电泳原理

1、琼脂糖凝胶电泳原理：琼脂糖凝胶具络，物质分子通过时到阻力，大分子物质在涌动时受到的阻力大，因此在凝胶电泳中，带电颗粒的分离不仅取决于净电荷的性质和数量，而且还取决于分子大小，这就大大提高了分辨能力。但由于其孔径相比于蛋白质太大，对大多数蛋白质来说其分子筛效应微不足道，现广泛应用于核酸的研究中。琼脂糖凝胶电泳是用琼脂糖作支持介质的一种电泳方法。其分析原理与其他支持物电泳最主要区别是：它兼有“分子筛”和“电泳”的双重作用。2、核酸是两性电解质，其等电点为pH2-2.5，在常规的电泳缓冲液中（pH约8.5），核酸分子带负电荷，在电场中向正极移动。核酸分子在琼脂糖凝胶中泳动时，具有电荷效应和分子筛效应，但主要为分子筛效应。线状双链DNA分子在一定浓度琼脂糖凝胶中的迁移速率与DNA分子量对数成反比，分子越大则所受阻力越大，也越难于在凝胶孔隙中移动，因而迁移得越慢。

Tricine–SDS-PAGE通常被用来分离分子量范围为1-100KDa的蛋白质。对于分辨分子量小于30KDa的蛋白质，它是优先被考虑的电泳系统。Tricine–SDS-PAGE凝胶中丙烯酰胺的浓度低于其他的电泳系统，这可以促进电印迹的过程，尤其对于疏水蛋白质这是非常重要的。 在浓缩胶和分离胶之间引入间隙胶的目的：使分子量范围为1-5kDa的蛋白质和多肽的带更加尖锐（加重）。

最大的不同是聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）用的蛋白质不做任何变性处理。SDS-PAGE中的SDS是十二烷基磺酸钠，是蛋白质变性剂，SDS能拆散蛋白质的折叠结构，然后沿伸展的多肽链的表面吸附。使肽链带净负电荷，蛋白质在电场中的泳动速度仅与蛋白质颗粒大小有关。聚丙烯酰氨（PAGE）凝胶电泳用于蛋白质与寡糖核苷酸的分离。电泳的驱动力靠与蛋白质结合的SDS上所携带的负电荷。蛋白质电泳（一般指SDS-PAGE）根据蛋白分子量亚基的不同而分离蛋白。蛋白质亚基的电泳迁移率主要取决于亚基分子量的大小，电荷因素可以忽视。扩展资料：聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。SDS是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合形成密度相同的短棒状复合物，不同分子量的蛋白质形成的复合物的长度不同，其长度与蛋白质分子量呈正相关，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。参考资料来源：百度百科-SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳原理 聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺(简称Acr)和交联剂N，N"一亚甲基双丙烯酰胺(简称Bis)在催化剂过硫酸铵(AP)，N，N，N"，N" 四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交联向成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。SDS是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。因此，各种蛋白质 SDS复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，只是分子量的函数。这种电泳方法称为SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(简称SDS—PAGE)。由于SDS PAGE可设法将电泳时蛋白质电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的程度，因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度，如果被鉴定的蛋白质样品很纯，只含有一种具三级结构的蛋白质或含有相同分子量亚基的具四级结构的蛋白质，那么 SDS—PAGE后，就只出现一条蛋白质区带。SDS—PAGE可分为圆盘状和垂直板状、连续系统和不连续系统。本实验采用垂直板状不连续系统。所谓“不连续”是指电泳体系由两种或两种以上的缓冲液、pH和凝胶孔径等所组成。

聚丙烯酰胺凝胶电泳是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的电泳方法。在这种支持介质上可根据被分离物质分子大小和分子电荷多少来分离。 聚丙烯酰胺凝胶有以下优点： ①聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺和N，N"甲叉双丙烯酰胺聚合而成的大分子。凝胶有 格子是带有酰胺侧链的碳-碳聚合物，没有或很少带有离子的侧基，因而电渗作用比较小，不易和样品相互作用。 ②由于聚丙烯酰胺凝胶是一种人工合成的物质，在聚合前可调节单体的浓度比，形成 不同程度交链结构，其空隙度可在一个较广的范围内变化，可以根据要分离物质分子 的大小，选择合适的凝胶成分，使之既有适宜的空隙度，又有比较好的机械性质。一 般说来，含丙烯酰胺7-7.5%的凝胶，机械性能适用于分离分子量范围不1万至100万物 质，1万以下的蛋白质则采用含丙烯酰胺15-30%的凝胶，而分子量特别大的可采用含 丙烯酰胺4%的凝胶，大孔胶易碎，小孔胶则难从管中取出，因此当丙烯酰胺的浓度增 加时可以减少双含丙烯酰胺，以改进凝胶的机械性能。 ③在一定浓度范围聚丙烯酰胺对热稳定。凝胶无色透明，易观察，可用检测仪直接测定。 ④丙烯酰胺是比较纯的化合物，可以精制，减少污染。合成聚丙烯酰胺凝胶的原料是丙烯酰胺和甲撑双丙烯酰胺。丙烯酰胺称单体，甲撑双 丙烯酰胺称交联剂，在水溶液中，单体和交联剂通过自由基引发的聚合反应形成凝 胶。 在聚丙烯酰胺凝胶形成的反应过程中，需要有催化剂参加，催化剂包括引发剂和 另速剂两部分。引发剂在凝胶形成中提供始自由基，通过自由基的传递，使丙烯酰胺 成为自由基，发动聚合反应，加速剂则可加快引发剂放自由基的速度。常用的引发剂 和加速剂的配伍如下表： 聚合反应催化剂配伍 引 发 剂 加 速 剂 （NH4)2S2O8 TEMED (NH4)2S2O8DMAPN 核 黄 素 TEMED 注：(NH4)2S2O8，过硫酸胺 TEMED：N，N，N，N";四甲基乙二胺 DMAPN：β－二甲基胺基丙晴 用过硫酸铵引发的反应称化学聚合反应；用核黄素引发，需要强光照射反应液， 称光聚合反应。 聚丙烯酰胺聚合反应可受下列因素影响： 1、大气中氧能淬灭自由基，使聚合反应终止，所以在聚合过程中要使反应液与空气 隔绝。 2、某些材料如有机玻璃，能抑制聚合反应。 3、某些化学药物可以减慢反应速度，如赤血盐。 4、温度高聚合快，温度低聚合慢。 以上几点在制备凝胶时必须加以注意。 凝胶的筛孔，机械强度及透明度等很大程度上由凝胶的浓度和交联决定。每100亳升 凝胶溶液中含有单体和交联剂的总克数称凝胶浓度，常用T%表达；凝胶溶液中交联剂 占单体和交联体总量的百分数称为交联度，常用C%表示，可用下式计算： 公 式 a：丙烯酰胺克数； b：甲撑双丙烯酰胺克数；m：缓冲液体积（毫升） 凝胶浓度过高时，凝胶硬而脆，容易破碎；凝胶浓度太低时，凝胶稀软，不易操作。 交联度过高，胶不透明并缺乏弹性；交联度过低，凝胶呈糊状。 聚丙烯酰胺凝胶具有较高的粘度，它不防止对流减低扩散的能力，而且因为它具有三 度空间网状结构，某分子通过这种网孔的能力将取决于凝胶孔隙和分离物质颗粒的大 小和形状，这是凝胶的分子筛作用。由于这种分子筛作用，这里的凝胶并不仅是单纯 的支持物，因此，在电泳过程中除了注意电泳的基本原理以外，还必须注意与凝胶本 身有关的各种性质（网孔的大小和形状等）。可通过下式计算来选择适当的凝胶网 孔。 公 式 式中：P为网孔平均直径，C为多聚体浓度，d为该多聚体分子直径（若不是卷曲的分 子应为5A），K为常数，K值取决于涨胶的几何构型，假如多聚体的链是以近似于直角 交联的，则约为1.5根据此式，我们可以通过多聚体浓度C近似地计算出网孔直径，例 如已知多聚体浓度为5%，其网孔平均直径应为： 公 式 这样的计算是粗略的，与实际情况有一定距离，有人测定了总浓度（T）为20%的丙烯酰胺液，在六种不同比例的双丙烯酰胺存在 下，聚合后的网孔大小，发现孔径与总浓度有关，总浓度愈大，孔径相应变小，机械 强度增强，与总浓度不变时，甲叉双丙烯酰胺（Bis)的浓度在5%时孔径最小，高于或 低于此值时，聚合体孔径都相对变大，凝胶孔径在凝胶电泳中是一个重要的参数，它 往往决定了电泳的分离效果。经过不断的实践，得到了如表3所示的经验值，在一般情况下，大多数生物体内的蛋白质采用7.5%浓 度的凝胶，所得电泳结果往往是满意的，因此称由此浓度组成的凝胶为“标准凝 胶”。 对那些用于重要研究的凝胶，最好是通过采用10%的一系列凝胶浓度梯进行预先试验，以选出最适凝胶浓度。

最大的不同是 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）用的蛋白质不做任何变性处理SDS-PAGE中的SDS是十二烷基磺酸钠，是蛋白质变性剂，SDS能拆散蛋白质的折叠结构，然后沿伸展的多肽链的表面吸附。使肽链带净负电荷，蛋白质在电场中的泳动速度仅与蛋白质颗粒大小有关。

1、凝胶电泳是通过电场作用将带负电荷的蛋白质样品在凝胶中进行分离的过程，在电场的作用下，带负电荷的蛋白质会向阳极迁移。2、在凝胶电泳中，使用的凝胶是聚丙烯酰胺或琼脂糖等材料制成的，可以形成不同孔径大小的网络结构，蛋白质样品通过凝胶孔隙进行分离，较小的蛋白质能够在凝胶中移动得更快，而较大的蛋白质则移动得更慢。3、当电泳结束后，蛋白质样品会在凝胶上形成一系列的带状条带，每个条带对应一个特定大小的蛋白质。在凝胶电泳的末端会进行染色或者进一步的分析方法来可视化和研究蛋白质条带。

作用原理聚丙烯酰胺凝胶电泳是网状结构，具有分子筛效应，它有两种形式，一种是非变性聚丙烯酰胺凝胶，蛋白质在电泳中保持完整的状态，蛋白在其中依三种因素分开：蛋白大小，形状和电荷。在电场的作用下，带电粒子能在聚丙烯凝胶中迁移，其迁移速度与带电粒子的大小、构型和所带的电荷有关。十二烷基磺酸钠（SDS）能与蛋白质的结合，改变蛋白质原有的构象，使其变成近似于雪茄烟形的长椭圆棒，其短轴长度一样，而长轴与分子量大小成正比。SDS-PGAE简介原理：将蛋白质溶液与SDS（十二烷基硫酸钠）混合，SDS为界面活性剂会破坏蛋白质的二级结构使其变性，并包覆变性蛋白质，使其带有一致的负电荷（大约每两个氨基酸一个SDS）和一致的形状（长条形）。如果没有SDS使其负电荷一致，可能会使有相近分子量的蛋白质。分布于不同的位置，此种电泳法为原态胶体电泳（Native-PAGE）。进行电泳时，分子量较小的较容易落下，相反的分子量较大的则卡在起点附近。虽然较大的电压可以缩短实验的时间，却会得到较模糊的结果，因此实验长达数个小时。以上内容参考：百度百科——SDS-PGAE

sds-page凝胶电泳原理是根据检体中蛋白质分子量大小的不同，使其在电泳胶中分离。SDS是阴离子去污剂，作为变性剂和助溶试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白分子的二、三级结构。而强还原剂如巯基乙醇，二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂。在样品和凝胶中加入还原剂和SDS后，分子被解聚成多肽链，解聚后的氨基酸侧链和SDS结合成蛋白－SDS胶束，所带的负电荷大大超过了蛋白原有的电荷量，这样就消除了不同分子间的电荷差异和结构差异。sds-page凝胶电泳作用浓缩胶的作用是有堆积作用，凝胶浓度较小，孔径较大，把较稀的样品加在浓缩胶上，经过大孔径凝胶的迁移作用而被浓缩至一个狭窄的区带。当样品液和浓缩胶选Tris/HCl缓冲液，电极液选Tris/甘氨酸。电泳开始后，HCl解离成氯离子，甘氨酸解离出少量的甘氨酸根离子。蛋白质带负电荷，因此一起向正极移动，其中氯离子最快，甘氨酸根离子最慢，蛋白居中。电泳开始时氯离子泳动率最大，超过蛋白，因此在后面形成低电导区，而电场强度与低电导区成反比，因而产生较高的电场强度，使蛋白和甘氨酸根离子迅速移动，形成一稳定的界面，使蛋白聚集在移动界面附近，浓缩成一中间层。

阴极电泳用水溶性树脂是一种阳离子型化合物，用有机酸中和，在水中溶解后，以分子和离子平衡状态存在于直流电场中，两极产生电位差，离子发生定向移动，阳离子向阴极移动，并在阴极表面上得到电子沉积于阴极表面，而阴离子向阳极移动，在阳极上放出电子氧化成酸。这就是电泳涂装的基本原理。它是一个非常复杂的电化学反应，其中包括：电解、电泳、电沉积、电渗四个同时进行的过程。1、电解当电流通过电解电质水溶液时，水便发生电解反应，在阳极放出氢气，阴极放出氧气，所以在涂装过程中应尽量降低电压并防止其它杂质离子混合漆液中，因为电解反应时放出过量气体，会影响漆膜质量。2、电泳在直流电压作用下，分散在介质中的带电胶体粒子向与它所带电荷相反的电极方向移动称为电泳。电泳漆液中除带负电荷的树脂粒子可以电泳外，不带电荷的颜料和体质颜料粒子吸附在带电荷的胶体树脂粒子上也随着电泳动。3、电沉积在电场作用下带电荷的树脂粒子电泳到达阴极，放出电子沉积在阴极表面，形成不溶于水的漆膜称为电沉积。它是电泳涂装过程中的主要反应，电沉积首先在电力线密度特别高的部位，如被涂工件的边缘棱角和尖端处进行，而一旦沉积发生时，被涂工件（阴极）就具有一定程度的绝缘性，电场于是随着被涂覆的表面向后移动，直到最后得到完全均匀的涂层。4、电渗它是电泳的逆过程，当漆液胶体粒子受电场影响，向阴极移动并沉积时，吸附在阴极上的介质（水）在内渗力的作用下，从阴极穿过沉积的漆膜进入漆液中称为电渗。电渗的作用是将电沉积下来的漆膜进行脱水，通常新沉积的漆膜含水量为5~15%，可直接进入高温烘干，不会发生起泡或流挂等现象。

电泳是电泳涂料在阴阳两极，施加于电压作用下，带电荷之涂料离子移动到阴极，并与阴极表面所产生之碱性作用形成不溶解物，沉积于工件表面。它包括四个过程：1 ）电解（分解）在阴极反应最初为电解反应，生成氢气及氢氧根离子 OH ，此反应造成阴极面形成一高碱性边界层，当阳离子与氢氧根作用成为不溶于水的物质，涂膜沉积，方程式为： H2O→OH+H2 ）电泳动（泳动、迁移）阳离子树脂及 H+ 在电场作用下，向阴极移动，而阴离子向阳极移动过程。3 ）电沉积（析出）在被涂工件表面，阳离子树脂与阴极表面碱性作用，中和而析出不沉积物，沉积于被涂工件上。4 ）电渗（脱水）涂料固体与工件表面上的涂膜为半透明性的，具有多数毛细孔，水被从阴极涂膜中排渗出来，在电场作用下，引起涂膜脱水，而涂膜则吸附于工件表面，而完成整个电泳过程。

1、琼脂糖凝胶电泳原理：琼脂糖凝胶具络，物质分子通过时到阻力，大分子物质在涌动时受到的阻力大，因此在凝胶电泳中，带电颗粒的分离不仅取决于净电荷的性质和数量，而且还取决于分子大小，这就大大提高了分辨能力。但由于其孔径相比于蛋白质太大，对大多数蛋白质来说其分子筛效应微不足道，现广泛应用于核酸的研究中。琼脂糖凝胶电泳是用琼脂糖作支持介质的一种电泳方法。其分析原理与其他支持物电泳最主要区别是：它兼有“分子筛”和“电泳”的双重作用。 2、核酸是两性电解质，其等电点为pH2-2.5，在常规的电泳缓冲液中（pH约8.5），核酸分子带负电荷，在电场中向正极移动。核酸分子在琼脂糖凝胶中泳动时，具有电荷效应和分子筛效应，但主要为分子筛效应。线状双链DNA分子在一定浓度琼脂糖凝胶中的迁移速率与DNA分子量对数成反比，分子越大则所受阻力越大，也越难于在凝胶孔隙中移动，因而迁移得越慢。

SDS-PAGE凝胶电泳原理是一种分离蛋白质的方法，其答案是通过电泳将蛋白质分离并定量。作用原理聚丙烯酰胺凝胶电泳是网状结构，具有分子筛效应，它有两种形式，一种是非变性聚丙烯酰胺凝胶，蛋白质在电泳中保持完整的状态，蛋白在其中依三种因素分开：蛋白大小，形状和电荷。在电场的作用下，带电粒子能在聚丙烯凝胶中迁移，其迁移速度与带电粒子的大小、构型和所带的电荷有关。十二烷基磺酸钠（SDS）能与蛋白质的结合，改变蛋白质原有的构象，使其变成近似于雪茄烟形的长椭圆棒，其短轴长度一样，而长轴与分子量大小成正比。SDS-PGAE简介：原理：将蛋白质溶液与SDS（十二烷基硫酸钠）混合，SDS为界面活性剂会破坏蛋白质的二级结构使其变性，并包覆变性蛋白质，使其带有一致的负电荷（大约每两个氨基酸一个SDS）和一致的形状（长条形）。如果没有SDS使其负电荷一致，可能会使有相近分子量的蛋白质。分布于不同的位置，此种电泳法为原态胶体电泳（Native-PAGE）。进行电泳时，分子量较小的较容易落下，相反的分子量较大的则卡在起点附近。虽然较大的电压可以缩短实验的时间，却会得到较模糊的结果，因此实验长达数个小时。

是胶体的一种特性

以醋酸纤维薄膜为支持物，浸入ph8.6的缓冲液后吸去多余液体。将微量血清点于膜上，经电泳后，将薄膜置染色液中使蛋白质固定并染色，洗去多于染料。将膜条烘干，再将其用透明液进行透明处理。用光密度计或凝胶成像系统进行成分分析比较。

1.电泳技术的临床应用及进展最早期的界面电泳（Moving Boundary），开创了电泳技术的新纪元，区带电泳技术（Zone electrophoresis）是在临床检验领域中应用最广泛的技术，也是与临床密切结合的一种技术，现已从手工操作向自动化方向发展，并结束了电泳要用缓冲液的历史，使电泳技术又进入了一个新的里程碑。现就八大常用技术作一简述。血清蛋白电泳新鲜血清经电泳后可精确地描绘出患者蛋白质的全貌，有助于许多临床疾病判断的参考，在各类教材书上已清晰的描述了各种病理现象所显现的图像，一般常见的是白蛋白降低，某个球蛋白区域升高，提示不同的临床意义。如球蛋白多克隆（poly-clonal）增高，β-γ融合的桥连现象，在γ区呈现细而密的寡克隆（oligoclonal）区带，及由单一克隆浆细胞异常增殖所产生的单克隆（monoclonal）免疫球蛋白区带，又称M蛋白（Monoclonal Protein）带，血清蛋白电泳是其首选的实验诊断方法。免疫固定电泳血清免疫固定电泳（Immunofixation, IF）技术是血清蛋白质在琼脂糖凝胶介质上经电泳分离后，应用蛋白质固定剂和各型免疫球蛋白及其轻链抗血清，加于凝胶表面的泳道上，经孵育和扩散后，若有对应的抗原存在，则在适应位置形成抗原抗体复合物并沉淀下来。染色后蛋白质电泳参考泳道和抗原抗体沉淀区带被氨基黑着色，根据电泳移动距离分离出单克隆组份，可对各类免疫球蛋白及其轻链进行分型。血清免疫固定电泳技术用于M蛋白的型、亚型和轻链型，本周（Bence-Jonse）蛋白和游离轻链的分型和鉴别。同工酶电泳血清乳酸脱氢酶同工酶电泳血清肌酸激酶及其亚型同工酶电泳血清碱性磷酸酶同工酶电泳血清碱性磷酸酶同工酶电泳具有三种不同结构的基因编码或在转移后修饰的结果，按其氨基酸序列可分为小肠型、胎盘型和组织非特异型（肝、肾、骨），它们各自表达产物可在血清中呈现，具有不同的意义。利用麦胚凝集素（wheat germ agglutinin, WGA）与ALP-L1和ALP-B糖链亲和力的不同，血清与WGA作用再经电泳后可将ALP同工酶予以分离。肝外胆道阻塞转移肝癌时，高分子ALP（ALP-L2）明显增高，在原发性肝癌时肝型ALP(ALP-L1)明显增高，骨转移性癌时ALP-B增高。脂蛋白电泳应用自动电泳系统可将血清中脂蛋白组份进行分离，呈现LDL、VLDL和HDL条带，输入TC值，计算各种脂蛋白中胆固醇含量，LDL-C/HDL-C比值在正常人群组与冠心病患者组存在显著差异（p<0.001）；诊断临界值（cut-off point）为3.89，诊断灵敏度76.7%，特异性79.8%。LDL-C/HDL-C比值是粥样硬化性冠脉疾病重要的危险因子之一，明显优于胆固醇或其它血脂的单个含量指标，且随比值的增加，患冠脉疾病的危险性相应增大。在凝胶中脂蛋白的等电点不同，不仅可区分α,前β和β区带，又因介质中含有抗LP(a)抗体及阳离子存在，抗LP(a)抗体与患者血清中LP(a)结合形成复合物，阳离子则抑制其它脂蛋白的泳动速度，LP(a)便与其它脂蛋白分离开来。清晰的LP(a)条带呈现在前β与γ区域之间，阳性条带扫描后，可获得区带的面积及其百分含量，提高了对心、脑血管独立的危险因子LP(a)检测的敏感性和特异性。血红蛋白电泳血红蛋白电泳可使正常血红蛋白HbA与HbA2分离，也可检测出大部分异常血红蛋白如：HbS、HbD、HbC和HbE。当HbA2、HbC和HbE>20%时，则难以分离和鉴别。应先用碱性琼脂糖凝胶血红蛋白电泳进行正常和异常血红蛋白的分离和检测，通常用于孕妇的筛选，然后再进行酸性琼脂糖凝胶血红蛋白电泳，对异常血红蛋白予以分离和鉴别。血红蛋白遗传性分子病常分为异常Hb病和地中海贫血两大类。异常Hb病如镰状细胞贫血，在碱性缓冲液中异常HbS电泳区带的位置呈现在HbA与HbA2之间，异常血红蛋白的HbC和HbE电泳迁移率都十分缓慢，HbC和HbA2可重叠。在PH6.2的枸橼酸缓冲液的是琼脂糖介质电泳中，由于HbC不能与HbA分离，这样就可检测出HbE。异常血红蛋白HbD是在碱性缓冲液中其电泳迁移率如同HbS，而在PH6.2枸橼酸缓冲液的琼脂糖介质中，因HbS与HbA不能分离，这样就可以分离和检测出HbD。β-地中海贫血是HbA的合成受损，电泳图谱可呈现HbA2与HbF区带。糖化血红蛋白电泳非浓缩尿蛋白电泳脑脊液电泳

1、琼脂糖凝胶电泳原理：琼脂糖凝胶具络，物质分子通过时到阻力，大分子物质在涌动时受到的阻力大，因此在凝胶电泳中，带电颗粒的分离不仅取决于净电荷的性质和数量，而且还取决于分子大小，这就大大提高了分辨能力。但由于其孔径相比于蛋白质太大，对大多数蛋白质来说其分子筛效应微不足道，现广泛应用于核酸的研究中。琼脂糖凝胶电泳是用琼脂糖作支持介质的一种电泳方法。其分析原理与其他支持物电泳最主要区别是：它兼有“分子筛”和“电泳”的双重作用。 2、核酸是两性电解质，其等电点为pH2-2.5，在常规的电泳缓冲液中（pH约8.5），核酸分子带负电荷，在电场中向正极移动。核酸分子在琼脂糖凝胶中泳动时，具有电荷效应和分子筛效应，但主要为分子筛效应。线状双链DNA分子在一定浓度琼脂糖凝胶中的迁移速率与DNA分子量对数成反比，分子越大则所受阻力越大，也越难于在凝胶孔隙中移动，因而迁移得越慢。

作用原理聚丙烯酰胺凝胶电泳是网状结构，具有分子筛效应，它有两种形式，一种是非变性聚丙烯酰胺凝胶，蛋白质在电泳中保持完整的状态，蛋白在其中依三种因素分开：蛋白大小，形状和电荷。在电场的作用下，带电粒子能在聚丙烯凝胶中迁移，其迁移速度与带电粒子的大小、构型和所带的电荷有关。十二烷基磺酸钠（SDS）能与蛋白质的结合，改变蛋白质原有的构象，使其变成近似于雪茄烟形的长椭圆棒，其短轴长度一样，而长轴与分子量大小成正比。SDS-PGAE简介原理：将蛋白质溶液与SDS（十二烷基硫酸钠）混合，SDS为界面活性剂会破坏蛋白质的二级结构使其变性，并包覆变性蛋白质，使其带有一致的负电荷（大约每两个氨基酸一个SDS）和一致的形状（长条形）。如果没有SDS使其负电荷一致，可能会使有相近分子量的蛋白质。分布于不同的位置，此种电泳法为原态胶体电泳（Native-PAGE）。进行电泳时，分子量较小的较容易落下，相反的分子量较大的则卡在起点附近。虽然较大的电压可以缩短实验的时间，却会得到较模糊的结果，因此实验长达数个小时。以上内容参考：百度百科——SDS-PGAE

sds-page凝胶电泳原理是根据检体中蛋白质分子量大小的不同，使其在电泳胶中分离。SDS是阴离子去污剂，作为变性剂和助溶试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白分子的二、三级结构。而强还原剂如巯基乙醇，二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂。在样品和凝胶中加入还原剂和SDS后，分子被解聚成多肽链，解聚后的氨基酸侧链和SDS结合成蛋白－SDS胶束，所带的负电荷大大超过了蛋白原有的电荷量，这样就消除了不同分子间的电荷差异和结构差异。sds-page凝胶电泳作用浓缩胶的作用是有堆积作用，凝胶浓度较小，孔径较大，把较稀的样品加在浓缩胶上，经过大孔径凝胶的迁移作用而被浓缩至一个狭窄的区带。当样品液和浓缩胶选Tris/HCl缓冲液，电极液选Tris/甘氨酸。电泳开始后，HCl解离成氯离子，甘氨酸解离出少量的甘氨酸根离子。蛋白质带负电荷，因此一起向正极移动，其中氯离子最快，甘氨酸根离子最慢，蛋白居中。电泳开始时氯离子泳动率最大，超过蛋白，因此在后面形成低电导区，而电场强度与低电导区成反比，因而产生较高的电场强度，使蛋白和甘氨酸根离子迅速移动，形成一稳定的界面，使蛋白聚集在移动界面附近，浓缩成一中间层。

u2022电泳原理：电泳是电泳涂料在阴阳两极，施加于电压作用下，带电荷之涂料离子移动到阴极，并与阴极表面所产生之碱性作用形成不溶解物，沉积于工件表面。它包括四个过程：1）电解（分解）在阴极反应最初为电解反应，生成氢气及氢氧根离子OH，此反应造成阴极面形成一高碱性边界层，当阳离子与氢氧根作用成为不溶于水的物质，涂膜沉积，方程式为：H2O→OH+H2）电泳动（泳动、迁移）阳离子树脂及H+在电场作用下，向阴极移动，而阴离子向阳极移动过程。3）电沉积（析出）在被涂工件表面，阳离子树脂与阴极表面碱性作用，中和而析出不沉积物，沉积于被涂工件上。4）电渗（脱水）涂料固体与工件表面上的涂膜为半透明性的，具有多数毛细孔，水被从阴极涂膜中排渗出来，在电场作用下，引起涂膜脱水，而涂膜则吸附于工件表面，而完成整个电泳过程。u2022电泳表面处理工艺的特点：电泳漆膜具有涂层丰满、均匀、平整、光滑的优点，电泳漆膜的硬度、附着力、耐腐、冲击性能、渗透性能明显优于其它涂装工艺。

原理：在确定的条件下，带电粒子在单位电场强度作用下，单位时间内移动的距离为常数，是该带电粒子的物化特征性常数。不同带电粒子因所带电荷不同，或虽所带电荷相同但荷质比不同，在同一电场中电泳，经一定时间后，由于移动距离不同而相互分离。电泳移动规律：1、利用电泳可以确定胶体微粒的电性质，向阳极移动的胶粒带负电荷，向阴极移动的胶粒带正电荷。2、一般来讲，金属氢氧化物、金属氧化物等胶体微粒吸附阳离子，带正电荷；非金属氧化物、非金属硫化物等胶体微粒吸附阴离子，带负电荷。3、在电泳实验中，氢氧化铁胶体微粒向阴极移动，三硫化二砷胶体微粒向阳极移动。利用电泳可以分离带不同电荷的溶胶。扩展资料主要应用方向：1、在医院临床检验中，利用电泳技术分析血清中的酶及同工酶，可以判定血细胞的正常与异常；；测定体液中可能存在微生物、原虫的特异性抗原成分，在抗原成分分离的基础上，寻找所需的单克隆抗体等等。2、在陶瓷生产中，借助它来除去黏土中所混杂的氧化铁杂质。由于黏土微粒带负电荷而向正极移动，氧化铁微粒带正电荷而向负极移动。因此，在正极附近就可收集到纯净的黏土。3、电泳在农业领域用途非常广泛，它可以用于杂种优势的预测，杂种后代的鉴定，不同品种的区别，亲缘关系的分析，雄性不育系的鉴定，遗传基因的定位，植物抗性的研究等许多方面。参考资料来源：百度百科-电泳