一定的认识。总的说来二恶英类化学物质产生作用并不是通过直接的损伤，二恶英类化学物质并不与蛋白质和核酸形成加合物，也不直接损害细胞DNA。它们的作用主要是通过芳香烃受体诱导基因表达，改变激酶活性，改变蛋白质功能等而起作用。通过芳香烃受体介导基因表达（如P4501A1）是二恶英类化学物质毒性作用最主要也是最基本的作用机制。芳香烃受体是一高分子量的蛋白质（110-150KD），与二恶英类化学物质有可逆转的高亲和力，主要存在于细胞浆中（也有小部分在胞核中），其作用模式类似于甾体类受体，但也有不同。该蛋白属于basichelix-loop-helixPAS(Per-Arnt-Stim)超家族，该家族均为转录因子)，均含有两个功能部位即：basichelix-loop-helix部位和PAS功能部位，该族蛋白对激活基因的转录具有重要意义。且各芳香烃受体具有明显的种间，种内和组织差异。芳香烃受体在细胞浆中是以380KD的复合物无活性的形式存在，除自身外还有3-4种蛋白质与之结合，其中只鉴别出了90KD的热休克蛋白（heatshockprotein,HSP90），该蛋白对受体的活性具有重要影响。芳香烃受体介导的基因表达基本的作用过程可区分以下几个基本过程：①二恶英类化学物进入细胞；②化合物与芳香烃受体结合；③配体-受体复合物与DNA识别位点结合；④特异基因的转录及翻译；⑤表达蛋白发挥作用。在这些过程中，前三步研究的较清楚，而后续过程还不是很清楚．2023-09-11 06:35:571
人体消灭结核杆菌的免疫方式
免疫机制结核分枝杆菌是胞内感染菌，其免疫主要是以T细胞为主的细胞免疫。T细胞不能直接和胞内菌作用，必须先与感染细胞反应，导致细胞崩溃，释放出结核分枝杆菌。机体对结核分枝杆菌虽能产生抗体，但抗体只能与释出的细菌接触起辅助作用。结核分枝杆菌侵入呼吸道后，由于肺泡中80%～90% 是巨噬细胞，10% 是淋巴细胞（T细胞占多数）；原肺泡中未活化的巨噬细胞抗菌活性弱，不能防止所吞噬的结核分枝杆菌生长，反可将结核分枝杆菌带到他处。但可递呈抗原，使周围T淋巴细胞致敏。致敏淋巴细胞可产生多种淋巴因子，如IL-2、IL-6、INF- γ，他们与TNF-α的共同作用可杀死病灶中的结核分枝杆菌。淋巴因子中INF-γ是主要的，有多种细胞能产生INF- γ，浸润的先后为NK、γ /δT和CD4+、CD8+α/βT细胞。上述细胞有的可直接杀伤靶细胞，有的产生淋巴因子激活巨噬细胞，使吞噬作用加强引起呼吸暴发，导致活性氧中介物和活性氮中介物的产生而将病菌杀死。机体内的T细胞根据抗原受体（TCR）的不同可分2种：一种由α链与β链组成，称α/βT细胞（含CD4或CD8标志），另一种由? 链和δ链组成，称γ /δT细胞（大多无CD4或CD8标志）。人与小鼠外周血中前者 ?90%，后者<10%。在抗分枝杆菌免疫中这2种T细胞均起到重要作用。在感染早期α/βT细胞尚未升至高峰时，结核分枝杆菌受γ/δT细胞控制。在与结核分枝杆菌接触后 γ /δT细胞即大量增殖。健康人经分枝杆菌提取物刺激7～10d后，外周淋巴细胞中γ /δT细胞可有所增加，其作用与α/βT细胞同样可杀伤结核分枝杆菌。近年来证明小鼠感染牛分枝杆菌后γ /δT细胞迅速汇集到炎症区，增殖的主要是V 9δ2T细胞亚群，但人活动性结核时此亚群有所下降。近年来注意到γ /δT细胞攻击的主要是分枝杆菌中的一种热休克蛋白(heat shock protein,HSP）。HSP是一种具有高度保守性的蛋白质，从原核细胞到动植物中均有，其氨基酸顺序有50%同源。在正常生物中含量极少，但在感染、发热、细胞恶变等外界环境条件改变时即大量产生，故HSP又称应激蛋白（stress protein）。HSP在许多病原菌中均有，其氨基酸序列有共同成分，不同细菌引起的亚临床感染均可引起一定程度相同的免疫，被认为是非特异性免疫。结核的免疫属于感染免疫（infection immunity），又称有菌免疫，即只有当结核分枝杆菌或其组分存在体内时才有免疫力。一旦体内的结核分枝杆菌或其组分全部消失，免疫也随之不存在。2023-09-11 06:36:261
分子伴侣的概念
分子伴侣是细胞中一大类蛋白质，是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。分子伴侣的概念有三个特点：①凡具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，尽管是完全不同的蛋白质；②作用机理是不清楚的，故用了“介导”二字，以含糊其辞，“帮助”二字可理解为： 通过催化的或非催化的方式，加速或减缓组装的过程，传递组装所需要的空间信息，也可能抑制组装过程中不正确的副反应。③ 分子伴侣一定不是最终组装完成的结构的组成部分，但不一定是一个分离的实体。如一些蛋白水解酶的前序列，以及一些核糖核蛋白体的加工前的部分，若具分子伴侣的作用，也称为分子伴侣。组装的涵意比较广，主要指：帮助新生肽的折叠、帮助新生肽成熟为活性蛋白、帮助蛋白质跨膜定位、亚基组装等。1987 年 Lasky首先提出了分子伴侣（molecular chaperones）的概念。他将细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素（ nucleoplasmin ）称为分子伴侣。根据 Ellis 的定义，这一概念延伸为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份”。热休克蛋白就是一大类分子伴侣。1987年，Ikemura发现枯草杆菌素（subtilisin）的折叠需要前肽（propeptide）的帮助。这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间，在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的，并以共价键相连接，是成熟多肽正确折叠所必需的，成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离。Shinde和Inouye将这类前肽称为分子内伴侣（intramolecular chaperones）。2023-09-11 06:36:401
受体的分类
受体的分类：大多数药物在体内都是和特异性受体相互作用，改变细胞的生理生化功能而产生效应。已经确定的受体有30多种，根据受体存在的标准，受体可大致分为三类：1．细胞膜受体：位于靶细胞膜上，如胆碱受体、肾上腺素受体、多巴胺受体、阿片受体等。2．胞浆受体：位于靶细胞的胞浆内，如肾上腺皮质激素受体、性激素受体。3．胞核受体：位于靶细胞的细胞核内，如甲状腺素受体。另外也可根据受体的蛋白结构、信息转导过程、效应性质、受体位置等特点将受体分为四类：1．含离子通道的受体（离子带受体）：如N-型乙酰胆碱受体含钠离子通道。2．G蛋白偶联受体：M-乙酰胆碱受体、肾上腺素受体等。3．具有酪氨酸激酶活性的受体：如胰岛素受体。4．调节基因表达的受体（核受体）：如甾体激素受体、甲状腺激素受体等。有些受体具有亚型，各种受体都有特定的分布部位核特定的功能，有些细胞也有多种受体。2023-09-11 06:37:002
钙网蛋白的蛋白的功能
蛋白在最初被发现的时候，被认为是一种分子伴侣，是热休克蛋白家族的一员，在内质网中协调一些膜表面蛋白，外分泌蛋白或者是内质网驻留蛋白的折叠与转运。但是近年来研究发现，钙蛋白不仅仅是停留在内质网当中，还能定位到细胞膜和分泌到细胞外，行使其特定的功能。 最近也有研究表明，钙网织蛋白也能分泌到细胞外，在细胞质基质中，行使其一定的功能。钙网织蛋白的N Domain能够分泌到细胞外，被称为血管生成抑制素，能够抑制微血管的形成，抗肿瘤的生长，起着重要作用。2023-09-11 06:37:161
请阐述热对微生物生长的影响
自己总结去吧!!!温度对微生物组成份及生理的影响微生物的生长速率包含细胞质量(cellmass)及微生物生长产量(growthyield)二因子随时间的变化量，且此二因子皆会随生长温度的不同而改变。一般认为决定微生物最高生长温度的决定因子为细胞中蛋白质的稳定性，且外界环境温度对细胞内蛋白质和细胞膜的脂肪酸成份亦具有影响力。环境温度对细胞内蛋白质的影响包含细胞中酵素的活性和酵素的表现量，并会引起微生物的热休克反应(heatshockresponse)。在正常温度范围内，中温菌细胞内酵素的活性会随著温度的改变而改变，但在酵素量上的变化较少;若是温度较高时，如高于42oC时，细胞中蛋白质的量则会有相当大的变化，这是因为大部分蛋白质的生合成量随著温度的升高而产生的变化，多为降低细胞中蛋白质的生合成量。当环境的温度增高时，微生物会产生热休克反应，如在大肠杆菌中，已被发现至少有24种蛋白质会因温度的升高而大量表现，这些蛋白质被称为热休克蛋白质。在这24种热休克蛋白质中，则其中至少有20种热休克蛋白质是受控于一种sigmafactor，称为htpR。一般认为微生物的热休克反应与htpR调控热休克蛋白质表现的能力有直接的相关性，而微生物热休克反应的效率则与微生物是否能于环境温度提高时存活有著密切的相关性。研究结果中显示突然升高培养环境的温度时，野生型(wildtype)微生物的存活率，远较htpR突变菌株(即在htpR基因有缺陷的微生物)为高，此种热休克反应被发现广泛的存在于多种微生物中，且在许多高等生物中亦相当常见。多种热休克蛋白质具有特殊的生物活性，能协助其他蛋白质维持其正确的折叠(folding)形态，而使其他蛋白质具有适当的立体结构，继而得以执行正常的功能，所以推测这些热休克蛋白质可能藉由稳定细胞内其他蛋白质因温度升高而松垮的立体结构，使细胞中的蛋白质保有部份或全部的生理功能，因而让微生物得以在较高的外界环境温度下存活。微生物外在环境温度对微生物细胞膜的磷脂中饱和性脂肪酸(saturatedfattyacids)及非饱和性脂肪酸(unsaturatedfattyacids)的比例亦有影响。当外界环境温度下降时，非饱和性脂肪酸的比例会随之增高，而饱和性脂肪酸的比列则会下降。因为非饱和性脂肪酸含有较饱和性脂肪酸为多的双键，熔点(meltingpoints)较低，所以在外界环境温度降低时，细胞膜中非饱和性脂肪酸比例的增加，可能具有使细胞膜流动性增加;细胞膜正常生理功能得以部份维持的作用。当环境温度上升时，细胞膜中非饱和性脂肪酸比例则有降低的现象，而饱和性脂肪酸比例会增加，相对于环境温度下降时非饱和性脂肪酸比列增高的原因，此现象可能与拮抗因环境温度上升而增加之细胞膜流动性有关。当外界环境温度降低时，对微生物的影响主要还是在细胞中的蛋白质上，因蛋白质的斥水键强度在低温时有减弱的情形，细胞中蛋白质的立体结构会因之改变，使得蛋白质酵素与其他分子如一些反应物(effectors)间的作用方式或亲和力发生变化，造成蛋白质的功能及其调控方式与正常环境温度时不相同，因而影响微生物在低温时生理代谢无法正常运作。此外，在低温时，核醣体蛋白质(ribosomalproteins)或蛋白质转译启始蛋白质因子(initiationfactorsoftranslation)无法形成适当的立体结构，使得装配核醣体(ribosomes)时效率不佳，而核醣体为微生物体内转译蛋白质的部位，当核醣体装配情形不良时，氨基酸聚合情形自然不理想，微生物细胞中蛋白质转译生合成的量降低，微生物正常的生理状况因而无法维持。2023-09-11 06:38:071
泡澡很多人都喜欢，泡澡的水温多少度合适？要泡多长时间呢？
保持在39度就可以了。最好保持在半个小时左右，这个时候一定要控制好时间，避免头晕恶心。2023-09-11 06:38:283
人体内有78%的水分,那人为什么会被烧死呢?
人体的大部分组织和细胞都含有水分，但是当人体暴露在极高温度下，比如火焰中，会引发严重的烧伤，甚至可能致命。这是因为高温引发了多种破坏性的生物化学和生理变化，其中包括以下几个因素：蛋白质变性：高温会导致人体内的蛋白质变性，从而影响细胞和组织的结构和功能。细胞膜的完整性受损，细胞内外的离子平衡受到破坏。组织损伤：高温引发的热能会直接破坏细胞和组织的结构，导致皮肤、血管、神经等受损。这些损伤会引发烧伤和其他严重的身体损害。热休克蛋白：在高温环境下，人体会产生一些热休克蛋白，这是一种应激蛋白，有助于维持细胞稳定。然而，在极高温度下，热休克蛋白也可能失去其保护作用。热量传导：人体内的水分对热量具有较好的传导性，因此在高温下，人体内的水分可能会加速热量的传导，导致细胞和组织受损。综合上述因素，高温会引发严重的生物化学和生理变化，导致人体内部发生严重的损害，进而可能导致烧伤甚至死亡。因此，尽量避免暴露在高温环境中，特别是火焰之中，以保护自身安全。2023-09-11 06:39:042