bradford

MarshallBradfordMarshallBradford是一名演员，代表作品有《ASummerPlace》、《派对女郎》等。外文名：MarshallBradford职业：演员代表作品：《ASummerPlace》性别：男

我也是一样的不能用

bradford法测定蛋白质含量的原理是考马斯亮蓝G250与蛋白质结合可以显色，用分光光度计在吸光度595nm处读数，通过标准蛋白与G250结合显色建立标准曲线，再加待测蛋白与G250结合显色后读数代入标准曲线测定蛋白质含量。不利因素主要是特殊蛋白的结构，缓冲液组分中有干扰试剂等。

11年8月产的ZIPPO打火机这款是美国产的，价格从几十到几千不等。这个要看具体款式来说了。底刻左边字母A代表1月，B代表2月，C代表3月以此类推一直到L也就是12月。右边数字是年份。仔细看看，BRADFORD，这里是个逗号PA.是点号的话是高仿机，判断zippo价格的主要还有材质。自己仔细看看，如果是高仿的话花不了多少钱的。

Bradford法测定蛋白质浓度x0dx0a（一）实验原理x0dx0a双缩脲法（Biuret法）和Folin—酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制,促使科学家们去寻找更好的蛋x0dx0a白质溶液测定的方法.x0dx0a1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法）,是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的.这种蛋白x0dx0a质测定法具有超过其他几种方法的突出优点,因而正在得到广泛的应用.这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定x0dx0a法.x0dx0a考马斯亮兰G-250染料,在酸性溶液中与蛋白质结合,使染料的最大吸收峰的位置（uf06cmax）,由465nm变为595nx0dx0am,溶液的颜色也由棕黑色变为兰色.x0dx0a在595nm下测定的吸光度值A595,与蛋白质浓度成正比.x0dx0aBradford法的突出优点是：x0dx0a（1）灵敏度高,据估计比Lowry法约高四倍,其最低蛋白质检测量可达1uf06dg.这是因为蛋白质与染料结合后产生x0dx0a的颜色变化很大,蛋白质－染料复合物有更高的消光系数,因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的x0dx0a多.x0dx0a（2）测定快速、简便,只需加一种试剂.完成一个样品的测定,只需要5分钟左右.由于染料与蛋白质结合的x0dx0a大约只要2分钟即可完成,其颜色可以在1小时内保持稳定,且在5分钟至20分钟之间,颜色的稳定性最好.x0dx0a因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间.x0dx0a（3）干扰物质少.如干扰Lowry法的K+、Na+、Mg2+离子、Tris缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、EDTA等均不x0dx0a干扰此测定法.

Bradford法测定蛋白质浓度（一）实验原理双缩脲法（Biuret法）和Folin—酚试剂法（Lowry法）的明显缺点和许多限制,促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法.1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法（Bradford法）,是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的.这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点,因而正在得到广泛的应用.这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法.考马斯亮兰G-250染料,在酸性溶液中与蛋白质结合,使染料的最大吸收峰的位置（uf06cmax）,由465nm变为595nm,溶液的颜色也由棕黑色变为兰色.在595nm下测定的吸光度值A595,与蛋白质浓度成正比.Bradford法的突出优点是：（1）灵敏度高,据估计比Lowry法约高四倍,其最低蛋白质检测量可达1uf06dg.这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大,蛋白质－染料复合物有更高的消光系数,因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多.（2）测定快速、简便,只需加一种试剂.完成一个样品的测定,只需要5分钟左右.由于染料与蛋白质结合的大约只要2分钟即可完成,其颜色可以在1小时内保持稳定,且在5分钟至20分钟之间,颜色的稳定性最好.因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间.（3）干扰物质少.如干扰Lowry法的K+、Na+、Mg2+离子、Tris缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、EDTA等均不干扰此测定法.

bradford法测定蛋白质浓度（一）实验原理双缩脲法（biuret法）和folin—酚试剂法（lowry法）的明显缺点和许多限制,促使科学家们去寻找更好的蛋白质溶液测定的方法.1976年由bradford建立的考马斯亮兰法（bradford法）,是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的.这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点,因而正在得到广泛的应用.这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法.考马斯亮兰g-250染料,在酸性溶液中与蛋白质结合,使染料的最大吸收峰的位置（uf06cmax）,由465nm变为595nm,溶液的颜色也由棕黑色变为兰色.在595nm下测定的吸光度值a595,与蛋白质浓度成正比.bradford法的突出优点是：（1）灵敏度高,据估计比lowry法约高四倍,其最低蛋白质检测量可达1uf06dg.这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大,蛋白质－染料复合物有更高的消光系数,因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比lowry法要大的多.（2）测定快速、简便,只需加一种试剂.完成一个样品的测定,只需要5分钟左右.由于染料与蛋白质结合的大约只要2分钟即可完成,其颜色可以在1小时内保持稳定,且在5分钟至20分钟之间,颜色的稳定性最好.因而完全不用像lowry法那样费时和严格地控制时间.（3）干扰物质少.如干扰lowry法的k+、na+、mg2+离子、tris缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、edta等均不干扰此测定法.

这些字母不是代表zippo的型号，而是代表他的生产年月和产地，J代表十月份，13代表2013年， bradford pa代表宾夕法尼亚州布拉德福德县，USA就不用说了吧！

无图无真相

只知道是06年一月份的机子，而且BRADFORD.PA中间那个不是点，是逗号，如果是点的话那是假机无疑

D 代表的是 4月 月份 按A=1 B=2 以此类推 05 是 年份 2005年4月出厂的机器 后面这些英文 没什么太大含义 因为 所有的zippo都生产于美国USA 至于其他国家(有韩版 日版 欧版 加拿大版(加版工厂已经关闭)) 也都是made in USA 只不过 做了一下外表的再加工 毛培机都是 美国原产的 材质为铜合金

其实这个效率基本上没法计算。因为bradford法不能检测分子量小于3000Da的样品，而蛋白本身的吸收峰也在280nm，例如胰酶本身也是蛋白，没有完全酶解的蛋白，或者是略大的肽段都在280 有吸收峰，所以用这个来体现酶解效率是不准确的。在一般情况下，大家默认酶解效率是100%，因此1g的蛋白完全酶解后应该获得1g的肽段。但是如果是第一次实验，那么首次酶解完的样品，需要先去跑一轮质谱看一下，是不是酶解完全，如果没有，再来调整酶解的条件。这样对于后续实验室是最保险的方法，否则其他方法都不可能获得准确的结果，都只是预估的。

没图说个屁啊，J ZIPPO 09 代表09年10月生产，后面就不用管了，你得有图才能知道是那款，才有价格，去ZIPPO吧，要买Z去Z吧找神兽

不管选哪个，力挺这位同学！！！

是真的，放心用吧。08年以后的机都是这样了，这是zippo公司制造z的模具损坏了而造成的，现在字母D下面的那个小缺口也被很多人用来鉴别真假机。

价格一般从高到底 6至245

BRADFORD,PA.美国制造

90年代到2000年之间,使用的纪年是罗马数字.VII 98年. F标识月份,从A开始.2千年有两种底刻, 00跟罗马数字

C07应该是07年三月份生产。BRADFORD,PA.是是美国宾夕法尼亚州布拉德福德县简称，ZIPPO总公司所在地。 Made in USA 就不用说了吧···

11年的黑哑漆，货号是218ZL，全新的市场价200块左右。你说的那些是底刻内容。J代表10月，ZIPPO是商标，11代表2011年，BRADFORD是宾夕法尼亚州，PA是布拉德福德县的缩写，这是ZIPPO的老家，也是工厂所在地，MADE IN U.S.A美国制造。。。

c07代表生产年月，C代表月份表示3月份；07很好理解，是2007年。bradfordpa是 宾夕法尼亚（州），是原产地。 made in usa 这个应该知道吧，美国制造。字母A B C D。。。以此类推就是：一月份 二月份 三月份。。。

bradford pa 是美国宾夕法尼亚州布拉德福德县简称，ZIPPO总公司所在地。made in u.s.a 是美国制造。c zippo 12 中的“12”是2012年，“C”是3月份。像你这个简单的电脑刻印的图案，如果是真的话，估计也就70~100，差不多~当然也得看哪里买的了~有的地方买的贵~

bradford法德干扰物质有强碱，Triton-100，SDS，先想想有没有干扰物质。这个方法对不同蛋白质显色不同，建议使用阿尔法-球蛋白位标准品，减少误差。理论上说你的样品不可能比空白还干净，不知道你的空白和标准曲线是怎么建立的不好分析问题。还有就是你的比色皿洗干净了没有？bradford法不能用石英比色皿，要用玻璃的，用完后用95%乙醇清洗。

BRADFORD.PA.是美国宾夕法尼亚州(Pennsylvania=PA)布拉德福德县简称，ZIPPO总公司所在地.供参考，谢谢。

老朋友，你可以打开地图软件，输入这个地方的名字就会显示他的位置，谢谢。

G zippo.17是正产日期 ，代表2017年7月份生产的zippobradford.pa.made in USA是zippo总公司的地址具体参考：www.zippov.cn/976.html

这样就能坚定真假？真神了

Zippo公司地址：布拉德福，宾夕法尼亚州madelnusa意思是美国制造真机底部是大写的bradford,pa.而不是bradford.pa.。bardford和pa之间是一个清楚的小逗号,而不是点号。这说明楼主买的是真的

有统一的标准曲线 现在有些先进的设备里面是有输入好的BF的标准曲线 只要你把样品处理好直接读取就可以了 比如GE的Nanovue 如果你只有分光光度计 那只能自己做标准曲线了 因为标准曲线需要和样品平行进行BF反应,不然结果会有较大误差

考马斯亮蓝法（Bradford法）测定蛋白质浓度1、试剂：（1）考马斯亮蓝试剂：考马斯亮蓝G—250 100mg溶于50ml 95%乙醇，加入100ml 85% H3PO4，用蒸馏水稀释至1000ml, 滤纸过滤。最终试剂中含0.01%（W/V）考马斯亮蓝G—250, 4.7%（W/V）乙醇，8.5%（W/V）H3PO4。（2）标准蛋白质溶液：纯的牛血清血蛋白，根据其纯度同0.15mol/L NaCl配制成100 ug/ml蛋白溶液。2. 器材： （1）可见光分光光度计 （2）旋涡混合器 3、标准曲线的制作试管编号 0 1 2 3 4 5 6100ug/ml标准蛋白（ml） 0.0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.60.15mol/L NaCl （ml） 1 0.9 0.8 0.7 0.6 0.5 0.4考马斯亮蓝试剂 （ml） 5 5 5 5 5 5 5摇匀，1h内以0号管为空白对照,在595nm处比色 A595nm 以A595nm为纵坐标，标准蛋白含量为横坐标（六个点为10ug、20 ug、30 ug、40 ug、50 ug、60 ug），在坐标轴上绘制标准曲线。4、样品中蛋白质含量的测定 另取两支干净的试管（做一重复），加入合适浓度的待测样品，使其测定值在标准曲线的范围内，测定方法同上，由样品液的吸光度查标准曲线即可求出含量。注意事项：1、 如果要求严格，最好在试剂加入后的5~20min内测定光 吸收，因为这段时间内颜色是最稳定的。2、 若选择在旋涡混合器上混合，注意不要太剧烈，以免产生大量气泡而难于消除。

一、原理不同BCA蛋白定量：碱性条件下，蛋白将Cu2+还原为Cu+， Cu+与BCA试剂形成紫颜色的络合物，吸光强度与蛋白浓度成正比。测定其在562nm处的吸收值，并与标准曲线对比，即可计算待测蛋白的浓度。Bradford法蛋白定量：在一定的浓度范围内，蛋白质-染料复合物在波长为595nm处的光吸收与蛋白质含量成正比，通过测定595nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。二、样品中物质含量不同BCA蛋白定量：样品中高达5%的SDS，5%的Triton X-100，5%的Tween 20、60、80。Bradford法蛋白定量：样品中SDS低于0.01%，Triton X-100低于0.05%，Tween 20、60、80低于0.015%。扩展资料BCA蛋白定量的注意事项：1、BCA蛋白定量时，吸光度可随时间的延长不断加深，且显色反应会随温度升高而加快，故如果浓度较低，适合较高温度孵育or延长孵育时间。2、标准蛋白液的加量应当准确，如果加量不准确，会导致制作出来的标准曲线出现偏差，影响待测样品的浓度计算，所以一方面需要用梯度稀释的方法来配置标准蛋白液，另一方面应使用精确度高的移液枪。3、为加快BCA蛋白定量测定蛋白浓度的速度可以适当用微波炉加热，但切勿过热。 4、当结果出现空白组本身就有较高的背景，可用Bradford法蛋白定量重新测定蛋白浓度。参考资料来源:百度百科-蛋白定量

BCA蛋白定量和 Bradford法蛋白定量的区别： 1、Bradford法测得的主要是碱性氨基酸和芳香族氨基酸，BCA则没有选择性 2、BCA法蛋白浓度定量是二价铜离子在碱性的条件下，可以被蛋白质还原成一价铜离子（biuret reaction），一价铜离子和独特的BCA 。

一、原理不同BCA蛋白定量：碱性条件下，蛋白将Cu2+还原为Cu+， Cu+与BCA试剂形成紫颜色的络合物，吸光强度与蛋白浓度成正比。测定其在562nm处的吸收值，并与标准曲线对比，即可计算待测蛋白的浓度。Bradford法蛋白定量：在一定的浓度范围内，蛋白质-染料复合物在波长为595nm处的光吸收与蛋白质含量成正比，通过测定595nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。二、样品中物质含量不同BCA蛋白定量：样品中高达5%的SDS，5%的Triton X-100，5%的Tween 20、60、80。Bradford法蛋白定量：样品中SDS低于0.01%，Triton X-100低于0.05%，Tween 20、60、80低于0.015%。扩展资料BCA蛋白定量的注意事项：1、BCA蛋白定量时，吸光度可随时间的延长不断加深，且显色反应会随温度升高而加快，故如果浓度较低，适合较高温度孵育or延长孵育时间。2、标准蛋白液的加量应当准确，如果加量不准确，会导致制作出来的标准曲线出现偏差，影响待测样品的浓度计算，所以一方面需要用梯度稀释的方法来配置标准蛋白液，另一方面应使用精确度高的移液枪。3、为加快BCA蛋白定量测定蛋白浓度的速度可以适当用微波炉加热，但切勿过热。 4、当结果出现空白组本身就有较高的背景，可用Bradford法蛋白定量重新测定蛋白浓度。参考资料来源:百度百科-蛋白定量