蛋白质

以醋酸纤维薄膜为支持物，浸入ph8.6的缓冲液后吸去多余液体。将微量血清点于膜上，经电泳后，将薄膜置染色液中使蛋白质固定并染色，洗去多于染料。将膜条烘干，再将其用透明液进行透明处理。用光密度计或凝胶成像系统进行成分分析比较。

蛋白质2维电泳 1个方向是SDS-聚丙烯酰胺凝胶 主要是把蛋白质按照分子量分开 1个方向是等点聚焦 把蛋白质按照等电点的不同分开 这样就可以把不同的蛋白质尽可能的分开 可以结合质谱对细胞进行蛋白质组的研究 例如我们研究癌细胞和癌旁细胞 利用这个方法就可以知道 两种细胞都有哪些蛋白质表达的不同

透析袋就是一种半透膜小分子能够自由出入，蛋白质这种大分子则保留在里面一般透析袋会标明透析的截留分子量一般来说，磁力搅拌情况下3个小时左右可以透析完全不搅拌就静置过夜好了另外看你透析换液次数，换的越勤就越快点

透析膜是半透膜，蛋白质是大分子物质，它不能透过透析膜，而小分子物质即无机盐、单糖等，可以自由通过透析膜与周围的缓冲溶液进行溶质交换，进入到透析液中，在实验室分离纯化蛋白质的过程中，常利用透析的方法除去蛋白质溶液中的小分子物质。

植脂末没事的，所谓咖啡伴侣就是这东西。

“植脂末”在生产过程中可能会产生反式脂肪酸，它可以使人体血液中的低密度脂蛋白增加，高密度脂蛋白减少，从而诱发血管硬化，增加心脏病、脑血管意外的危险。反式脂肪酸对可以促进人类记忆力的一种胆固醇具有抵制作用，长期饮用需要慎重。

对，剧毒

蛋白质翻译水平检测方法如下。蛋白质翻译后修饰（post-translationalmodifications，PTMs），如磷酸化、乙酰化、泛素化、SUMO化、糖基化等，大幅度的增加了蛋白质组的复杂性。检测蛋白质的翻译后修饰，了解工作、影响蛋白质组和调控基因组将极大地提高我们对遗传学和表观遗传学的理解。目标蛋白的PTMs研究通常需要一个富集步骤，修饰蛋白的丰度较低。PTMs检测方法都是结合富集策略开发的，以最佳识别、验证和研究目标蛋白中PTMs的功能。

进化速率既可指分子的进化速率（蛋白质或核酸等大分子中的氨基酸或核苷酸在一定时间内的替换率），也可指某一类群的物种分化速率，甚至可指特定性状（如体高）的进化速率。因此，笼统地说，进化速率指在进化过程中，单位时间内发生的改变。对有性生殖的物种来说，一般体制越简单，可塑性越大，成种速率越快，而进行无性生殖微生物的种类稀少，它们从公共基因库中进行组合物种以实现快速的适应需求。 分子进化速率取决于 蛋白质 或 核酸 等大分子中的 氨基酸 或 核苷酸 在一定时间内的替换率。生物大分子进化的特点之一是，每一种大分子在不同生物中的进化速度都是一样的,并且与年代间隔以及所处环境无关。蛋白质分子进化速率计算公式： Kaa=(daa/Naa)/2T。 式中：daa为两种 同源蛋白质 中氨基酸的差异数，Naa为同源蛋白质中氨基酸残基数，T为2种生物的分歧进化时间。每个密码子每年的突变频率约为(0.3-9)×10^-9 进化速率的最佳相关性不是蛋白质的功能重要性，而是蛋白质的表达水平。 必须基因的进化应该更慢，因为序列越保守的基因，其产物对生物的重要性越大 图中x轴是基因表达量，y轴是蛋白质进化速率，每个小图上沿标示了物种的种名。图上每个点是该物种里的一个基因，点密度太大，画不下的地方用色阶（蓝色到红色，红色为密度最高）表示。图上还标示了X-Y的Spearman 相关性系数 。 Drummond等人在2005年提出了翻译稳健性（Translational Robustness）假说： 高表达基因由于产生的蛋白质分子更多，其中发生误折叠的分子也更多，为了避免误折叠分子对细胞的负面作用，高表达基因的蛋白质序列在进化上受到更大的限制（发生误折叠的概率比低表达基因更低），因此进化很慢。 后来，有人发现基因的表达量越高，其mRNA的二级结构越稳定。换句话说，高表达的基因序列对mRNA二级结构有额外的要求，从而导致了RNA序列和蛋白质序列在进化上受到更大的限制，因此进化更慢。后来，有人发现基因的表达量越高，其mRNA的二级结构越稳定。换句话说，高表达的基因序列对mRNA二级结构有额外的要求，从而导致了RNA序列和蛋白质序列在进化上受到更大的限制，因此进化更慢。

蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、亚硝基化、甲基化、乙酰化、脂质化和蛋白水解，几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因此，识别和理解 PTM 在细胞生物学和疾病治疗和预防的研究中至关重要。看到一篇 Thermo Fisher的文章，关于翻译后修饰Post-Translational Modifications (PTMs)，分享在这儿，原文是英文，值得收藏和学习哦！Introduction：在过去的几十年里，科学家们发现人类蛋白质组比人类基因组要复杂得多。虽然估计人类基因组由 20,000 至 25,000 个基因组成，但人类蛋白质组中的蛋白质总数估计超过 100 万个。这些估计证明单基因编码多个蛋白。基因组重组、选择性启动子处的转录起始、差异转录终止和转录本的选择性剪接是由单个基因产生不同 mRNA 转录本的机制。蛋白质翻译后修饰 (PTMs) 进一步促进了从基因组水平到蛋白质组复杂性的增加。PTMs 是一种化学修饰，在功能蛋白质组中发挥关键作用，因为它们调节活性、定位以及与其他细胞分子（如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子）的相互作用。u200b图示：翻译后修饰是增加蛋白质组多样性的关键机制。虽然基因组包含 20,000 至 25,000 个基因，但蛋白质组估计包含超过 100 万个蛋白质。转录和 mRNA 水平的变化增加了转录组相对于基因组的大小，无数不同的翻译后修饰相对于转录组和基因组都以指数方式增加了蛋白质组的复杂性。此外，人类蛋白质组是动态的，随着大量刺激的变化而变化，翻译后修饰常用于调节细胞活性。PTM 发生在不同的氨基酸侧链或肽键上，它们通常由酶活性介导。事实上，据估计，5% 的蛋白质组包含 200 多种类型翻译后修饰的酶。这些酶包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶，它们在氨基酸侧链上添加或移除功能组、蛋白质、脂质或糖；以及蛋白酶，它们切割肽键以移除特定序列或调节亚基。许多蛋白质也可以利用自催化结构域，如自激酶和自蛋白分解结构域进行自我修饰。翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如，许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰，以介导适当的蛋白质折叠或稳定，或将新生蛋白质引导到不同的细胞区室（例如，细胞核、膜）折叠和定位完成后发生其他修饰，以激活或灭活催化活性或以其他方式影响蛋白质的生物活性。蛋白质也与靶向降解蛋白质的标签共价连接。除了单一的修饰外，蛋白质通常还通过翻译后切割和通过蛋白质成熟或激活的分步机制增加功能基团的组合进行修饰。

--------------------- 1 →进入消化道被微生物消化成葡萄糖 ---------------- 2 →G被微生物转化为挥发性脂肪酸 ------------------- 3 →被牛吸收(淋巴循环)进入肝脏 -------------------- 4 →转氨基作用生成氨基酸 -------------------------- 5 →DNA中基因表达时蛋白质合成产生机体组织蛋白 ----- 6 →奶牛泌乳--------------------------------------- 7 就是这个思路 1.草中主要含有纤维素,还有果胶,无机灰分等 有纤维素（cellulose）是由葡萄糖组成的大分子多糖。不溶于水及一般有机溶剂。是植物细胞壁的主要成分。纤维素是世界上最丰富的天然有机物，占植物界碳含量的50％以上。棉花的纤维素含量接近100％，为天然的最纯纤维素来源。一般木材中，纤维素占40～50％，还有10～30％的半纤维素和20～30％的木质素。此外，麻、麦秆、稻草、甘蔗渣等，都是纤维素的丰富来源。 纤维素是D-葡萄糖以β-1，4糖苷键组成的大分子多糖，分子量约50000～2500000，相当于300～15000个葡萄糖基。分子式可写作（C6H10O5）n。 2.草被牛采食进入消化道被微生物消化成葡萄糖 瘤胃是反刍动物的第一胃。食草动物反刍时,食物从此处返回口中.瘤胃位于腹腔左侧，几乎占据整个左侧腹腔，在它前侧部是瘤胃前庭，经喷门与食道相通 瘤胃内容物：瘤胃水含量较高，平均可达85～90%；干物质含量较低，平均为10～15% 瘤胃PH值：比较稳定，在5.5～7.5之间 瘤胃温度：由微生物发酵产生，维持在38.5～40°C 瘤胃中含有纤毛虫等微生物将草降解,瘤胃微生物（liuweiweishengwu）共生在牛、羊、鹿和骆驼等反刍动物瘤胃中的细菌和原生动物等微生物的总称。数量极多。反刍动物可为它们提供纤维素等有机养料、无机养料和水分，并创造合适的温度和厌氧环境，而瘤胃微生物则可帮助反刍动物消化纤维素和合成大量菌体蛋白，最后进入皱胃（真胃）时，它们便被全部消化，又成为反刍动物的主要养料。瘤胃内容物中，通常每毫升约含1010个细菌和4×106个原生动物。经统计，如1头体重达300公斤的肉用牛，它的瘤胃容积约为40升，可含4×1014个细菌和4×1010个原生动物。瘤胃微生物除有细菌和原生动物外，还能见到酵母样微生物和噬菌体。常见到的细菌有纤维素消化菌〔如白色瘤胃球菌（Ruminococcusalbus）〕、半纤维素消化菌〔如居瘤胃拟杆菌（Bacteriodesruminocola）〕、淀粉分解菌〔如反刍月形单胞菌（Selenomonasruminantium）〕、产甲烷菌〔如反刍甲烷杆菌（Methanobacteri-umruminantium）〕等三四十种。常见到的原生动物主要是纤毛虫，纤毛虫体的大小约为40～200微米，数量一般为20～200万/毫升。种类可分为全毛虫和寡毛虫两大类。全毛虫有原口等毛虫（Isotichaprostma）、肠等毛虫（Isotichaintestinalis）、厚毛虫（Dasytricharuminantium）；寡毛虫有囊状内毛虫（Entodiniumbursa）、贪食内毛虫（E．vorax）、尖尾内毛虫（E．caudatum）、有齿双毛虫（Diplodiniumdenticulatum）、多泡双毛虫（Polyplastronmultivesticulatum）、家牛双毛虫（Eudiplodiniumtauricum）、细硬甲虫（Ostracodiniumgracile）、无尾前毛虫（Epidiniumecaudatum）和有尾头毛虫（Ophryoscolexcaudatus）等。 纤维素酶的组成与功能 纤维素酶根据其催化反应功能的不同可分为内切葡聚糖酶（1,4-β-D-glucan glucanohydrolase或endo-1,4-β-D-glucanase，EC3.2.1.4），来自真菌的简称EG,来自细菌的简称Cen、外切葡聚糖酶（1,4-β-D-glucan cellobilhydrolase或exo-1,4-β-D-glucannase，EC.3.2.1.91），来自真菌的简称CBH,来自细菌的简称Cex) 和β-葡聚糖苷酶（β-1,4- glucosidase，EC.3.2.1.21）简称BG。内切葡聚糖酶随机切割纤维素多糖链内部的无定型区,产生不同长度的寡糖和新链的末端。外切葡聚糖酶作用于这些还原性和非还原性的纤维素多糖链的末端,释放葡萄糖或纤维二糖。β-葡萄糖苷酶水解纤维二糖产生两分子的葡萄糖。真菌纤维素酶产量高、活性大，在畜牧业和饲料工作中主要应用真菌来源的纤维素酶。 2.纤维素酶降解纤维素的机理研究 纤维素酶反应和一般酶反应不一样，其最主要的区别在于纤维素酶是多组分酶系，且底物结构极其复杂。由于底物的水不溶性，纤维素酶的吸附作用代替了酶与底物形成的ES复合物过程。纤维素酶先特异性地吸附在底物纤维素上，然后在几种组分的协同作用下将纤维素分解成葡萄糖。 1950年，Reese等提出了C1-Cx假说，该假说认为必须以不同的酶协同作用，才能将纤维素彻底的水解为葡萄糖。协同作用一般认为是内切葡聚糖酶(C1酶)首先进攻纤维素的非结晶区，形成Cx所需的新的游离末端，然后由CX酶从多糖链的还原端或非还原端切下纤维二糖单位，最后由β-葡聚糖苷酶将纤维二糖水解成二个葡萄糖。不过，纤维素酶的协同作用顺序不是绝对的，随后的研究中发现，C1-Cx和β-葡聚糖苷酶必须同时存在才能水解天然纤维素。若先用C1酶作用结晶纤维素，然后除掉C1酶，再加入Cx酶，如此顺序作用却不能将结晶纤维素水解。 3.G被微生物转化为挥发性脂肪酸 秸秆类粗饲料主要在瘤胃内消化,代谢产物为挥发性脂肪酸(VFA).有认为水牛瘤胃内VFA水平较高是由于纤维素消化力较强 稻草纤维素消化率与TvFA浓度的关系:反自动物维持生命活动及生产的能量主要来自VFA“"。瘤胃是饲料消化和产生VFA的主要器官，瘤胃中产生的VFA可满足动物机体的大部分能量需要。本试验第一，二期水牛日粮中稻草占90一100肠，而稻草主要由细胞壁构成(85.9肠)，含有较多的纤维素(54.7肠)，因而瘤胃对纤维素的消化较大程度上决定着稻草的利用和产生VFA的数量。因此，纤维素在瘤胃中被消化的程度可作为稻草利用率的一项主要指标。但纤维素消化率的测定繁琐、费时，而瘤胃TVFA浓度可快速测定，若TVFA浓度与纤维素消化率之间存在相关性，便可依TVFA浓度估测纤维素的消化率，从而间接地估计 4.被牛吸收(淋巴循环)进入肝脏 VFA的肝脏代谢 进入门静脉的大多数VFA被肝脏吸收。除乙酸外,VFA在肝脏的吸收量占60~84%。因此门静脉VFA的净吸收量为80%~100%。通常穿过肝脏的乙酸有个净释放量(Reynolds,1995),但在绵羊和肉牛乙酸也有一个小的单向的吸收(Kristensenand Harmon,2004b)。在净基础上,肝脏丁酸的吸收不能解释乙酸的释放;因为当考虑乙酰乙酸的吸收时3-羟基丁酸的释放比丁酸的吸收高得多。因此肝脏释放的大部分3-羟基丁酸一定是从血液吸收的脂肪酸如NEFA或酯化的脂肪酸(Bell,1980)。奶牛肝脏吸收丙酸门静脉净流量的0.93。然而,内脏中丙酸的净流量随门静脉的吸收增加而增加(Berthelot等,2002;Majdoub等,2003)。短期的试验表明,瘤胃丁酸吸收量的增加可减少丙酸的肝脏排出。用阉牛试验发现,瘤胃丁酸吸收量增加使丙酸内脏释放量从0.08增加到0.22(Kristensen and Harmon,2004a)。丙酸是反刍动物生成葡萄糖的底物(Danfar等,1995)且丁酸吸收的突然增加可能不仅为生酮作用提供底物,而且通过从肝脏到外周组织转变丙酸的代谢也影响葡萄糖的动态平衡。肝脏葡萄糖的产量与饲料采食量(Reynold,1995)和产奶量(Danfar,1994)有关。然而,丙酸肝脏吸收量并不直接反映出肝脏葡萄糖的产量。给阉牛饲喂丙酸钠发现所增加的葡萄糖有不能挽回的损失率,虽然丙酸是生糖的,且可大量变成琥珀酸,但不是都生成葡萄糖(Steinhour and Bauman,1988),其转变效率只有0.4。无数研究报道,甚至当丙酸可利用性在处理间的差异与肝脏葡萄糖释放量是相当时,绵羊、阉牛或奶牛灌注或饲喂丙酸并不影响肝脏葡萄糖释放或葡萄糖不可挽回的损失(Kriste-nsen and Harmon,2004b Lemosquet等,2004)。肝脏中丙酸吸收量增加并不影响生糖氨基酸的吸收(Savary-Auzwloux等,2003)。肝脏糖库的变化也不能对此做出解释(Lemosquet等,2003)。Lemosquet等(2004)研究指出,在灌注14d期间,肝脏积累肝糖应该是多于14kg。因此,目前如果只估计生糖底物和葡萄糖的平衡,不可能说明肝脏中丙酸的吸收增加。如果所有丙酸被代谢成琥珀酸,通过丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸脱羧形成乙酰CoA,由于肝脏中不可能有高水平的乙酰-CoA,从而激活丁酰酶并抑制丁酸脱氢酶,因此推测在肝脏中存在丙酸的另一条代谢途径,否则已存大量氨基酸并不能被现有奶牛肝脏营养平衡理论解释。在丁酸代谢中,肝脏的作用与丙酸的代谢有很大的区别。与丙酸相比,不仅丁酸的排出低,而且吸收的丁酸只有25%释放到门静脉。有人假设,丁酸在瘤胃上皮细胞代谢的主要原因是丁酸逃离肝脏,因此避免丙酰CoA和丁酰CoA的混合。把丙酸和丁酸的代谢分入 不同的组织,它可能保证在两种组织中更多的同质底物库。在某种程度上这种解释可说明在瘤胃上皮细胞中VFA的不同代谢,肝脏中代谢情况还不知道,但惊奇的是,肝脏对丙酸的亲合力高,对丁酸相对低,对比戊酸长的脂肪酸也高。甚至对非酮体奶牛,肝脏释放出的3-羟基丁酸也比丁酸多。尽管瘤胃上皮细胞代谢丁酸的3/4,但它只释放在内脏产生3-羟基丁酸的一半(Reynolds等,2003)。通过肝脏释放3-羟基丁酸的碳源是可能的,除丁酸外,从门静脉血吸收的还有乙酰乙酸(Lomax等,1983)和中长链脂肪酸(Bell等,1980)。综上所述,肝脏是丙酸、支链VFA和比丁酸长的脂肪酸代谢的最重要场所。乙酸由肝脏产生,丁酸主要由肠道上皮细胞代谢。以饲料评价体系为基础的营养成分中所有VFA的代谢尽管VFA占ME的大部分,但目前的饲料评价体系还不能清晰地说明VFA可利用性和代谢过程。然而,凭借多瘘管奶牛及已有VFA知识,要获得胃肠道VFA的组成和数量是可能的。对瘤胃发酵和复杂的中间代谢的认识还有待今后深入研究。在实际应用中,为了满意地描述VFA对反刍动物的利用性和营养成分供应及中间代谢的相互作用,采 用NBFE体系或者能测量或者能预测大量至关重要的瘤胃变量。由于反刍动物瘤胃发酵的复杂和这个体系的动态变化,一个有吸引力的策略可能是把NBFE体系建立在通过瘤胃感应器配备无线电传送在合适的时间预测和调控瘤胃参数模型的基础上(Sievers等,2004)。只要模型准确预测或调控VFA产量没有满意的答案,NBFE体系就不能描述以营养成分为基础ME的最大成分。还有在中间体系内,需要模拟营养供应变化所产生的代谢结果。只要我们不能确立肝脏的碳源,我们就会 忽视内部器官重要营养成分的交换,因此我们很难从血液到牛奶和肉途经中模拟主要营养成分的相互作用。 5.转氨基作用生成氨基酸 转氨基作用 指的是一种氨基酸alpha-氨基转移到一种alpha-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与alpha-酮酸的酮基进行了交换。 结果是生成了一种非必需氨基酸和一种新的alpha-酮酸。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化。磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。它们是肝炎诊断和预后的指标之一。 体内大部分氨基酸都可以参与转氨基作用，例外：赖氨酸，脯氨酸和羟脯氨酸。鸟氨酸(Ornithine)的δ-氨基也可通过转氨基作用被脱掉。 举例: alpha-酮戊二酸 + 丙氨酸 = 谷氨酸 + 丙酮酸 (反应可逆) 这样生物体内就可以自我合成某些氨基酸了。 转氨基作用 transamination 不经过氨，而把氨基从一个化合物转移到其他化合物上的反应过程。是布朗斯坦和克里茨曼（A．E．Braunstein与M．G．Kritzmann，1937）提出的。在生物体内通常为以磷酸吡哆醛为辅酶的转氨酶（氨基转移酶）所催化，此反应一般是可逆的，反应中间产物是磷酸吡哆胺。（1）通常在α-氨基酸和α-酮酸之间发生α位的氨基转移。此反应是生物体内以谷氨酸、天冬氨酸为中心进行多种氨基酸的生物合成及氨基酸与糖或脂肪的中间代产物的相互转化的重要反应。在缺乏氨基酸氧化酶的高等动物中，首先进行转氨酶所催化的反应（Ⅰ），再以谷氨酸为媒介，在谷氨酸脱氢酶催化的反应（Ⅱ）中生成氨，在进行氨基酸氧化脱氨的同时，通过逆反应参与氨基酸的生物合成。也有以丙氨酸为氨基供体的转氨酶。（2）谷氨酸、天冬氨酸等的氨基酸的酰胺基也能直接作为氨基供体，但这时被转移的是α-氨基，而酰胺基则作为氨波游离出来。（3）在动物的肝脏、微生物中发现鸟氨酸、r-氨基丁酸、β-丙氨酸等的。ω-氨基转移到α-酮酸的反应，在这种情况下，除α-酮酸外，醛类也能成为氨基受体。鸟氨酸特别在脯氨酸—鸟氨酸—谷氨酸的相互转化中起着重要的作用。已证明这些 6.DNA中基因表达时蛋白质合成产生机体组织蛋白或者乳清蛋白 一、mRNA与遗传密码 [编辑本段] 1. mRNA是蛋白质合成的直接模板 原核生物一个mRNA带有功能相关的几种蛋白质的编码信息，称多顺反子（几个基因的复本）；真核生物一个mRNA一般只带一种蛋白质的编码信息，称单顺反子。mRNA的生成要经加工，尤其是真核生物细胞，这就造成mRNA的序列和DNA序列间没有完整的一对一的关系。遗传密码（genetic code）是规定mRNA的核苷酸序列翻译成多肽链氨基酸序列的一套法则，也就是mRNA的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列的共线性关系。 2. 遗传密码是三联体密码 20世纪中叶，数学推算编码20种氨基酸所需的碱基最低数是3（43=64），密码子（codon）应是三联体（triplet），即mRNA的序列以三个核苷酸为一组。 1961年Crick及其同事通过研究噬菌体基因的移码突变推测三联体密码子是非重叠、无标点的。Nirenberg等用人工合成的mRNA在无细胞蛋白质合成系统中寻找氨基酸与三联体密码子的对应关系。Khorana和他的同事用化学合成结合酶促反应，合成含有2、3、4核苷酸重复序列的多聚核苷酸，以此为模板找出各氨基酸的密码子。技术上的突破来自人工合成的三核苷酸能与对应的氨酰-tRNA一起结合在核糖体上，由此确定绝大多数密码子。1966年全部64个密码子破译，其中AUG编码甲硫氨酸，又是起始密码；UAA、UAG、UGA3个是终止密码，不编码氨基酸；还有 61个编码一特定的氨基酸。 3. 遗传密码特点：①连续性,指密码子必须按5′→3′方向三个一组读码框往下阅读，无标点、不重叠、不跳格。正确的读码框的确立是由核糖体识别在编码序列开头处的起始密码AUG；②简并性，是指同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。编码同一氨基酸的密码子称为同义密码子，通常只在第3位碱基上不同，这样可减少有害突变。密码子第3位碱基与tRNA反密码子不严格遵从碱基配对规律（摆动碱基配对），如tRNA反密码子第一位的I（由A转变而来）可与mRNA密码子第3位碱基U、C、A形成配对，U可对应A、G，因而密码子第3个位置又称摆动位置；③通用性，即所有生物基本共用同一套遗传密码。线粒体以及少数生物基因组的密码子有变异（如在酵母、哺乳动物、果蝇中，AUA = Met而非Ile，UGA=Trp而非终止码。） 二、tRNA与氨基酸的转运 [编辑本段] 1. tRNA是转运氨基酸的工具 具备倒L型三级结构的tRNA由氨酰合成酶催化氨基酸共价连结到3′端，形成氨酰-tRNA，需要 ATP。tRNA与蛋白质合成有关的位点至少有4个，即①3′端CCA上的氨基酸接受位点；②反密码子位点；③识别氨酰-tRNA合成酶位点；④核糖体识别位点。 2. tRNA第二套密码系统 氨酰-tRNA合成酶具有绝对专一性，对L-氨基酸、tRNA两种底物能高度特异识别。大肠杆菌丙氨酸tRNA的氨基酸接受臂上的G3?U70碱基对决定负载Ala的专一性。精氨酸-tRNA（A20），异亮氨酸-tRNA（G5?G69），酵母苯丙氨酸-tRNA（G20,G34,A35,A36）。由于氨基酸和tRNA正确结合，而tRNA又和mRNA、核糖体准确配对，这就确保遗传信息传递的稳定。氨酰-tRNA合成酶与tRNA之间的相互作用和tRNA分子中某些碱基或碱基对决定着携带专一氨基酸的作用组成tRNA分子第二套密码系统。 三、核糖体与肽链装配 [编辑本段] 1. 核糖体是合成蛋白质的部位（或称蛋白质合成的分子工厂） 1950年P.Zamecnik将放射性同位素标记的氨基酸注射到小鼠体内，经短时间后，取出肝脏，制成匀浆，离心，分成核、线粒体、微粒体及上清液组分，发现微粒体中的放射性强度最高，再处理微粒体，将核糖体从内质网中分离出，发现核糖体的放射强度比微粒体高7倍。 2. 核糖体的组成和结构 有70S和80S两种，均由大小不同的两个亚基组成。70S核糖体存在于原核细胞和真核细胞的线粒体和叶绿体中，其30S小亚基含有一个16S rRNA和21种不同的蛋白质（称S蛋白），50S大亚基含有一个23S rRNA、5S rRNA和34种蛋白质（L蛋白）。80S核糖体存在于真核细胞，其40S小亚基含有一个18S rRNA和34种S蛋白，60S大亚基含有28S rRNA、5S rRNA、5.8S rRNA各一分子和49种L蛋白。在通常情况下，核糖体的大小亚基游离于细胞质基质中，只有当小亚基与mRNA结合后，大亚基才与小亚基结合形成完整的核糖体。 核糖体上有两个tRNA结合的位点：A位点是氨酰tRNA结合位，P位点是肽酰tRNA结合位。50S亚基上有一个GTP水解位点，为氨酰-tRNA移位提供能量；两亚基接触面空隙有结合mRNA的位点，还有与起始因子、延伸因子、释放因子及各种酶相结合的位点，mRNA和合成的新生多肽链通过外出孔进入膜腔。 四、有关的酶和蛋白因子 除了以上提到的氨酰-tRNA合成酶和L蛋白、S蛋白外，重要的酶还有转肽酶、转位酶等；在肽链合成的起始、延伸和终止过程有许多蛋白因子参与。起始因子（initiation factors，IF），包括IF1、IF2、IF3；延伸因子（elongation factors，EF），有EF-T，EF-G；释放因子（release factors，RF），包括RF1、RF2。 7.奶牛泌乳 乳腺分泌乳汁称为泌乳。授乳给幼儿称为哺乳。泌乳是各种激素作用于巳发育的乳腺而引起的。乳腺的发育除营养条件外还需要雌性激素（动情素和孕激素）的作用，春期以后由于这些激素分泌增多，所以可加速乳腺发育。妊娠时，血中雌激素浓度增高，加上脑垂体激素的协同作用，乳腺的发育更加显著。分娩后，脑垂体前叶分泌的生乳素、促肾上腺皮质素、生长素等作用于已发育的乳腺，从而引起乳汁分泌。泌乳的维持需要吮乳刺激。通过神经经路，经丘脑下部作用于脑垂体前叶，促进上述激素分泌，同时使后叶释放催产素。催产素到达乳腺，使包围产生乳汁的乳腺胞细胞的肌上皮细胞收缩，以促进排乳。如果乳腺不将乳汁排出，则乳房内压升高，乳腺细胞的分泌机能将出现障碍。 牛奶营养成份 每100克牛奶含水分87克，蛋白质3.3克，脂肪4克，碳水化合物5克，钙120毫克，磷93毫克,铁0.2毫克,维生素A140国际单位,维生素B10.04毫克，维生素B20.13毫克，尼克酸0.2毫克，维生素C1毫克。可供热量69千卡 牛奶的化学成分很复杂，至少有100多种，主要成分由水、脂肪、磷脂、蛋白质、乳糖、无机盐等组成。一般牛奶的主要化学成分含量为： 水分：87.5% 脂肪：3.5% 蛋白质：3.4% 乳糖：4.6% 无机盐：0.7% 组成人体蛋白质的氨基酸有20种，其中有8种是人体本身不能合成的，这些氨基酸称为必需氨基酸。我们进食的蛋白质中如果包含了所有的必需氨基酸，这种蛋白质便叫作全蛋白。牛奶中的蛋白质便是全蛋白。 牛奶中的无机盐也称矿物质。牛奶中含有Ca2+、Mg2+、K+ 、Fe3+ 等阳离子和PO43-、SO42-、Cl-等阴离子；此外还有微量元素I、Cu、Zn、Mn等。这些元素绝大部分都对人体发育生长和代谢调节起着重要作用。钙是人体中含量最高的无机盐，是构成骨骼和牙齿的主要成分。人体中90%的钙集中在牙齿和骨骼上。儿童、青少年生长发育需要充足的钙，同样孕妇及成人、中老年人，也需要补充钙质，缺乏钙会影响牙齿和骨骼的正常发育，导致佝偻病。大自然中的钙是以化合态存在的，只有被动、植物吸收后形成具有生物活性的钙，才能更好地被人体所吸收利用。牛奶中含有丰富的活性钙，是人类最好的钙源之一，1升新鲜牛奶所含活性钙约1250毫克，居众多食物之首，约是大米的101倍、瘦牛肉的75倍、瘦猪肉的110倍，它不但含量高，而且牛奶中的乳糖能促进人体肠壁对钙的吸收，吸收率高达98%，从而调节体内钙的代谢，维持血清钙浓度，增进骨骼的钙化。吸收好对于补钙是尤其关键的。故"牛奶能补钙"这一说法是有其科学道理的。 对于中老年人来说，牛奶还有一大好处，就是，与许多动物性蛋白胆固醇较高相比，牛奶中胆固醇的含量较低，（牛奶：13毫克/100克；瘦肉：77毫克/100克）。值得一提的是，牛奶中某些成分还能抑制肝脏制造胆固醇的数量，使得牛奶还有降低胆固醇的作用。 这个回答原本是 Baidù知道 那个号回答的 但是我那个号被 无缘无故 封了,很郁闷 百dù知道 也被封了

现在的疫苗有两种：一是抗原型的；一是抗体型的！对于抗原型的多数是灭活的病毒或蛋白质外壳再看看别人怎么说的。

核磁共振技术（NMR）可以直接研究溶液和活细胞中相对分子质量较小(20，000 道尔顿以下)的蛋白质、核酸以及其它分子的结构， 而不损伤细胞。 核磁共振的基本原理是：原子核有自旋运动，在恒定的磁场中，自旋的原子核将绕外加磁场作回旋转动， 叫进动(precession)。进动有一定的频率，它与所加磁场的强度成正比。如在此基础上再加一个固定频率的电磁波，并调节外加磁场的强度，使进动频率与电磁波频率相同。这时原子核进动与电磁波产生共振，叫核磁共振。核磁共振时，原子核吸收电磁波的能量，记录下的吸收曲线就是核磁共振谱(NMR-spectrum)。由于不同分子中原子核的化学环境不同，将会有不同的共振频率，产生不同的共振谱。记录这种波谱即可判断该原子在分子中所处的位置及相对数目， 用以进行定量分析及分子量的测定，并对有机化合物进行结构分析。透过不同质子的化学位移，人们可以得出这些质子所处的化学环境，从而得出该分子的结构信息，这种过程称之为“解谱”　现代的分析软件可以协助人们通过分析峰信号，从而得出究竟有几个质子形成了此信号。这种方法称作“积分”，即通过计算面积（不单单是高度，还有峰宽度）来得出相关质子数目。但必须指出的是，这种计算方法仅适用于最简单的一维谱，对于更复杂的谱图，比如C谱，其积分还与原子核的弛豫速率和偶极耦合常数相关，而这些常常被人误解。因此，用积分法来解析复杂核磁谱图是相当困难的。复杂蛋白质有机物的结构解析是一项很复杂的活，需要结合不同的波谱法来综合分析我记得以前中国药科大学教授给我们说过全世界能够通过一张波谱图能快速分析出结构的生物化学家不超过几个人，可见其难度

怎么可能啊，

大豆蛋白是以低温豆粕为原料，分离提取的大豆分离蛋白、大豆组织蛋白等新型大豆制品，是目前市场上的主导型蛋白产品，其蛋白含量和功能特性各不相同，因而用途也不尽相同。 大豆分离蛋白 ue5d9ue5d9大豆分离蛋白的蛋白质量高达90％以上，具有良好的乳化性、溶解性、起泡性、吸油性、持水性、因此其广泛应用于鱼制品、肉制品、面制品、冷食制品和糖制品中，并且可以改善食品的营养成份和口感，降低成本，延长保质期。ue5d9ue5d9大豆组织蛋白是将脱脂豆粕中的球蛋白转化为丝蛋白、纤维蛋白，蛋白质含量在55％以上，由于其有良好的吸水性和保油性，添加到肉制品中，能增加肉制品的色、香、味，提高蛋白质的含量，促进颗粒完整性，因此其是理想的肉制品添加物。另外，组织蛋白有良好的颗状结构，经过浸泡可以制成各种风味的素食品，在加工组织蛋白的过程中，可以添加不同风味调味剂，然后再添加到方便食品和休闲食品中，可以制得不同风味的食品。 ue5d9ue5d9世界上发达国家特别是欧、美、日等国对大豆蛋白的应用都十分重视，投入了大量的人力、物力。尤其是美国，其在大豆蛋白制品的生产上位居世界第一，在大豆蛋白应用上也处于领先地位。pti、adm、中央大豆公司做为美国三家开发生产大豆蛋白最大的公司，开发生产大豆蛋白几十个产品，年生产各种蛋白70万吨，产值50亿美元，产品销售全球20多个国家和地区，占市场消费总量的70％份额，而我国生产的大豆分离蛋白与浓缩蛋白的总产量仅在4万吨左右，远远低于美国，每年需大量进口以满足国内市场的需要。近年来在某些发达国家和地区，人们崇尚自然，开始抵制转基因食品进口，所以原转基因大豆蛋白的市场必然由非转基因大豆蛋白所替代。ue5d9ue5d9我国在大豆蛋白制品的应用方面起步较晚，始于二十世纪八十年代初。目前，我国大豆蛋白市场主要开发了在肉制品添加的分离蛋白。随着我国经济建设的飞速发展，人民生活水平的日益提高，宠物食品也引起人们的广泛关注，这些都为大豆蛋白制品市场的迅速发展提供了良好的机遇。因此，大豆蛋白制品的生产有着广阔的市场和良好的发展机遇。

首先登录NCBI网站，选取下拉条中的Nucleotide，输入你想要搜索的内容，找到目标内容后，单击打开，题目下方的一行就是编号；若想要下载核酸序列，点击右上角的sent to→Complete Record→File→FASTA，就能下载全部的序列，若是想下载其中一段序列，可对准你想要的序列右击，在新标签页打开，然后步骤同上；若是想要下载氨基酸序列，通常每个核酸序列translation里都包含氨基酸序列，也可以点击里面的protein id，打开就是了。

先查阅相关文献，然后得到序列号。 在上NCBI主页，输入序列号就可以得到具体序列了。

据我所知ncbi没有相关的功能,毕竟其是以核苷酸序列为主。因为等电点特性是蛋白质水平的分子特性，你可以到swissprot网站，那里有许多相关的服务。例如，计算PI你可以用 Compute pI/Mw tool（http://ca.expasy.org/tools/pi_tool.html）。在下面的连接你可以找到更多。你可以自己比较一下，择优使用。

首先进ncbi的主页，主页半年前改版了现在更人性化。在搜索框（很大的那个）里面输入要搜索的内容，比如你的‘E.Coli BL21 DNA Ligase "，搜索框上面有个search选项，下拉菜单选择“protein”，点search，搜索会返回一个结果，就是你那个蛋白的信息了。Chain A, Last Stop On The Road To Repair: Structure Of E.Coli Dna Ligase Bound To Nicked Dna-Adenylate信息全在下面，最后那个是蛋白质序列，相对分子量就可以用别的计算方法算出来了。如果这个蛋白有人做了晶体结构，会在右边显示，很方便。

直接在NCBI主页输入你要找的基因的名字,比如S1PR1,然后搜索,找到下面的内容：Genes90Gene:collectedinformationaboutgeneloci1HomoloGene:homologousgenesetsforselectedorganisms12UniGene:clustersofexpressedtranscripts点90进去,里面是NCBI上这个基因在不同物种中的所有序列,找到是链霉菌这个物种就ok,我如果找人的话,就应该是：S1PR1–sphingosine-1-phosphatereceptor1[Homosapiens(human)]然后再点进去GenomicNG_016181.1RefSeqGeneRange5001..9772DownloadGenBank,FASTA,SequenceViewer(Graphics)mRNAandProtein(s)NM_001400.4→NP_001391.2sphingosine1-phosphatereceptor1SeeproteinsidenticaltoNP_001391.2Status:REVIEWEDpfam00001Location:68–311BlastScore:3677tm_1;7transmembranereceptor(rhodopsinfamily)Sourcesequence(s)BC018650,CR977007,DB132417,DB572979ConsensusCDSCCDS777.1UniProtKB/Swiss-ProtP21453RelatedENSP00000305416,OTTHUMP00000012525,ENST00000305352,OTTHUMT00000029908ConservedDomains(1)summaryGenBank和FASTA可以查看它在基因组上的序列NM_001400.4和NP_001391.2分别是其mRNA序列和蛋白质序列祝好!

你进入protein的entrez，用蛋白质accessionnumber查找到蛋白质之后会给你连接的，每个蛋白质不一样如果没有nc号，就用blast搜索，使用tblastn工具，最前面的一个就是相应的dna顺便给你一个另外的答案参考下

NCBI无法查询蛋白质等电点，可以到swissprot查询。这个NCBI没有相关的功能，这个是以核苷酸序列为主。因为等电点特性是蛋白质水平的分子特性，可以到swissprot进行查询，查询蛋白质等电点需要到专业的平台进行查询。另外NCBI开发有Genbank等公共数据库，提供Pubmed、BLAST、Entrez、OMIM、Taxonomy等工具，可对国际分子数据库和生物医学文献进行检索和分析。扩展资料：NCBI开发用于分析基因组数据和传播生物医学信息的软件工具。NCBI支持与推广多种医学及科技方面的数据库，如：三维蛋白质结构的分子模型数据库（MMDB）、孟德尔人类遗传（OMIM）等。另外使用CD-Search工具来可以鉴定蛋白质或者核酸序列内的保守结构域或功能单位。该工具位于NCBI中。可以进入NCBI后选择ConservedDomain中的Search。除此之外这个网站Search的黄色部分其中CD-search只能提交单条序列，BatchCD-Search可以上传多条序列，里面收录的数据范围是比较广的，可以利用NCBI进行检索。

六大营养素 蛋白质protein 维生素vitamins 水water 脂肪fat 碳水化合物carbohydrate 矿物质mineral（包括钙calcium 锌zinc等 ）

六大营养素 蛋白质protein 维生素vitamins 水water 脂肪fat 碳水化合物carbohydrate 矿物质mineral（包括钙calcium 锌zinc等 ）,5,

尿中的酮体是三种不同成分的总称，它们分别是丙酮、乙酰乙酸和β-羟丁酸，它们是体内脂肪代谢的中间产物。正常情况下产生极少，用我们现行的常规方法检测不出，因此正常人通体定性试验为阴性。但在饥饿、各种原因引起的糖代谢发生障碍脂分解增加及糖尿病酸中毒时，因产生酮体速度大于组织利用速度，可出现酮血症，继而发生酮尿。正常值：阴性。尿酮体定性实验，常与糖尿病、妊娠、营养不良、慢性疾病有关。酮体阳性可能有以下情况：1、糖尿病病人、糖尿病酸中毒时会出现强阳性（+++以上），此时应引起注意，易发生中毒性昏迷，应及时采取治疗措施。2、严重呕吐、腹泻、长期营养不良、饥饿、剧烈运动后。3、妊娠妇女因妊娠反应而剧烈呕吐、子痫、消化吸收障碍等。

蛋白marker是用于蛋白质的聚丙烯酰胺凝胶电泳中衡量样品分子量大小的标尺，其中混合有已知分子量的蛋白，通过电泳条带所对应的蛋白marker的区间来判断分子量。同理DNALadder是用于核酸琼脂糖凝胶电泳衡量样品分子量大小的标尺，用法同蛋白marker。

蛋白marker是用于蛋白质的聚丙烯酰胺凝胶电泳中衡量样品分子量大小的标尺，其中混合有已知分子量的蛋白，通过电泳条带所对应的蛋白marker的区间来判断分子量。同理DNALadder是用于核酸琼脂糖凝胶电泳衡量样品分子量大小的标尺，用法同蛋白marker。

现在最常用的方法就是knockout 就是把这个基因从基因组中剔除 一般做基因敲除的小鼠 看这个小鼠和正常的小鼠有什么不同 然后推测这个蛋白的功能 这种方法得到了07的诺贝尔奖 不过这个方法也有局限 如果这个基因在生长发育过程中非常重要 那么基因敲除的小鼠根本不能出生 这个技术发展出了条件敲除 在特定的时间，特定的部位敲除来研究重要的蛋白质 此外还有RNAi技术 RNA干扰，这个也是前几年的诺贝尔奖 用双链的RNA与mRNA互补 从而干扰mRNA的翻译成蛋白质 在缺少这种蛋白质的情况下与正常情况的差别 来推测蛋白质的作用 还有就是利用蛋白质的相互作用 例如酵母双杂，免疫共沉淀找出未知蛋白的相互作用蛋白 从它的相互作用蛋白来推测它功能 最简单的方法 用blast寻找和未知蛋白序列或者结构相似的蛋白 从找的蛋白功能推测未知蛋白的功能 够多了 应该给我加分

提取基因组dna过程中，如何去除蛋白质，多糖和脂类等生物大分子不同生物（植物、动物、微生物）的基因组DNA的提取方法有所不同; 不同种类或同一种类的不同组织因其细胞结构及所含的成分不同，分离方法也有差异。在提取某种特殊组织的DNA时必须参照文献和经验建立相应的提取方法, 以获得可用的DNA大分子。尤其是组织中的多糖和酶类物质对随后的酶切、PCR反应等有较强的抑制作用,因此用富含这类物质的材料提取基因组DNA时, 应考虑除去多糖和酚类物质。本实验以水稻幼苗为材料,学习基因组DNA提取的一般方法。DNA一、材料水稻幼苗二、设备移液器，冷冻高速离心机，台式高速离心机，水浴锅，陶瓷研钵，50ml离 心管（有盖）及5ml和1.5ml离心管，弯成钩状的小玻棒。三、试剂1、提取缓冲液?：100mmol/L Tris?Cl, pH8.0, 20mmol/L EDTA, 500mmol/LNaCl, 1.5% SDS。2、提取缓冲液?：18.6g葡萄糖，6.9g二乙基二硫代碳酸钠，6.0gPVP，240ul巯基乙醇，加水至300ml。3、80:4:16/氯仿:戊醇:乙醇4、 RnaseA母液：配方见第一章。5、其它试剂：液氮、异丙醇、TE缓冲液，无水乙醇、70%乙醇、3mol/L NaAc。四、操作步骤：（一）水稻幼苗或其它禾木科植物基因组DNA提取1. 在50ml离心管中加入20ml提取缓冲液?, 60?水浴预热。2. 水稻幼苗或叶子5-10g, 剪碎, 在研钵中加液氮磨成粉状后立即倒入预热的离心管中, 剧烈摇动混匀, 60?水浴保温30-60分钟(时间长,DNA产量高), 不时摇动。3. 加入20ml氯仿/戊醇/乙醇溶液, 颠倒混匀(需带手套, 防止损伤皮肤)，室温下静置5-10分钟, 使水相和有机相分层(必要时可重新混匀)。4. 室温下5000rpm离心5分钟。5. 仔细移取上清液至另一50ml离心管,加入1倍体积异丙醇,混匀,室温下放置片刻即出现絮状DNA沉淀。6. 在1.5ml eppendorf中加入1ml TE。用钩状玻璃棒捞出DNA絮团,在干净吸水纸上吸干,转入含TE的离心管中,DNA很快溶解于TE。7. 如DNA不形成絮状沉淀,则可用5000rpm离心5分钟, 再将沉淀移入TE管中。这样收集的沉淀,往往难溶解于TE,可在60?水浴放置15分钟以上，以帮助溶解。8. 将DNA溶液3000rpm离心5分钟, 上清液倒入干净的5ml离心管。9. 加入5μl RNaseA(10μg/μl), 37? 10分钟, 除去RNA(RNA对DNA的操作、分析一般无影响，可省略该步骤）。10. 加入1/10体积的3mol/L NaAc及2×体积的冰乙醇,混匀,-20?放置20分钟左右,DNA形成絮状沉淀。

1.按下键“BCA”选择蛋白质显色反应的方法； 2.设置标准曲线的标准样品数量、测定次数和浓度范围.按下键“Parameter”用上下键 进行选择和参数调整. 3.将空白对照置入样品孔； 4.按下键“Blank”； 5.仪器记录空白对照,设置为0.000A； 6.将第一个标准品或样品（如需沿用已存储的标准曲线,可直接测样品）置入样品孔； 7.按下“Sample”或“Standard”； 8.依次测定标准品或样品,每个样品的测定值将自动存储在机器中,查看测定结果.

ELISA是酶联接免疫吸附剂测定( Enzyme-Linked Immunosorbnent Assay )的简称。近二十几年来，免疫学分析方法发展很快，特别是在使用标记了的抗原和抗体的分析技术以后，使原来许多经典的分析方法在敏感性和特异性方面都不能相比。继50年代的免疫荧光（IFA）和60年代的放射免疫(RIA)分析技术之后，1971年Engvall和Perlmann发表了酶联免疫吸附剂测定（enzyme linked immunosorbent assay，ELISA）用于IgG定量测定的文章，使得1966年开始用于抗原定位的酶标抗体技术发展成液体标本中微量物质的测定方法，建立了用酶来标记抗原或抗体的分析技术。它是继免疫荧光和放射免疫技术之后发展起来的一种免疫酶技术，是一种用酶标记抗原或抗体的方法。由于酶的高效生物催化作用，一个酶分子在数分钟内可以催化几十几百个底物分子发生反应，产生了放大作用，使得原来极其微乎其微的抗原或抗体在数分钟后就可被识别出来。 ELISA试验是一种敏感性高，特异性强，重复性好的实验诊断方法。将抗原、抗体免疫反应的特异性和酶的高效催化作用原理有机地结合起来，可敏感地检测体液中微量的特异性抗体或抗原。此项技术自70年代初问世以来，发展十分迅速，由于其试剂稳定、易保存，操作简便，结果判断较客观等因素，目前已被广泛用于生物学和医学科学的许多领域。 ELISA基本原理 ELISA是以免疫学反应为基础，将抗原、抗体的特异性反应与酶对底物的高效催化作用相结合起来的一种敏感性很高的试验技术。 ELISA基础是抗原或抗体的固相化及抗原或抗体的酶标记，基本原理有三条： （1） 抗原或抗体能以物理性地吸附于固相载体表面，可能是蛋白和聚苯乙烯表面间的疏水性部分相互吸附，并保持其免疫学活性； （2） 抗原或抗体可通过共价键与酶连接形成酶结合物，而此种酶结合物仍能保持其免疫学和酶学活性； （3） 酶结合物与相应抗原或抗体结合后，可根据加入底物的颜色反应来判定是否有免疫反应的存在，而且颜色反应的深浅是与标本中相应抗原或抗体的量成正比例的，因此，可以按底物显色的程度显示试验结果。 由于抗原、抗体的反应在一种固相载体——聚苯乙烯微量滴定板的孔中进行，每加入一种试剂孵育后，可通过洗涤除去多余的游离反应物，从而保证试验结果的特异性与稳定性。 在测定时，把受检标本（测定其中的抗体或抗原）和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应。用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其他物质分开，最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量成一定的比例。加入酶反应的底物后，底物被酶催化变为有色产物，产物的量与标本中受检物质的量直接相关，故可根据颜色反应的深浅刊物定性或定量分析。由于酶的催化频率很高，故可极大地地放大反应效果，从而使测定方法达到很高的敏感度。 免疫组织化学又称免疫细胞化学，是指带显色剂标记的特异性抗体在组织细胞原位通过抗原抗体反应和组织化学的呈色反应，对相应抗原进行定性、定位、定量测定的一项新技术。它把免疫反应的特异性、组织化学的可见性巧妙地结合起来，借助显微镜(包括荧光显微镜、电子显微镜)的显像和放大作用，在细胞、亚细胞水平检测各种抗原物质(如蛋白质、多肽、酶、激素、病原体以及受体等)。 免疫组化技术近年来得到迅速发展。50年代还仅限于免疫荧光技术，50年代以后逐渐发展建立起高度敏感，且更为实用的免疫酶技术。　　免疫组织化学的全过程包括：1.抗原的提取与纯化；2.免疫动物或细胞融合，制备特异性抗体以及抗体的纯化；3.将显色剂与抗体结合形成标记抗体；4.标本的制备；5.免疫细胞化学反应以及呈色反应；6.观察结果。免疫荧光技术（Immunofluorescence technique ）又称荧光抗体技术，是标记免疫技术中发展最早的一种免疫荧光技术（Immunofluorescence technique）又称荧光抗体技术，是标记免疫技术中发展最早的一种。它是在免疫学、生物化学和显微镜技术的基础上建立起来的一项技术。很早以来就有一些学者试图将抗体分子与一些示踪物质结合，利用抗原抗体反应进行组织或细胞内抗原物质的定位。Coons等于1941年首次采用荧光素进行标记而获得成功。这种以荧光物质标记抗体而进行抗原定位的技术称为荧光抗体技术（fluorescentantibodytechnique）。

泌尿系感染、蛋白尿，血尿，建议住院治疗，排查肾脏疾病。

拜托,这里不是课堂,不要那么罗嗦

-OH可以拆开那个叫什么的 就是氨基酸之间连接的那个东西,,,-CHO有氧化和还原性吧...

3级结构被破坏掉了.

1.变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变性.　　蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失.　　2.沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀.　　蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而聚集容易沉淀.　　3.凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能溶解于强酸或强碱溶液中,若将pH调至等电点,则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物,　　如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用.　　4.复性：若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性.

凝固的蛋白质一定变性

你们老师说的是生成凝胶，就是做豆腐，形成胶冻。可以加凝固剂。沉淀是发生了盐析。

70%-75%的酒精，不能用纯酒精

例1：鸡蛋清放在水里（不搅匀），加热水会发现蛋白质凝固沉淀（受热变性沉淀）例2：牛乳酸败后，会发现出现凝固现象，那就是ph变化导致的沉淀（等电点沉淀）。（酸奶就是利用这个特点制作的，只是变酸的菌种有益于我们身体。）

载体蛋白不是一种蛋白 而是一类蛋白通道蛋白不是一种蛋白 而是一类蛋白生化特性上，载体蛋白有结合位(binding site)通道蛋白没有结合位

缩写:Tryptophan synthetase A protein 完整单词: MethionylglutaminylarginyltyrosylglutamylserylleucylphenylalanylalanylglutaminylleucyllysylglutamylarginyllysylglutamylglycylalanylphenylalanylvalylprolyphenylalanYlvalythreonylleucylglycylaspartylprolylglycylisoleucylglutamylglutaminylsErylleucyllysylisoleucylaspartylthreonylleucylIsoleucylglutamylalanylglycylalanylasparthlalanylleucylglutamylleucylglycylisoleucylprolylphenylalanylseRylaspartylprolylleucylalanylaspartylglycylpRolylthreOnylisoleucylglutaminylasPfraginylalanylthreonylleucylarfinylalanylphenylalanylalanylalanylglycylvalythreonylprolylalanylglutaminylcysteinylphenylalanylglutamylmethionylleucylalanylleuOylisoleucylarginylglutaminyllysyhistidylprolylthreonylisoleucylprolylisoleucylglycylleucylmethionyltyrosylalanylasparaginylleucylvalylphenylalanylasparaginyllysyglycylisoleucylaspartylglutamylphenylalanylthrosylalanylglutaminylcysteinylglutamyllysylvalylglycylvalylaspartylserylvalylleucylvalylalnylaspartylvalylprolylvalylglUtaminylglutamylserylalanylprolylphenylalanylarginylglutaminylalanylalanylleucylarginylhistidylasparaginyvalylalanylprolylisoleucylprolylisoleucylphenylalanylisoleucylphenylalanylisoleucylcysteinylprolylprolylaspartylalanylaspartylaspartylaspartylleucylleucylarginylglutaminylisoleucylalanylseryltyrosylglycylarginylglycyltyrosylthreonyltyrOsylleucylleucylserylarginylalanylglycylvalylthreonylglycylalanylglutamYlasparainylarginylalanylalanylleucylprolylleucylasparaginylhistidylleucylValylalanyllysylleucyllysylglutamyltyrosylasparaginylalanylalanylprolylprolylleucylglutaminylglgycylphenylalanylglycylisoleucylserylalanylprolylaspartylglutaminylvalyllysylalanylalanylisoleucylaspartylalanylglycylalanylalanylglycylalanylisoleucylserylglycylserylalanylisoleucylvalyllysylisoIeucylisoleucylglutamylglutaminylHistidylasparaginyliSoleucylglutamylprolylglutamyllysylmethionylleucylalanylalanylleucyllysylvalylphenylalanylcalylglutaminylprolylmethionlysylalanylalanylthreonylarginylserine 它由1913个字母组成,是世界上最长的单词~ 像这么长的单词一般是不会要求你阅读出来的,就像莎士比亚创作的100多个字母的单词,怎么念得出来.不过非要念的话,只有分开念.这只是本人的看法,希望有所帮助

MethionylglutaminylarginyltyrosylglutamylserylleucylphenylalanylalanylglutaminylleucyllysylglutamylarginyllysylglutamylglycylalanylphenylalanylvalylprolyphenylalanYlvalythreonylleucylglycylaspartylprolylglycylisoleucylglutamylglutaminylsErylleucyllysylisoleucylaspartylthreonylleucylIsoleucylglutamylalanylglycylalanylasparthlalanylleucylglutamylleucylglycylisoleucylprolylphenylalanylseRylaspartylprolylleucylalanylaspartylglycylpRolylthreOnylisoleucylglutaminylasPfraginylalanylthreonylleucylarfinylalanylphenylalanylalanylalanylglycylvalythreonylprolylalanylglutaminylcysteinylphenylalanylglutamylmethionylleucylalanylleuOylisoleucylarginylglutaminyllysyhistidylprolylthreonylisoleucylprolylisoleucylglycylleucylmethionyltyrosylalanylasparaginylleucylvalylphenylalanylasparaginyllysyglycylisoleucylaspartylglutamylphenylalanylthrosylalanylglutaminylcysteinylglutamyllysylvalylglycylvalylaspartylserylvalylleucylvalylalnylaspartylvalylprolylvalylglUtaminylglutamylserylalanylprolylphenylalanylarginylglutaminylalanylalanylleucylarginylhistidylasparaginyvalylalanylprolylisoleucylprolylisoleucylphenylalanylisoleucylphenylalanylisoleucylcysteinylprolylprolylaspartylalanylaspartylaspartylaspartylleucylleucylarginylglutaminylisoleucylalanylseryltyrosylglycylarginylglycyltyrosylthreonyltyrOsylleucylleucylserylarginylalanylglycylvalylthreonylglycylalanylglutamYlasparainylarginylalanylalanylleucylprolylleucylasparaginylhistidylleucylValylalanyllysylleucyllysylglutamyltyrosylasparaginylalanylalanylprolylprolylleucylglutaminylglgycylphenylalanylglycylisoleucylserylalanylprolylaspartylglutaminylvalyllysylalanylalanylisoleucylaspartylalanylglycylalanylalanylglycylalanylisoleucylserylglycylserylalanylisoleucylvalyllysylisoIeucylisoleucylglutamylglutaminylHistidylasparaginyliSoleucylglutamylprolylglutamyllysylmethionylleucylalanylalanylleucyllysylvalylphenylalanylcalylglutaminylprolylmethionlysylalanylalanylthreonylarginylserine作业帮用户 2017-10-25MethionylglutaminylarginyltyrosylglutamylserylleucylphenylalanylalanylglutaminylleucyllysylglutamylarginyllysylglutamylglycylalanylphenylalanylvalylprolyphenylalanYlvalythreonylleucylglycylaspartylprolylglycylisoleucylglutamylglutaminylsErylleucyllysylisoleucylaspartylthreonylleucylIsoleucylglutamylalanylglycylalanylasparthlalanylleucylglutamylleucylglycylisoleucylprolylphenylalanylseRylaspartylprolylleucylalanylaspartylglycylpRolylthreOnylisoleucylglutaminylasPfraginylalanylthreonylleucylarfinylalanylphenylalanylalanylalanylglycylvalythreonylprolylalanylglutaminylcysteinylphenylalanylglutamylmethionylleucylalanylleuOylisoleucylarginylglutaminyllysyhistidylprolylthreonylisoleucylprolylisoleucylglycylleucylmethionyltyrosylalanylasparaginylleucylvalylphenylalanylasparaginyllysyglycylisoleucylaspartylglutamylphenylalanylthrosylalanylglutaminylcysteinylglutamyllysylvalylglycylvalylaspartylserylvalylleucylvalylalnylaspartylvalylprolylvalylglUtaminylglutamylserylalanylprolylphenylalanylarginylglutaminylalanylalanylleucylarginylhistidylasparaginyvalylalanylprolylisoleucylprolylisoleucylphenylalanylisoleucylphenylalanylisoleucylcysteinylprolylprolylaspartylalanylaspartylaspartylaspartylleucylleucylarginylglutaminylisoleucylalanylseryltyrosylglycylarginylglycyltyrosylthreonyltyrOsylleucylleucylserylarginylalanylglycylvalylthreonylglycylalanylglutamYlasparainylarginylalanylalanylleucylprolylleucylasparaginylhistidylleucylValylalanyllysylleucyllysylglutamyltyrosylasparaginylalanylalanylprolylprolylleucylglutaminylglgycylphenylalanylglycylisoleucylserylalanylprolylaspartylglutaminylvalyllysylalanylalanylisoleucylaspartylalanylglycylalanylalanylglycylalanylisoleucylserylglycylserylalanylisoleucylvalyllysylisoIeucylisoleucylglutamylglutaminylHistidylasparaginyliSoleucylglutamylprolylglutamyllysylmethionylleucylalanylalanylleucyllysylvalylphenylalanylcalylglutaminylprolylmethionlysylalanylalanylthreonylarginylserine这是世界上最长的英语单词，当然不会要求你读了！但你真要读的话，你可以尝试分成一小段一小段去读的。

MethionylglutaminylarginyltyrosylglutamylserylleucylphenylalanylalanylglutaminylleucyllysylglutamylarginyllysylglutamylglycylalanylphenylalanylvalylprolyphenylalanYlvalythreonylleucylglycylaspartylprolylglycylisoleucylglutamylglutaminylsErylleucyllysylisoleucylaspartylthreonylleucylIsoleucylglutamylalanylglycylalanylasparthlalanylleucylglutamylleucylglycylisoleucylprolylphenylalanylseRylaspartylprolylleucylalanylaspartylglycylpRolylthreOnylisoleucylglutaminylasPfraginylalanylthreonylleucylarfinylalanylphenylalanylalanylalanylglycylvalythreonylprolylalanylglutaminylcysteinylphenylalanylglutamylmethionylleucylalanylleuOylisoleucylarginylglutaminyllysyhistidylprolylthreonylisoleucylprolylisoleucylglycylleucylmethionyltyrosylalanylasparaginylleucylvalylphenylalanylasparaginyllysyglycylisoleucylaspartylglutamylphenylalanylthrosylalanylglutaminylcysteinylglutamyllysylvalylglycylvalylaspartylserylvalylleucylvalylalnylaspartylvalylprolylvalylglUtaminylglutamylserylalanylprolylphenylalanylarginylglutaminylalanylalanylleucylarginylhistidylasparaginyvalylalanylprolylisoleucylprolylisoleucylphenylalanylisoleucylphenylalanylisoleucylcysteinylprolylprolylaspartylalanylaspartylaspartylaspartylleucylleucylarginylglutaminylisoleucylalanylseryltyrosylglycylarginylglycyltyrosylthreonyltyrOsylleucylleucylserylarginylalanylglycylvalylthreonylglycylalanylglutamYlasparainylarginylalanylalanylleucylprolylleucylasparaginylhistidylleucylValylalanyllysylleucyllysylglutamyltyrosylasparaginylalanylalanylprolylprolylleucylglutaminylglgycylphenylalanylglycylisoleucylserylalanylprolylaspartylglutaminylvalyllysylalanylalanylisoleucylaspartylalanylglycylalanylalanylglycylalanylisoleucylserylglycylserylalanylisoleucylvalyllysylisoIeucylisoleucylglutamylglutaminylHistidylasparaginyliSoleucylglutamylprolylglutamyllysylmethionylleucylalanylalanylleucyllysylvalylphenylalanylcalylglutaminylprolylmethionlysylalanylalanylthreonylarginylserine

蛋白质：由氨基酸结合而成的多肽链，再由一条和一条以上的肽链按各种方式组合而成的高分子 组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子。氨基酸可以构成蛋白质

Tritonx-100相对于离子去垢剂对蛋白质的变性作用较小，作用温和，但是能溶解脂质，所以可以除去膜系统，留下细胞骨架蛋白和其它大部分的蛋白质。

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蛋白质抑制基因表达，luciferase结果是什么样RNA干扰的分子抑制机制的三种方式及原理转录抑制 与RNAi有关的dsRNA及蛋白质可参与染色质的修饰作用，使其中的组蛋白和DNA发生甲基化作用，使相应基因不能被转录，从而导致受阻基因不能表达。这种在转录水平上阻断基因功能，使基因沉默的RNAi方式被称为转录基因沉默(Transcriptional gene silencing,TGS)。这种现象先在植物中得到证实,但是在哺乳动物中是否存在仍有争议。2004年Svoboda等研究表明，在小鼠卵母细胞中，通过RNAi引起靶基因表达沉默的长dsRNA不能引起相应DNA区域从头合成DNA的甲基化。Morris等也于同年得出实验结论，针对内源基因启动子的siRNA能够引起其区域内CG岛以及组蛋白H3K9的甲基化，从而在转录水平抑制基因的表达。转录后抑制不同来源的dsRNA通过各种转基因技术转入植物、线虫或哺乳动物细胞内，、被切割产生siRNA片断，再由合成的RISC切割靶mRNA从而阻断基因表达。这种基因能正常转录成mRNA，但mRNA因被降解使基因功能被阻断，这种RNAi方式叫做转录后沉默(Post transcriptional gene silencing,PTGS)。siRNA对靶mRNA降解具有序列特异性，只能引起同源mRNA降解，如果siRNA与mRNA有一个bp不配对，RNAi作用就极大降低，如果两者有4个bp不配对，就不能产生RNAi。翻译抑制 Grishok等在研究RNAi时，发现在细胞中在细胞中存在内源性小片段单链RNA(ssRNA)，其长度也在21～25 nt之间，这种ssRNA可与mRNA的3′非翻译区(3′UTR)特异性地结合，从而抑制mRNA的翻译和相应的功能蛋白质合成。这种小片段的ssRNA叫做stRNA(small temporal RNA)。ssRNA的形成是因为当RNA的大小为70～80 nt时，容易形成双链的茎环状结构，其双链茎的长度正好在21～25 nt之间，这样的双链结构易被Dicer酶识别并切割成stRNA，由stRNA抑制翻译。这种方式的RNAi也作用于转录后形成的mRNA，它在调节生物细胞内基因的表达、自身的发育方面起着重要的作用。

模体（motif）即超二级结构，简言之，就是二级结构有规律的组合。例如螺旋-环-螺旋，贝塔折叠的组合、阿而法螺旋组合等。再比如亮氨酸拉链、锌指结构都是典型的模体，它们执行一定的功能，即模体即是结构的单位，又是功能单位，他们可直接作为结...

蛋白质可以运输能量，它是储藏的地方，脂肪也是，但是脂肪就好像是一个零食库，而碳水化合物会直接转变为糖类，直接供给人体的需要。

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蛋白质的主要成分为氨基酸。含有人体必须的9种氨基酸，且能够完全被人体消化吸收利用的蛋白质，称之为完全蛋白；不能完全被人体消化吸收利用的蛋白质称之为不完全蛋白。蛋白质的消化吸收利用率用PDSCAA（蛋白质校正氨基酸指数）表示，当PDSCAA为1（即100%）时，说明蛋白质可以完全被人体消化吸收利用。再看看别人怎么说的。

蛋白质protein。美 /ˈproʊtiːn/英 /ˈprəʊtiːn/。词典释义：protein：n. 蛋白质；朊；adj. 蛋白质的。双语例句：1.这些蛋白质促进血细胞的生成。These proteins stimulate the production of blood cells.2.你需要更多蛋白质以增强体质。You need more protein to build you up.3.除水之外，体重的一半是蛋白质。Excluding water, half of the body"s weight is protein.4.我们的饮食中大约有15%的蛋白质。Around 15% of our diet is composed of protein.5.极为精密的蛋白质纤维是能被看见的。Microscopic fibres of protein were visible.6.鱼曾是劳动者获取蛋白质的主要来源。Fish was a major source of protein for the working man.7.饮食中过多的蛋白质会使衰老的过程提前。Too much protein in the diet may advance the aging process.

问题一：一个蛋含多少蛋白质 一个鸡蛋重约50克，含蛋白质7克。鸡蛋蛋白质的氨基酸比例很适合人体生理需要、易为机体吸收，利用率高达98％以上，营养价值很高。 那么，一个人每天吃几个鸡蛋才比较合适呢？从营养学的观点看，为了保证平衡膳食、满足机体需要，又不致营养过剩，在一般情况下，老年人每天吃1～2个比较好。对于青年和中年人，从事脑力劳动或轻体力劳动的，每天吃2个鸡蛋也比较合适；从事重体力劳动，消耗营养多的每天可吃2～3个鸡蛋；少年和儿童，由于长身体，代谢快，每天也可吃2～3个。孕妇、产妇、乳母身体虚弱者以及实行大手术后恢复期的病人，由于需要多增加优良蛋白质，每天可吃3～4个鸡蛋，但不宜再多 问题二：每天摄取多少蛋白质为好？ 一个人每天摄入多少蛋白质是有一定要求的。营养学家根据大量试验得出这样的结论：人体每天需要1~1.5克蛋白质/每公斤体重。如果以具体食物来表示，一位60公斤的成年人，每天需要三份高蛋白食品，每份高蛋白食品相当于以下任意一种：50克瘦肉，100克豆腐，25克黄豆，100克鱼是或鸡鸭，一个大鸡蛋。这些可以满足人体对蛋白质的需要。 蛋白质是一切生命的物质基础，这不仅是因为蛋白质是构成机体组织器官的基本成分，更重要的是蛋白质本身不断地进行合成与分解。这种合成、分解的对立统一过程，推动生命活动，调节机体正常生理功能，保证机体的生长、发育、繁殖、遗传及修补损伤的组织。对于蛋白质的摄入并不是越多越好，如果摄入过多，就会对机体产生负担，并带来一些健康问题。因为人体有储存糖和脂肪的地方，但没有储存蛋白质的地方，即没有“蛋白质仓库”。如果一个人每天摄入的蛋白质超过每天需要量，那些过多的蛋白食品不仅不能被储存，一些蛋白质的代谢产物还对血液、中枢神经、肠道、肾脏和内分泌功能产生有害的影响。时间久了就会引起多种疾病。临床上常见的心脑血管疾病、糖尿病、胆结石、通风病等都与蛋白质摄入过多有密切关系。 营养学家认为，在每日蛋白质摄入总量不变的情况下，早、中餐蛋白质所占比例大一些，晚餐蛋白质所占经例小一些比较好。早餐一袋牛奶、一个鸡蛋，中餐吃一些瘦肉，晚餐吃少量植物蛋白即可。晚餐食物摄入量过多会使蛋白质转变为脂肪和糖，增加体内脂肪和糖的储存，加重大胰腺负担，影响睡眠，还容易诱发糖尿病。 因此，我们在日常的生活中，一定要进行科学的饮食和合理地摄入蛋白质 问题三：一个人一天需要多少克蛋白质 1．蛋白质 蛋白质是构成生命的物质基础，由碳、氢、氧、氮、硫等多种元素构成多种氨基酸，再由20多种氨基酸组成蛋白质。蛋白质的功能是构成机体细胞和组织，促进生长发育，参加机体物质代谢，形成抗体，增强免疫能力和供给热能。每克蛋白质可提供16．75焦耳的热能。 蛋白质供给量应根据不同年龄、生活及劳动环境而定。通常情况下，成人每日每公斤体重为0．8克―1克，如以摄入植物性蛋白为主，可酌情增量，一般来说，18岁―40岁成年男性，体重以60千克计算，每日蛋白质的供给量应为70克―105克；18岁―40岁的成年女性，体重以53千克计算，每日蛋白质的供给量应为60克―85克。 2．碳水化合物 是由碳、氢、氧三种元素组成的有机化合物。碳水化合物主要是供给热能，是人体能量的主要营养素。每克碳水化合物产热16．75焦耳。 3．脂类 脂肪是由碳、氢、氧三种元素组成，主要以脂肪酸组成的甘油三脂为主要形式。 磷脂、胆固醇均为类脂。磷脂由脂酸、磷氮等有机物构成，是所有细胞的重要成分。磷脂在体内脂肪代谢中起重要作用。胆固醇是机体的重要组成成分。胆固醇摄入过多或过少都对身体健康不利。 脂类的主要功能是供给热能。每克脂肪产热37．68焦耳，是产热最高的营养物质。它可促进脂溶性维生素的吸收，维持体温，保护脏器，供给必需脂肪酸，改善食物口味，增进食欲等作用。脂肪的供给量可根据年龄、劳动强度、体重等情况的不同而异，一般成人每日摄入量0．8克／公斤体重为宜。 4．无机盐 又称矿物质，是人体的组织成分。其中人体所需无机盐含量较多的称宏量元素，如钙、磷、钾、钠、镁、氯、硫等。仅含微量或极微量的元素称微量元素，如铁、碘、铜、锌、硒、钼等。无机盐不能在体内合成，必须从食物中摄取。 无机盐的功能是参与构成骨骼、牙、肌肉、腺体、血液、酶类、毛发等组织，调节人体的生理功能，维持渗透压，保持酸碱平衡，维持心脏的正常搏动。它是人体极为重要的营养素。如某些微量元素缺乏，可导致机体免疫能力下降，并可诱发相关疾病。 5．维生素 维生素种类很多，可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两类。维生素A、D、K、E为脂溶性维生素。维生素C、B族、D和叶酸为水溶性。多数维生素不能在体内合成，必须从食物中摄取。 维生素在机体不供热，也不构成组织，其主要作用是调节生理功能憨增强机体免疫力和合成辅酶。维生素在机体的需要量极小，以毫克或微克来表示，但它对机体的生长发育、物质代谢、生理功能具有十分重要的作用，缺乏某一种或几种维生素，均会引起维生素缺乏症，或引起其它相关疾病。 6．食物纤维 可分为可溶性纤维和非溶性纤维两类。食物中的果胶、海藻、豆胶等为可溶性纤维。粗纤维、半纤维和木质素等为非溶性纤维。 主要食物营养成分表 （每百克食物所含的成分。五百克为一市斤 ※仅供参考※） 类别 食物名称 蛋白质 (克) 脂肪 (克) 碳水化合物 (克) 热量 (千卡) 无机盐类 (克) 钙 (毫克) 磷 (毫克) 铁 (毫克)...>> 问题四：一个细胞有多重，包含有多少蛋白质 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。[1-2] 蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。 问题五：人一天需要补充多少蛋白质？ 首先，蛋白质可以说是生命的物质基础，不仅是身体的重要组成成分，还能够调节生理功能，在极端情况下还能够为人体的生命活动提供能量。 其次，人体对蛋白质的需要量与性别、年龄、活动强度和生理状态有关。一般来说，男性多于女性；年少多于年长；强活动多于弱活动；孕妇乳母多于育龄妇女。 再看看中国营养学会的标准，考虑到国人饮食中植物占比更多，建议健康成人的每日蛋白质摄入量为每千克体重1.2克。 人一天需要补充的蛋白质： 母婴喂养的婴儿每千克供给2克； 体力活动极少时，建议蛋白质摄入量每千克体重0.8克～1.2克； 运动人群、体力劳动者，建议蛋白质摄入量每千克体重1.2克～1.8克； 适量增加蛋白质摄入能帮助减脂者维持肌肉，帮助增肌者增长肌肉； 运动量越大或劳动强度越大，需要的蛋白质越多； 饮食中素食比例越大，需要的蛋白质越多； 避免过量摄入蛋白质带来的风险，低于每千克体重2克的摄入量是比较安全的； 注意：对于健康人，过量摄入蛋白质会增加肝脏何肾脏的负担，升高尿中的草酸和尿酸水平，增加患泌尿系统结石、痛风等相关疾病的概率。另外，尿液增加也容易导致缺钙。 问题六：鸭蛋有多少蛋白质 每500克鸡蛋或鸭蛋中蛋白质差不多都是45～70克，有时鸭蛋反而比鸡蛋多些。 其次脂肪的含量鸭蛋中不但不比鸡蛋少，反而超过了鸡蛋， 至于鸭蛋中各种矿物质的总量更超过鸡蛋很多，特别是身体中迫切需要的铁和钙在鸭蛋中更是丰富。 鸭蛋中几种重要的维生素，一般来说都和鸡蛋差不多，而且维生素b2，在鸭蛋中要比鸡蛋中多1/5以上。维生素b2是一种很容易缺乏的维生素，如果多吃鸭蛋就比吃鸡蛋得到的更多。 问题七：一颗鸡蛋含多少蛋白质 一个鸡蛋重约50克，含蛋白质7克。鸡蛋蛋白质的氨基酸比例很适合人体生理需要、易为机体吸收，利用率高达98％以上，营养价值很高。 那么，一个人每天吃几个鸡蛋才比较合适呢？从营养学的观点看，为了保证平衡膳食、满足机体需要，又不致营养过剩，在一般情况下，老年人每天吃1～2个比较好。对于青年和中年人，从事脑力劳动或轻体力劳动的，每天吃2个鸡蛋也比较合适；从事重体力劳动，消耗营养多的每天可吃2～3个鸡蛋；少年和儿童，由于长身体，代谢快，每天也可吃2～3个。孕妇、产妇、乳母身体虚弱者以及实行大手术后恢复期的病人，由于需要多增加优良蛋白质，每天可吃3～4个鸡蛋，但不宜再多。 问题八：蛋白质每天的摄入量该是多少? 你好：普通人每天每公斤体重1克左右 健身人群每天每公斤体重1.5克左右 不知道你的一勺是多少克?还有每餐的蛋白质摄入量 假如你是健身:68X1.5克蛋白质=每天102克蛋白质 102克蛋白质的来源:肉类.蛋类.主食.蛋白粉等等,你可 以根据你的饮食计算一下. 问题九：一个鸡蛋白到底含多少克蛋白质 一个鸡蛋重约50克，含蛋白质约7克，脂肪约4克。 除此之外还含有卵磷脂、维生素和铁、钙、钾等人体所需要的矿物质等微量元素。 一般对于力量健身的人每天补充3-4个就足够了，早上一个，健身前1-2小时1个，健身后2个(每半个小时1个)。 问题十：一个蛋白质有多少个氨基酸 蛋白质是高分子化合物(分子量10000以上),所以不好计氨基酸个数啦～

结构，调节，免疫…

答：人体内的细胞不是一成不变的，它们处于不断的更新之中，每天凋亡的细胞在人体内会被重新分解，并且经吸收后重新合成。据研究，成年人体内每天分解合成的蛋白质约为300克，这是维持人体代谢需要的重要来源。而成年人每天从膳食中补充的蛋白质，主要是补充从尿液和粪便中排出的蛋白质，从毛发、指甲中脱落的蛋白质、还有表皮细胞凋亡脱落的蛋白质等。现在据科学家研究，对一个成年人来讲，每天摄入的蛋白质每公斤体重的推荐量是1～1.2g。也就是说，对于一个体重60公斤的成年人来说，每天蛋白质的需要量保险的估计大约是60克到72克左右。

蛋白质、碳水化合物、脂肪蛋白质、碳水化合物、脂肪是人体所需的三大营养素，它们在人体内发挥着不同的作用，对人体健康至关重要。蛋白质是构成人体组织的重要成分，包括肌肉、骨骼、皮肤、头发等。蛋白质还是人体内许多酶、激素、抗体等重要物质的构成成分蛋白质的摄入可以促进肌肉生长和修复，增强免疫力，维持身体正常代谢。富含蛋白质的食物有肉类、鱼类、蛋类、豆类等。碳水化合物是人体能量的主要来源，包括单糖、双糖、多糖等。碳水化合物的摄入可以提供能量，维持身体正常代谢，促进肠道蠕动但是，过量的碳水化合物摄入会导致肥胖、糖尿病等疾病。建议选择富含膳食纤维的碳水化合物，如全谷类、蔬菜、水果等。脂肪是人体内重要的能量储备物质，同时也是细胞膜、激素、神经髓鞘等的构成成分。脂肪的摄入可以提供能量，维持身体正常代谢促进脑部发育和维护神经系统健康。但是，过量的脂肪摄入会导致肥胖、高血脂等疾病。建议选择富含不饱和脂肪酸的食物，如鱼类.坚果、橄榄油等。蛋白质、碳水化合物、脂肪是人体所需的三大营养素，它们在人体内发挥着不同的作用。合理摄入这三种营养素，可以维持身体正常代谢，促进健康。建议在日常饮食中，选择多样化、均衡的食物避免过量摄入任何一种营养素。

蛋白质[生化]的英文是： protein，所以它的简写是Pr。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。参考资料来源：百度百科-蛋白质

蛋白质 蛋白质是一种复杂的有机大分子化合物。根据元素分析，除了有碳、氢、氧、氮，通常还有少量的硫。部分蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等等。这些元素在蛋白质组成中占的比例是：碳约占50%、氢约占7%、氧约占23%、氮约占16%、硫约占0u22123%。蛋白质是生物体最基本的组成部分之一，参与了基本所有的生命活动进程，因此也是生命科学的主要研究对象之一。随着生物物理、生物化学等学科的不断发展，越来越多的蛋白质结构和功能获得了鉴定。 结构 蛋白质是由二十多种胺基酸通过肽键有序连接而形成的多肽链。蛋白质的基本单位是胺基酸，胺基酸的氨基和羧基缩合失水后形成肽键，由三个或三个以上胺基酸残基组成的肽称为多肽形成多肽链。 蛋白质的分子结构可划分为四级： 一级结构：组成多肽链的线性胺基酸序列。 二级结构：依靠不同肽键的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。 三级结构：由一条多肽链的不同胺基酸侧链间的相互作用形成的稳定结构。 四级结构：由不同多肽链亚基间相互作用形成具有功能的蛋白质分子。 一级结构依靠转录过程中形成的共价键维持。通过蛋白质摺叠形成高一级结构。特定的多肽链可能有多于一个的稳定构型，每种构型都有自己特定的生物活性，其中只有一种具有天然活性。 二级结构包括α螺旋、310螺旋、π螺旋、β摺叠、转角和无规则卷曲。 如果进一步细分，二级结构和三级结构之间还包括超二级结构和结构域。 超二级结构（super-secondary structure）是指相邻的若干而二级结构（通常是α螺旋和β转角）彼此相互作用形成有规律的二级结构的组合，作为构成三级结构的元件。 结构域（structual domain）是指二级结构或超二级结构组成的三级结构的局部摺叠区域。 三级结构绝大部分可以归类于这四类：全α结构、全β结构、αβ混合结构和富含金属或二硫键的结构。 四级结构指多肽链之间的相互作用。 功能 蛋白质的功能多种多样： 催化。蛋白质的一个重要功能就是作为生物催化剂，酶。 调剂。一些蛋白质对生物体内的新陈代谢具有调剂作用，例如，胰岛素。 运输。一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，例如，离子通道,血红素。 储存。种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备。 运动。例如肌蛋白。 结构。比如毛发，等等。 其他，比如防御，进攻等等。例如人类的免疫过程中有大量蛋白质参与。 蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。 常见蛋白质 纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起著保护或结构上的作用。 球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其他化合物的凹陷或裂隙部位。 角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起著保护或结构作用蛋白质。 胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。 伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。 血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。 蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。 　　 结构 蛋白质具有十分复杂的结构。这种复杂性与生物分子有序性的高度统一，集中反映在蛋白质分子的结构具有丰富的层次。1952 年林诺斯特伦-朗首次使用一、二、三级结构的名称来粗略划分蛋白质分子的化学和空间结构。后来在三级结构以上又发展了四级结构。 一级结构 组成蛋白质分子的多肽链中氨基酸残基的排列顺序。一级结构是蛋白质化学结构中最重要的内容，但完整的蛋白质化学结构，一般还包括：①多肽链的数目；②链间和链内的二硫键数目和位置；③与蛋白质分子共价结合的其他成分。 二级结构 指肽链主链原子的局部空间排布，已观察到的蛋白质二级结构有下列3种类型：①螺旋。最常见的是 a -螺旋，除极个别例外，全部是右手螺旋；② β-折叠层。分平行式和反平行式两种；③ β-转角或称 β-回折。 在所有已测定的蛋白质结构中，都有广泛的二级结构存在，但在不同种类的蛋白质中，二级结构的分布和作用都很不一样。在纤维状蛋白质中，二级结构是分子的基本结构，并决定分子的一些基本特性；在球状蛋白质中，二级结构是分子三维折叠的基本要素，对分子的骨架形成具有重要作用，但整个分子的错综复杂的三维特征更多地依赖于侧链的相互作用和除氢键以外的其他作用力。在大多数球状蛋白质分子中，兼有各种二级结构，彼此并无一定的比例。 三级结构 指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但不包括亚基间或分子间的空间排列关系。可以理解为蛋白质分子内的肽链在二级结构的基础上（包括无规卷曲线团）在三维空间进一步折叠，盘曲形成包括蛋白质分子主链和侧链全部在内的专一性三维排布。可以说，所有具有重要生物功能的蛋白质都有严格的特定的三级结构。 四级结构 指蛋白质亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。多亚基蛋白质中亚基的数目、类型，亚基间的空间排布，亚基间的相互作用和接触部位的布局等都是蛋白质四级结构的范畴。,参考: *** ,百度百科,有太多资料,

蛋白质是犬生命活动的基础，占“干”体重的一半，是体内除水分以外含量最多的物质。体内的各种组织器官，参与物质代谢的各种酶类，及抗体都是由蛋白质组成的。在肌体损伤时，蛋白质的需求量更加大，用来修复细胞和器官。 构成蛋白质的基本物质是氨基酸。食物中的蛋白质经消化而转变为氨基酸后才能被机体吸收利用。氨基酸可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸是指犬自身不能产生或产生不足的氨基酸，必须从食物中吸取。非必须氨基酸是指可以从其他氨基酸转换而来的。在营养缺乏时，非必须氨基酸的合成要消耗必须氨基酸。所以在配置食物时，要注意营养搭配，不要只途数量。 蛋白质缺乏，会使犬体内蛋白质代谢失去平衡，引起食欲下降、体重减轻、生长缓慢、血液内蛋白质含量降低，使免疫力降低。公犬精液品质下降、精子数量减少。母犬发情异常、不受孕，即使受孕，胎儿也常因发育不良而发生死胎或畸胎。但过量饲喂蛋白质不但造成浪费，也会引起体内代谢紊乱，使心脏、肝脏、消化道、中枢神经系统机能失调，性机能下降，严重时发生酸中毒。一般情况下，成年犬每天每千克体重约需48克蛋白质，而生长发育时期的幼犬约需9.6克。

蛋白质是由多肽链通过盘曲折叠形成具有一定空间结构的化合物

蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新

蛋白质protein。美 /ˈproʊtiːn/英 /ˈprəʊtiːn/。词典释义：protein：n. 蛋白质；朊；adj. 蛋白质的。双语例句：1.这些蛋白质促进血细胞的生成。These proteins stimulate the production of blood cells.2.你需要更多蛋白质以增强体质。You need more protein to build you up.3.除水之外，体重的一半是蛋白质。Excluding water, half of the body"s weight is protein.4.我们的饮食中大约有15%的蛋白质。Around 15% of our diet is composed of protein.5.极为精密的蛋白质纤维是能被看见的。Microscopic fibres of protein were visible.6.鱼曾是劳动者获取蛋白质的主要来源。Fish was a major source of protein for the working man.7.饮食中过多的蛋白质会使衰老的过程提前。Too much protein in the diet may advance the aging process.

　　蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。　　蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。　　基本含义　　蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。　　蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。　　蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。　　男性缺失蛋白质比女性缺失蛋白质更需要重视，男士一旦缺失蛋白质，会导致男性精子质量下降，精子活力降低以及精子不液化造成男性不育。　　蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。　　氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。　　食入的蛋白质在体内经过消化被水解成氨基酸被吸收后，合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。蛋白质又分为完全蛋白质和不完全蛋白质。富含必需氨基酸，品质优良的蛋白质统称完全蛋白质，如奶、蛋、鱼、肉类等属于完全蛋白质，植物中的大豆亦含有完全蛋白质。缺乏必需氨基酸或者含量很少的蛋白质称不完全蛋白质，如谷、麦类、玉米所含的蛋白质和动物皮骨中的明胶等。

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定义及概述组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。蛋白质是构成生命的物质基础。蛋白质的功能是构成机体细胞和组织，促进生长发育，参加机体物质代谢，形成抗体，增强免疫能力和供给热能。每克蛋白质可提供16．75焦耳的热能。 蛋白质供给量应根据不同年龄、生活及劳动环境而定。通常情况下，成人每日每公斤体重为0．8克—1克，如以摄入植物性蛋白为主，可酌情增量，一般来说，18岁—40岁成年男性，体重以60千克计算，每日蛋白质的供给量应为70克—105克；18岁—40岁的成年女性，体重以53千克计算，每日蛋白质的供给量应为60克—85克。 当膳食蛋白质来源适宜时，机体蛋白质代谢处于平衡状态，氮的摄入量与氮的排出量相等称为氮平衡（nitrogen balance）、应当供给儿童青少年较多的蛋白质，使体内有较多的储留氮，以保证生长发育。即要求氮的摄入量大于氮的排出量，达到正氮平衡。蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料，没有蛋白质就没有生命。蛋白质是由20多种氨基酸组成，以氨基酸组成的数量和排列顺序不同，使人体中蛋白质多达10万种以上。它们的结构、功能千差万别，形成了生命的多样性和复杂性。蛋白质的生理功能1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。5、维持体液的酸碱平衡。6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。8、胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）9、提供热能。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。蛋白质缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。未成年人：生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。蛋白质过量：蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。必需氨基酸和非必需氨基酸食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。蛋白质的分类营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。3、不完全蛋白质 这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。蛋白质的作用 蛋白质是生命的物质基础：是人体内的三大组成部分(蛋白质、脂肪、碳水化合物)之一。作为人体不可缺少的营养成分约占人体组织的20％，每天约有3％的蛋白质参与新陈代谢完成人体的各种生理活动。

因为蛋白质分子中色氨酸与酪氨酸残基能吸收紫外光（λ=280nm）

组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质（protein）。“protein”一词源自拉丁文“proteus”,意思是“首要物质”。

蛋白质[生化]的英文是： protein，所以它的简写是Pr。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。扩展资料：报道称，蛋白质主要包括两种：动物蛋白和植物蛋白。后者含有的主要氨基酸较少，价值不如前者。动物蛋白主要蕴含在肉类，鱼类，鸡蛋、牛奶和奶制品等食品中。谷物、扁豆、菜豆、豌豆和大豆等豆类食物则富含植物蛋白。蛋白质对人体十分重要，我们的皮肤、指甲、头发和肌肉等都由蛋白质组成。它参与细胞更新，还可以增强人体免疫力，对人的生长发育至关重要，因此孩童、青少年以及孕妇尤其要注意补充蛋白质。蛋白质的缺乏会引发疲劳、脱发、免疫能力低下等问题，甚至可以导致精神障碍。参考资料来源：人民网-还可以减肥？原来蛋白质对人体的作用那么大 参考资料来源：百度百科-蛋白质

构成生物体，如结构蛋白运输作用，如血红蛋白催化作用，如酶调节作用，如胰岛素免疫作用，如抗体运动作用，如肌纤维中的肌球蛋白和肌动蛋白控制作用，如阻遏蛋白

蛋白质的英文缩写是pro。英文是protein。protein的例句：Fish was a major source of protein for the working man（鱼肉曾是劳动者的主要蛋白质来源）。 扩展资料 protein的例句：Milk solids include salts，protein and sugar（牛乳中的`固态物质包括盐分、蛋白质和糖）。Excluding water，half of the body"s weight is protein（除去水，蛋白质占了体重的一半）。

pro

蛋白质具有一定的空间结构，而多肽不具有

蛋白质可作为：结构蛋白运输蛋白能够调节生命活动具有催化作用识别作用免疫作用

书上有啊

蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质(protein)是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸(Amino acid)按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。蛋白质组成特点。蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P（磷）S（硫）、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn(锰)、I（碘）、Mo（钼）等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在， 6.25常称为蛋白质常数。

蛋白质英文是：protein。蛋白质（外文名：protein）是大型生物分子或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。[1]机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。

蛋白质是一种重要的营养物质，它在我们的身体中扮演着重要的角色。它们由氨基酸组成，是构成细胞和组织的基本组成部分。蛋白质不仅是身体结构的构建者，还参与了许多生命活动的调节和运作。蛋白质在细胞中起着重要的结构作用。我们的身体由无数个细胞组成，而蛋白质就是这些细胞的主要建筑材料。它们形成肌肉、皮肤、头发等组织，使我们的身体保持坚实而有弹性。蛋白质还参与了许多生理功能的调节。例如，酶是一种特殊类型的蛋白质，它们在代谢过程中起到催化作用。当我们消化食物、呼吸或进行其他生命活动时，都需要酶来帮助化学反应顺利进行。激素也是由蛋白质构成的，它们在身体内起着调节功能，如胰岛素调节血糖水平。蛋白质还扮演着身体免疫系统的守卫者。抗体是一种特殊类型的蛋白质，它们可以识别和中和入侵体内的病菌和病毒。它们在保护我们免受感染方面起着重要作用。蛋白质还参与了血液的凝固过程，确保我们不会过度出血。蛋白质还提供能量。虽然碳水化合物是我们主要的能量来源，但在需要时，蛋白质也可以被分解为氨基酸，并通过代谢转化为能量。这就是为什么在极端条件下，如长时间没有食物摄入或进行剧烈运动时，我们的身体会分解肌肉组织以供能源使用。蛋白质是身体中不可或缺的营养物质。它们既是身体结构的构建者，也参与了生理功能的调节。无论是形成细胞、调节代谢还是维持免疫系统健康，蛋白质都发挥着重要作用。因此，在日常饮食中合理摄入富含蛋白质的食物，对于保持健康和正常生理功能至关重要。记住，蛋白质是我们身体的重要朋友，不可忽视哦！

(11935+1908)/127-1908/18其中(11935+1908)/127为氨基酸个数1908/18为肽键数氨基酸数减肽键数得肽链数