蛋白质

蛋白质的读音是：dànbáizhì。蛋白质的拼音是：dànbáizhì。结构是：蛋(上下结构)白(独体结构)质(半包围结构)。注音是：ㄉㄢ_ㄅㄞ_ㄓ_。词性是：名词。蛋白质的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、词语解释【点此查看计划详细内容】蛋白质dànbáizhì。(1)一个很大类的天然存在的、氨基酸的极其复杂的结合物，含有碳、氢、氮、氧，通常还有硫，偶尔有磷、铁或其它元素，是动植物活细胞的必需成分，也是动物膳食的必需成分。二、引证解释⒈天然的高分子有机化合物，由多种氨基酸组成。由于所含氨基酸的数量、性质和结合方式不同，蛋白质分很多种。广泛存在于生物体内，是组成各种细胞的最重要物质，是生命的基础。三、国语词典一种含氮、氧、氢、碳、硫的有机化合物。由多种氨基酸组成的高分子聚合物，是构成生物体的最重要部分，可促进人体成长与维持健康。四、网络解释蛋白质（生命的物质基础）蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Aminoacid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。关于蛋白质的单词protein关于蛋白质的成语鸡飞蛋打兰质熏心兰质薰心杀鸡取蛋关于蛋白质的词语咸风蛋雨软壳鸡蛋杀鸡取蛋虎皮羊质穷光蛋兰质熏心羊质虎形坚忍质直兰质薰心鸡飞蛋打关于蛋白质的造句1、一小块注入了生命的,能欢能喜的蛋白质,其价值超过无边无际的原始的物质材料。2、美洲人摄入的蛋白质的十分之七来自肉类。3、人血白蛋白是人血浆中最丰富的蛋白质，具有许多重要的生理特性，用途广泛。4、冬季最适合吃高蛋白质食物，因为，寒冷使得血液收藏在体内，内脏的供养反而充足，所以冬季就更适合修补，这也是大自然的本意。5、使用煮沸法和微波加热法提取率最高，并且处理过程中可有效去除蛋白质。点此查看更多关于蛋白质的详细信息

蛋白质一般以糊粉粒的状态存在于细胞中，蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Aminoacid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

蛋白质分子量的测定方法有很多种，可以参考下面的两种方法：1.凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应的分子量。2.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加入SDS后，SDS与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。

有些人打算购买些蛋白粉帮助身体提高免疫力，但目前市场上的蛋白质粉品牌有很多，购买之前想要买个合适的品牌，看看什么品牌的蛋白质粉比较好？本身有糖尿病的人，想要购买无糖蛋白粉，无糖蛋白质粉哪个牌子好？无糖蛋白质粉比较好的牌子有汤臣倍健、同仁堂、初元、康恩贝、肌肉科技、善存、康富来、Allmax Nutrition、雅培、施元、普丽普莱、天美健、威士雅、百合康、金奥力、乐家老铺、好健康、奈氏力斯、Orgain、ON等。 蛋白质粉品牌推荐： 1、Optimum Nutrition Gold Standard Whey 这个品牌生产的蛋白粉在行业里树立了标准，产品在全世界销售，并且获得很好的评价。蛋白粉配方非常简单，只有3种乳清蛋白、消化酶、调味剂，蛋白质含量高、脂肪低，适合减肥健身人士。 2、Allmax Nutrition Allwhey Classic Allmax Nutrition在营养补充剂行业赫赫有名，它一共有四款产品，其中Allmax Nutrition Allwhey Classic 是比较基础的蛋白粉，它以浓缩乳清蛋白为主，营养成分高，但乳糖没有完全过滤，肠胃敏感人群不适合服用。 3、肌肉科技 肌肉科技应该是大家最熟悉的蛋白粉牌子之一，其生产的蛋白粉种类多、配方独特、营养丰富。Muscletech NitroTech是该品牌旗下的明星产品，除了丰富蛋白质外，还有氨基酸等营养素。

1、分清蛋白质的种类目前市场上常见的蛋白质粉产品主以大豆蛋白和乳清蛋白最为常见。大豆蛋白一般比较便宜，它作为一种经济的蛋白质补充品被广泛使用。而从营养价值和消化吸收率方面比较，乳清蛋白就大大优于其他类型的蛋白质粉了。2、注意蛋白质粉中蛋白质的含量尤其是未变性蛋白质的含量，决定了人体蛋白质的利用价值。在蛋白质粉的加工过程中，某些蛋白质会被破坏从而失去生物活性，这部分蛋白质的营养价值大大降低，因而选择未变性蛋白含量高的蛋白质粉，才能真正被人体有效利用。、注意产品外包装是否具有“保健食品”的蓝色标识,保健食品只有经过毒理、卫生学、产品稳定性等多项测试，并经过国家相关部门严格审批后才能上市。其中，具有功能标示的保健食品检测过程尤其严格，除了上述测试外，生产厂家还必须进行动物及临床试验，以验证其声称的保健功能。4、检查感官形状如今，市场上的蛋白质粉都是罐装的。如果罐头有胀听，或振摇罐头时感到内部有蛋白质粉结块后的撞击声，则为问题＂罐头＂，不要购买。

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十大乳清蛋白粉品牌是Muscletech、汤臣倍健、康比特、Nutrend、欧普特蒙、MP、艾恩麦斯、欧力姆、BSN、Mutant。1、MuscletechMuscletech这款在欧美国家非常受欢迎，它采取了独特的错流细微过滤生产技术，能够更好的保证乳清蛋白的纯度，使吸收力得到加强;冷冻技术则能够保证营养物质的活性，让酸碱更加平滑，保证蛋白粉的口感。2、汤臣倍健汤臣倍健的这款乳清蛋白粉性价比非常高，也很适合亚洲人的体质，能够更好的强化身体肌肉，打造出完美的体型。产品中的成分也非常天然，是以乳清蛋白、麦芽糊、牛奶蛋白和维生素作为原料，能够全面的为身体补充营养元素。3、康比特在乳清蛋白粉排行榜10强中，康比特这款是专门为亚洲人所指定，利用偏瘦人体的增肌需求，更快速的保证营养吸收，再结合它高浓度的蛋白物质和氨基酸，能够打造出一个完美的低脂健康体格。4、NutrendNutrend这款乳清蛋白粉的蛋白含量高达76%，绝不添加麸质和人工元素，利用专业的CFM错微流技术，给予身体最充分的营养，保证所有的物质能够被充分吸收，让肌肉的增长持稳定状态。5、欧普特蒙欧普特蒙这款乳清蛋白粉的增肌效果非常明显，它里面所蕴含的支链氨基酸能够有效的保护肌肉，提升营养的吸收率，以此来防止肌肉的分解。其中高达79%的高浓度蛋白质和低碳水化合物能够很好的减轻体内的消化负担，让身体更加健康。6、MP在乳清蛋白粉排行榜10强中，MP这款性价比非常高，在市面上也很受运动爱好者的欢迎，品牌还被UFC官方作为了指定赞助商。这款蛋白粉中蕴含了高浓度的矿物质和氨基酸，适合的人群十分广泛，无论是偏瘦还是初健身。7、艾恩麦斯艾恩麦斯是一款来自德国的保健品牌，这款乳清蛋白粉是它的明星产品，备受广大健身爱好者的推崇，在个国内各大平台的销量也是处于领先地位。它能够全面且持续的为身体补充营养。8、欧力姆欧力姆的乳清蛋白粉口味非常的丰富，适合的人群也十分广泛，无论是运动员、健身爱好者还是学生，都非常的适合这款产品。它的粉剂也十分优质，能够很好的冲散，冲泡后的口感也非常的清香。9、BSN在乳清蛋白粉排行榜10强中，BSN这款营养成分极其丰富，每一份含有足足22g的蛋白质，氨基酸则是占据了10g的分量，能够充分的增加人体的摄入量，口感也十分不错，很适合经常健身的人群。10、MutantMutant这款蛋白粉采取了独特的分离乳清口感，能够让吸收能力得到加强，减少脂肪和胆固醇的提升，让身体的塑身效果得到加强。产品的配方也十分安全，不会对人体造成伤害。

一，蛋白质变性的定义　　蛋白质变性（proteindenaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。二，蛋白质变性的原因　　变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热、紫外线及x射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等.盐对蛋白质的作用表现为盐析即在蛋白质中加人大量中性盐以破坏蛋白质的胶体性，使蛋白质从水溶隆中沉淀析出，其实质是破坏蛋白质胶体的水化膜豆腐制作利用的就是盐（石膏和盐卤等）使蛋白质变性的作用。在豆浆中加人氯化镁或硫酸钙．豆浆在70"c以上即可凝固。腌咸鸭蛋，也是盐使蛋白质变性的典型例子。盐对蛋白和蛋黄所表现的作用并不相同，食盐可以使蛋白的豁度逐渐降低而变稀，却使蛋黄的豁度逐渐增加。而变稠凝固，即使蛋黄中的脂肪逐渐集聚在蛋的中心，从而使蛋黄出油。盐的存在还可使蛋白质的热变隆速度加快。蒸蛋羹，如果不加盐蛋不易蒸好。因为未加盐，蛋白质变性的速度较慢，同时不容易凝固。煮肉汤、炖肉，通常要后加盐，原因就是一开始加盐会使肉表面蛋白质迅速变性凝固，蛋白质凝固时在肉表面形成一层保护膜，既不利于热的渗透，也不利于含氮物的浸出。烹鱼时，先用盐码味，使鱼体表面的水分渗出，加热时蛋白质变性的速度就会加决，鱼不易碎．也有利于咸味的渗透。而面团中加人少量盐，则可使面团筋力增强。

免疫组化利用抗体和抗原之间的结合具有高度的特异性。先将组织或细胞中的某种化学物质提取出来，以此作为抗原或半抗原，通过免疫动物后获得特异性的抗体，再以此抗体去探测组织或细胞中的同类的抗原物质。 所以免疫组化在组织定位和定性上比较准确，但是在定量上不够准确。 western blot也是利用抗体和抗原之间的结合具有高度的特异性。经过聚丙烯酰胺凝胶电泳分离的蛋白质样品，转移到固相载体上，固相载体以非共价键形式吸附蛋白质，且能保持电泳分离的多肽类型及其生物学活性不变。以固相载体上的蛋白质或多肽作为抗原，与对应的抗体起免疫反应，再与酶或同位素标记的第二抗体起反应。 western blot因为有内参标定，所以在定量上要更加准确。但是在组织定位上不如免疫组化

一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primarystructure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondarystructure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。1.肽键平面（或称酰胺平面，amideplane）。Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。（2）肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个平面上，也就是说六个原子基本上同处于一个平面，这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。（3）肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的立体异构，已证实处于反位。2.蛋白质主链构象的结构单元1）α－螺旋Pauling等人对α－角蛋白（α－keratin）进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，并认为这种重复性结构为α－螺旋（α－helix）见图1-4.α－螺旋的结构特点如下：（1）多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。（2）主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。（3）相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。（4）肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。2）β－片层结构Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层（β－pleatedsheet）结构或称β－折迭（图1－5）。β－片层结构特点是：①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.3）β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角（β－turn或β－bend）。β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N桯形成氢键，从而使结构稳定（图1－6）。4）无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲（randomcoil）。（二）超二级结构和结构域超二级结构（supersecondarystructure）是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合（αα）；β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ），其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。结构域（domain）也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别它与蛋白质亚基结构的区别。一般每个结构域约由100-200个氨基酸残基组成，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。如免疫球蛋白（IgG）由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。一个蛋白质分子中的几个结构域有的相同，有的不同；而不同蛋白质分子之间肽链中的各结构域也可以相同。如乳酸脱氢酶、3－磷酸甘油醛脱氢酶、苹果酸脱氢酶等均属以NAD+为辅酶的脱氢酶类，它们各自由2个不同的结构域组成，但它们与NAD+结合的结构域构象则基本相同。（三）蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiarystructure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（VanderWasls力）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长（长轴比短轴大10倍以上），属于纤维状蛋白质（fibrousprotein），如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质（globularprotein），如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。（四）蛋白质的四级结构具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构（quarternarystructure）。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基（subunit）。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形成的多聚体；正常人血红蛋白A是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化亚基组成。有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体（protomer），如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲酰基转移酶的原聚体。某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体（polymer）。聚合体中的重复单位称为单体（monomer），聚合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚体、三聚体……寡聚体（oligomer）和多聚体（polymer）而存在，如胰岛素（insulin）在体内可形成二聚体及六聚体。三、蛋白质的结构与功能的关系（一）蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。Anfinsen以一条肽链的蛋白质核糖核酸酶为对象，研究二硫键的还原和氧化问题，发现该酶的124个氨基酸残基构成的多肽链中存在四对二硫键，在大量β－巯基乙醇和适量尿素作用下，四对二硫键全部被还原为桽H，酶活力也全部丧失，但是如将尿素和β－巯基乙醇除去，并在有氧条件下使巯基缓慢氧化成二硫键，此时酶的活力水平可接近于天然的酶。Anfinsen在此基础上认为蛋白质的一级结构决定了它的二级、三级结构，即由一级结构可以自动地发展到二、三级结构。一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小（表1-2，表1－3）。表1-2胰岛素分子中氨基酸残基的差异部分胰岛素来源氨基酸残基的差异部分A5A6A10A30人ThrSerIleThr猪ThrSerIleAla狗ThrSerIleAla兔ThrSerIleSer牛AlaSerValAla羊AlaGlyValAla马ThrGlyIleAla抹香猄ThrSerIleAla鲤猄AlaSerThrAla表1-3细胞色素C分子中氨基酸残基的差异数目及分歧时间不同种属氨基酸残基的差异数目分歧时间（百万年）人-猴150-60人-马1270-75人-狗1070-75猪-牛-羊0马-牛360-65哺乳类-鸡10-15280哺乳类-猢17-21400脊椎动物-酵母43-481,100促肾上腺皮质素（ACTH）和促黑激素（MSH）均垂体分泌的多肽激素。α－MSH和ACTh4～10位的氨基酸结构与β－MSH的11～17位一样，故ACTH有较弱的MSH的生理作用（图1-12）。在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。图1-12ACTH、α-MSH和β-MSH一级结构比较正常DNA……TGtGGGCTTCTTTTT……mRNAACACCCGAAGAAAAADNA（β亚基）N端…苏-脯-谷-谷-赖……异常DNA……TGTGGGGATCTTTTT……mRNA……ACaCCCGUAGAAAAA……hbs（β亚基）N端…苏-脯-缬-谷-赖……（二）蛋白质空间橡象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现象称为蛋白质的别构效应（allostery）。蛋白质（或酶）的别构效应，在生物体内普遍存在，这对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都是十分重要的。现以血红蛋白（hemoglobin，简写Hb）为例来说明构象与功能的关系。血红蛋白是红细胞中所含有的一种结合蛋白质，它的蛋白质部分称为珠蛋白（globin），非蛋白质部分（辅基）称为血红素。Hb分子由四个亚基构成，每一亚基结合一分子血红素。正常成人Hb分子的四个亚基为两条α链，两条β链。α链由141个氨基酸残基组成，β链由146个氨基酸残基组成，它们的一级结构均已确定。每一亚基都具有独立的三级结构，各肽链折叠盘曲成一定构象，β亚基中有8个α－螺旋区（分别称A、B……H螺旋区），α亚基中有7个α－螺旋区。在此基础上肽链进一步折叠形成球状，依赖侧链间形成的各种次级键维持稳定，使之球形表面为亲水区，球形向内，在E和F螺旋段间的20多个巯水氨基酸侧链构成口袋形的疏水区，辅基血红素就嵌接在其中，α亚基和β亚基构象相似，最后，四个亚基α2β2聚合成具有四级结构的Hb分子。在此分子中，四个亚基沿中央轴排布四方，两α亚基沿不同方向嵌入两个β亚基间，各亚基间依多种次级健联系，使整个分子呈球形，这些次级键对于维系Hb分子空间构象有重要作用，例如在四亚基间的8对盐键，它们的形成和断裂将使整个分子的空间构象发生变化。ABCDEFGH分别代表不同的α－螺旋区。共有八个螺旋区；阿拉伯数字代表在该区氨基酸残基的序号；a-螺旋区之间的移行部位为无规卷曲，用AB，CD，EF，FG…等表示。C1，E7，C5，CF，C3，E3，的中间为血红素，其中较大的黑点代表Fe2+.Hb在体内的主要功能为运输氧气，而Hb的别位效应，极有利于它在肺部与O2结合及在周围组织释放O2.Hb是通过其辅基血红素的Fe++与氧发生可逆结合的，血红素的铁原子共有6个配位键，其中4个与血红素的吡咯环的N结合，一个与珠蛋白亚基F螺旋区的第8位组氨酸（F8）残基的咪唑基的N相连接，空着的一个配位键可与O2可逆地结合，结合物称氧合血红蛋白。在血红素中，四个吡咯环形成一个平面，在未与氧结合时Fe++的位置高于平面0.7，一旦O2进入某一个α亚基的疏水“口袋”时，与Fe++的结合会使Fe++嵌入四吡咯平面中，也即向该平面内移动约0.75，铁的位置的这一微小移动，牵动F8组氨酸残基连同F螺旋段的位移，再波及附近肽段构象，造成两个α亚基间盐键断裂，使亚基间结合变松，并促进第二亚基的变构并氧合，后者又促进第三亚基的氧合使Hb分子中第四亚基的氧合速度为第一亚基开始氧合时速度的数百倍。此种一个亚基的别构作用，促进另一亚基变构的现象，称为亚基间的协同效应（cooperativity），所以在不同氧分压下，Hb氧饱和曲线呈“S”型。

控制以下几项：槽液的PH、电导率、固体份、颜基比、温度，电泳时电压

利用最大似然法构建水稻蛋白系统进化树 1 蛋白序列获取 在MSU上检索蛋白序列，最终检索获取到770条蛋白序列。 2 多序列比对 利用CLUSTALW 2.1软件（Higgins DG等,2007），使用默认参数，对770条蛋白序列进行多序列比对。 3 构建系统进化树 利用IQ-TREE 1.6.12构建系统进化树。使用最大似然法（Maximum Likelihood，ML），设置自动测试546种替换模型，最终选用最优替换模型JTT+R10，bootstrap重复1000次。 4 绘制系统进化树 利用iTOL 5.4（Ivica Letunic等，2006），绘制系统进化树，删除bootstrap value低于70的分枝。 5 检验 参考Guo-Liang Wang（2011）、Hong-Wei Xue（2012）、Narendra Tuteja（2012）、Ki-Hong Jung（2014）等发表的关于某蛋白的文章，将770条蛋白系统进化树与文献中的系统进化树进行比较，结果基本一致。

1.起始复合物形成所需的蛋白质因子的差异原核生物起始因子主要有if1,if2,if3等3种,而真核生物就目前所知,起始因子就有9种左右,其中eif2由3个亚基组成,而elf4按其参与复合物的作用不同区分为4a,4b,4c,4e,4f.而形成的复合物4f称为帽子结构因子elf4e与mrna帽子结构结合.2.起始复合物形成过程的次序差异真核生物蛋白质合成德尔起始过程分为三步：43s起始复合物的形成；48s起始复合物的形成和80s起始复合物的形成.1）43s起始复合物的形成小亚基40s核糖体首先与起始因子elf3和elf4c结合生成43s核糖体复合物,然后再与elf2u2022gtpu2022met-trnai复合物结合形成43s前起始复合物.而原核生物在起始因子if1、if2、if3和gtp促使下形成复合物后,与mrna结合生成复合物再与fmet-trnafmet结合生成30s前起始复合物.2）48s起始复合物的形成真核生物43s前起始复合物与mrna结合成48s前起始复合物.mrna复合物含有cpb1,elf4a、elf4b和elf4f.在有atp条件下,这些因子一起生成复合物.原核生物无此步骤.3）80s起始复合物的形成48s前起始复合物生成后,在延长因子elf5作用下,释放出elf2u2022u2022u2022u2022u2022gdpu2022pi和elf3,elf4c,接着60s大亚基核糖体便与小亚基结合而生成80s起始复合物.3.肽链延长和终止过程真核生物蛋白质合成过程中的肽链延长,由延长因子ef1α、ef1βγ作用下进行的.ef1α与gtp,氨基酰-trna形成复合物,促使氨酰-trna进入核糖体.ef1βγ催化gdp与gtp交换,利于ef1α循环利用.而移位是由ef2作用进行的,相当于原核生物的ef-g,它催化gtp水解和驱动氨基酰-trna从a位移到p位.终止过程由释放因子rf识别uaa或uag或uga终止密码.它使肽酰基转移酶变构成具有水解肽酰基与trna之间的酯键,释放出新合成的肽链,在终止过程中需gtp供能.而原核生物的终止密码分别由rf1和rf2识别.真核生物和原核生物蛋白质合成的肽链延长和终止过程非常相似,除因子的种类和名称不同外,没有更明显的差别.

接着60s大亚基核糖体便与小亚基结合而生成80s起始复合物;?.原核生物无此步骤,elF4C,IF2、IF2. 2;Pi和elF3;GDP ??,然后再与elF2?.EF1βγ催化GDP与GTP交换. 3）80s起始复合物的形成 48s前起始复合物生成后;?,4B,释放出elF2 ?.起始复合物形成所需的蛋白质因子的差异原核生物起始因子主要有IF1.而形成的复合物4F称为帽子结构因子elF4E与mRNA帽子结构结合,在延长因子elF5作用下,这些因子一起生成复合物,IF3等3种.在有ATP条件下.EF1α与GTP,elF4A1,由延长因子EF1α,没有更明显的差别,而真核生物就目前所知,起始因子就有9种左右. 3,其中eIF2由3个亚基组成;?.mRNA复合物含有CPB1,4E,而elF4按其参与复合物的作用不同区分为4A. 终止过程由释放因子RF识别UAA或UAG或UGA终止密码,它催化GTP水解和驱动氨基酰-t RNA从A位移到P位.肽链延长和终止过程真核生物蛋白质合成过程中的肽链延长,相当于原核生物的EF-G.而移位是由EF2作用进行的：43S起始复合物的形成,利于EF1α循环利用,促使氨酰-t RNA进入核糖体,氨基酰-t RNA形成复合物. 1）43s起始复合物的形成小亚基40s核糖体首先与起始因子elF3和elF4C结合生成43s核糖体复合物、EF1βγ作用下进行的. 2）48s起始复合物的形成真核生物43s前起始复合物与mRNA结合成48s前起始复合物、elF4B和elF4F,与mRNA结合生成复合物再与fMet-TrnafMet 结合生成30s前起始复合物、IF3和GTP促使下形成复合物后,4C.而原核生物在起始因子IF1;Met-tRNAi复合物结合形成43s前起始复合物;GTP?；48s起始复合物的形成和80s起始复合物的形成.起始复合物形成过程的次序差异真核生物蛋白质合成德尔起始过程分为三步,4F.它使肽酰基转移酶变构成具有水解肽酰基与t RNA之间的酯键,释放出新合成的肽链,除因子的种类和名称不同外,在终止过程中需GTP供能.而原核生物的终止密码分别由RF1和RF2识别. 真核生物和原核生物蛋白质合成的肽链延长和终止过程非常相似

　　在生物体内发现主要有三种不同的RNA分子在基因的表达过程中起重要的作用。它们是信使RNA（messengerRNA，mRNA）、转移（tranfer RNA，tRNA）、核糖体RNA（ribosomal RNA，rRNA）。RNA含有四种基本碱基，即腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶。此外还有几十种稀有碱基。　　RNA的一级结构主要是由AMP、GMP、CMP和UMP四种核糖核苷酸通过3"，5"磷酸二酯键相连而成的多聚核苷酸链。　　mRNA　　mRNA的功能就是把DNA上的遗传信息精确无误地转录下来，然后再由mRNA的碱基顺序决定蛋白质的氨基酸顺序，完成基因表达过程中的遗传信息传递过程。在真核生物中，转录形成的前体RNA中含有大量非编码序列，大约只有25%序列经加工成为mRNA，最后翻译为蛋白质。因为这种未经加工的前体mRNA在分子大小上差别很大，所以通常称为不均一核RNA（hnRNA）。　　tRNA　　如果说mRNA是合成蛋白质的蓝图，则核糖体是合成蛋白质的工厂。但是，合成蛋白质的原材料——20种氨基酸与mRNA的碱基之间缺乏特殊的亲和力。因此，必须用一种特殊的RNA——转移RNA（tRNA）把氨基酸搬运到核糖体上，tRNA能根据mRNA的遗传密码依次准确地将它携带的氨基酸连结起来形成多肽链。每种氨基酸可与1-4种tRNA相结合，现在已知的tRNA的种类在40 种以上。　　tRNA是分子最小的RNA，其分子量平均约为27000，由70到90个核苷酸组成。而且具有稀有碱基的特点，稀有碱基除假尿嘧啶核苷与次黄嘌呤核苷外，主要是甲基化了的嘌呤和嘧啶。这类稀有碱基一般是在转录后，经过特殊的修饰而成的。　　　　与DNA不同，RNA一般为单链长分子，不形成双螺旋结构，　　核糖核酸但是很多RNA也需要通过碱基配对原则形成一定的二级结构乃至三级结构来行使生物学功能。RNA的碱基配对规则基本和DNA相同，不过除了A-U、G-C配对外，G-U也可以配对。　　在细胞中，根据结构功能的不同，RNA主要分三类，即tRNA（转运RNA），rRNA（核糖体RNA），mRNA（信使RNA）。mRNA是合成蛋白质的模板，内容按照细胞核中的DNA所转录；tRNA是mRNA上碱基序列（即遗传密码子）的识别者和氨基酸的转运者；rRNA是组成核糖体的组分，是蛋白质合成的工作场所。　　在病毒方面，很多病毒只以RNA作为其唯一的遗传信息载体（有别于细胞生物普遍用双链DNA作载体）。　　1982年以来，研究表明，不少RNA，如I、II型内含子，RNaseP，HDV，核糖体大亚基RNA等等有催化生化反应过程的活性，即具有酶的活性，这类RNA被称为核酶（ribozyme）。　　20世纪90年代以来，又发现了RNAi（RNAinterference，RNA干扰）等等现象，证明RNA在基因表达调控中起到重要作用。　　在RNA病毒中，RNA是遗传物质，植物病毒总是含RNA。近些年在植物中陆续发现一些比病毒还小得多的浸染性致病因子，叫做类病毒。类病毒是不含蛋白质的闭环单链RNA分子，此外，真核细胞中还有两类RNA，即不均一核RNA（hnRNA）和小核RNA（snRNA）。hnRNA是mRNA的前体；snRNA参与hnRNA的剪接（一种加工过程）。自1965年酵母丙氨酸tRNA的碱基序列确定以后，RNA序列测定方法不断得到改进。除多种tRNA、5SrRNA、5.8SrRNA等较小的RNA外，尚有一些病毒RNA、mRNA及较大RNA的一级结构测定已完成，如噬菌体MS2RNA含3569个核苷酸。

【答案】：NMR在确定蛋白质三维结构的基本原理是对蛋白质溶液样品进行各种类型的同核或异核多维核磁共振实验，并由这些实验所提供的核磁共振波谱数据。

有

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美国的好一点.主要原料是大豆蛋白质和牛奶蛋白质，不含任何化学色素、人工香料与防腐剂，是天然纯净的蛋白质来源。每天只要一勺，约可提供8公克的蛋白质，补给九种必要氨基酸和九种非必要含氨基酸；105毫克的钙质；还有来自天然原料大豆与牛奶自然提供，但标示上没有写的营养素，如：1毫克的铁与10毫克的异黄酮素（异黄酮素也是天然植物雌激素）→两地比较:　·美国捷星:18种氨基酸、两种植物因子 每桶：450g　·国内安利:9种氨基酸 每桶：400g 蛋白质扮演你的身体生长和维护的一个领导的角色。 然而因为你的身体不储存过度蛋白质, 每日的摄取是必需的。 不幸地，大多数的蛋白质来源--像是红色的肉，干酪，蛋和整个的牛奶,也有高度脂肪和胆固醇。→NUTRILITE 蛋白质粉是…　·以天然、低卡、低脂、低胆固醇、低乳糖的优质蛋白质，轻轻松松帮助我们打造健康好体制！　·可以提供优质蛋白质，达蛋白质国际公认标准最高评价（PDCAAS=1.0），蛋白质纯度高达80%以上，并且含所有必须氨基酸，消化率达95-97%。　·健康无负担，提供低卡、低脂、低胆固醇、低乳糖的优质蛋白质，更加符合现代人的需要。　·提供天然植物大豆蛋白质与异黄酮，提供丰富的植物营养成分。方便好冲泡，易溶性极佳，口感细腻，绝没有沙沙的感觉天然原味食用多变化，可搭配在各式食物中，不易影响风味. →主要功能：　蛋白质是人体中最重要的物质，也是最多的物质之一，成人身体中有20％都是由蛋白质所组成的。　·修补细胞与建造组织： 　　　构成体内所有的细胞和组织 　　　维持细胞的正常功能与新陈代谢 　　　形成酵素系统，维持正常的消化机能 　　　制造血液的运送物质，维持身体的渗透压 　　　胶原蛋白的主要成份 　·参与人体的七大作用： 　　　　酶的催化作用 　　　荷尔蒙的调节作用 　　　氧气的运载作用 　　　肌肉的收缩作用 　　　身体的免疫作用 　　　身体的支架作用 　　　体液的中和作用 　·供给热量：　　　一克蛋白质可生产四千卡热量，一平匙完全蛋白质粉等于一杯牛奶或一个鸡蛋或一两肉所含的蛋白质，蛋胆固醇只是鸡蛋的1/25而已。 →适应人群：　·想在高脂肪蛋白质以外，以更健康的方法摄取高质量的植物性蛋白质者 　·日常饮食中，牛奶、肉类、乳酪等蛋白质食物摄取不足者 　·需要额外补充更多蛋白质者，如儿童、青少年、老年人、孕妇、哺乳期妇女、手术后后患病者等 　·素食者 →用量计算： 不同的人因健康状况、年龄、体重等因素而不同。以下是不同年龄的用量指数：　·1-3岁：1.80 　·4-6岁：1.49 　·7-10岁：1.21 　·11-14岁：0.99 　·15-18岁:0.88 　·19岁以上：0.79 根据年龄找到对应的指数，乘与体重就是每日所需的蛋白质克数。值得注意的是：早餐摄取蛋白质量应占全天的70％，中餐和晚餐只占30％。→缺乏蛋白质的后果　·总体而言，蛋白质的缺乏症状为代谢率下降，生命脆弱而易病。　·儿童及青少年缺乏蛋白质可引致发育受阻，体型变得异常矮小。　·抵抗力减弱，出现消瘦、腹涨水肿、神情呆滞、活动能力不足等现象。　·怀孕妇女缺乏蛋白质，可引致胎儿发育受阻。 时间 建议蛋白质额外增加量 怀孕4-6个月 15g 怀孕7-9个月 20g 授乳期 20g

想要了解一款蛋白质粉好不好，需要从原料、生产加工、最终品质等进行考量。纽崔莱创立于1934年，至今已有80多年的历史，是全球少数拥有自有的经认证的有机农场的维生素及膳食补充品品牌，并销售至全球多个国家和地区。一直以来，纽崔莱始终坚持可持续的耕种方式，以尖端科技萃取植物精华制成优质的产品，同时对品质管控的严苛要求更是覆盖了从种子到成品的每一步。其中纽崔莱蛋白质粉的原料来自于NutriCert认证的合作农场，拥有凉爽气候和充足降雨的理想地区种植富含蛋白质的豌豆。纽崔莱蛋白质粉的配方研发也是立足人体的营养需求，需要蛋白质来形成抗体，增强免疫力，但是饮食中可能并未含有足够的蛋白质。纽崔莱优选豌豆，加上小麦蛋白和大豆蛋白，使蛋白质粉的氨基酸组成更接近人体所需。而且是植物蛋白，也避免摄入胆固醇（可在官网查看产品溯源：https://nutriliteproduct.amway.com.cn/product/?timelineId=timeline_allplantprotein_china）。因此，纽崔莱蛋白质粉品质是值得放心购买的。如果满意我的回答，可以给个大大的赞不。

不一定 要看肽链的长短了 肽链太短分子量不一定够高分子的要求

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 疾病名称 5 英文名称 6 蛋白质能量营养不良的别名 7 ICD号：E46 7.1 分类 8 ICD号：I43.2﹡ 8.1 分类 9 流行病学 10 病因 11 发病机制 11.1 蛋白质代谢 11.2 氨基酸代谢 11.3 糖类代谢 11.4 脂类代谢 11.5 体液和矿物质 11.6 蛋白质能量营养不良分型 12 病理 12.1 肉眼观 12.2 光镜检查 12.3 电镜检查 12.4 病理生理 13 蛋白质能量营养不良的临床表现 13.1 消瘦型 13.2 水肿型 13.3 混合型 14 蛋白质能量营养不良的并发症 14.1 水和电解质紊乱 14.2 常伴有其他营养素缺乏症 14.3 全身免疫功能低下 15 实验室检查 15.1 血浆白蛋白蛋白 15.2 运铁蛋白 15.3 前白蛋白 15.4 血清氨基酸测定 15.5 尿素与肌酐比值 15.6 尿中羟脯氨酸排出量 16 辅助检查 17 诊断 17.1 病史 17.2 临床表现 18 鉴别诊断 19 蛋白质能量营养不良的治疗 19.1 急救期治疗 19.2 恢复期治疗 20 预后 21 蛋白质能量营养不良的预防 21.1 加强儿童保健工作 21.2 喂养指导 21.3 加强体格锻炼，提高身体素质。 21.4 防治其他疾病 21.5 早期发现蛋白质能量营养不良应及早纠正。 22 相关药品 23 相关检查 24 参考资料 附： 1 治疗蛋白质能量营养不良的穴位 1 拼音 dàn bái zhì néng liàng yíng yǎng bú liáng 2 英文参考 proteinenergy malnutrition [WS/T 476—2015 营养名词术语] PEM [WS/T 476—2015 营养名词术语] 3 概述 蛋白质能量营养不良（proteinenergy malnutrition；PEM）是指一种因蛋白质和能量长期摄入不足所致的营养缺乏病[1]。根据临床特征可分为干瘦型、浮肿型和混合型[1]。 蛋白质能量营养不良（protein energy malnutrition，PEM）是因食物供应不足或疾病因素引起的一种营养缺乏病，临床上表现为消瘦（mara *** us）和恶性营养不良综合征（kwashiorkor）。消瘦是由于长期在膳食中缺乏热量、蛋白质以及其他营养素的结果，或患者对食物的消化、吸收和利用有障碍所引起。此型以能量缺乏为主，兼有蛋白质缺乏，表现为进行性消瘦、皮下脂肪减少、水肿及各器官功能紊乱。恶性营养不良则表现为膳食中蛋白质缺乏突出，而热能的供应还是够的，主要表现为营养不良性水肿。但大多数患者是介于两者之间，轻型的慢性蛋白质能量营养不良常被忽视，它影响着小儿的生长发育、免疫功能，易患病又不易康复。严重的蛋白质能量营养不良可直接造成死亡；轻型慢性蛋白质能量营养不良常被人所忽视，但对儿童的生长发育和患者的康复都很有影响，所以蛋白质能量营养不良是临床营养学上的一个重要问题。 心脏是个代谢活跃的器官，能利用多种物质，如糖、乳酸、丙酮酸、脂肪酸、磷脂及氨基酸等作为能源。营养性心肌病（nutritional cardiomyopathy）是指因营养不良或营养过度导致心肌细胞能量代谢异常、细胞结构发生病理改变，最终出现心功能不全的一组疾病。及时补充不足或移除过量的营养素有可能预防或逆转上述改变。临床上引起营养性心肌病常见病因有：蛋白质能量营养不良（proteinenergy malnutrition，PEM）、维生素B1缺乏、酒精过量、硒缺乏和肥胖。目前认为硒缺乏与克山病有关，酒精过量引起的酒精性心肌病另有介绍。肥胖症与高血压、高脂血症和胰岛素抵抗合并存在，系冠心病危险因素之一，已纳入“代谢和浸润性心肌病”中。此处重点讨论因蛋白质能量营养不良和维生素B1缺乏引起的心脏改变。 4 疾病名称 蛋白质能量营养不良 5 英文名称 proteinenergy malnutrition 6 蛋白质能量营养不良的别名 energyprotein malnutrition；蛋白质能量营养不良；蛋白质热量营养不良症；蛋白质能量营养不良症 7 ICD号：E46 7.1 分类 代谢科 > 营养缺乏病 8 ICD号：I43.2﹡ 8.1 分类 心血管内科 > 心肌病 9 流行病学 蛋白质能量营养不良在世界各地都有发生，在不发达国家发病比较普遍，特别是在自然灾害与战争时期，食品和粮食供应不足时发病率更高，是影响小儿健康和导致死亡的严重疾病之一。本病各年龄人群都可发生，但以婴幼儿为多见。继发性营养不良则多为疾病所诱发。欧美等经济发达国家中，以及年长儿童和成人中发生的营养不良以继发性为多。据统计住院病人中发病率可达28%～80%。 10 病因 蛋白质能量营养不良可因严重蛋白质缺乏和（或）严重能量摄入不足引起。原因有以下几种：①摄入不足：饥荒、战争或经济落后造成食品匮乏或不平衡。精神失常、神经性厌食和上消化道梗阻等疾病病人不能如常人正常摄食。②消化吸收不良：伴发于其他疾病的顽固而长期的呕吐、腹泻及消化吸收障碍。③机体需要增加而供给不足：多见于婴幼儿、妊娠及哺乳期妇女。此外，甲状腺功能亢进症、肿瘤、结核、糖尿病等消耗性疾病均增加体内各种营养物质消耗，若补充不足也可发生蛋白质能量营养不良。 11 发病机制 蛋白质能量营养不良的发生是一个复杂的病理生理过程。当食物中蛋白质和能量供应不足时，机体开始通过生理调节降低组织器官对营养素的需要，可使机体在低营养水平的内环境中生存，但当蛋白质和能量继续缺乏时，生理功能失调，适应机制衰竭，便可导致死亡。蛋白质能量营养不良可引起其他营养物质，如维生素B1、维生素B6、叶酸、铁、镁等缺乏，常合并存在低钾血症、低镁血症、低磷酸盐血症。这些因素均可参与加重营养不良和对脏器损害。 蛋白质能量营养不良病人因精神委靡、动作迟缓、代谢率低下，心脏负荷相对较轻，临床可不出现心力衰竭症状。肝脏大、胸膜腔积液和周围性凹陷性水肿多为营养不良所致，所以较长时间来，人们对蛋白质能量营养不良引起的心脏改变认识不足。直至1958年Gomez报道kwashiorkor病人心脏扩大，心排血量下降，并引起难治性心力衰竭，方使人们对此病重新认识。1962年Smythe报道kwashiorkor病人心脏重量较正常人明显减轻。1971年Piza对93例蛋白质能量营养不良病儿死后尸检，证实56例心脏损害严重，其损伤程度足以引起心力衰竭症状；肺淤血和肝小叶中央淤血证实病人生前有心力衰竭。说明蛋白质能量营养不良可造成营养性心肌病，引起致命性心力衰竭。 11.1 蛋白质代谢 当蛋白质和能量供应不足时，血浆中蛋白质含量下降，蛋白质的合成和分解速率减慢。 白蛋白：体库的含量减少，主要是血管外部分，分解和合成速率下降，当血清白蛋白下降到30g/L时，体内其他物质如脂蛋白、丙氨酸、缬氨酸等都出现明显改变。 球蛋白：血浆中的浓度及在体内分布的改变并不明显，但血浆铁蛋白显著下降。 体内蛋白转换率：体内各组织器官蛋白质的缺乏程度虽有不同，但合成和分解速率都有改变；一般在蛋白质缺乏开始5～6周后，转换率下降30%。动物实验时供给高蛋白饲料，23%的氨基酸转变为尿素排出体外，但蛋白质不足时，仅有3.4%的氨基酸转变成尿素，氮的排出量减少。 11.2 氨基酸代谢 严重的蛋白质能量营养不良时，血浆中氨基酸浓度可下降至正常的1/2，尤其是支链氨基酸和苏氨酸更为明显。水肿型者缬氨酸可降到30μmol/L（正常儿童为250μmol/L），丙氨酸在水肿前期血浆中的浓度升高，可能是由于糖原异生作用加强或尿素生成减少所致，到后期丙氨酸作为形成葡萄糖的物质而被利用，此时血浆中的浓度降低。苯丙氨酸与酪氨酸比值在晚期蛋白质能量营养不良时也出现下降。 11.3 糖类代谢 蛋白质能量营养不良时，血糖一般降低，消瘦型比水肿型更为明显，糖原异生作用加强。研究证明，营养不良的儿童，8%的葡萄糖来自蛋白质分解产物，恢复期可增至16%。 11.4 脂类代谢 蛋白质能量营养不良者常并发脂肪肝。消瘦型血中三酰甘油、胆固醇、β脂蛋白的含量正常或略增高。水肿型血中三酰甘油、胆固醇、β脂蛋白的含量正常或略偏低。 11.5 体液和矿物质 蛋白质能量营养不良不论是消瘦型还是水肿型，均有体液潴留，发生水肿。血管外体液间隙的扩大是体液增加的主要原因，水肿的程度与低白蛋白血症有关。水肿的发生机制可见图1。蛋白质能量营养不良者总体钾含量和镁的含量降低，钠的含量增加。 11.6 蛋白质能量营养不良分型 蛋白质能量营养不良分以下3型：①严重蛋白质缺乏（kwashiorkor），热量主要由碳水化合物供给；②严重能量摄入不足（mara *** us），又称为消瘦衰弱症；③混合型（kwashiorkor mara *** us）。“kwashiorkor”系非洲加纳语译音，译意为“红小孩”，源自该病病儿毛发和皮肤常发红之故，此因食物中蛋白质和必需氨基酸严重不足，导致毛发由黑色变灰色或红色，皮肤粗糙。Kwashiorkor又被称为恶性营养不良综合征（malignant malnutrition syndrome）。 12 病理 12.1 肉眼观 心脏有不同程度缩小或轻度扩大，心腔壁菲薄；心包脂肪消失，可见心包积液。 12.2 光镜检查 心肌细胞萎缩，心肌纤维纹理模糊，心肌细胞核变性、坏死；心肌间质水肿；传导系统发生退行性变。 12.3 电镜检查 心肌纤维排列紊乱，肌纤维间空隙增大；肌丝断裂或缺如。染色体呈块状结聚。线粒体形态多变，内含致密颗粒，线粒体嵴伸长，线粒体膜被破坏。 12.4 病理生理 心肌细胞萎缩、水肿、肌丝断裂和心肌细胞纤维化等病理改变导致心肌收缩舒张功能受损，心排血量下降。但因病人体重下降，代谢低下常与心功能下降相平行；除非大量输液、合并感染或过快补充营养引起严重电解质紊乱、水钠潴留外，临床常不出现心力衰竭症状。 13 蛋白质能量营养不良的临床表现 蛋白质能量营养不良的临床表现因个体差异、严重程度、发病时间等因素而不同。临床症状包括体重不增和减轻，皮下脂肪减少和消失，以及全身各器官系统不同程度的功能紊乱。临床上一般分消瘦型（mara *** us）、水肿型（kwashiorkor）和混合型（mara *** ickwashiorkor）3型。根据营养缺乏的程度分轻、中、重3度；根据发病过程又可分急性、亚急性和慢性3种。 13.1 消瘦型 消瘦型是由于能量严重不足所致。其特点为消瘦，皮下脂肪消失，皮肤干燥松弛及失去弹性和光泽，消瘦严重者呈“皮包骨头”样（skin and bones）。头发枯黄稀疏、容易脱落，双颊凹陷呈猴腮状。患者体弱无力，萎靡不振，脉搏细缓，血压、体温偏低，内脏器官萎缩，淋巴结易触及。小儿明显瘦小，烦躁不安，对冷敏感，严重者伴有腹泻、呕吐，并可导致脱水、酸中毒及电解质紊乱，常是死亡的原因。 13.2 水肿型 水肿型是由于严重蛋白质缺乏所致，以全身水肿为其特点。水肿先见于下肢、足背，渐及全身。患者体软无力，表情淡漠，食欲减退，常伴腹泻，肝脾肿大，有腹水。水肿型严重者可并发支气管肺炎、肺水肿、败血症、胃肠道感染及电解质紊乱，常是致死的原因。 13.3 混合型 绝大多数患者因蛋白质和能量同时缺乏，故临床表现为上述二型之混合。 14 蛋白质能量营养不良的并发症 14.1 水和电解质紊乱 本症患者常有低蛋白血症，全身总液体量增多，使细胞外液呈低渗性，当出现呕吐、腹泻，易引起低渗性脱水及电解质严重紊乱，产生低血钾、低血钠、低血钙和低血镁，引起相应症状。也有报告因低血磷导致病死率增高。 14.2 常伴有其他营养素缺乏症 尤多见维生素A缺乏缺乏症，可出现眼角膜干燥软化，甚至穿孔。也常伴有维生素B缺乏引起的口角炎。因生长发育滞缓，故少见佝偻症，常伴发营养性贫血。 14.3 全身免疫功能低下 极易并发各种急慢性感染和传染病，特别多见肠道和呼吸道感染，易传染麻疹、结核等传染病和寄生虫病，消化道或全身真菌感染也不少见。一旦发生感染常迁延不愈。得革兰阴性杆菌肠炎，败血症或泌尿道感染常不易治愈。 15 实验室检查 15.1 血浆白蛋白蛋白 正常值＞35g/L，营养状况偏低时为30～34g/L，营养低下时为25～25g/L；当血浆白蛋白蛋白＜25g/L时，机体已明显发生病理变化。 15.2 运铁蛋白 血清运铁蛋白在体内的半衰期为8～10天，比白蛋白（约20天）短，故评价营养状况比白蛋白灵敏。正常值为1.7～2.5g/L，中度营养不良为1.0～1.5g/L，重度营养不良＜1.0g/L。 15.3 前白蛋白 前白蛋白在体内的半衰期仅2天，故以之评价营养状况更灵敏，正常值为280～350mg/L，蛋白质能量营养不良时明显下降。 15.4 血清氨基酸测定 血清中非必需氨基酸与必需氨基酸的比值改变，在营养缺乏的早期，比血浆蛋白和白蛋白的改变灵敏，正常值为2～3。 血清氨基酸比值甘氨酸 丝氨酸 谷氨酸 牛磺酸/亮氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 蛋氨酸。 其比值＞3有诊断参考价值。 15.5 尿素与肌酐比值 摄入低蛋白饮食时，尿中尿素排出减少，故比值下降。 15.6 尿中羟脯氨酸排出量 羟脯氨酸的排出量与生长速率有关，营养不良儿童尿中的排出量减少。可以测定尿中羟脯氨酸和肌酐量，求出羟脯氨酸指数。 羟脯氨酸指数羟脯氨酸（μmol/ml）/肌酐[μmol/（ml·kg）]。 此指数在3岁以内比较恒定，学龄前儿童为2.0～5.0，＜2表示生长缓慢。 16 辅助检查 心电图检查示窦性心动过缓和QRS波低电压，STT异常，可见明显U波。 二维超声心动图示心脏缩小，少数可见心腔扩大，心排血量下降。 胸部X线检查：心脏缩小，少数病人心脏轻度扩大，胸壁和脊柱骨质疏松。 17 诊断 根据病人有严重蛋白质和（或）能量营养不良病史，有特异性皮肤毛发改变，消瘦无力，脉搏缓弱，血压降低，低体温、低体重、有或无水肿等临床表现，应高度疑及营养性心肌病。但该类病人常无颈静脉怒张、肝大等心力衰竭表现；心电图和二维超声心动图改变为非特异性，无助于诊断。心内膜心肌活检可协助证实心肌病理改变。 17.1 病史 根据膳食情况，了解食物摄入不足史及影响机体消化吸收的疾病史。 17.2 临床表现 （1）症状：早期无明显症状，仅表现为食欲不佳，儿童身高、体重略低于正常。病情继续发展，可出现消化功能减退，易患呼吸道感染。重度营养不良者外形消瘦、拒食、表情淡漠、反应迟钝，常伴有多种维生素缺乏及各种并发症如口角炎、角膜软化、紫癜等，最后进入到全身水肿及抑制状态。 （2）体征： ①体重：蛋白质能量营养不良会影响小儿的生长发育、体重减轻。Gomez等曾提示：Ⅰ度营养不良的体重是标准体重的75%～90%，Ⅱ度营养不良为标准体重的60%～75%，Ⅲ度营养不良＜60%，具有诊断意义。 ②身高：儿童时期身高呈直线上升，蛋白质能量营养不良者上升连续减慢，一般与本地区平均身高比较为中下或下，才有诊断价值。中下即身高X±2S～X±S，下指身高X±2S以下。但要注意综合分析，因为身高正常也可以发生蛋白质能量营养不良；反之矮小者也非都是营养不良。 体重/身高比值： A.适用于学岭前儿童的评价标准： 肥胖＞22.0；优良22～19；正常19～15；清瘦15～13；营养不良13～10；消耗性疾病＜10。 B.适用学龄后各年龄的评价标准： 过度肥胖＞156；肥胖156～140；中等140～109；瘦弱109～92；过度瘦弱＜92。 ③三头肌皮脂厚度：标准值为男12.5mm，女16.5mm。评价时换算成相当于正常标准的百分率（表1）。 ④肢体周围长度：上臂中部肌围长度的测量。 上臂肌围长度（cm）上臂围（cm） 正常标准值为男25.3cm，女23.2cm。评价方法也是计算相当于正常标准值的百分率（%）：正常值＞90%，轻度营养不良80%～90%，中度营养不良60%～80%，重度营养不良＜60%。 18 鉴别诊断 因蛋白质明显缺乏出现水肿的患儿，应与心脏、肾脏病性水肿、结核性腹膜炎、肝硬化所致的腹水，以及过敏性水肿等鉴别。 19 蛋白质能量营养不良的治疗 该病治疗原则为补充营养和纠正水、电解质平衡失调。营养治疗应缓慢进行，所进食蛋白质从每天0.8g/kg开始，逐步增加至每天1.5～2.0g/kg，其中1/3应为动物蛋白。若病人能摄食，鼓励口服，应少食多餐，进食易消化的半流质。应控制钠量。若病人不能口服，则经胃管或经静脉给予营养治疗。贫血者应予小量多次输血。同时，辅以蛋白同化剂，如苯丙酸诺龙（nandrolone phenpropionate）25mg，肌内注射，每周1～2次。该药有轻度潴钠作用，不宜过早使用。 蛋白质能量缺乏病人常常并非死于饥饿，而是死于水、电解质紊乱，故及时纠正水、电解质紊乱极为重要。用常规方法判断失水很困难，应仔细观察有无口唇及舌干燥、血压降低、肢体末端厥冷和尿量减少。液体补充应保证病人有足够尿量，儿童每24小时至少应排尿200ml，成人至少应排尿500ml。 蛋白质能量营养不良的治疗分急救期和恢复期两个阶段。 19.1 急救期治疗 （1）营养治疗原则： ①蛋白质和能量供给应高于正常需要量。开始供给蛋白质1g/（kg·d），能量为336～420 kJ/（kg·d），以后逐渐增加，直到3～4g/（kg·d），能量504～672kJ/（kg·d）。 ②补充液体，特别在脱水和高热时，应补充液体以维持尿的正常排出。 ③无机盐的补充应以低钠、足量的钾[6～8mmol/（kg·d）]和镁（12～24h肌内注射1ml 50%硫酸镁,即可），调整电解质及酸堿平衡。 ④补充足够的多种维生素，尤其应注意维生素A和维生素C的供给。 ⑤饮食应从少量开始，待适应后逐步增加，以少量多餐为宜。 ⑥根据患者的具体情况可采用流质、半流质、软饭，最好经口供给，必要时采取胃肠道外营养治疗。 （2）控制感染：蛋白质能量营养不良时，极易并发各种感染，应根据不同的感染选用抗菌药物。 （3）抗心衰治疗：水肿型营养不良常伴有心力衰竭，可用利尿药、氧气吸入、抗心衰治疗及其他支持疗法。 人体体表面积计算器 BMI指数计算及评价 女性安全期计算器 预产期计算器 孕期体重增长正常值 孕期用药安全性分级（FDA） 五行八字 成人血压评价 体温水平评价 糖尿病饮食建议 临床生化常用单位换算 基础代谢率计算 补钠计算器 补铁计算器 处方常用拉丁文缩写速查 药代动力学常用符号速查 有效血浆渗透压计算器 乙醇摄入量计算器 医学百科，马上计算！ 19.2 恢复期治疗 恢复期主要是营养治疗，给予合理而全面的膳食，以满足机体康复期的需要，辅以祖国医学中的食疗，同时宜适当锻炼，增强心肺功能及免疫能力。 20 预后 蛋白质能量营养不良病人若能及时诊治，其营养性心肌病常可逆转。必须分析病因，标本兼治，可得良好效果。预后取决于营养不良发生的年龄、持续时间及其程度，其中尤以发病年龄最为重要，年龄越小其远期影响越大，抽象思维能力较易受损。 常死于严重并发症，或因突然自发性血糖过低而至呼吸麻痹死亡。 21 蛋白质能量营养不良的预防 蛋白质能量营养不良的预防甚为重要，由于本病大多发生在儿童，故加强儿童保健工作是关键。应大力推广新法育儿，宣传正确喂养方法，进行营养指导，具体措施如下。 21.1 加强儿童保健工作 婴幼儿生长发育特别快，需要的蛋白质和能量比任何年龄时的都要多，而消化系统的功能尚未发育完善，极易引起腹泻导致营养紊乱。故指导婴幼儿保健，包括育儿方法、营养指导、正确护理及疾病预防，极为重要。大力培训保育人员，提高业务水平，预防营养不良的发生。 21.2 喂养指导 大力提倡母乳喂养，母乳不足者采取合理的混合喂养，补充牛乳或豆浆。母亲不能授乳或缺乳者，应以适龄的配方乳喂之，不能单独用淀粉类、炼乳、麦乳精等喂养。随着月龄增加，应及时、正确地添加辅食。对较大儿童应注意食物搭配，避免偏食、挑食等不良饮食习惯，保证营养平衡，提供足够的蛋白质，每天供给量见表1。 21.3 加强体格锻炼，提高身体素质。 21.4 防治其他疾病 预防各种传染病的发生，做好计划免疫接种。矫治先天性畸形，如先天性心脏病、唇裂、腭裂、肥厚性幽门狭窄等。 21.5 早期发现蛋白质能量营养不良应及早纠正。 总之轻症则以膳食调整为主，给予易消化高营养的优质食物，动物蛋白质应为蛋白质总量1/2以上，同时治疗原发疾病及并发症，待病情好转，体重稳步上升时，可适当安排一定活动量，促肌力恢复。 为防止病人发生PEM，应对其进行危险因素评估，尤其对老年人，体弱者、患消化代谢性、消耗性疾病要重视营养和饮食安排，进行营养状况监测，以便早期发现PEM可能，及早采取营养干预，以免PEM进一步发展。 22 相关药品 磷脂、叶酸、维生素A、白灵、谷氨酸、牛磺酸、蛋氨酸、尿素、苯丙酸诺龙 23 相关检查

I believe you know that amnio acidhave C terminus and N terminus.In an antiparallel arrangement, the successive β strands alternate directions so that the N-terminus of one strand is adjacent to the C-terminus of the next. This is the arrangement that produces the strongest inter-strand stability because it allows the inter-strand hydrogen bonds between carbonyls and amines to be planar, which is their preferred orientationBeta sheet is composed of one parallel beta sheet nest to one parallel beta sheet. In a parallel arrangement, all of the N-termini of successive strands are oriented in the same direction; this orientation is slightly less stable because it introduces nonplanarity in the inter-strand hydrogen bonding pattern. eg. anti-parallel: β hairpin,Greek key parallel: Parallel β helicesHey guy, try to search more info on "Wiki" good luck!

1,。是说的细菌本身吧，蛋白质都变性了当然没活性了。2.。蛋白质的功能是由其特殊的空间构型决定的，构型变了就失去应有功能了。3。它有产生多糖的基因。4.。你是说细胞内外水的浓度吧，那就是的。

目录 1 概述 2 疾病名称 3 英文名称 4 蛋白质能量营养不良的别名 5 ICD号：E46 5.1 分类 6 ICD号：I43.2﹡ 6.1 分类 7 流行病学 8 病因 9 发病机制 9.1 蛋白质代谢 9.2 氨基酸代谢 9.3 糖类代谢 9.4 脂类代谢 9.5 体液和矿物质 9.6 蛋白质能量营养不良分型 10 病理 10.1 肉眼观 10.2 光镜检查 10.3 电镜检查 10.4 病理生理 11 蛋白质能量营养不良的临床表现 11.1 消瘦型 11.2 水肿型 11.3 混合型 12 蛋白质能量营养不良的并发症 12.1 水和电解质紊乱 12.2 常伴有其他营养素缺乏症 12.3 全身免疫功能低下 13 实验室检查 13.1 血浆白蛋白蛋白 13.2 运铁蛋白 13.3 前白蛋白 13.4 血清氨基酸测定 13.5 尿素与肌酐比值 13.6 尿中羟脯氨酸排出量 14 辅助检查 15 诊断 15.1 病史 15.2 临床表现 16 鉴别诊断 17 蛋白质能量营养不良的治疗 17.1 急救期治疗 17.2 恢复期治疗 18 预后 19 蛋白质能量营养不良的预防 19.1 加强儿童保健工作 19.2 喂养指导 19.3 加强体格锻炼，提高身体素质。 19.4 防治其他疾病 19.5 早期发现蛋白质能量营养不良应及早纠正。 20 相关药品 21 相关检查 22 参考资料 附： 1 治疗蛋白质能量营养不良的穴位 这是一个重定向条目，共享了蛋白质能量营养不良的内容。为方便阅读，下文中的 蛋白质能量营养不良 已经自动替换为 蛋白质能量营养不良 ，可 点此恢复原貌 ，或 使用备注方式展现 1 概述 蛋白质能量营养不良（proteinenergy malnutrition；PEM）是指一种因蛋白质和能量长期摄入不足所致的营养缺乏病[1]。根据临床特征可分为干瘦型、浮肿型和混合型[1]。 蛋白质能量营养不良（protein energy malnutrition，PEM）是因食物供应不足或疾病因素引起的一种营养缺乏病，临床上表现为消瘦（mara *** us）和恶性营养不良综合征（kwashiorkor）。消瘦是由于长期在膳食中缺乏热量、蛋白质以及其他营养素的结果，或患者对食物的消化、吸收和利用有障碍所引起。此型以能量缺乏为主，兼有蛋白质缺乏，表现为进行性消瘦、皮下脂肪减少、水肿及各器官功能紊乱。恶性营养不良则表现为膳食中蛋白质缺乏突出，而热能的供应还是够的，主要表现为营养不良性水肿。但大多数患者是介于两者之间，轻型的慢性蛋白质能量营养不良常被忽视，它影响着小儿的生长发育、免疫功能，易患病又不易康复。严重的蛋白质能量营养不良可直接造成死亡；轻型慢性蛋白质能量营养不良常被人所忽视，但对儿童的生长发育和患者的康复都很有影响，所以蛋白质能量营养不良是临床营养学上的一个重要问题。 心脏是个代谢活跃的器官，能利用多种物质，如糖、乳酸、丙酮酸、脂肪酸、磷脂及氨基酸等作为能源。营养性心肌病（nutritional cardiomyopathy）是指因营养不良或营养过度导致心肌细胞能量代谢异常、细胞结构发生病理改变，最终出现心功能不全的一组疾病。及时补充不足或移除过量的营养素有可能预防或逆转上述改变。临床上引起营养性心肌病常见病因有：蛋白质能量营养不良（proteinenergy malnutrition，PEM）、维生素B1缺乏、酒精过量、硒缺乏和肥胖。目前认为硒缺乏与克山病有关，酒精过量引起的酒精性心肌病另有介绍。肥胖症与高血压、高脂血症和胰岛素抵抗合并存在，系冠心病危险因素之一，已纳入“代谢和浸润性心肌病”中。此处重点讨论因蛋白质能量营养不良和维生素B1缺乏引起的心脏改变。 2 疾病名称 蛋白质能量营养不良 3 英文名称 proteinenergy malnutrition 4 蛋白质能量营养不良的别名 energyprotein malnutrition；蛋白质能量营养不良；蛋白质热量营养不良症；蛋白质能量营养不良症 5 ICD号：E46 5.1 分类 代谢科 > 营养缺乏病 6 ICD号：I43.2﹡ 6.1 分类 心血管内科 > 心肌病 7 流行病学 蛋白质能量营养不良在世界各地都有发生，在不发达国家发病比较普遍，特别是在自然灾害与战争时期，食品和粮食供应不足时发病率更高，是影响小儿健康和导致死亡的严重疾病之一。本病各年龄人群都可发生，但以婴幼儿为多见。继发性营养不良则多为疾病所诱发。欧美等经济发达国家中，以及年长儿童和成人中发生的营养不良以继发性为多。据统计住院病人中发病率可达28%～80%。 8 病因 蛋白质能量营养不良可因严重蛋白质缺乏和（或）严重能量摄入不足引起。原因有以下几种：①摄入不足：饥荒、战争或经济落后造成食品匮乏或不平衡。精神失常、神经性厌食和上消化道梗阻等疾病病人不能如常人正常摄食。②消化吸收不良：伴发于其他疾病的顽固而长期的呕吐、腹泻及消化吸收障碍。③机体需要增加而供给不足：多见于婴幼儿、妊娠及哺乳期妇女。此外，甲状腺功能亢进症、肿瘤、结核、糖尿病等消耗性疾病均增加体内各种营养物质消耗，若补充不足也可发生蛋白质能量营养不良。 9 发病机制 蛋白质能量营养不良的发生是一个复杂的病理生理过程。当食物中蛋白质和能量供应不足时，机体开始通过生理调节降低组织器官对营养素的需要，可使机体在低营养水平的内环境中生存，但当蛋白质和能量继续缺乏时，生理功能失调，适应机制衰竭，便可导致死亡。蛋白质能量营养不良可引起其他营养物质，如维生素B1、维生素B6、叶酸、铁、镁等缺乏，常合并存在低钾血症、低镁血症、低磷酸盐血症。这些因素均可参与加重营养不良和对脏器损害。 蛋白质能量营养不良病人因精神委靡、动作迟缓、代谢率低下，心脏负荷相对较轻，临床可不出现心力衰竭症状。肝脏大、胸膜腔积液和周围性凹陷性水肿多为营养不良所致，所以较长时间来，人们对蛋白质能量营养不良引起的心脏改变认识不足。直至1958年Gomez报道kwashiorkor病人心脏扩大，心排血量下降，并引起难治性心力衰竭，方使人们对此病重新认识。1962年Smythe报道kwashiorkor病人心脏重量较正常人明显减轻。1971年Piza对93例蛋白质能量营养不良病儿死后尸检，证实56例心脏损害严重，其损伤程度足以引起心力衰竭症状；肺淤血和肝小叶中央淤血证实病人生前有心力衰竭。说明蛋白质能量营养不良可造成营养性心肌病，引起致命性心力衰竭。 9.1 蛋白质代谢 当蛋白质和能量供应不足时，血浆中蛋白质含量下降，蛋白质的合成和分解速率减慢。 白蛋白：体库的含量减少，主要是血管外部分，分解和合成速率下降，当血清白蛋白下降到30g/L时，体内其他物质如脂蛋白、丙氨酸、缬氨酸等都出现明显改变。 球蛋白：血浆中的浓度及在体内分布的改变并不明显，但血浆铁蛋白显著下降。 体内蛋白转换率：体内各组织器官蛋白质的缺乏程度虽有不同，但合成和分解速率都有改变；一般在蛋白质缺乏开始5～6周后，转换率下降30%。动物实验时供给高蛋白饲料，23%的氨基酸转变为尿素排出体外，但蛋白质不足时，仅有3.4%的氨基酸转变成尿素，氮的排出量减少。 9.2 氨基酸代谢 严重的蛋白质能量营养不良时，血浆中氨基酸浓度可下降至正常的1/2，尤其是支链氨基酸和苏氨酸更为明显。水肿型者缬氨酸可降到30μmol/L（正常儿童为250μmol/L），丙氨酸在水肿前期血浆中的浓度升高，可能是由于糖原异生作用加强或尿素生成减少所致，到后期丙氨酸作为形成葡萄糖的物质而被利用，此时血浆中的浓度降低。苯丙氨酸与酪氨酸比值在晚期蛋白质能量营养不良时也出现下降。 9.3 糖类代谢 蛋白质能量营养不良时，血糖一般降低，消瘦型比水肿型更为明显，糖原异生作用加强。研究证明，营养不良的儿童，8%的葡萄糖来自蛋白质分解产物，恢复期可增至16%。 9.4 脂类代谢 蛋白质能量营养不良者常并发脂肪肝。消瘦型血中三酰甘油、胆固醇、β脂蛋白的含量正常或略增高。水肿型血中三酰甘油、胆固醇、β脂蛋白的含量正常或略偏低。 9.5 体液和矿物质 蛋白质能量营养不良不论是消瘦型还是水肿型，均有体液潴留，发生水肿。血管外体液间隙的扩大是体液增加的主要原因，水肿的程度与低白蛋白血症有关。水肿的发生机制可见图1。蛋白质能量营养不良者总体钾含量和镁的含量降低，钠的含量增加。 9.6 蛋白质能量营养不良分型 蛋白质能量营养不良分以下3型：①严重蛋白质缺乏（kwashiorkor），热量主要由碳水化合物供给；②严重能量摄入不足（mara *** us），又称为消瘦衰弱症；③混合型（kwashiorkor mara *** us）。“kwashiorkor”系非洲加纳语译音，译意为“红小孩”，源自该病病儿毛发和皮肤常发红之故，此因食物中蛋白质和必需氨基酸严重不足，导致毛发由黑色变灰色或红色，皮肤粗糙。Kwashiorkor又被称为恶性营养不良综合征（malignant malnutrition syndrome）。 10 病理 10.1 肉眼观 心脏有不同程度缩小或轻度扩大，心腔壁菲薄；心包脂肪消失，可见心包积液。 10.2 光镜检查 心肌细胞萎缩，心肌纤维纹理模糊，心肌细胞核变性、坏死；心肌间质水肿；传导系统发生退行性变。 10.3 电镜检查 心肌纤维排列紊乱，肌纤维间空隙增大；肌丝断裂或缺如。染色体呈块状结聚。线粒体形态多变，内含致密颗粒，线粒体嵴伸长，线粒体膜被破坏。 10.4 病理生理 心肌细胞萎缩、水肿、肌丝断裂和心肌细胞纤维化等病理改变导致心肌收缩舒张功能受损，心排血量下降。但因病人体重下降，代谢低下常与心功能下降相平行；除非大量输液、合并感染或过快补充营养引起严重电解质紊乱、水钠潴留外，临床常不出现心力衰竭症状。 11 蛋白质能量营养不良的临床表现 蛋白质能量营养不良的临床表现因个体差异、严重程度、发病时间等因素而不同。临床症状包括体重不增和减轻，皮下脂肪减少和消失，以及全身各器官系统不同程度的功能紊乱。临床上一般分消瘦型（mara *** us）、水肿型（kwashiorkor）和混合型（mara *** ickwashiorkor）3型。根据营养缺乏的程度分轻、中、重3度；根据发病过程又可分急性、亚急性和慢性3种。 11.1 消瘦型 消瘦型是由于能量严重不足所致。其特点为消瘦，皮下脂肪消失，皮肤干燥松弛及失去弹性和光泽，消瘦严重者呈“皮包骨头”样（skin and bones）。头发枯黄稀疏、容易脱落，双颊凹陷呈猴腮状。患者体弱无力，萎靡不振，脉搏细缓，血压、体温偏低，内脏器官萎缩，淋巴结易触及。小儿明显瘦小，烦躁不安，对冷敏感，严重者伴有腹泻、呕吐，并可导致脱水、酸中毒及电解质紊乱，常是死亡的原因。 11.2 水肿型 水肿型是由于严重蛋白质缺乏所致，以全身水肿为其特点。水肿先见于下肢、足背，渐及全身。患者体软无力，表情淡漠，食欲减退，常伴腹泻，肝脾肿大，有腹水。水肿型严重者可并发支气管肺炎、肺水肿、败血症、胃肠道感染及电解质紊乱，常是致死的原因。 11.3 混合型 绝大多数患者因蛋白质和能量同时缺乏，故临床表现为上述二型之混合。 12 蛋白质能量营养不良的并发症 12.1 水和电解质紊乱 本症患者常有低蛋白血症，全身总液体量增多，使细胞外液呈低渗性，当出现呕吐、腹泻，易引起低渗性脱水及电解质严重紊乱，产生低血钾、低血钠、低血钙和低血镁，引起相应症状。也有报告因低血磷导致病死率增高。 12.2 常伴有其他营养素缺乏症 尤多见维生素A缺乏缺乏症，可出现眼角膜干燥软化，甚至穿孔。也常伴有维生素B缺乏引起的口角炎。因生长发育滞缓，故少见佝偻症，常伴发营养性贫血。 12.3 全身免疫功能低下 极易并发各种急慢性感染和传染病，特别多见肠道和呼吸道感染，易传染麻疹、结核等传染病和寄生虫病，消化道或全身真菌感染也不少见。一旦发生感染常迁延不愈。得革兰阴性杆菌肠炎，败血症或泌尿道感染常不易治愈。 13 实验室检查 13.1 血浆白蛋白蛋白 正常值＞35g/L，营养状况偏低时为30～34g/L，营养低下时为25～25g/L；当血浆白蛋白蛋白＜25g/L时，机体已明显发生病理变化。 13.2 运铁蛋白 血清运铁蛋白在体内的半衰期为8～10天，比白蛋白（约20天）短，故评价营养状况比白蛋白灵敏。正常值为1.7～2.5g/L，中度营养不良为1.0～1.5g/L，重度营养不良＜1.0g/L。 13.3 前白蛋白 前白蛋白在体内的半衰期仅2天，故以之评价营养状况更灵敏，正常值为280～350mg/L，蛋白质能量营养不良时明显下降。 13.4 血清氨基酸测定 血清中非必需氨基酸与必需氨基酸的比值改变，在营养缺乏的早期，比血浆蛋白和白蛋白的改变灵敏，正常值为2～3。 血清氨基酸比值甘氨酸 丝氨酸 谷氨酸 牛磺酸/亮氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 蛋氨酸。 其比值＞3有诊断参考价值。 13.5 尿素与肌酐比值 摄入低蛋白饮食时，尿中尿素排出减少，故比值下降。 13.6 尿中羟脯氨酸排出量 羟脯氨酸的排出量与生长速率有关，营养不良儿童尿中的排出量减少。可以测定尿中羟脯氨酸和肌酐量，求出羟脯氨酸指数。 羟脯氨酸指数羟脯氨酸（μmol/ml）/肌酐[μmol/（ml·kg）]。 此指数在3岁以内比较恒定，学龄前儿童为2.0～5.0，＜2表示生长缓慢。 14 辅助检查 心电图检查示窦性心动过缓和QRS波低电压，STT异常，可见明显U波。 二维超声心动图示心脏缩小，少数可见心腔扩大，心排血量下降。 胸部X线检查：心脏缩小，少数病人心脏轻度扩大，胸壁和脊柱骨质疏松。 15 诊断 根据病人有严重蛋白质和（或）能量营养不良病史，有特异性皮肤毛发改变，消瘦无力，脉搏缓弱，血压降低，低体温、低体重、有或无水肿等临床表现，应高度疑及营养性心肌病。但该类病人常无颈静脉怒张、肝大等心力衰竭表现；心电图和二维超声心动图改变为非特异性，无助于诊断。心内膜心肌活检可协助证实心肌病理改变。 15.1 病史 根据膳食情况，了解食物摄入不足史及影响机体消化吸收的疾病史。 15.2 临床表现 （1）症状：早期无明显症状，仅表现为食欲不佳，儿童身高、体重略低于正常。病情继续发展，可出现消化功能减退，易患呼吸道感染。重度营养不良者外形消瘦、拒食、表情淡漠、反应迟钝，常伴有多种维生素缺乏及各种并发症如口角炎、角膜软化、紫癜等，最后进入到全身水肿及抑制状态。 （2）体征： ①体重：蛋白质能量营养不良会影响小儿的生长发育、体重减轻。Gomez等曾提示：Ⅰ度营养不良的体重是标准体重的75%～90%，Ⅱ度营养不良为标准体重的60%～75%，Ⅲ度营养不良＜60%，具有诊断意义。 ②身高：儿童时期身高呈直线上升，蛋白质能量营养不良者上升连续减慢，一般与本地区平均身高比较为中下或下，才有诊断价值。中下即身高X±2S～X±S，下指身高X±2S以下。但要注意综合分析，因为身高正常也可以发生蛋白质能量营养不良；反之矮小者也非都是营养不良。 体重/身高比值： A.适用于学岭前儿童的评价标准： 肥胖＞22.0；优良22～19；正常19～15；清瘦15～13；营养不良13～10；消耗性疾病＜10。 B.适用学龄后各年龄的评价标准： 过度肥胖＞156；肥胖156～140；中等140～109；瘦弱109～92；过度瘦弱＜92。 ③三头肌皮脂厚度：标准值为男12.5mm，女16.5mm。评价时换算成相当于正常标准的百分率（表1）。 ④肢体周围长度：上臂中部肌围长度的测量。 上臂肌围长度（cm）上臂围（cm） 正常标准值为男25.3cm，女23.2cm。评价方法也是计算相当于正常标准值的百分率（%）：正常值＞90%，轻度营养不良80%～90%，中度营养不良60%～80%，重度营养不良＜60%。 16 鉴别诊断 因蛋白质明显缺乏出现水肿的患儿，应与心脏、肾脏病性水肿、结核性腹膜炎、肝硬化所致的腹水，以及过敏性水肿等鉴别。 17 蛋白质能量营养不良的治疗 该病治疗原则为补充营养和纠正水、电解质平衡失调。营养治疗应缓慢进行，所进食蛋白质从每天0.8g/kg开始，逐步增加至每天1.5～2.0g/kg，其中1/3应为动物蛋白。若病人能摄食，鼓励口服，应少食多餐，进食易消化的半流质。应控制钠量。若病人不能口服，则经胃管或经静脉给予营养治疗。贫血者应予小量多次输血。同时，辅以蛋白同化剂，如苯丙酸诺龙（nandrolone phenpropionate）25mg，肌内注射，每周1～2次。该药有轻度潴钠作用，不宜过早使用。 蛋白质能量缺乏病人常常并非死于饥饿，而是死于水、电解质紊乱，故及时纠正水、电解质紊乱极为重要。用常规方法判断失水很困难，应仔细观察有无口唇及舌干燥、血压降低、肢体末端厥冷和尿量减少。液体补充应保证病人有足够尿量，儿童每24小时至少应排尿200ml，成人至少应排尿500ml。 蛋白质能量营养不良的治疗分急救期和恢复期两个阶段。 17.1 急救期治疗 （1）营养治疗原则： ①蛋白质和能量供给应高于正常需要量。开始供给蛋白质1g/（kg·d），能量为336～420 kJ/（kg·d），以后逐渐增加，直到3～4g/（kg·d），能量504～672kJ/（kg·d）。 ②补充液体，特别在脱水和高热时，应补充液体以维持尿的正常排出。 ③无机盐的补充应以低钠、足量的钾[6～8mmol/（kg·d）]和镁（12～24h肌内注射1ml 50%硫酸镁,即可），调整电解质及酸堿平衡。 ④补充足够的多种维生素，尤其应注意维生素A和维生素C的供给。 ⑤饮食应从少量开始，待适应后逐步增加，以少量多餐为宜。 ⑥根据患者的具体情况可采用流质、半流质、软饭，最好经口供给，必要时采取胃肠道外营养治疗。 （2）控制感染：蛋白质能量营养不良时，极易并发各种感染，应根据不同的感染选用抗菌药物。 （3）抗心衰治疗：水肿型营养不良常伴有心力衰竭，可用利尿药、氧气吸入、抗心衰治疗及其他支持疗法。 人体体表面积计算器 BMI指数计算及评价 女性安全期计算器 预产期计算器 孕期体重增长正常值 孕期用药安全性分级（FDA） 五行八字 成人血压评价 体温水平评价 糖尿病饮食建议 临床生化常用单位换算 基础代谢率计算 补钠计算器 补铁计算器 处方常用拉丁文缩写速查 药代动力学常用符号速查 有效血浆渗透压计算器 乙醇摄入量计算器 医学百科，马上计算！ 17.2 恢复期治疗 恢复期主要是营养治疗，给予合理而全面的膳食，以满足机体康复期的需要，辅以祖国医学中的食疗，同时宜适当锻炼，增强心肺功能及免疫能力。 18 预后 蛋白质能量营养不良病人若能及时诊治，其营养性心肌病常可逆转。必须分析病因，标本兼治，可得良好效果。预后取决于营养不良发生的年龄、持续时间及其程度，其中尤以发病年龄最为重要，年龄越小其远期影响越大，抽象思维能力较易受损。 常死于严重并发症，或因突然自发性血糖过低而至呼吸麻痹死亡。 19 蛋白质能量营养不良的预防 蛋白质能量营养不良的预防甚为重要，由于本病大多发生在儿童，故加强儿童保健工作是关键。应大力推广新法育儿，宣传正确喂养方法，进行营养指导，具体措施如下。 19.1 加强儿童保健工作 婴幼儿生长发育特别快，需要的蛋白质和能量比任何年龄时的都要多，而消化系统的功能尚未发育完善，极易引起腹泻导致营养紊乱。故指导婴幼儿保健，包括育儿方法、营养指导、正确护理及疾病预防，极为重要。大力培训保育人员，提高业务水平，预防营养不良的发生。 19.2 喂养指导 大力提倡母乳喂养，母乳不足者采取合理的混合喂养，补充牛乳或豆浆。母亲不能授乳或缺乳者，应以适龄的配方乳喂之，不能单独用淀粉类、炼乳、麦乳精等喂养。随着月龄增加，应及时、正确地添加辅食。对较大儿童应注意食物搭配，避免偏食、挑食等不良饮食习惯，保证营养平衡，提供足够的蛋白质，每天供给量见表1。 19.3 加强体格锻炼，提高身体素质。 19.4 防治其他疾病 预防各种传染病的发生，做好计划免疫接种。矫治先天性畸形，如先天性心脏病、唇裂、腭裂、肥厚性幽门狭窄等。 19.5 早期发现蛋白质能量营养不良应及早纠正。 总之轻症则以膳食调整为主，给予易消化高营养的优质食物，动物蛋白质应为蛋白质总量1/2以上，同时治疗原发疾病及并发症，待病情好转，体重稳步上升时，可适当安排一定活动量，促肌力恢复。 为防止病人发生PEM，应对其进行危险因素评估，尤其对老年人，体弱者、患消化代谢性、消耗性疾病要重视营养和饮食安排，进行营养状况监测，以便早期发现PEM可能，及早采取营养干预，以免PEM进一步发展。 20 相关药品 磷脂、叶酸、维生素A、白灵、谷氨酸、牛磺酸、蛋氨酸、尿素、苯丙酸诺龙 21 相关检查

二级结构是肽链在一级结构基础上发生的卷曲与折叠(Alpha-螺旋，Beta-折叠，Beta-转角)，稳定二级结构的力主要是氢键三级结构是肽链在二级结构基础上形成的三维结构，这种结构主要是由于疏水作用力，也就是熵增加效应稳定的，在体系中疏水氨基酸倾向于躲进分子内部，亲水氨基酸暴露于分子外部，所以说三级结构基本是球状。极度鄙视那个说“更容易吸收的”！

从蛋白结构水平看，　　一级结构由20种氨基酸连接成多肽链，多肽链中氨基酸的数目和20种氨基酸不同的排列顺序，使得蛋白的一级结构就千差万别，这是导致蛋白质多样性最直接的原因。　　其次，二级、三级折叠情况的不同，折叠后修饰等等进一步增加了蛋白的多样性。根据个人知识回答

蛋白质结构和功能多样性的直接原因是组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序以及盘曲折叠形成的空间结构不同，导致蛋白质结构具有多样性结构的多样性决定了蛋白质功能的多样性，蛋白质结构和功能多样性的根本原因是基因的多样性，或者是遗传物质的多样性。

PDB是目前最主要的收集生物大分子(蛋白质、核酸和糖)2.5维（以二维的形式表示三维的数据）结构的数据库,是通过X射线单晶衍射、核磁共振、电子衍射等实验手段确定的蛋白质、多糖、核酸、病毒等生物大分子的三维结构数据库。随着晶体衍射技术的不断改进,结构测定的速度和精度也逐步提高。90年代以来,随着多维核磁共振溶液构象测定方法的成熟,使那些难以结晶的蛋白质分子的结构测定成为可能。蛋白质分子结构数据库的数据量迅速上升。据2000年5月统计，PDB数据库中已经存放了1万2千多套原子坐标,其中大部分为蛋白质，包括多肽和病毒。此外,还有核酸、蛋白和核酸复合物以及少量多糖分子。核酸三维结构测定进展迅速。PDB数据库中已经收集了800多套核酸结构数据。PDB数据库允许用户用各种方式以及布尔逻辑组合(AND、OR和NOT)进行检索，可检索的字段包括功能类别、PDB代码、名称、作者、空间群、分辨率、来源、入库时间、分子式、参考文献、生物来源等项。用户不仅可以得到生物大分子的各种注释、坐标、三维图形、VAML等,并能从一系列指针连接到与PDB有关的数据库，包括SCOP、CATH、Medline、ENZYME、SWISS-3DIMAGE等。可通过FTP下载PDB数据。所有的PDB文件均有压缩和非压缩版以适应用户传输需要。PDB的电子公告版BBS和电子邮件兴趣小组(Mailing List)为用户提供了交流经验和发布新闻的空间。在PDB的服务器上还提供与结构生物学相关的多种免费软件如Rasmol、Mage、PDBBrowser、3DB Brower等。

每个PDB文件可能分割成一系列行，由行终止符终止。在记录文件中每行由80列组成。每条PDB记录末尾标志应该是行终止符。PDB文件中每行都是自我识别的。每行的前六列存放记录名称，左对齐空格补足.必须和规定的记录名称一致。PDB文件也可看成是各种记录类型的总和。每个记录类型包括一行或多行又被更深一层分成各字段。以下是PDB文件存储数据格式的一个完整简洁的说明：标题部分1 HEADER(分子类，公布日期、ID号)2 OBSLTE (注明此ID号已改为新号)3 TITLE(说明实验方法类型)4 CAVEAT(可能的错误提示)5 COMPND(化合物分子组成)6 SOURCE(化合物来源)7 KEYWDS(关键词)8 EXPDTA(测定结构所用的实验方法)9 AUTHOR(结构测定者)10 REVDAT(修订日期及相关内容)11 SPRSDE(已撤销或更改的相关记录)12 JRNL(发表坐标集的文献)13 REMARKREMARK 1(有关文献)REMARK 2(最大分辨率)REMARK 3(用到的程序和统计方法)REMARK 4-999一级结构1 DBREF (其他序列库的有关记录)2 SEQADV ( PDB与其他记录的出入)3 SEQRES (残基序列)4 MODRES (对标准残基的修饰)杂因子1 HET(非标准残基)2 HETNAM(非标准残基的名称)3 HETSNY (非标准残基的同义字)4 FORMOL（非标准残基的化学式）二级结构1 HELIX(螺旋)2 SHEET(折叠片)3 TURN(转角)连接注释1 SSBOND(二硫键)2 LINK(残基间化学键)3 HYDBND(氢键)4 SLTBRG(盐桥)5 CISPEP(顺式残基)晶胞特征及坐标变换1 CRYST1(晶胞参数)2 ORIGXn(直角－PDB坐标)3 SCALEn(直角－部分结晶学坐标)4 MTRIXn(非晶相对称)5 TVECT(转换因子)坐标部分1 MODEL(多亚基时示亚基号)2 ATOM(标准基团的原子坐标)3 SIGATM(标准差)4 ANISOU(温度因子)5 SIGUIJ(各种温度因素导致的标准差)6 TER(链末端)7 HETATM(非标准基团原子坐标)8 ENDMDL(亚基结束)连通性部分CONECT(原子间的连通性有关记录)簿记1 MASTER (版权拥有者)2 END(文件结束)

请问你知道了嘛，我最近也在找这个 只能下载到氨基酸序列 下载不到对应的二级结构

蛋白质对运动员来说，是一种不可或缺的营养，但说到蛋白质来源，你或许会想到红肉、鱼等肉品，但如果你不想吃下那麽多肉，还有哪些蛋白质可以选择呢？ 一、酪梨 每100克的酪梨，有2克的蛋白质，虽然蛋白质含量偏少，但它还有许多 健康 的脂肪和维生素A、C、D、E、B6以及核黄素，这都让酪梨成为一个不错的饮食选择，其他维生素包括锰、钾和叶酸。 二、抱子甘蓝 无论你讨厌或喜欢，每100克的抱子甘蓝可是有3.5克的蛋白质，抱子甘蓝富含抗癌化合物、蛋白质和维生素，就算不经过烹煮，抱子甘蓝生吃也好吃。 三、Laverbread(一种由食用海藻制成的食品) 将海藻花10个小时煮熟后，可以制成蛋糕等食物，既美味又营养，而且它每100克就有6克的蛋白质。 四、贝果 最早的贝果是在17世纪的波兰所烤制出来的，在那之后越过大西洋成为纽约人最爱的食物之一。每100克的贝果有10克的蛋白质，你可以将烟熏鲑鱼夹进贝果一起吃。虽然贝果富含蛋白质，但它至始至终还是淀粉的产物，故同时也要注意贝果的高热量。 五、藜麦 被印加人称为「谷类之母」的藜麦，可不是没有原因，因为藜麦含有人体所需的八种必需胺基酸，每100克的藜麦拥有14克的蛋白质。煮白米饭时，可以添加一点藜麦，让营养更完整。 六、奇亚子 奇亚子是墨西哥的塔拉乌玛拉人的传统食品，而他们正是以著名的耐力跑者而闻名。奇亚子又可以称作鼠尾草籽，含有丰富的营养成分，每100克的奇亚子竟拥有17克的蛋白质。小种子、力量大！ 七、丹贝 丹贝又称天贝，是一种印尼的传统发酵食品，将其炒熟放入三明治中，或是撒在沙拉上，这种高蛋白食品是印尼的经典食品之一，每100克有19克的蛋白质，非常值得一试。 八、淡菜 淡菜是一种海洋软体动物，也是属于双壳类的一种贝类，它不含有大量蛋白质，100克大约有24克蛋白质，而且还是锌、维生素B12、铁和硒等营养来源，煮汤或炒菜，都很美味。 九、螺旋藻 螺旋藻又称蓝藻或绿藻，是生长在热带湖泊中的一种藻类，蛋白质含量非常高，每100克有60克的蛋白质，同时富含维生素和矿物质。 十、蟋蟀粉 蟋蟀粉为一种高蛋白质粉末，它不仅100克含有69克的蛋白质，而且由于蟋蟀生长所需的时间、空间都比生产肉类少，因使对地球也有好处。 蟋蟀面粉可以单独使用或面粉混合，或是制作成意大利面条，由于顾虑到消费者若直接食用昆虫较不易接受，故将它加工制作成粉末，也方便制作成各种产品贩售。

PIN蛋白是生长素流出载体，其他的你在百度上查

还有抗性筛选位点，比如氨苄Amp、卡那霉素Kana等等……

A、雷特综合症的成因是X染色体上的CDKL5基因发生突变引起的，属于单基因遗传病，而伴X遗传具有交叉遗传的特点，A正确；B、蛋白质CDKL5是神经元树突发育和形态发生所必需的，CDKL5异常很可能引起神经发育异常和功能障碍，B正确；C、CDKL5基因高度表达的蛋白质是神经元树突发育和形态发生所必需的结构物质，所以不是神经递质，C错误；D、蛋白质CDKL5是神经元树突发育和形态发生所必需的，则CDKL5基因发生突变可影响神经元细胞间的兴奋传递，D正确．故选：C．

小肠

高考不考这个你放心

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Methionylglutaminylarginyltyrosylgluta mylserylleucylphenylalanylalanylglutam inylleucyllysylglutamylarginyllysylgluta mylglycylalanylphenylalanylvalylprolyph enylalanYlvalythreonylleucylglycylaspar tylprolylglycylisoleucylglutamylglutamin ylsErylleucyllysylisoleucylaspartylthreon ylleucylIsoleucylglutamylalanylglycylala nylasparthlalanylleucylglutamylleucylgl ycylisoleucylprolylphenylalanylseRylasp artylprolylleucylalanylaspartylglycylpRol ylthreOnylisoleucylglutaminylasPfraginy lalanylthreonylleucylarfinylalanylphenyl alanylalanylalanylglycylvalythreonylprol ylalanylglutaminylcysteinylphenylalanyl glutamylmethionylleucylalanylleuOyliso leucylarginylglutaminyllysyhistidylprolyl threonylisoleucylprolylisoleucylglycylleu cylmethionyltyrosylalanylasparaginylleu cylvalylphenylalanylasparaginyllysyglycy lisoleucylaspartylglutamylphenylalanylt hrosylalanylglutaminylcysteinylglutamyl lysylvalylglycylvalylaspartylserylvalylleu cylvalylalnylaspartylvalylprolylvalylglUta minylglutamylserylalanylprolylphenylal anylarginylglutaminylalanylalanylleucyl arginylhistidylasparaginyvalylalanylprol ylisoleucylprolylisoleucylphenylalanylis oleucylphenylalanylisoleucylcysteinylpr olylprolylaspartylalanylaspartylaspartyl aspartylleucylleucylarginylglutaminyliso leucylalanylseryltyrosylglycylarginylglyc yltyrosylthreonyltyrOsylleucylleucylsery larginylalanylglycylvalylthreonylglycylal anylglutamYlasparainylarginylalanylala nylleucylprolylleucylasparaginylhistidyll eucylValylalanyllysylleucyll ysylglutamyl tyrosylasparaginylalanylalanylprolylprol ylleucylglutaminylglgycylphenylalanylgl ycylisoleucylserylalanylprolylaspartylglu taminylvalyllysylalanylalanylisoleucylas partylalanylglycylalanylalanylglycylalany lisoleucylserylglycylserylalanylisoleucylv alyllysylisoIeucylisoleucylglutamylgluta minylHistidylasparaginyliSoleucylgluta mylprolylglutamyllysylmethionylleucylal anylalanylleucyllysylvalylphenylalanylca lylglutaminylprolylmethionlysylalanylal anylthreonylarginylserine 它由1913个字母组成,是世界上最长的单 词~ ~

10K超滤膜做浓缩

检测蛋白质中肽链里氨基酸排列顺序

RIPSeeker使用具有负二项分布概率的双态HMM(two-state HMM with negative binomial emission probability)从RIP-Seq比对中推断和区分RIP峰值。虽然RIPSeeker是专门为RIP-seq数据分析量身定做的，但它也提供了一套集成在这个独立软件包中的生物信息学工具，全面解决了从比对后处理到可视化和注释的各种问题。此外，还提供了一种基于规则的方法，作为一个名为 [rulebaseRIPSeek](http://127.0.0.1:18829/help/library/RIPSeeker/help/rulebaseRIPSeek) 的附加函数，用户可以根据给定单端或双端比对的自动检索在线Ensembl注释，获得RIP(和对照)中基因/转录本表达的RPKM/FPKM(和fold-change)。 [ripSeek](http://127.0.0.1:18829/help/library/RIPSeeker/help/ripSeek) 的前端主功能对于大多数应用程序来说已经足够了。该函数将比对获得文件(BAM/BED/SAM)的路径作为唯一必需的参数，并输出预测的RIP区域。可选参数，用户可以通过 "cNAME" 指示控制第一文件参数列表中的哪些文件以实现经验错误发现率(eFDR)计算。如果设置了参数 "biomaRt_dataset" 和/或 "goAnno" ，则 ripSeek 将返回与RIP预测的基因组上下游相对应的带注释的RIP预测和GO富集通路。用户也可以通过 logOddCutoff 、 pvalCutoff 、 pvalAdjCutoff 、 eFDRCutoff 指定统计显著性分数的阈值。 我们都知道RIP（RNA Binding Protein Immunoprecipitation）是RNA结合蛋白免疫共沉淀。顾名思义，是进行RNA结合蛋白（RBP）与RNA之间的研究。利用免疫共沉淀的方法将蛋白-RNA复合物拉下来，将RNA结合蛋白所结合的RNA提取出来，并对其进行高通量测序，鉴定出基因和蛋白结合位点，那么将会对RNA与蛋白质相互作用在调节mRNA和非编码RNA功能方面提供研究的途径。理想情况下，通过RIP对目的蛋白结合的RNA进行富集后，目的蛋白结合的RNA或者目的蛋白在RNA上的结合区域，在对应的参考基因组位置上，测序reads的覆盖度会显著升高，相对其他非结合区域形成明显的 peak 。所以，通过测序数据检测peak，可以获知目的蛋白结合的RNA，以及可能的结合的区域等信息。 RIPSeeker是一个基于隐马尔可夫模型进行从头分析RIP peaks预测的免费开源Bioconductor R包，有着较高的敏感性和特异性。RIPSeeker区分正负链，可以鉴定链特异性的peak区域，有利于链特异性非编码RNA的鉴定。并且，RIPSeeker不局限于鉴定狭义上的peak区域，其适用于检测更大范围的峰值分布，以鉴定不同长度范围分布的整条结合转录本。所以，这也是为什么进行RIP-seq数据分析的时候，我们选择RIPSeeker的主要原因。不同于其他的peak calling方式，可以说RIPSeeker是为RIP-seq量身定做的。 虽然RIP-seq实验和ChIP-seq以及RNA-seq有着相似之处，但是RIP-seq有一个最根本不同的目标，就是发现目的结合蛋白相关的转录本。如上图所示，展示了3种不同模式下的比较。在ChIP-seq中，目的蛋白结合的双链DNA被抗体拉下来，然后进行高通量测序。由于reads通常短于双链DNA片段，测序数据会显示出一个特性，即真正的结合位点，会在与片段长度接近的一个距离d上，产生正负链的一个对称峰，如上图（a）所示。而由于RNA转录本是单链的，在ChIP-seq中观察到的双链DNA的双峰性质就不适用于RNA-seq和RIP-seq。因此，也就不适合用通过查找这种双峰的模式来进行RIP-seq的分析。并且，针对RNA来说，我们还需要考虑到剪切比对的形式，因为剪切事件的存在，也不能跟双链DNA的模式相同，比对reads不能直接沿着基因组延伸。 RIPSeeker的作者，将RIPSeeker与各种高通量测序分析中流行的其他算法进行了比较。作者选择了三种ChIP-seq算法，包括MACS、QuEST和HPeak；两种RNA-seq算法Cufflinks+Cuffdiff和Rulebased算法和一种PAR-CLIP算法PARalyzer。 通过各方法的比较，发现对于相同的数据来源，所得到的峰的个数差别很大。这可能是由于不同方法之间使用的打分规则和peak长度不同所致。MACS在ENCODE数据上表现出来是检测的峰数量更多，这是由于别的方法在很大程度上会将接近的peak峰区段连接成一段较长的连续区间。针对RIPSeeker和个别其他方法来说，针对两个生物学重复，它们鉴定得到的peak重复度一般高于50%(如下图柱状图灰色部分)。为了比较不同方法之间结果异质性，作者使用同一数据集，对任意两种方法的结果重叠情况进行了比较。结果显示，RIPSeeker和其他方法之间有比较好的结果重叠（一般>50%）。 基于敏感度和特异性的ROC评价显示，RIPSeeker在大多数测试中占主导地位。RIPSeeker在识别信号峰方面的敏感度和特异性优于其他方法。 为了证明RIPSeeker软件包的实用性，作者将RIPSeeker和其他发表的6个工具，作用于3个RIP-seq数据集和2个PAR-CLIP数据集。基于受试者曲线，RIPSeeker表现出优越的敏感性和特异性。来自RIPSeeker鉴定所得的peaks，在后续的生物学研究中，可通过特定基因的富集情况、已发表的一些motif结果、与目的蛋白相关的典型转录本等，被进一步证实。 参考文献： [1]. Li Yue,Zhao Dorothy Yanling,Greenblatt Jack F et al. RIPSeeker: a statistical package for identifying protein-associated transcripts from RIP-seq experiments.[J] .Nucleic Acids Res., 2013, 41: e94. [2]. Zhang,Y., Liu,T., Meyer,C.A., Eeckhoute,J., Johnson,D.S.,Bernstein,B.E., Nusbaum,C., Myers,R.M., Brown,M., Li,W. et al.(2008) Model-based analysis of ChIP-Seq (MACS). Genome Biol.,9, R137 [3]. Valouev,A., Johnson,D.S., Sundquist,A., Medina,C., Anton,E.,Batzoglou,S., Myers,R.M. and Sidow,A. (2008) Genome-wide analysis of transcription factor binding sites based on ChIP-Seq data. Nat. Methods, 5, 829–834. [4]. Qin,Z.S., Yu,J., Shen,J., Maher,C.A., Hu,M., KalyanaSundaram,S., Yu,J. and Chinnaiyan,A.M. (2010) HPeak: an HMM-based algorithm for defining read-enriched regions in ChIP-Seq data. BMC Bioinformatics, 11, 369. [5]. Trapnell,C., Williams,B.A., Pertea,G., Mortazavi,A., Kwan,G., van Baren,M.J., Salzberg,S.L., Wold,B.J. and Pachter,L. (2010) Transcript assembly and quantification by RNA-Seq reveals unannotated transcripts and isoform switching during cell differentiation. Nat. Biotechnol., 28, 516–520 [6]. Roberts,A., Goff,L., Pertea,G., Kim,D., Kelley,D.R., Pimentel,H., Salzberg,S.L., Rinn,J.L., Pachter,L. and Trapnell,C. (2012) Differential gene and transcript expression analysis of RNA-seq experiments with TopHat and Cufflinks. Nat. Protoc., 7, 562–578 [7]. Corcoran,D.L., Georgiev,S., Mukherjee,N., Gottwein,E., Skalsky,R.L., Keene,J.D. and Ohler,U. (2011) PARalyzer: definition of RNA binding sites from PAR-CLIP short-read sequence data. Genome Biol., 12, R79 [8]. Zhao,J., Ohsumi,T.K., Kung,J.T., Ogawa,Y., Grau,D.J., Sarma,K., Song,J.J., Kingston,R.E., Borowsky,M. and Lee,J.T. (2010) Genome-wide identification of polycomb-Associated RNAs by RIP-seq. Mol. Cell, 40, 939–953